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Automne 2024 > Biochimie Morpho 1 > Flashcards

Biochimie Morpho 1 Flashcards

1
Q

Quelles sont les 4 types de biomolécules?

A

Lipides, acides aminés, glucides, nucléotides

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2
Q

Quels sont les 3 types de biopolymères?

A

Protéines, polysaccharides, acides nucléiques

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3
Q

Quelle est la particularité des acides aminés?

A

Ils ont tous une base commune, il y a seulement la chaîne latérale qui change d’un acide aminé à un autre.

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4
Q

Comment se nomme le sucre dans l’ADN?

A

ADN = Désoxyribose, ARN = Ribose

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Q

Vrai ou faux? Les lipides peuvent former des biopolymères.

A

Faux

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6
Q

Qu’est-ce qu’un hétéropolysaccharide?

A

Hétéro = au moins 2 monosaccharides, homo = un seul type de monosaccharide

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7
Q

Quel est le rôle majeur des acides nucléiques?

A

Coder une information

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8
Q

Quels sont les rôles mineurs des acides nucléiques?

A

Participer aux réactions métaboliques et support de structures cellulaire

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9
Q

Quel est le rôle mineur des protéines?

A

Mise en réserve de l’énergie

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10
Q

Quels sont les rôles majeurs des protéines?

A

Participer aux réactions métaboliques, support de structures cellulaires

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11
Q

Quels sont les rôles majeurs des polysaccharides?

A

Mise en réserve de l’énergie, support de structures cellulaires

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12
Q

Comment se nomme le type de cellule animale?

A

Eucaryote

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13
Q

Qu’est-ce qui distingue la matière vivante de la matière non-vivante?

A

La capacité de se répliquer de manière autonome

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14
Q

Un virus est-il vivant?

A

Non, car il a besoin d’un hôte pour se reproduire

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15
Q

Vrai ou faux? Après la duplication des chromosomes, il existe une infinité de combinaisons possibles.

A

Vrai

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16
Q

Quel organe est le premier consommateur de glucose?

A

Cerveau

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17
Q

Que se passe-t-il avec les acides gras dans les tissus adipeux?

A

Se transforment en triglycérides

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18
Q

Que se passe-t-il avec les monosaccharides dans le foie?

A

Se transforment en glycogène par glycogénèse

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19
Q

Que se passe-t-il avec le glucose dans les muscles?

A

Se transforme en énergie ou en glycogène

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20
Q

Qui peut utiliser le glycogène stocké dans les muscles?

A

Seulement les muscles eux-mêmes

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21
Q

Que se passe-t-il avec le glucose dans les divers tissus corporels?

A

Se transforme en énergie

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22
Q

Quel est le rôle mineur des polysaccharides?

A

Coder une information

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23
Q

Que se passe-t-il avec les acides aminés dans le foie?

A

Se transforment en énergie ou en triglycéride par lipogenèse

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24
Q

Que se passe-t-il avec les acides aminés dans les muscles?

A

Se transforment en protéines

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25
Q

En quoi est-ce que les levures peuvent transformer les sucres et quel est le ratio?

A

En alcool éthylique (1 glucose = 2 éthanols)

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26
Q

Que se passe-t-il avec les acides aminés dans les tissus adipeux?

A

Se transforment en triglycérides

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27
Q

nommez une solution tampon dans l’organisme

A

sang, salive, liquide gastrique

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28
Q

nommez une pathologie entraînant une acidose

A

diabète

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29
Q

le pH est-il le même dans tout l’organisme

A

non

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30
Q

quel est le pH du corps humain

A

entre 7,35 et 7,45

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31
Q

Qu’est-ce qui cause la polarité des molécules d’eau?

A

La différence d’électronégativité entre le H et le O

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32
Q

Comment se nomme le type de liaison entre les molécules d’eau?

A

liaison hydrogène

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33
Q

Qu’est-ce qui détermine la complémentarité des bases d’ADN et d’ARN?

A

Le nombre de ponts H qu’elles peuvent faire

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34
Q

Classer ces types de liaison de la plus forte à la moins forte : Liaison hydrogène, force de Van Der Waals, liaison covalente et interaction ionique.

A

1-liaison covalente, 2-interaction ionique, 3-liaison hydrogène, 4-interaction de Van Der Waals

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35
Q

Quel est l’avantage que les molécules d’eau se lient par liaisons hydrogènes?

A

Facilite la dissolution de solutés

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36
Q

Vrai ou faux? L’eau est plus dense sous sa forme solide que sous sa forme liquide?

A

faux

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37
Q

Qu’est-ce qui accorde une grande tension de surface à l’eau?

A

La cohésion des molécules d’eau (ponts H)

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38
Q

Quelle propriété d’un solvant cause de la solubilité?

A

La propriété d’un solvant à interagir plus fortement avec les molécules de soluté que celles-ci n’interagissent entre elles

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39
Q

Que font des molécules non polaires dans un liquide polaire (comme l’eau)?

A

Elles s’agrègent ensemble et ne forment qu’un seul amas de soluté

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40
Q

Qu’est-ce qu’une molécule amphiphile?

A

Une molécule avec une partie polaire (hydrophile) et une partie non polaire (hydrophobe)

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41
Q

Donnez un exemple de molécule amphiphile.

A

Acides gras

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42
Q

Quels sont les trois types d’agrégats que peuvent former des molécules amphiphiles dans l’eau?

A

Bicouche, micelle, vésicule

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43
Q

Comment définit-on un acide?

A

Molécule susceptible de libérer un proton H+

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44
Q

Comment définit-on une base?

A

Molécule susceptible de capter un proton H+

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45
Q

Quel est le lien entre le pH et la concentration d’ion H3O+?

A

Plus le pH augmente (devient basique), plus la concentration d’ion H3O+ diminue

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46
Q

Le pH de l’eau du robinet est-il plus acide ou basique?

A

Acide (6,2)

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47
Q

Quel est le produit ionique de l’Eau (Kw) à 25°C?

A

1x10^−14

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48
Q

Quelle est la formule du produit ionique de l’eau?

A

Concentration H3O+ x concentration OH-

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49
Q

Qu’est-ce qu’un xénobiotique?

A

Substance étrangère au corps humain (ex. : médicament)

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50
Q

Nommez deux liquides corporels acides.

A

Liquide gastrique, salive

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51
Q

Nommez deux liquides corporels basiques.

A

Liquide pancréatique, sang (plasma)

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52
Q

Log (1) = …?

A

0

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53
Q

Pour qu’une molécule puisse traverser la membrane, il faut que le pH soit égal au…?

A

pKa

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54
Q

Comment nomme-t-on la forme d’une molécule qui est dans un milieu au pH inférieur à son pKa (plus acide)?

A

Forme protonée

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55
Q

Comment nomme-t-on la forme d’une molécule qui est dans un milieu au pH supérieur à son pKa (plus basique)?

A

Forme déprotonée

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56
Q

Quelles sont les trois caractéristiques d’une base ou d’un acide organique?

A

Non chargé, hydrophobe, liposoluble

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57
Q

Quelles sont les trois caractéristiques d’une base ou d’un acide conjugué ?

A

Chargé, hydrophile, hydrosoluble

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58
Q

Vrai ou faux ? Il y a toujours un peu des deux formes de molécules (protonées et déprotonées) ?

A

vrai

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59
Q

L’absorption déplace l’équilibre chimique vers la forme… ?

A

Neutre

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60
Q

De quoi dépend le passage des molécules dans la membrane intestinale ?

A

Ionisation, polarité, liposolubilité/hydrophobie, taille de la molécule

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61
Q

Qu’est-ce qu’une solution tampon ?

A

Une solution dont le pH change très peu malgré l’addition d’un acide ou base forte ou malgré une dilution

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62
Q

Comment sont fabriquées les solutions tampons ?

A

En mélangeant un acide faible et sa base conjuguée en quantité équimolaire

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63
Q

Le pH est égal au pKa quand la concentration de CH3COO- = … ?

A

La concentration de CH3COOH

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64
Q

Quel est le meilleur tampon ?

A

L’acide carbonique conjugué au bicarbonate

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65
Q

Quelles pathologies sont entraînées par la variation du pH sanguin ?

A

Acidose ou alcalose

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66
Q

Comment se mesure le pH sanguin ?

A

Par gazométrie artérielle

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67
Q

À partir de quel pH est-ce que le corps est en état d’acidose physiologique ?

A

Moins de 7,35

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68
Q

À partir de quel pH est-ce que le corps est en état d’alcalose physiologique?

A

Plus de 7,45

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69
Q

Nommez une cause d’alcalose respiratoire.

A

Hyperventilation (fuite excessive de CO2)

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70
Q

Nommez une cause d’acidose respiratoire.

A

Obstruction respiratoire (accumulation de CO2)

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71
Q

Qui a découvert l’ADN ?

A

Watson et Crick

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72
Q

Où se trouve l’ADN dans la cellule ?

A

Dans le noyau et les mitochondries

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73
Q

Où se trouve l’ADN donné par le patrimoine maternel ?

