Biokemi Flashcards

1
Q

Enantiomeri/spegelbildsisomeri

A
  • För att en molekyl ska uppvisa enantiomeri så ska det finnas minst en atom som är bunden till fyra OLIKA grupper/atomer.
  • Denna atom (kol) markeras med * och kallas:
    kiralt kol / asymmetsiskt centrum / optiskt centrum
  • Antal enantiomerer = 2^n där n=antal kirala kol
  • Enantiomerer vrider planpolariserat ljus.
  • Ett sätt att analysera vilken isomer man har.
  • Åt höger ger + eller D eller R
  • Åt vänster ger - eller L eller S
  • Ett racemat innehåller lika mycket av båda isomererna och vrider därför inget ljus.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Neurosedynskandalen

A

1960-talet.
En blandning av de båda spegelformerna såldes som läkemedel. Den ena motverkade illamående hos gravida kvinnor men den andra gav missbildningar på foster.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Kiralt reagens

A

Med hjälp av ett kiralt reagens framställs mest av den ena spegelformen.
OBS! För varje molekyl som framställs förbrukas en molekyl av reagenset.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Losec

A

Aktuell svensk tillämpning av spegelbildsisomeri. AstraZenecas Losec består av två spegelformer.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

GI

A
  • Vitt bröd har index 100

Stiger långsamt (lågt GI)
Bark (cellulosa med ß-bindningar)
Gräs
Grönsaker
Bönor
Fullkorn
Pasta
Vitt bröd
Ris
Potatis
Potatismos
Socker
Juice
Sockrad läsk
Dextrosol
Stiger snabbt (högt GI)

  • Man vill ha få och låga toppar pga hjärt- och kärlhälsa och diabetes
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Vetekorn

A
  • Består av ett skal av cellulosa “vetekli” (fibrer)
  • Kärna av stärkelse “vitt mjöl”
  • Grodd med proteiner, fetter, mineraler
  • Hela kallas fullkorn “grahamsmjöl”
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Aminer

A
  • Derivat av NH3
  • T.ex etylmetylamin (två H har bytts ut mot en CH3 och en C2H5, trimetylamin (har CH3-grupper istället för H)
  • NH2 kallas amingrupp
  • Aminer är svaga baser pga fritt elektronpar (ledig plats för väte)
  • Generellt illaluktande ämnen.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Metabolismens två delar

A

Anabolism - bygga upp
Katabolism - nedbrytning t.ex matspjälning

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Lipider

A
  • Steroider (ex flera hormoner, kolesterol, testosteron)
  • Tiglycerider (fetter)
  • Tensider (tvålämnen, finns i tvål, diskmedel, tvättmedel, emulgeringsmedel)
  • Fosfolipider (i membran inklusive cellmembran)
  • Karotenoider
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Triglycerider bildas

A

glycerol + 3 fettsyror → triglycerid + 3 vatten

(alkohol + karboxylsyra → ester + vatten)

  • Substitutionsreaktion (kondensationsreaktion)
  • Fetter är estrar
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Karotenoider

A
  • Varannan dubbelbindning ger lokaliserade e-, ett konjugerat system
  • Finns i morötter
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Lykopener

A
  • Antioxidanter
  • Lykopen är en karotenoid och sålunda släkt med A-vitamin och karoten (finns i moröter)
  • Finns i cis- och transformer. Cis finns i rå tomat och är relativt inaktiv som antioxidant. Vid upphettning sker en isomerering cis ⇄ trans och den aktiva transformen bildas.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Fosfolipider

A
  • En fettsyra ersätts med en laddad grupp för att den ska bli mer vattenlöslig
  • Ett hydrofilt huvud ger ett stabilare membran
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Micell

A
  • En liten boll bestående av fosfolipider
  • De vattenlösliga huvudena är riktade utåt och de fettlösliga svansarna är riktade inåt.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Varför finns det proteiner?

A
  • Byggnadsmaterial (muskler, brosk, hud)
  • Transport av ämnen
  • Enzymer
  • Näringsämne
  • Immunförsvar (antikroppar)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

BCAA

A

Branched Chain Amino Acid (aminosyra med grenad kedja)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Aminosyror

A
  • Har en sidogrupp som varierar (20 olika)
  • 9 st är essentiella (behöver tillföras via födan)
  • Är amfolyter
  • Blir plusladdade i sur miljö och minusladdade i basisk

