Biologische Makromoleküle Flashcards
Allgemeine Eigenschaften
Was sind Isomere?
-Isomere sind chemische Verbindungen, die die
gleiche Summenformel besitzen.
- Sie unterscheiden sich aber in der Verknüpfung und
der räumlichen Anordnung der einzelnen Atome.
- Dieses führt teilweise auch zu abweichenden
chemischen, physikalischen und biologischen
Eigenschaften.
Allgemeine Eigenschaften
Was sind Struktrisomere?
gleiche Summenformel, aber andere Struktur
Bsp. cisbuten und transbuten
Allgemeine Eigenschaften
Was sind stereoisomere?
Stereoisomere haben grundsätzlich die gleiche Struktur,
unterscheiden sich aber durch die räumliche Anordnung
(Konfiguration) der Atome.
Allgemeine Eigenschaften
Was sind Enantiomere?
-Ein wichtiger Spezialfall der Stereoisomere
-verhalten sich wie Bild und Spiegelbild und weisen keine Spiegelebene auf
-entstehen beispielsweise, wenn ein Kohlenstoffatom mit vier
unterschiedlichen Atomen verknüpft ist
-sie sind Chiral (Chiralität=Händigkeit)
-es gibt eine D- und eine L- Form
Allgemeine Eigenschaften
Was sind Makromoleküle und wie enstehen sie?
- Polymere die aus Monomeren aufgebaut sind
- entstehen durch kondensation: verknüpfung von Monomeren(moleküle) unter abspaltung von H2O
- monomer-dimer-trimer-polymer
Allgemeine Eigenschaften
Was versteht man unter Hydrolyse?
abspalten von Polymeren zu Monomeren unter zuschuss von H2O
Proteine
Wie ist die generelle Struktur einer Aminosäure?
- C mit Vier einfach Bindungen
- -H
- -Aminogruppe(H2N)
- -Carboylgruppe(COOH)
- -Rest
Proteine
Warum nennt man Aminosäuren Zwitterion?
+Bedeutung und verhalten im zusammenhang mit ph wert
- da es durch die Aminogruppe basisch ist und durch die Carboxylgruppe sauer
- zwitterion= eine gruppe + geladen und eine -
- je nach ph Wert Proton und elektronen unterschiedlich verteilt
beim isolelektrischen Punkt Zwitterion - ph neutral
Proteine
Verteilung von Protonen und elektronen je nach ph Wert in der Aminosäure:
- Sauer: NH3 +,COOH
- neutal: NH3+, COO-
- Basisch: NH2, COO-
Proteine
Aus welchen Aminosäuren bestehen Proteine?
L-Aminosäuren [NH3+-C-COO-]
(D-Aminosäuren gibt es auch; in zellwand von bakterien)
Proteine
Aus wie vielen Aminosäuren setzen sich Proteine zusammen ?
20 verschiedene
Proteine
Wie werden Aminosäuren abgekürzt?
dreibuchstabencode und einbuchstaben code
Proteine
Arten von Aminosäuren
Proteine
Was sind unpolare Aminosäuren?
- hydrophob
- Kohlenwasserstoffe (methylgruppen) als Seitenkette
Proteine
Was sind polare Aminosäuren?
- hydrophil
- polare Seitenkette (Carbonyl,Hydroxyl,Amino,..)
polar weil N und O die H anziehen
Proteine
Was sind elektrisch gelandene Aminosäuren?
- hydrophil
- sauer: Carboxyl gruppe-nrgativ geladen
- alkalisch/basisch: Aminogruppe- positiv geladen
Proteine
Was ist eine Peptidbindung?
- bindung zwishen Aminogruppe und Carboxylgruppe von zwei Aminosäuren (normalerweise Amid)
- unter H2O abspaltung
Proteine
Peptid vs Protein
gleicher mechanismus aber pebtid aus 2-10 aminosäuren und protein größer
Proteine
Aufbau Peptid
- mehrere Aminosäuren in linearer Kette
- N-Terminus mit freier Aminogruppe
- C-terminus mit freier Carboxylgruppe
Proteine
wie bezeichnet man die 4 strukturen der proteine
- Primärsruktur
- Sekundärstruktur
- Tertiärstruktur
- Quartärstruktur
Proteine
Primärstruktur eines Proteins
Aminosäuresequenz
Proteine
Sekundärstruktur eines Proteins
- anordnung des Peptidrückrads
- durch H-Bindungen der Peptidbindungen (da O der Peptid bindung partiell negativ und H partiell positiv geladen ist)
- alpha helix und beta faltblatt
Proteine
Tertiärstruktur eines Proteins
- 3-D Anordnung
- durch seitenketten der Aminosäure bestimmt(chemische bindungen)
- Ionen Bindunge bei sauren und basischen seitenketten
- H-Brücken zwischen seitenketten
- Hydrophobe interaktion:Methylgruppen lagern sich zusammen und bilden schleife
- kovalente bindung: nur bei Thiolgruppen (cysteine) über disulfid brücken
cysteine spalten H ab (oxidieren) und gehen mit S kovalente bindung ein
Proteine
Quartärstruktur
- mehrere Polypeptide (proteine) die sich in vier untereinheiten zusammen anordnen
- muss nicht sein
- durch bindungen: hydrophobisch, ionisch, H-Brücke
Proteine
Was bestimmt die Protein funktion?