A

Dans les mitochondries

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74
Q

Avons-nous tous le même code génétique ?

A

Oui

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75
Q

Quelles sont les deux paires de bases azotées et combien de ponts hydrogènes font-elles ?

A

Thymine + Adénine (2 liaisons H) et Cytosine + Guanine (3 liaisons H)

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76
Q

Quelles bases azotées sont des pyrimidines ?

A

Cytosine, Thymine, Uracil

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77
Q

Quelles bases azotées sont des purines ?

A

Adénine, Guanine

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78
Q

Quelle sont les différences entre l’ADN et l’ARN ?

A

L’ADN a un groupe hydroxyle en moins (seulement un H en position 2’) et l’ARN est simple brin.

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79
Q

À quelles positions se lie l’ADN ?

A

3’ et 5’

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80
Q

Quelles sont les trois particularités de l’ADN ?

A

Les deux brins sont antiparallèles, l’échelle tourne vers la droite, les paires de bases sont situées au centre

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81
Q

À quoi servent les gènes ?

A

À coder des protéines

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82
Q

Comment se nomment les parties codantes d’un gène ? Les parties non-codantes ?

A

Codantes = exons, non-codantes = introns

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83
Q

Est-ce que les gènes ont des fonctions ?

A

Non, c’est la protéine qui a une fonction

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84
Q

Vrai ou faux ? Un ARN pré-messager ne peut faire qu’un seul ARN messager mature.

A

Faux, il peut y avoir plusieurs ARN messagers matures (épissage alternatif)

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85
Q

Quelle est la différence entre le génotype et le phénotype ?

A

Le génotype est la somme des gènes (identité génétique, non visible), le phénotype est la somme des caractères visibles

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86
Q

Est-ce que les gènes déterminent seulement les traits physiques ?

A

Non, ceux comportementaux aussi

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87
Q

Le brin d’ARN synthétisé est-il identique au brin matriciel (non-codant) ou au brin non matriciel (codant) ?

A

Brin non matriciel (complémentaire au brin matriciel)

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88
Q

Qui lit les codons pour mettre les bons acides aminés ?

A

ARNt

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89
Q

Comment se nomme le moment où l’ARN est synthétisé ?

A

Transcription

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90
Q

Vrai ou faux ? Un acide aminé peut être codé par plusieurs codons.

A

Vrai

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91
Q

Est-il possible d’avoir le même génotype sans avoir le même phénotype (et vice-versa) ?

A

Oui

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92
Q

Quels sont les codons d’arrêt ?

A

UAA, UAG, UGA

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93
Q

Comment se nomme l’association des acides aminés aux codons ?

A

Traduction

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94
Q

Où se fait la transcription ?

A

Dans le noyau

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95
Q

Où se fait la traduction ?

A

Dans les ribosomes

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96
Q

Quelle est la conséquence d’une mutation ponctuelle ?

A

Perte ou gain de fonction

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97
Q

Expliquer la résistance bactérienne.

A

Les antibiotiques tuent les bactéries non résistantes et seules les bactéries résistantes peuvent se reproduire

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98
Q

Qu’est-ce que l’épissage ?

A

L’ARN pré-messager qui se débarrasse des introns (parties non codantes) pour devenir un ARN messager

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99
Q

quel est le codon d’initiation

A

AUG

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100
Q

Nommez une protéine.

A

ADN polymérase, Maltoporine, Insuline, …

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101
Q

Qu’est-ce que la polyurie? La polydipsie? La polyphagie?

A

Polyurie = uriner beaucoup
polydipsie = boire beaucoup d’eau
polyphagie = manger beaucoup

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102
Q

Quelle est la cause du diabète sucré?

A

Défaut de sécrétion de l’insuline

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103
Q

Quels sont les 4 niveaux de structures des protéines?

A

Primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire

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104
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire des protéines?

A

Conformation locale du squelette du polypeptide

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105
Q

Qu’est-ce que la structure primaire des protéines?

A

Séquence des résidus d’acides aminés

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106
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire des protéines?

A

Structure tridimensionnelle d’un polypeptide complet (avec les chaînes latérales)

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107
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire des protéines?

A

Arrangement spatial des chaînes polypeptidique dans une protéines à plusieurs sous-unités

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108
Q

Quelle est l’unité de base des protéines?

A

Acides aminés

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109
Q

Combien y a-t-il d’acides aminés?

A

20

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110
Q

Quel type de liaison retient les acides aminés ensemble?

A

Liaison peptidique

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111
Q

Vrai ou faux? Le carbone des acides aminés est un carbone chiral?

A

Vrai

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112
Q

Comment se forme une liaison peptidique?

A

Acides aminés se polymérisent et éliminent une molécule d’eau

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113
Q

Quelles sont les trois catégories d’acides aminés?

A

Hydrophobes, polaires, chargées

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114
Q

Quelle est la caractéristique des acides aminés hydrophobes?

A

Groupement CH

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115
Q

Quelle est la caractéristique des acides aminés polaires?

A

Groupement OH, NH2 (électronégatif)

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116
Q

Quelle est la caractéristique des acides aminés chargés?

A

COO-/COOH, NH3+/NH2

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117
Q

Quels sont les acides aminés essentiels qui ne peuvent pas être produits par l’organisme?

A

Phénylalanine (F)
Histidine (H)
Isoleucine (I)
Lysine (K)
Leucine (L)
Méthionine (M)
Thréonine (T)
Valine (V)
Tryptophane (W)

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118
Q

Vrai ou faux? Les acides aminés peuvent être nommés par une nomenclature à une lettre ou à 3 lettres.

A

Vrai

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119
Q

Quels sont les deux côtés de la protéine?

A

Terminus N (côté amine libre), Terminus C (côté groupement fonctionnel)

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120
Q

Dites quelles sont les sortes d’acides aminés

A
  1. Hydrophobe
  2. Polaire
  3. Chargé
  4. Polaire
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121
Q

Qu’est-ce qu’une molécule amphotère?

A

Une molécule qui peut être soit acide ou basique

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122
Q

Qu’est-ce qu’une molécule zwitterions?

A

Une molécule qui a deux groupes de charges opposées

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123
Q

Vrai ou faux? Dans une zone de pH physiologique les groupes acide carboxylique et amine d’un acide aminé sont tous les deux ionisés.

A

Vrai

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124
Q

Vrai ou faux? La majorité des acides aminés sont trouvés sous la forme de zwitterion.

A

Vrai

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125
Q

Y a-t-il plus de gènes ou de protéines dans le corps?

A

Plus de protéines

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126
Q

Vrai ou faux? Les modifications post-transcriptionnelles ne sont pas importantes dans les mécanismes de signalisation.

A

Faux

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127
Q

Nommez trois modifications post-traductionnelles.

A

Phosphorylation, méthylation, glycosylation

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128
Q

Quelle est la modification post-traductionnelle majoritaire?

A

Phosphorylation

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129
Q

Qu’est-ce que le pI?

A

Le pH quand une molécule n’a pas de charge nette (point isoélectrique)

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130
Q

Sous quelle forme sont les acides aminés lorsque pH = pI?

A

Zwitterion

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131
Q

Quel acide aminé n’a pas de centre chiral

A

glycine

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132
Q

Vrai ou faux? Selon le groupement fonctionnel, le sens de la chiralité change

A

Vrai

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133
Q

Vrai ou faux? Il existe une conformation cis et trans?

A

Vrai

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134
Q

Quand est le sens chiral de la majorité des acides aminés?

A

L (S)

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135
Q

Qu’est-ce qu’un mélange racémique? Mélange 50-50 de chaque énantiomère

A

Mélange 50-50 de chaque énantiomère

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136
Q

vrai ou faux? les sucres ont la conformation D (R)

A

vrai

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137
Q

Nommez des macromolécules chirales

A

protéines, polysaccharides, ADN, ARN, molécules biologiques

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138
Q

Qu’est-ce qui limite la rotation de la liaison peptidique dans la structure secondaire des protéines?

A

Encombrement stérique du groupement R

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139
Q

Quelles sont les deux structures secondaires possibles?

A

Hélice alpha, feuillet plissé bêta

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140
Q

Vrai ou faux? l’hélice alpha ne peut être que dans un sens

A

faux

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141
Q

Vrai ou faux? Les feuillets plissés bêta peuvent être empilés

A

Vrai

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142
Q

Quelle est la disposition des feuillets plissé bêta

A

constitués de chaînes polypeptidiques étirées disposés parallèlement ou antiparallèlement

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143
Q

Qu’est-ce qui lie les chaines de polypeptides ensemble dans les feuillets bêta?

A

Liaison Hydrogène

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144
Q

De quoi dépend le repliement et la stabilisation des protéines?

A

forces non covalentes

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145
Q

Vrai ou faux? Les protéines n’ont qu’une seule conformation stable

A

Faux, certaines ont plusieurs conformations stables

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146
Q

Quelle forme adopte un polypeptide replié?