Aminosyra i sur miljö
+NH3CHRCOO- + H3O+ ⇄ +NH3CHRCOOH + H2O

Aminosyra i basisk miljö
+NH3CHRCOO- + OH- ⇄ NH2CHRCOO- + H2O

  • Det pH vid vilket nettoladdningen är 0 är den isoelektriska punkten, Ip
  • Aminosyror kan bindas ihop med peptidbindningar. Sådana kemiska föreningar kallas amider.
  • Två aminosyror som sitter ihop kallas dipeptid, tre tripeptid, fyra tetrapeptid osv.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Isoelektriska punkten, Ip

A
  • Det pH vid vilket nettoladdningen är 0

pH < lp [+NH3-CHR-COOH] är störst (netto +)

pH ≈ lp [+NH3-CHR-COOH] = [NH2-CHR-COO-]

pH > lp [NH2-CHR-COO-] är störst (netto -)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Två huvudtyper av proteiner

A

Fiberproteiner:
- Trådformiga, starka, svårlösliga i vatten
- Finns i hår, muskelfibrer, bindväv, cellskelett m.m

Globulära proteiner
- Kompakta, lösliga i vatten
- Biologiskt aktiva (som enzymer och receptorer)
- Har en hydrofil utsida (sidogrupper hos aminosyror) och en hydrofob insida.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Primär struktur (protein)

A
  • Aminosyrasekvensen
    (Asp-Gly-Ala…)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Sekundär struktur

A

α-helix, β-sheet, random coil

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Tertiär struktur

A
  • Utseendet på hela proteinet
  • Finns hos globulära proteiner
  • Tredimensionell struktur
  • Viktigt för den biologiska funktionen hos enzymer och andra biologiskt aktiva proteiner såsom receptorer.
  • På ett enzym finns ett aktivt säte/centrum där reaktionen sker.
  • Ett substrat är det som reagerar.
  • Substratet / substraten passar in steriskt (form) och polärt.
  • När reaktionen skett bildas en produkt.
23
Q

Kvartär struktur

A
  • Flera proteiner som sitter ihop, t.ex 4 proteiner som bygger upp en hemoglobin.
  • Flera peptidkedjor bygger upp ett större protein.
  • Denaturering förstör den tredimensionella tertiär- eller kvartärstrukturen.
24
Q

Denaturering

A
  • Förstör den tredimensionella tertiär- eller kvartärstrukturen på ett protein.

Kan ske genom:
- Uppvärmning. Bindningar MELLAN aminosyrornas sidokedjor bryts. Peptidbindningar påverkas inte.
- Ändring av pH-värde ger ändrade laddningar på t.ex
-COOH, -NH2 och jonattraktion bryts.
- Salter/joner påverkar laddningar och därmed bindningar.

25
Q

Bindningar inuti protein

A

Disulfidbrygga:
- Kovalent bindning mellan S och S.
- Är en permanent bindning och avger formen på håret.

Vätebindning:
- Mellan aminosyror där H finns bundet till N, O eller F.
- I första hand mellan NH- och CO-grupper i närliggande spiraler men också mellan NH- och CO-gruper i sidokedjor.
- Vätebindningarna löses upp när man blöter ner håret.

Jonbindning:
- Mellan prositivt och negativt laddade aminosyror (mellan
sura och basiska sidokedjor).
- Känslig för pH-förändringar och tillsats av salter/joner.

vdW:
- Hydrofob attraktion.

26
Q

Namngivning av enzymer

A
  • Många enzymer namnges så att substratet eller reaktionen finns med i namnet. Ändelsen är ofta -as.
  • Lipas spjälkar en lipid t.ex triglycerid i fettsyra och glycerol.
  • Alkoholdehydrogenas (dehydrogenera=ta bort väte) överför etanol till etanal.
  • Maltas spjälkar maltos i två glukosmolekyler.
  • Vissa enzymer har en annan ändelse. T.ex pepsin i magsäcken som spjälkar proteiner till peptider.
27
Q

Kompetetiv (tävlande) inhibitor

A
  • Liknande molekyl som binder till det aktiva sätet och tävlar om platsen.
  • Ökad konc. substrat ger ökad reaktionshastighet.
28
Q

Icke-kompetetiv (icke-tävlande) inhibitor

A
  • Binder in på en annan del av enzymet.
  • Enzymet ändrar form och aktiviteten försämras.
  • Ökad konc. substrat ger inte ökad reaktionshastighet om sätet är blockerat.
29
Q

Monosackarider

A

En sockerenhet. Glukos, galaktos, fruktos, m.m.

30
Q

Disackarider

A

Två sockerenheter. Maltos, sackaros, laktos, cellobios, m.m.
Disackarider bryts ner av enzym till monosackarider i tarmen och tas upp i blodet.