Aminosäuresequenz -> Faltung-> 3D struktur -> Funktion
Proteine
Denaturierung und Renaturierung
Dentaurierung: durch hitze lösen sich H-Brücken im Protein und es wird so funktionsunfähig
Renaturierung: prozess wird umgedreht- wieder kälte
Proteine
Was sind Chaperone?
- helferfaktoren zur korrekten faltung von proteinen
- chaperone bilden Käfige die hydrophobe verkleidung haben und dem protein richtige faltung vermitteln
Proteine
Funktionen von Proteinen
- Strukturproteine
- speicherproteine
- Transportproteine
- rezeptorproteine
- hormon rezeptor
- sensor protein
- genregulation
- motorproteine
- defensive proteine
- enzyme
Kohlehydrate
Was ist ein zucker?
- Kohlenhydrat
- CH2O (n mal)
- polar
Kohlehydrate
Form von Zucker
- zucker bildet immer einen Ring (Aldehydgruppe mit Hydroxylgruppe)
- glycosidisches OH oben dann beta und wenn unten dann alpha
Kohlehydrate
unterschied Ribose und Deoxyribose
Ribose: OH am 2. C
Deoxyribose: nur H am 2. C
Kohlehydrate
Was sind glycosidische bindungen?
verknüpfung zweier monosaccharide zu disaccheriden (polysaccheriden) unter abgabe von Wasser
- alpha glykosidische bindung: 2 alpha zucker
- beta glycosidische Bindung: 2 beta monosaccheride
Kohlehydrate
alpha vs beta bei Polysaccheriden
Glukose
alpha glukose bildet Helices nd beta Glukose bildet zellulose mikrofibrillen (durch H-Brücken)linear
Lipide
Wie setzen sich Lipide zusammen?
- ein polyalkohol und drei Fettsäuren (3 Esterbindungen und 3 H2O werden abgepalten)
- Fettsäuren: Kohlenwasserstoffe (Methylgruppen)
Lipide
gesättigte vs ungesättigte Fettsäuren
gesättigte Fettsäuren: alle C vollständig mit H besetzt - einzelbindungen, gradlinig(sehr dicht und wird festbei raumtemperatur)
ungesättigte Fettsäuren: H entzogen dadurch doppelbindung, macht knick-nicht so dicht- bei raumtemperatur öle
Lipide
Was sind Membranlipide?
- phospholipide: nicht 3 Fettsäuren sondern 2 und ein Phosphat
- Phosphat hydrophil fettsäuren hydrophob -> hydrophobe interaktion und bilden Membran
- glycerin+2 fettsäuren+phosphhorsäure+ cholin/serin
Lipide
Beta Carotin
- besteht nur aus Kohlenwasserstoff und deswegen ein lipid
- wird im magen zu vitamin a gespalten
- lipophil
Lipide
Steroide
- lipohil
- hauptsächlich nur Kohlenwasserstoffe aber auch polare reste
- polare gruppen würden sich auf der Membran anlagern
Nukleinsäuren
Was ist ein Nukleosid?
Makromoleküle
Base(Adenin,Tymin,Guanin,Cytosin)+ Zucker (ribose, deoxyribose)
Nukleinsäuren
Woraus bestehhen Nukleinsäiuren?
Makromoleküle
nukleotiden
Nukleinsäuren
Was ist ein Nukleotid?
Makromoleküle
base(am 1´ des Zuckers)+ zucker+ Phosphat(am 5´ des Zuckers)
Nukleinsäuren
Was sind Pyrimidin Basen?
Makromoleküle
Basenmit einem Ring
Cytosin,thymin,uracil
Nukleinsäuren
Was sind Purin Basen?
Makroomoleküle
basen mit zwei ringen
Adenin, Guanin
Nukleinsäuren
Was ist die Deoxyribose und wo ist sie zu finden?
Makromoleküle
5C-Zucker mit Wasserstoff am 2. C
in der DNA eingebaut
Nukleinsäuren
Was ist ribose und wo ist sie zu finden?
Makromoleküle
5C-Zucker mit Hydrooxylgruppe aam 2.C
in der RNA zu finden
Nuleinsäuren
Beschreibe das zusammenfügen von Nukleotiden
Makromoleküle
- Phosphat des einen Nukkleotids bindet an 3´des Zuckers eines andern
- es entsteht ein Phophodiester und Wasser
- nach verknüpfung 5´ende (phosphat), 3´ende (zucker)
Makromoleküle
Nuleinsäuren
Was ist die Chargaff-Regel?
Makromoleküle
- [A]=[T], [G]=[C]
- Adenin geht nur mit Thyymin verbindung ein und bildet 2 H-Brücken
- Guanin geht nur mit Cytosin verbindung ein und bildet 3 H-Brücken
Makromoleküle
Nuleinsäuren
DNA aufbau
Makromoleküle
- immer antiparallel und komplemenär (5´->3` 3´-> 5´)
- doppel Helix
- Deoxyribose
Makromoleküle
Nuleinsäuren
RNA aufbau
Makromoleküle
- einzelstrang, rbose
- kein thymin sondern uracil
- können sich trotzdem als basen zusammmen finden
Makromoleküle