A

coeur hydrophobe et surface hydrophile

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147
Q

À quoi est lié la conformation de la protéine?

A

sa fonction

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148
Q

Décrire l’effet hydrophobe

A

Les molécules non polaires s’agglomèrent et forment des micelles pour diminuer leur contact avec des molécules polaires

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149
Q

Qu’est-ce que la force motrice des interactions hydrophobes?

A

Augmentation de l’entropie des molécules d’eau

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150
Q

Les interactions hydrophobes sont un facteur déterminant quoi?

A

structures protéiques

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151
Q

Vrai ou faux? La valine est hydrophobe

A

vrai

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152
Q

Que font les protéines dénaturés?

A

elles se précipitent

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153
Q

Nommez trois types d’interactions

A

dipôle-dipôle, liaison hydrogène, interactions électrostatiques

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154
Q

À quoi servent les ponts disulfures?

A

stabilisation de la structure tridimensionnelle des protéines

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155
Q

Vrai ou faux? presque toutes les protéines ayant des ponts disulfures sont des protéines intracellulaires

A

Faux (extracellulaire)

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156
Q

Quel type de lien est un pont disulfure?

A

covalent

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157
Q

Quel acide aminé est impliqué dans les ponts disulfures?

A

Cystéine

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158
Q

Le repliement des protéines est-il nécessaire?

A

oui

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159
Q

Quelle est la principale cause d’une protéine non-fonctionnelle?

A

mauvais repliement

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160
Q

comment nomme-t-on l’association de sous-unités polypeptidiques?

A

Structure quaternaire

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161
Q

Qu’est-ce que le RCPG?

A

récepteur trans-membranaire (protéine)

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162
Q

Quel est le principal transporteur intracellulaire de l’oxygène dans les tissus musculaires et qui permet de mettre en réserve l’oxygène dans les muscles?

A

Myoglobine

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163
Q

À quoi sert la myoglobine et l’hémoglobine?

A

Fixer l’oxygène

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164
Q

Quelles sont les 5 fonctions des protéines liées aux membranes cellulaires?

A

Canal (permet le passage de certaines molécules à travers la membrane)
Transporteur (transporte des molécules d’un côté à l’autre)
Récepteur (Reconnais des substances spécifiques et modifie l’activité de la cellule)
Reconnaissance (donne l’identité cellulaire)
Adhérence (donne sa forme et stabilité à la cellule)

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165
Q

nommez chaque étape du cycle de vie de la protéine

A
  1. Synthèse
  2. Repliement
  3. Maturation
  4. Modifications covalentes/post traductionnelles
  5. Translocation
  6. Activation
  7. Catalyse
  8. Vieillissement (oxydation, dénaturation,..)
  9. Ubiquitination
  10. Dégradation
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166
Q

Quel est le principal transporteur intracellulaire de l’oxygène dans l’organisme et surtout dans les globules rouges?

A

Hémoglobine

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167
Q
  1. Vrai ou faux? Les cellules sont le siège de nombreuses réactions chimiques nécessaire à la vie et impliquant des enzymes?
A

vrai

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168
Q
  1. Vrai ou faux? Sans enzyme, il n’y aurait pas de vie?
A

vrai

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169
Q

Pourquoi les réactions nécessaires aux maintiens de la vie ne serait pas possible sans enzyme?

A

à cause de l’abaissement de la barrière d’activation

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170
Q

Vrai ou faux, les enzymes ne peuvent pas service de biomarqueur?

A

Faux

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171
Q

Vrai ou faux, les enzymes sont utilisés comme voie thérapeutique?

A

Vrai

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172
Q

Avec quoi peut-on moduler l’action d’une enzyme?

A

une molécule (xénobiotique)

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173
Q

Vrai ou faux les réactions sont intégrées?

A

vrai

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174
Q

Combien d’enzyme sont connues?

A

environ 4000

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175
Q

Vrai ou faux, chacune des réactions du métabolisme sont catalysée par une enzyme?

A

Vrai

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176
Q

Les substrats, intermédiaires et produits sont appelés comment?

A

Des métabolites

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177
Q

Quel type de réaction est catalysée par l’oxydoréductases?

A

Réaction d’oxydo-réduction

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178
Q

Quel type de réaction est catalysée par la transférase?

A

Transfert de groupement fonctionnel

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179
Q

Quel type de réaction est catalysée par l’lyases?

A

Élimination de groupement pour former des doubles liaisons (insaturation)

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180
Q

Quel type de réaction est catalysée par l’hydrolases?

A

Réaction d’hydrolyse

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181
Q

Quel type de réaction est catalysée par l’isomérases?

A

Réaction d’isomérisation

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182
Q

Vrai ou faux, les enzymes peuvent accélérer une réaction des milliards de milliards de fois?

A

vrai

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183
Q

Quel type de réaction est catalysée par la ligase?

A

Formation de liaison couplée à l’hydrolyse de l’ATP

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184
Q

Quel est le mécanisme général d’une enzyme?

A

Une enzyme (E) transforme un substrat (S) en produit (P),
-Première étape : le substrat se fixe sur l’enzyme,
-La deuxième étape : la catalyse. Le substrat est transformé en produit,
-Troisième étape : le produit est relâché, S’il y a plusieurs substrats, la réaction se fera étape par étape (et non simultanément) afin d’être efficace. C’est une succession de réaction de premier ordre.

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185
Q

Quelle est la constante de formation du complexe ES?

A

K1, Il y a autant d’enzymes libres que d’enzymes liées au substrat.

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186
Q

Exemple de réaction exergonique (exothermique)?

A

respiration cellulaire

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187
Q

Qu’est-ce que delta G prime?

A

Énergie d’activation

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188
Q

Exemple de réaction endergonique (endothermique)?

A

dégradation des protéines

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189
Q

Vrai ou faux, une enzyme fournit un chemin réactionnel avec une barrière d’énergie d’activation?

A

vrai

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190
Q

Vrai ou faux, grâce aux interactions avec les substrats (formes, géométrie, nature chimique), elles peuvent discriminer des formes chimiques très proches, les énantiomères ?

A

vrai

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191
Q

Vrai ou faux, Les enzymes peuvent avoir une très grande affinité pour le substrat

A

vrai

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192
Q

Grâce aux nombreuses interactions que l’enzyme peut faire avec le substrat
(hydrophobes, liaisons ioniques, liaisons hydrogène…), le substrat peut être fixé à quoi ?

A

de très faibles concentrations (< mM, mM).

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193
Q

Vrai ou faux, une enzyme peut être très efficace même à une très faible concentration ?

A

vrai

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194
Q

L’activité d’une enzyme peut être régulée par quoi?

A

Des effecteurs (inhibiteur ou activateurs)

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195
Q

Les cofacteurs participent à quoi et sont nécessaire pour quoi?

A

Les cofacteurs participent à la catalyse et ils sont nécessaires pour certaines réactions

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196
Q

Quels sont les différents cofacteurs

A

ions métalliques (Ca, Zn, Mg), les coenzymes (cosubstrat et groupe prosthétiques)

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197
Q

Qu’est ce qu’un cosubstrat?

A

Cosubstrat désigne un coenzyme lié de manière temporaire à l’enzyme par une liaison faible.

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198
Q

Q’est ce qu’un groupe prosthétiques?

A

Molécule non protéique maintenue dans une structure protéique (ex. hème)

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199
Q

Quel coenzyme est important pour plusieurs réactions d’oxydoréduction?

A

NAD+/NADH

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200
Q

Vrai ou faux, les coenzymes participe directement à la réaction?

A

Vrai

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201
Q

Quel est le rôle de l’entropie?

A

Molécules ——–­­­­­­­ effets de proximité et d’orientation de la catalyse

Cinétique
Rotation
Vibration
Élongation
Concentration

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202
Q

Quels sont les 5 facteurs affectant l’activité enzymatique?

A

1- Effet de la concentration d’enzyme
2- Effet de la concentration de substrat
3- Effet de la concentration des effecteurs
4- Effets allostériques
5- Effet des constantes physiques

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203
Q

Pour une réaction non enzymatique, la variation de la constante de vitesse k avec la température a été établie expérimentalement par qui?

A

Par Arrhénius
k= Ae-E/RT

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204
Q

Pour les réactions enzymatiques, on ne peut explorer qu’un domaine restreint de températures absolues qui s’étend généralement de…

A

273 K (0 °C) à 333 K (60 °C). Au-delà, la dénaturation thermique intervient et il n’est plus possible d’effectuer des mesures valables.

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205
Q

Dans l’intervalle de température 273 K (0 °C) à 333 K (60 °C), les réactions enzymatiques obéissent comme

A

obéissent en général de façon très satisfaisante à cette relation.

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206
Q

Vrai ou faux la vitesse de réaction augmente exponentiellement avec la température?

A

Vrai

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207
Q

Vrai ou faux, chaque enzyme possède une température optimale spécifique et à cette température, la vitesse dde réaction est maximale?

A

Vrai

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208
Q

L’activité d’une enzyme est mesurée comment?