31
Q

Polysackarider

A

Långa kedjor x1000. Amylos (ogrenad stärkelse), amylopektin (förgrenad stärkelse), cellulosa, glykogen m.m.

32
Q

Stärkelse

A

Polysackarid. Innehåller α-bindningar som vi kan bryta ner. Bryts ner till maltos med enzymet amylas i munnen. Maltos (disackarid) bryts sedan ner till glukos (monosackarid).

33
Q

Cellulosa

A

Polysackarid. Innehåller β-bindningar som vi inte kan bryta ner (“fibrer”).
Bryts ner till cellobios som bryts ner till glukos.

34
Q

Sackaros

A

Disackarid. Bryts ner till fruktos och glukos med enzymet sackaras.

35
Q

Laktos

A

Disackarid. Bryts ner till glukos och galaktos med enzymet laktas. Laktas saknas hos laktosintoleranta. Laktos jäser i tarmen och ger magknip pga gaser.

36
Q

Blodsocker

A
  1. (När blodsockret är på väg upp). Glukos tas upp från tarm till blod.
  2. (När blodsockret är på väg ner). Hormonet insulin öppnar kanaler (proteiner) i cellerna och glukos tas upp i cellerna. Glukos lagras som glykogen (polysackarid).
  3. (Fastenivå). Glukos bildas från glykogen i lever och muskler.
37
Q

α-1,4-glykosidbindning

A

α-D-glukos + α-D-glukos → maltos

  • Binds ihop med en α-1,4-glykosidbindning
  • Syret i bindningen är riktat nedåt
  • Riktning på OH-grupper:
    ner, upp, ner, ner.
  • Det kolhydratspjälkande enzymet amylas som utsöndras från bukspottkörteln och spottkörtlarna (munnen) hos oss människor, kan enbart själka kolhydrater som innehåller α-glukos och därmed α-bindningar. (Laktos innehållande β-glukos kan spjälkas av enzymet laktas.)
38
Q

β-1,4-glykosidbindning

A

β-D-glukos + β-D-glukos →cellobios

  • Binds ihop med en β-1,4-glykosidbindning
  • Syret i bindningen är riktat uppåt
  • Riktning på OH-grupper: ner, upp, ner, upp
  • Idisslare och termiter (en typ av insekt) kan spjälka β-bindningar eftersom de har bakterier i mag-/tarmkanalen som producerar enzymet cellulas. Dessa djur kan därför äta cellulosa (t.ex. gräs) och använda det som en energikälla.
  • Fördelen med detta för oss människor är att mat som innehåller mycket kostfibrer (t.ex. cellulosa) inte höjer vårt blodsocker.
39
Q

ATP

A
  • Adenosintrifosfat
  • ATP är en energirik förening som kan “laddas upp” och “laddas ur”.
  • Består av kvävebasen adenin, sockret ribos och tre fosfatgrupper.
  • Det är bindningarna mellan fosfatgrupperna som är energirika.
  • ATP är en så kallad energibärare.

ADP + Pi + energi ⇄ ATP + vatten

40
Q

CoA

A
  • Koenzym A
  • Hjälp- och bärarmolekyl (ej e- och H+)
  • Transporterar acetylgrupper, CH3CO-
  • När acetylgruppen binds till CoA bildas acetyl-CoA.
41
Q

NADH och FADH2

A
  • Bärarmolekyler som transporterar väte och elektroner.

NAD+ + H+ + 2e- ⇄ NADH

FAD + 2H+ + 2e- ⇄ FADH2

42
Q

Glykoslysen

A
  • Sker i cytoplasman.
  • Bildas lite NADH och lite ATP.
  • Kan ske anaerobt (utan syre) ex vid mjölksyraträning.
  • 2 ATP investeras och 4 kommer ut (totalt får man ut 2 ATP).
  • 1 glukos (6 C) blir till 2 st pyrovatjoner, CH3COCOO- (3 C vardera)
43
Q

Citronsyracykeln

A
  • Sker i mitokondriens innandöme (matrix)
  • Sker aerobt (behöver syre)
  • Bildas lite ATP och mycket NADH och FADH2.
  • Den stora oxidationen där kolatomerna blir CO2.
  • En acetyl-CoA (2 C) möter en oxalättiksyra (4 C) och bildar citronsyra (6 C).
  • Sedan avges 2 CO2 och det blir 4 C igen.
  • Under ett varv i citronsyracykeln avges 1 ATP, 3 NADH och 1 FADH2. Men av en glukos bildas två pyruvatjoner (blir till acetyl-CoA efter 1 CO2 har avgetts) så det blir två varv i citronsyracykeln.
44
Q