A

par la vitesse de formation des produits

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209
Q

L’activité d’une enzyme varie selon quoi?

A

En fonction de la concentration de substrat

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210
Q

La vitesse de réaction représente quoi?

A

La vitesse de réaction représente le nombre de moles par seconde de substrat transformé en moles de produit, dans un volume donné et dans un temps donné.

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211
Q

Durant la phase stationnaire, la vitesse est constante et on l’appelle comment?

A

vitesse initiale (V0)

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212
Q

Lorsque la concentration de l’enzyme est____________, la vitesse de réaction est plus grande que lorsque la concentration de l’enzyme est__________.

A

grande, faible

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213
Q

Vrai ou faux, la relation entre la vitesse de réactions et la concentration de l’enzyme est linéaire?

A

Vrai

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214
Q

Lorsque la concentration du substrat est_____________, la vitesse initiale est plus grande que lorsque la concentration du substrat est _______________

A

Grande, petite

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215
Q

Vrai ou faux, la fréquence des collisions entre molécules est indirectement proportionnelle à leur concentration.

A

Faux elle est directement proportionnelle

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216
Q

La liaison d’un inhibiteur sur l’enzyme a quel effet?

A

a pour effet d’empêcher la liaison enzyme-substrat.
liaison enzyme-inhibiteur = complexe inactif

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217
Q

quels sont les deux types d’inhibition enzymatique?

A

réversible et irréversible

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218
Q

Qu’est ce que l’inhibition réversible?

A

caractérisée par une dissociation rapide du complexe enzyme –inhibiteur.

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219
Q

Qu’est ce qu’une inhibition irréversible?

A

(importance médicale), l’inhibiteur se dissocie très lentement de son enzyme cible, parce qu’il devient très fortement lié à l’enzyme. (irréversible sur un temps donné)

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220
Q

Qu’est ce que l’inhibition compétitif?

A

L’inhibiteur compétitif ressemble au substrat et se lie au site actif de l’enzyme. Diminue la vitesse de catalyse en réduisant la proportion de molécules d’enzymes liées au substrat.

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221
Q

À une concentration donnée, l’inhibition compétitive peut être compensée par quoi?

A

À une concentration donnée, l’inhibition compétitive peut être compensée par augmentation de la concentration du substrat.

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222
Q

L’inhibition compétitive s’observe quand?

A

L’inhibition compétitive s’observe lorsque l’inhibiteur et le substrat sont en compétition pour la fixation au site actif de l’enzyme.

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223
Q

Quel type d’inhibiton?

A

Inhibition compétitive

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224
Q

Qu’est ce que l’inhibition non compétitive?

A

L’inhibiteur et le substrat peuvent se lier simultanément à une molécule d’enzyme à l’endroit de sites de liaisons différents.
Agis en diminuant la vitesse de réaction plutôt qu’en abaissant la proportion des molécules d’enzymes liées au substrat.

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225
Q

Vrai ou faux, l’inhibition non compétitive est irréversible?

A

Faux

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226
Q

Est ce que l’inhibition non compétitive peut être surmontée

A

L’inhibition non compétitive, contrairement à l’inhibition compétitive, ne peut pas être surmontée par l’augmentation de la concentration du substrat.

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227
Q

Quel est cette inhibition

A

non compétitive

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228
Q

Qu’est ce qui cause la dénaturation dans l’activité enzymatique?

A

Si le pH est défavorable, il y a une transformation de la structure et il y a une dénaturation

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229
Q

Quel sont les 2 manières que le pH intervient dans l’activité enzymatique?

A

soit en modifiant la structure secondaire ou tertiaire de l’enzyme,

soit en modifiant les charges électriques des acides aminés du site actif (acides aminés basiques / acidiques… pKa).

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230
Q

Vrai ou faux, chaque enzyme ont des pH optimal différente?

A

Vrai

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231
Q

Le milieu dans lequel se produit la réaction enzymatique détermine quoi?

A

la charge électrique des acides aminés basiques et acides de la protéine.

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232
Q

Auc pH très acid, la plupart des fonctions ionisables sont sous quel forme?

A

protonée

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233
Q

Aux pH basique, les fonctions ionisbales sont sous quel forme?

A

déprotonée

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234
Q

Aux pH voisins de 7, les fonctions ionisable sont sous quel forme?

A

Chargées (amine et acide carboxylique)

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235
Q

Vrai ou faux, un pH de 7 favorise les liasions enzyme-substrat ou enzyme-coenzyme?

A

Vrai

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236
Q

La température assure quoi pour l’activité enzymatique?

A

La température assure l’énergie au système (réaction).

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237
Q

L’énergie assurée augmente quoi?

A

le taux de la réaction

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238
Q

Vrai ou faux, suite a la température optimal, pendant que le température continue à augmenter, le taux de la réaction chute?

A

Vrai

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239
Q

Vrai ou faux, la vitesse d’une réaction enzymatique est insaturable?

A

Faux, elle est saturable?

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240
Q

En 1903, le Français Victor Henri démontre qu’une enzyme peut fixer à quoi

A

à un ligand

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241
Q

En 1913, Maud Menten introduit avec Leonor Michaelis un nouveau concept qui révolutionne les études des réactions biologiques.
Qu’est ce qui est ce concept?

A

Notion de complexe enzyme-substrat?

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242
Q

à t=0, la concentration en substrat est désignée par quoi

A

à t=0, la concentration en substrat est désignée [S]0

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243
Q

la concentrstion en enzyme est désignée comment et reste-t-elle constante tout le long de la mesure?

A

la concentration en enzyme est désignée [E]T et reste constante tout au long de la mesure

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244
Q

à t=0, la concentration du complexe enzyme-substrat, [ES], est égale à quoi

A

0

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245
Q

à t=0, la concentration en produit est égale à quoi

A

0

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246
Q

Quelles sont les trois étapes lors de la cinétique?

A

État pré-stationnaire
État stationnaire
État post-stationnaire

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247
Q

Dans le complexe enzyme-substrat est ce que les concentrstion et vitesse de prduction sont constante?

A

Concentration de E et ES sont constantes
Vitesse de production de P et d’utilisation de S est constante

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248
Q

Vrai ou faux, la concentration de substrat est supérieur à la concentration d’enzyme?

A

vrai

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249
Q

Qu’est ce que K1 et K2?

A

K1 = constante de formation du complèxe ES
K2 = constante de catalyse (formation du produit)

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250
Q

La vitesse d’apparition du produit P (vitesse de la réaction catalysée par l’enzyme) dépend de quoi?

A

K2 et de la concentration en ES

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251
Q

La concentration ES dépend de quoi

A

de sa vitesse de formation et de sa vitesse de disparition

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252
Q

Qu’est ec que l’équation de Michaelis-Menten

A
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253
Q

Vrai ou faux, Km= concentration S

A

Vrai

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254
Q

Qu’est ce que Km?

A

La concentration en substrat pourlaquelle l’enzyme fonctionne à la moitié de sa vtesse maximale

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255
Q

Vrai ou faux, Km est inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme?

A

Vrai, plus l’affinité est élevée, moins il faudra de substrat pour que la réaction enzymatique s’active

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256
Q

Comment s’exprime Km

A

KM s’exprime en unité de concentration de substrat.
mole/L
µmole/L
mg/L
g/L
etc.

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257
Q

Vrai ou faux, un inhibiteur compétitif a un impact sur le Vmax?

A

Faux

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258
Q

Vrai ou faux, un inhibiteur non-compétitif change le Vmax mais pas le Km?

A

Vrai

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259
Q

K2 est proportionnelle à quoi?

A

Elle est proportionnelle au nombre de réactions que peut effectuer une molécule d’enzyme par unité de temps

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260
Q

Vrai ou faux, K2 est la constante qui permet d’obtenir le produit?

A

Vrai

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261
Q

Afin de rester en vie, les organismes doivent faire du travail:

A

Chimique
Mécanique
Osmotique
Etc

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262
Q
A
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263
Q

Comment l’énergie est-elle utilisée par les organismes vivants ?

A

Synthétise
Climatise
Transporte
Communique (interaction)
Dégrade

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264
Q

La bioénergétique étudie quoi

A

La bioénergétique étudie l’approvisionnement, l’utilisation et le transfert d’énergie dans la cellule

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265
Q

Quel est l’objectif de la thermodynamique ?

A

Le système peut-il évoluer ?
Si oui, dans quel sens ?
Et jusqu’où ?

266
Q

Qu’est ce que la thermodynamique permet de comprendre?

A

Repliement des macromolécules,
Fonctionnement des voies métaboliques,
Passage des molécules à travers des membranes biologiques,
Force mécanique des muscles.

267
Q

Les transformations biologiques de l’énergie suivent les principes de la thermodynamique dont les deux principes fondamentaux sont:

A

Premier principe : celui-ci repose sur la conservation de l’énergie.
Second principe : celui-ci dit que l’univers tend toujours vers de plus en plus de désordre. Lors de tous les phénomènes naturels, l’entropie de l’univers augmente.

268
Q

Le premier principe de la thermodynamique veut dire quoi

A

Lors de toute modification physique ou chimique, la quantité totale d’énergie dans l’univers demeure constante, même si la forme de l’énergie peut être modifiée.

269
Q

Le deuxième principe de thermodynamique veut dire quoi?

A

Le second principe de la thermodynamique postule que, dans tout processus spontané, l’entropie (S) de l’univers (système plus milieu environnant) s’accroît.

270
Q

Qu’est ce que l’enthalpie «H» ?

A

énergie totale contenue dans un composé. Elle reflète le nombre et la quantité de liaisons chimiques dans les réactifs et les produits.

271
Q

Qu’est ce que l’entropie «S»

A

processus continu de transformation de l’énergie.
L’entropie d’un système isolé est d’autant plus élevée que le système est désordonné.

272
Q

Qu’est ce que l’énergie libre «G»?

A

quantité maximale d’énergie utilisable pour le travail.
L’énergie libre est bien sûr plus faible que l’enthalpie d’un composé.

273
Q

Que veux dire ∆H < 0

A

réaction exothermique. La chaleur est produite par le système et transférée au milieu.
Dégage de l’énergie

274
Q

Qu’est ce que ∆H > 0

A

réaction endothermique. La chaleur fournie par le milieu est absorbée par le système
A besoin d’énergie

275
Q

Vrai ou faux, l’entropie reflète le désordre, le hasard statique? vrai

A

vrai

276
Q

Vrai ou faux, quelle que soit la variation que subit le système, l’entropie de l’univers (système plus milieu) doit s’accroître.

A

vrai

277
Q

Les organismes vivants, qui sont particulièrement bien ordonnés, atteignent cet ordre en provoquant le ________ des ________ qu’ils consomment.

A

désordre, nutriment

278
Q

Willard Gibbs a proposé une nouvelle fonction d’état, quelle est-elle?

A

la variation d’énergie libre (∆G)

279
Q

L’énergie libre de Gibbs combine quoi

A

L’énergie libre de Gibbs combine le premier et le second principe de la thermodynamique.

280
Q

Que veux dire ∆G < 0

A

La réaction est spontanée. La réaction est exergonique

281
Q

Que veux dire ∆G > 0

A

La réaction ne peut pas se dérouler spontanément. La réaction est endergonique

282
Q

Que veux dire ∆G = 0

A

La réaction est en équilibre

283
Q

Vrai ou faux, il faut souvent un couplage pour les réaction endergonique?

A

vrai

284
Q

∆G dépend de quoi

A

de la nature de la réaction
du pH
de la température
des concentrations initiales de A et B
est additif

285
Q

l’enzyme abaisse ou augmente l’energie d’Activation de ∆G++

A

abaisse

286
Q

Vrai ou faux, le couplage d’énergie est un processus clé de la bioénergétique.

A

vrai

287
Q

L’ATP permet le travail cellulaire en couplant quoi?

A

L’ATP permet le travail cellulaire en couplant les réactions exergoniques aux réactions endergoniques.

288
Q

vrai ou faux, l’énergie dégagée par la réaction exergonique est utilisée pour déclencher une réaction endergonique.

A

vrai

289
Q

Où a lieu l’absorption?

A

bouche, intestin et estomac

290
Q

Vrai ou faux, l’anabolisme et le catabolisme empruntent des voies différentes?

A

vrai

291
Q

D’où provient l’énergie nécessaire à l’organisme?

A

1)hydrolyse (catabolisme)
2)phosphorylation (anabolisme)

292
Q

Vrai ou faux, l’ATP contient 3 groupes phosphates à haute énergie?

A

faux il en contient 2

293
Q

Vrai ou faux, l’adénosine monophosphate (AMP) est stable?

A

faux

294
Q

Vrai ou faux, l’énergie libérée lors de l’hydrolyse d’un groupement phosphate est supérieure à l’énergie libérée par la plupart des molécules?

A

Vrai

295
Q

Vrai ou faux, l’ATP = monnais d’échange universelle d’énergie libre?

A

vrai

296
Q

Les voies métaboliques sont formées grâce à quoi?

A

Les voies métaboliques sont formées grâce au couplage de plusieurs réactions enzymatiques de telle façon que l’ensemble de la voie présente un DG°’ globalement négatif.

297
Q

Vrai ou faux, le couplage des réactions est essentiel pour une grande majorité des réactions métaboliques?

A

vrai

298
Q

Exemple de réaction couplée

A

l’énergie contenue dans la liaison de l’ATP est utilisée pour permettre la synthèse du glucose-6-phosphate, dont la formation à partir du glucose et du Pi est endergonique.

299
Q

Vrai ou faux, l’énergie libérée par l’hydrolyse de l’ATP permet différentes formes de travail biologique?

A

vrai

300
Q

Nomme 2 formes de travail biologique

A

Mécanique (muscle)
Circulation sanguine
Digestion
Chimique
Osmotique
Sécrétions glandulaires
Production de tissus
Transmission nerveuse
et musculaire

301
Q

Vrai ou faux, le cycle de l’ATP/ADP relie les processus qui génèrent des phosphates?

A

Vrai

302
Q

Quels sont les trois sources principales de phosphate?

A

La phosphorylation oxydative
La glycolyse
Le cycle de l’acide citrique

303
Q

Où pouvons-nous trouver de la créatine phosphate?

A

Présent les muscles, le cœur et le cerveau principalement

304
Q

Qu’est ce qui permet le recyclage du phosphate et l’interconversion des nucléotides adényliques nécessaire au métabolisme?

A

C’est une série de réactions qui permet le recyclage du phosphate et l’interconversion des nucléotides adényliques nécessaires au métabolisme.

305
Q

Nommez les fonctions des glucides.

A

Réservoir d’énergie, rôle structurel, point de départ pour la synthèse d’autres constituants, Intervenant dans la structure de l’ADN et l’ARN, modifie les propriétés de certaines protéines ou lipides (modifications post-traductionnelles)

306
Q

Quel est le sucre qui compose l’ARN?

A

Ribose

307
Q

Quel est le sucre qui compose l’ADN?

A

Désoxyribose

308
Q

Nommez des hexoses.

A

Glucose, fructose, galactose

309
Q

Est-ce que le ribose et le désoxyribose sont des pentoses?

A

Oui

310
Q

Quelles sont les deux grandes classes de monosaccharides?

A

Aldose et cétoses

311
Q

Vrai ou faux? Les sucres sont des molécules chirales.

A

Vrai

312
Q

Comment nomme-t-on les sucres sous forme cyclique?

A

Furanose ou pyranose

313
Q

Quelle forme cyclique de sucre est la plus abondante?

A

Pyranoses

314
Q

Comment nomme-t-on la conformation adopté par les furanose? Par les pyranoses?

A

Furanose = enveloppe, pyranose = chaise

315
Q

Qu’est-ce qu’un homopolysaccharide? Un hétéromonomère?

A

Homo = même monomères, hétéro = monomères différents

316
Q

Nommez un disaccharide.

A

Lactose (galactose-glucose), saccharose (glucose-fructose)

317
Q

Vrai ou faux? Le glycogène est un hétéropolysaccharide composé de glucose et de fructose.

A

Faux, homopolysaccharide de glucose

318
Q

Vrai ou faux? Le glycogène est un des principaux glucides de réserve chez les animaux.

A

Vrai

319
Q

Quel polysaccharide fourni un support structural aux plantes?

A

Cellulose

320
Q

Comment nomme-t-on une chaîne de GAG liée par lien covalent à une protéine?

A

Protéoglycane

321
Q

Qu’est-ce que les chaînes de glycosaminoglycanes (GAG)?

A

Macromolécules glucidiques formant d’imposants composants des matrices extracellulaires des tissus conjonctifs.

322
Q

Vrai ou faux? L’insuline n’est pas nécessaire pour l’absorption du glucose dans les cellules.

A

Faux

323
Q

Quelles sont les trois régions distinctes des glycoprotéines à ancre lipidique/membranaire?

A

Core, Squelette, périphérie

324
Q

Nommez un GAG.

A

Chondroitine sulfate, dermatane sulfate, kératane sulfate, Héparine, Acide hyaluronique

325
Q

Qu’est-ce que l’hypoglycémie récurrente?

A

Épisodes répétés de baisse anormale du taux de glucose sanguin

326
Q

Quelle est la molécule clé pour l’énergie?

A

ATP

327
Q

Quelles sont les deux molécules importantes pour la production d’énergie?

A

ATP et NADH

328
Q

Qu’est-ce que le catabolisme? L’anabolisme?

A

Cata = Voie de dégradation, ana = voie de biosynthèse

329
Q

Vrai ou faux? Une enzyme réagit dans une réaction élémentaire spécifique.

A

Vrai

330
Q

Vrai ou faux? Seuls les glucides permettent la synthèse de l’acétyl CoA.

A

Faux, les glucides, lipides et protéines peuvent donner de l’acétyl CoA

331
Q

Que produit finalement l’acétyl CoA?