Elektrontransportkedjan

A

FADH2 → FAD + 2H+ + 2e-

NADH → NAD+ + H+ + 2e-

  • Bildas mycket ATP
  • FAD och NAD+ går tillbaka i cykeln och återanvänds.
  • NADH och FADH2 åker till mitokondriens innermembran. Lämnar av e-.
  • e- springer längs en kedja och landar tillslut på syret som reagerar med 2 H+ och bildar H2O när det tar upp 2e-.
  • Längs kedjan finns Cytokrom C som är en molekyl med Fe2+/Fe3+. Cyt C blockeras av cyanid (CN-). HCN i gaskammare eller KCN som gift (kvävning).
  • H+ pumpas till intermembrane space (mellan membranen) där det blir hög [H+] (surt, lågt pH).
  • Innanför membranen blir det låg [H+]
  • H+ “vill tillbaka” för att jämna ut skillnaden i konc.
  • Jonen H+ kommer inte igenom det opolära membranet utan måste gå genom ATP-syntetaset.
  • Varje NADH som når elektrontransportkedjan genererar 3 ATP.
45
Q

Vitamin

A

En molekyl som vi inte själva kan syntetisera men som har en nödvändig funktion i vår kropp.

46
Q

Antioxidant

A

Förhindrar oxidation av DNA, cellmembran. Motverkar fria radikaler.

47
Q

Transaminering

A

En amingrupp (NH2) tas bort från aminosyran. Kvar blir en acetylgrupp/karboxylsyra som kan gå in i citronsyracykeln.

Amingruppen används till:
- Syntes av nya aminosyror
- Syntes av nytt DNA
- Avfall som urea/karbamid/urinämne, kissas ut.

48
Q

Fettmetabolismen/β-oxidationen

A
  • Sker i matrix
  • Varje β-kol har oxiderat med 4e- (oxidationstal -II till +II)
  • β-kolatomen är kolatom nr 2 räknat från karboxylgruppens kolatom.
  • Fettsyrorna “klipps” i bitar två och två i form av acetyl-CoA (2 C)

C15H31COOH (16 C)→ 8 st acetyl i 8 cykler

49
Q

Brunt fett

A
  • En mycket lite del av vårt fett är så kallat brunt fett (brunt pga mycket mitokondrier).
  • Detta fett producerar värme.
  • Finns rikligt (flera gram) hos spädbarn.
  • Hos vuxna finns lite kvar. Främst nära aortan (stora kroppspulsådern).
  • Proteinet termogenin i mitokondriens innermembran släpper tillbaka H+ utan att ATP bildas. Detta ger värme.
50
Q

Cx:y

A

x-antal kolatomer
y-antal dubbelbindningar

51
Q

Cisfettsyra

A

En omättad fettsyra där väteatomerna bundna till dubbelbundna kolatomer är på samma sida, vilket resulterar i en krökt form av kolkedjan.

52
Q

Transfettsyra

A

Transfettsyror innehåller en eller flera dubbelbindningar i trans-ställning, vilket innebär att väteatomerna sitter på motsatt sida av dubbelbindningen. Detta medför att transfettsyror blir raka kedjor och får liknande egenskaper som mättade fettsyror, trots att de är omättade.

53
Q

Pappers- / tunnskiktskromatografi

A
  • Stationär fas, t.ex cellulosa (polär)
  • Mobil fas/elueringsvätska, t.ex surgjord 2-propanol + butanon (mindre polär)
  • Retardationsfaktor: Rf = a/b
    a: hur långt ämnet har vandrat
    b: hur långt elueringsvätskan har vandrat
  • Elueringsvätskan kommer att sugas upp i den stationära fasen på grund av kapilärkrafter.
  • Den mobila fasen kommer att dra med sig molekylerna.
  • Ju starkare de binder till den stationära fasen, desto mer bromsas de upp av den.
  • De olika proven kommer vandra olika långt beroende på hur bra de binder till den stationära och mobila fasen.
54
Q

Anaerob nedbrytning

A
  • Om inte syre finns så kan inte NAD+ bildas i elektrontransportkedjan. Då skulle även glykolysen stanna om inte NAD+ hade återbildats när mjölksyra bildas.
  • Energin (ATP) bildas då glykolysen kan fortsätta. Mjölksyra omvandlas till glukos i levern.

Aerob metabolism: citronsyracykel + elektrontransportkedjan
Anaerob metabolism: mjölksyrajäsning (djur), alkoholjäsning (jäst)