A

ATP

332
Q

Où est produit la majeure partie de l’ATP?

A

Chaîne respiratoire

333
Q

Quelles réactions métaboliques se passent dans la matrice mitochondriale?

A

Cycle de Krebs (acide citrique), Phosphorylation oxydative, bêta oxydation des acides gras

334
Q

Quelles réactions métaboliques se passent dans le cytoplasme?

A

Voie des pentoses phosphate, synthèse des acides gras, glycolyse

335
Q

Quelle réaction métabolique se passent dans la matrice mitochondriale et le cytoplasme?

A

Gluconéogenèse

336
Q

Quelle est l’étape clé de l’utilisation du glucose et quelle enzyme le permet?

A

Transformation du glucose en glucose-6-phosphate par l’hexokinase

337
Q

D’où vient essentiellement l’apport de glucose chez les animaux?

A

Hydrolyse des saccharides par les enzymes digestifs

338
Q

Quelles sont les trois voies que peut prendre le glucose-6-phosphate?

A

Glycogénogénèse, glycolyse, pentose phosphate

339
Q

Comment le glucose est absorbé dans l’intestin?

A

Symport D-glucose/Na+ qui fonctionne grâce au gradient de Na+

340
Q

Quel transporteur permet l’entrée du glucose dans les cellules musculaires et adipeuses?

A

GLUT4

341
Q

Quelles réactions sont réduites lors d’un syndrome de résistance à l’insuline?

A

Glycolyse réduite et glycogénogénèse

342
Q

Que permet de synthétiser la glycolyse?

A

ATP et NADH

343
Q

Quelle est la réaction globale de la glycolyse?

A

Glucose + 2 ADP + 2 NAD+ + 2 Pi = 2 pyruvate + 2 ATP + 2 NADH + 2 H+ + 2 H2O

344
Q
  1. Nommez les étapes de la glycolyse.
A

a. Glucose arrive dans le sang après hydrolyse de di et polysaccharide
b. Glucose entre dans la cellule avec transporteur
c. Addition de groupements phosphoryles au glucose
d. Conversion des intermédiaires en composés de haute énergie
e. Hydrolyse de ces composés avec synthèse ATP et formation pyruvate

345
Q

Vrai ou faux? La glycolyse est une réaction qui est toujours énergétiquement favorable.

A

Faux, au début elle consomme de l’ATP

346
Q

Faut-il de l’oxygène pour faire la glycolyse?

A

Non (anaérobie)

347
Q

Quel est le bilan final de la glycolyse?

A

+2 ATP par molécule de glucose métabolisée

348
Q

Vrai ou faux? Le métabolisme du fructose a besoin d’insuline et de transporteur.

A

Faux

349
Q

Quels sont deux précurseurs possibles de la glycolyse?

A

Glucose et fructose

350
Q

En quoi se transforme le pyruvate sans oxygène?

A

Acide lactique (lactate)

351
Q

Le pyruvate entre dans la mitochondrie pour faire quelle réaction?

A

Cycle de Krebs

352
Q

À quoi sert le lactate?

A

Capturé par le foie, réoxydé en pyruvate puis utilisé pour gluconéogenèse

353
Q

Vrai ou faux? La glycogénogenèse, la glycogénolyse et la néoglucogenèse se produisent dans les muscles et dans le foie.

A

Faux, la néoglucogenèse se produit seulement dans le foie

354
Q

Quels sont les trois substrats de la gluconéogenèse?

A

Acides aminés (ex alanine), lactate, glycérol

355
Q

En contraction rapide, les muscles squelettiques fonctionnent avec l’ATP issu de …?

A

Glycolyse

356
Q

Quand intervient le cycle de Cori dans les muscles?

A

Quand il y a une demande importante en ATP (besoin de beaucoup de glucose)

357
Q

Quel est le bilan énergétique du cycle de Cori?

A

-4 ATP (énergétiquement défavorable)

358
Q

Qu’est-ce que la glycogénogenèse?

A

Voies métaboliques synthétisant le glycogène à partir des glucides simples

359
Q

Que doit-il se passer avec le glycérol pour pouvoir faire du glucose par néoglucogenèse?

A

Doit être phosphorylé pour donner le glycérol-3-phosphate

360
Q

Où a lieu la glycogénogenèse?

A

Foie et muscles

361
Q

Vrai ou faux? Le glycogène est un glucide de réserve très important.

A

Vrai

362
Q

Que permet la structure particulière et ramifiée du glycogène?

A

Stabilité

363
Q

Vrai ou faux? Le glucose est la source d’énergie principale pour tous les tissus.

A

Vrai

364
Q

Quel est le polysaccharide de glucose présent chez les animaux? Chez les plantes?

A

Animaux = glycogène, plantes = amidon

365
Q

Quelles sont les 3 fonctions du glucose?

A

Source d’énergie, précurseur du groupe ribose des nucléotides, fournit des équivalents de réduction sous forme de NADPH aux réactions de biosynthèse

366
Q

La phosphorylase catalyse quoi dans la glycogénolyse?

A

L’élimination séquentielle de résidus glucosyles

367
Q

Que se passe-t-il avec le glycogène dans les muscles?

A

Fait la glycolyse et devient de l’énergie

368
Q

Quelle enzyme dégrade le glucose-6-phosphate en glucose?

A

Glucose-6-phosphatase

369
Q

Que se passe-t-il avec le glycogène dans le foie?

A

Devient du glucose, va dans la circulation et est absorbé par d’autres cellules

370
Q

Dans les tissus extrahépatiques, le glucose-6-phosphate intègre quelle réaction?

A

Glycolyse

371
Q

Où se fait la voie des pentoses phosphates?

A

Cytoplasme

372
Q

Que produit la voie des pentoses phosphates et où vont ces produits?

A

NADPH+H+ (biosynthèse des acides gras, du cholestérol et pour la réduction du glutathion), ribose-5-phosphate (synthèse des nucléotides (ADN et ARN)), production d’érythrose-4-phosphate (précurseur d’acides aminés aromatiques)

373
Q

Quels sont les rôles de la membrane plasmique?

A

Reconnaissance, régulation du métabolisme, réactions et processus biologiques, mise en réserve de l’énergie, Interaction avec des molécules ou cellules voisines, délimite le volume cellulaire, formation de compartiments, régulation du transport, mouvement cellulaire

374
Q

Quelle est la principale source d’électrons utilisé dans les réactions biosynthétiques dans la cellule et catalysées par les CYP450?

A

NADPH

375
Q

De quoi est composée la membrane cellulaire?

A

Lipides, glucides, protéines

376
Q

Quelles sont les composantes de la double couche lipidique de la membrane? Phospholipides, cholestérol, glycolipide

A

Phospholipides, cholestérol, glycolipide

377
Q

Comment nomme-t-on un lipide a une queue? Deux queues? Trois queues?

A

1 = acide gras
2= glycérophospholipide
3= triglycéride

378
Q

Quelles sont les deux parties d’un phospholipide?

A

Tête hydrophile et radical/queue hydrophobe

379
Q

Qu’est-ce qu’un glycolipide?

A

Liaison entre un sucre et un acide gras

380
Q

Vrai ou faux? il y a des protéines insérées dans la membrane cellulaire ou liées à sa surface.

A

Vrai

381
Q

à quoi servent les phospholipides de la membrane cellulaire?

A

Fluidité de la membrane, perméabilité sélective

382
Q

Où sont orientées les têtes hydrophiles dans la membrane? Les queues hydrophobes?

A

Tête = vers le milieu aqueux
Queue = vers l’intérieur de la bicouche

383
Q

Quelle partie change selon le phospholipide?

A

radical

384
Q

Quelle caractéristique des phospholipides rend la membrane plus fluide?

A

Présence de doubles liaisons

385
Q

Quelles sont les propriétés des phospholipides et leur définition?

A

Réparation (des molécules de phospholipides séparés peuvent se rapprocher pour fermer une ouverture de la membrane)
Modification (des molécules de phospholipides peuvent s’ajouter ou s’enlever pour faire varier le volume cellulaire
Division (Resserrement au centre de la cellule entraine une division. On peut aussi joindre des cellules)
Perméabilité sélective (Perméable aux molécules liposolubles et les très petites molécules (O2, CO2), mais imperméable aux grosses molécules et aux ions (K+, Na+, Cl-)

386
Q

Quels sont les 4 grands types de phospholipides?

A

Phosphatidylcholine, phosphatidyléthanolamine, phosphatidylsérine, phosphatidylinositol

387
Q

Vrai ou faux? il y a une liaison ester dans les triglycérides

A

Vrai

388
Q

Comment est nommé un acide gras?

A

en fonction de son nombre de carbone

389
Q

Vrai ou faux? Le glycérol est à la base des hormones stéroidiennes.

A

Faux, c’est le cholestérol avec son noyau stérol

390
Q

Quel est le deuxième groupe de lipides membranaires?

A

sphingolipides

391
Q

Quel est le principal lipide de réserve?

A

triglycéride

392
Q

Pourquoi y a-t-il beaucoup de glycérophospholipides différents?

A

Diversité des acides gras et des alcools les constituant

393
Q

Nommez un glycolipide

A

Glycocalyx

394
Q

Quels sont les deux catégories de protéines membranaires?

A

Intramembranaire (transmembranaire), périphérique (liées à des glucides glycoprotéines)

395
Q

Quels sont les rôles du glycocalyx?

A

Adhérence cellulaire, identité cellulaire

396
Q

où est le glycocalyx?

A

Surface externe de la membrane

397
Q

Combien de pourcentage de la masse membranaire est faite par les protéines membranaires?

A

25 % à 75 %

398
Q

Vrai ou faux? les protéines membranaires peuvent être intégrées ou associées

A

Vrai

399
Q

Quels sont les trois types de protéine membranaire?

A

Intrinsèque, périphérique, à ancre lipidique

400
Q

Vrai ou faux? Les trois types de protéines (Intrinsèque, périphérique, à ancre lipidique) peuvent être intra ou extra cellulaire

A

Vrai

401
Q

Quels sont les types de transport passif?

A

Diffusion simple ou passive, osmose, diffusion facilité

402
Q

Quels sont les modes de transport actif?

A

Pompe, exocytose, endocytose

403
Q

Comment fonctionne la diffusion simple?

A

La substance se diffuse du côté où elle est la plus concentrée vers le côté de la membrane où elle l’est moins (selon le gradient de concentration), jusqu’à l’équilibre des concentrations

404
Q

qu’est-ce que la diffusion facilité?

A

Canal qui permet le mouvement des ions selon le gradient

405
Q

Nommez un exemple de canal pour la diffusion facilité.

A

GLUT-1

406
Q

Quelles sont les caractéristiques du transport actif?

A

Peut se faire contre le gradient, dépense de l’ATP, besoin de perméases, permet de maintenir des concentrations intracellulaires et extracellulaires différentes

407
Q

Que déplace la pompe NA+/K+ ATPase?

A

2 K+ entrent et 3 NA+ sortent

408
Q

Quels sont les trois types de transporteurs cellulaires?

A

uniport, symport, antiport

409
Q

Quelles sont les caractéristiques des canaux spécifiques de transport?

A

Vitesse de transport très grande, spécifiques à des ions particuliers, état fermé ou ouvert, transition

410
Q

Quelles sont les deux classes de canaux?

A

Ligand-dépendant et potentiel-dépendant

411
Q

QU’est-ce que l’endocytose?

A

Macromolécules qui sont capturées par une vésicule qui provient d’un repliement vers l’intérieur de la membrane plasmique. La vésicule va se détacher pour se trouver incluse dans le cytoplasme

412
Q

Quelle est la différence entre l’endocytose et l’exocytose?

A

exo = contact entre deux monocouches de la surface interne, endo = contact entre deux monocouches de la surface externe

413
Q

quel mode de transport permet la libération de neurotransmetteurs dans la fente synaptique?

A

exocytose

414
Q

Vrai ou faux? Le transport de soluté par des transporteur est saturable.

A

Vrai

415
Q

Quel est le rôle de la chaine respiratoire des mitochondries dans la conversion de l’énergie alimentaire en ATP?

A

L’oxydation des principales denrées alimentaires conduit à la production d’équivalents réducteurs (2H) qui sont recueillis par la chaîne respiratoire pour l’oxydation et la formation couplée de l’ATP.

416
Q

Vrai ou faux, la synthèse et dégradation des acides gras sont des réactions inverse?

A

faux

417
Q

Les acides gras ont un rôle essentiel dans d’important processus structuraux tels que quoi?

A

la biosynthèse des phospholipides et des glycolipides qui constituent les membranes cellulaires

418
Q

Vrai ou faux, les acides gras participent à la biosynthèse d’hormones et de messagers intracellulaires ?

A

vrai

419
Q

Vrai ou faux, les acides gras interviennent dans la production d’énergie sous forme d’ATP ?

A

vrai

420
Q

Chez les animaux, les acides gras, qui résultent de l’hydrolyse des graisses des aliments par les lipases pancréatiques sont transportés par quoi et sont sous quel forme ?

A

transportés par la lymphe, puis par le sang, des cellules intestinales vers les tissus. Ils sont alors sous forme d’esters de glycérol, ou triglycérides (triacylglycérols), eux-mêmes inclus dans des lipoprotéines dénommées chylomicrons.

421
Q

Quel est le rôle des chylomicrons?

A

Ils peuvent faire circuler les lipides et les amènent aux adipocytes

422
Q

Les acides gras doivent être activé par quoi pour entrer dans la mitochondrie?

A

les acides gras réagissent avec l’ATP pour former un acyl adénylate qui fusionne avec la CoA (Acyl CoA synthétase), ce qui forme de l’Acyl CoA (forme activée des acides gras) et c’est la molécule qui peut entrer dans la mitochondrie

423
Q

Vrai ou faux, l’hydrolyse du PPi en deux molécules de Pi rend la formation de l’acyl CoA irréversible ?

A

vrai

424
Q

Comment l’acyl CoA passe du cytoplasme à la matrice mitochondriale?

A

Grâce à l’Acyl carnitine

425
Q

Est-ce qu’un acide gras est pris en charge par la navette carnitine?

A

Non, c’est l’Acyl CoA qui est pris en charge

426
Q

Sous quel forme les acides gras traversent les membranes mitochondriales?

A

Acyl carnitine

427
Q

Vrai ou faux, le groupe hydroxyle de la carnitine est un zwitterion?

A

vrai

428
Q

Comment est formé l’acyl carnitine?

A

au cours d’une réaction catalysée par la carnitine acyltransférase I, le groupe acyl est transféré de l’atome de soufre du CoA au groupe hydroxyle de la carnitine.

429
Q

Un tour de bêta oxydation des acides gras saturés fait intervenir successivement quoi ?

A

une oxydation, une hydratation, une seconde oxydation et une thiolyse

430
Q

À chaque cyle de bêta oxydation des acides gras saturés, on obtien quoi?

A

une molécule acétyl-CoA, FADH2 et NADH (deux cofacteurs)

431
Q

Combien de carbone dans l’acétyl-CoA

A

2

432
Q

Quel est le bilan de la réaction bêta oxydation des acides gras saturés?

A

Le bilan de l’oxydation d’un acyl CoA en C16 tel que le palmitoyl CoA (C16) s’établit donc
ainsi : 8 acétyl CoA + 7 NADH2 + 7NADH + 7H
Il y a tjours 1 de moins pour tout que l’acétyl-CoA car il faut en consommer un

433
Q

Vrai ou faux, la voie de la biosynthèse des acides gras est différente de la voie de leur oxydation?

A

vrai

434
Q

Vrai ou faux, la bêta oxydation ce produit dans la mitochondrie et la biosynthèse ce produit dans le cytoplasme?

A

vrai

435
Q

Vrai ou faux, l’acétyl-CoA ne peux pas sortir de la mitochondrie tout seule?

A

Vrai

436
Q

Comment transporter un acétyl-CoA de la mitochondrie au cytoplasme lors de la biosynthèse?

A

L’oxaloacétate est transformé en citrate, une
navette citrate le sort de la matrice
mitochondriale, retransforme en oxaloacétate une fois dans le cytoplasme
pour former de l’Acétyl CoA

437
Q

Vrai ou faux, les acides gras sont biosynthétisés dans les mitochondries par une voie qui serait l’inverse de celle de leur dégradation.

A

faux, il ne sont pas biosynthétisés dans les mitochondries par une voie qui serait l’inverse de celle de leur dégradation.

438
Q

lors de la biosynthèse, les acides gras sont synthétisés oû?

A

Ils sont synthétisés dans le cytosol par un ensemble de réactions entièrement distinctes.

439
Q

Quel est l’autre nom pour le cycle de l’acide citrique?

A

cycle de Krebs

440
Q

Où se produit le cycle de Krebs?

A

chez les cellules eucaryotes, dans les mitochondries

441
Q

Quelle est la fonction du cycle de Krebs?

A

poduit de l’énergie sous forme d’ATP et conversion du pyruvate en CO2 et H2O via des intermédiaire du cycle

442
Q

D’où provient le pyruvate?

A

de la glycolyse ou les acide gras apres la bêta oxydation

443
Q

Qu’est ce qu’on veux dire par le cycle de krebs est la plaque tournante du métabolisme aérobie?

A

Cela veux dire que le cycle de krebs est une voie métabolique centrale du flux métabolique

444
Q

Le cycle de krebs dans le catabolisme produit quoi?

A

oxydation des glucide, des graisses, des acide aminés

445
Q

Le cycle de krebs dans l’anabolisme produit quoi?

A

matériaux de départ pour de nombreuses voies biosynthétiques

446
Q

Quel est le bilan du cycle de l’acide citrique

A

Acétyl-CoA + GDP + Pi + 3 NAD+ + Q → 2 CO2 + CoA + GTP + 3 NADH + QH2

Le GTP peut être remplacer par ATP

447
Q

Vrai ou faux, l’acétyl-CoA est former à partir du pyruvate dans le cycle de krebs?

A

Vrai

448
Q

Quelle est la première étape du cycle de krebs?

A

1) le pyruvate de la glycolyse est transformé en acétyl-CoA
2) Une molécule d’oxaloacétate ce condense avec l’acétyl-CoA (ajoutant 2 atome de carbone a l’oxaloacétate) pour former le citrate par la citrate synthase
3) à partie du citrate, on va toujours avoir une dégradation c’est à dire une perte de carbone sous forme de CO2.

449
Q

Le NADH produit dans le cycle de krebs sert a quoi

A

nécessaire pour la phosphorylation oxydative et sera pris en charge par la chaine respiratoire

450
Q

Le bilan de la glycolyse produit conbien d’ATP?

A

2 ATP plus 2 NADH ce qui nous donne 5 ATP donc 7 ATP

451
Q

Les deux acétyl-CoA généré par le pyruvate est pris en charge par le cycle de krebs et donne combien d’ATP?

A

6 NADH= 15ATP
2 QH2=3ATP
2ATP
donc 20 ATP

452
Q

Qu’est ce qui produit le plus d’ATP entre la glycolyse, cycle de krebs et la chaine respiratoire?

A

chaine respiratoire avec les NADH

453
Q

Vrai ou faux, après le cycle de krebs ont peut reconvertir du pyruvate dans la mitochondrie?

A

Vrai

454
Q

Puisque les mammifères n’ont pas d’enzyme permettant la conversion de l’acétyl-CoA en oxaloacétate, comment font ils pour continuer à avoir de l’oxaloacétate?

A

ils disposent d’une importante enzyme, la pyruvate carboxylase, qui permet la formation de l’oxaloacétate à partir du pyruvate et du CO2

455
Q

Qu’est ce que la phosphorylation oxydative?

A

C’est le mécanisme le plus important producteur d’ATP (chaîne respiratoire)

456
Q

Dans les cellules eucaryotes, la
phosphorylation oxydative a lieu où?

A

dans les
mitochondries

457
Q

Où retrouve-t-on les complexes sur les mitochondries?

A

Les complexes vont se localiser sur la crête de la membrane interne des mitochondries

458
Q

Vrai ou faux la membrane mitochondriale externe est perméable à la plupart des ions et des petites molécules?

A

Vrai

459
Q

Vrai ou faux, la membrane mitochondriale interne est perméable aux ion en particulier les protons

A

Faux

460
Q

Le complexe I prend quoi en charge?

A

Le complexe I prend en charge le NADH, oxyder le NADH

461
Q

Expliquer le complexe I de la phosphorylation oxydative

A

Le complexe I fait l’oxydation du NADH et donne 2 électrons (à l’ubiquinone (Q)) et 4 protons (sont dans l’espace intermembranaire)

462
Q

Qu’est ce que le cycle Q

A

L’ubiquinone a un cycle qui peux restorer la chose et va pouvoir transférer les électrons au cytochrome C

463
Q

Qu’est ce que le cytochrome C

A

C’est une protéine avec un noyau hème et est capable de transporter un électron en le piégeant dans son noyau

464
Q

Qu’est ce que le complexe III de la phosphorylation oxydative

A

Le complexe III est associé au cytochrome C, Chaque fois que 2 e- passe l’ubiquinone (Q) au cytochrome c, 4
H+ sont transférés vers l’espace intermembranaire.

465
Q

Qu’est ce que le complexe II dans la phosphorylation oxydative

A

Le complexe II est pareil que le complexe I mais prend en charge FADH2

466
Q

Qu’est ce que le complexe IV dans la phosphorylation oxydative?

A

Chaque fois que 2 e- sont cédés par le cytochrome c, 2 H+ sont transférés vers l’espace intermembranaire qui sont pris en charge par l’ATPase. Il génère du dioxygène et de l’eau

467
Q

Vrai ou faux, le déséquilibre en H+ du côté intermembranaire représente une source d’énergie libre, appelée force protomotrice, qui peut promouvoir l’activité de l’ ATP synthétase.

A

Vrai

468
Q

Vrai ou faux, l’ATP est produit dans la mitochondrie mais il y a un transport qui permet son mouvement soit sous forme d’ATP ou d’ADP?

A

Vrai

469
Q

Complétez le schéma du cycle de Cori

A
  1. Glucose
  2. 2 pyruvate
  3. 2 lactate
  4. 6 ATP
  5. 2 ATP
  6. foie
  7. muscle
  8. sang
  9. gluconéogenèse
  10. Glycolyse
470
Q

Quels sont les quatre éléments les plus abondants dans les molécules biologiques ?

A

oxygène, carbone, hydrogène et azote

471
Q

Savoir reconnaitre les groupements fonctionnelles des différentes molécules : -OH

A

alcool

472
Q

Savoir reconnaitre les groupements fonctionnelles des différentes molécules : -COOH

A

Acide carboxylique

473
Q

Savoir reconnaitre les groupements fonctionnelles des différentes molécules : NH2

A

amine

474
Q

Savoir reconnaitre les groupements fonctionnelles des différentes molécules : CO

A

cétone

475
Q

Savoir reconnaitre les groupements fonctionnelles des différentes molécules : COO

A

ester

476
Q

Quel type de liaison se forme entre deux acides aminés lors de la synthèse des protéines ?

A

liaison peptidique

477
Q

Monomère de acide nucléique?

A

nucléole

478
Q

Monomère des protéines?

A

acide aminés

479
Q

monomère des polysaccharides?

A

glucide simple

480
Q

Que se passe t-il si le pH physiologique est de 6.9 ?

A

acidose respiratoire

481
Q

Quelles sont les propriétés d’une molécule pour pouvoir passer les membranes biologiques ?

A

de petite taille
non chargées
liposoluble
hydrophobe

482
Q

Pourquoi une molécule d’eau est-elle polaire ?

A

L’eau est une molécule très polaire à cause de la différence d’électronégativité importante entre O et H.

483
Q

Qu’est-ce qu’une liaison hydrogène, pourquoi et comment se forme-t-elle entre les molécules d’eau ?

A

Les interactions électrostatiques entre deux molécules d’eau les orientent de sorte que la liaison O-H d’une molécule d’eau est dirigée vers le nuage d’électrons non liants de l’oxygène de l’autre molécule d’eau. Il en résulte une interaction appelée « liaison hydrogène ».

484
Q

Quelle est la relation entre la concentration en ions hydrogène [H⁺] et le pH ?

A

pH = -log[H⁺]

485
Q

si le pH est inférieur au pKa nous formons la forme

A

acide

486
Q

Dans une réaction d’acido-basicité, quel est le produit formé lorsque l’acide réagit avec une base ?

A

sel et eau

487
Q

Qu’est-ce que l’acidose métabolique ?

A

Une diminution de la concentration en bicarbonates

488
Q

Quel est le rôle principal des bicarbonates dans le sang ?

A

Agir comme un tampon pour stabiliser le pH

489
Q

Quels types de déséquilibres acido basiques peuvent être observés chez les animaux souffrant de diabète ?

A

Acidose métabolique

490
Q

Quel type de test est utilisé pour déterminer l’acidose ou l’alcalose dans le sang ?

A

Gaz du sang artériel

491
Q

les protéines sont

A

biopolymères
peuvent subir des modifications post traductionnelles
composées de feuillets bêta et d’hélices alpha

492
Q

Quelles mesures peuvent être prises pour traiter une acidose métabolique chez un animal ?

A

Administration de bicarbonates

493
Q

L’ARN de transfert (ARNt) est synthétisé :

A

à partir d’une matrice d’ADN.

494
Q

Les acides nucléiques, comme l’ADN et l’ARN, sont constitués de :

A

Nucleotides

495
Q

Quel est le rôle principal de l’ADN ?

A

Stocker l’information génétique

496
Q

Qu’est-ce que le code génétique ?

A

La règle qui détermine la correspondance entre les codons de l’ARN et les acides aminés

497
Q

Qu’est-ce qu’une mutation ?

A

Une erreur lors de la réplication de l’ADN

498
Q

Quel processus transforme l’ADN en ARN ?

A

Transcription

499
Q

Quel est le nombre de bases nécessaires pour coder un acide aminé ?

A

3

500
Q

Quel est le produit final de la traduction ?

A

protéine

501
Q

Quel est le processus par lequel une protéine subit des modifications après sa synthèse ?

A

Maturation des protéines

502
Q

Qu’est ce qu’un exon?

A

C’est un fragment de gène dont la séquence d’ADN, après transcription se retrouve dans les ARNm mature. Cette partie du gène est généralement codante.

503
Q

qu’est ce qu’un gène?

A

Unité d’hérédité contrôlant un caractère particulier.

504
Q

Qu’est ce qu’un codon?

A

C’est un ensemble composé de trois nucléotides consécutifs reconnus par les ARN de transfère (ARNt) spécifiant l’incorporation d’un acide-aminé spécifique.

505
Q

Qu’est ce qu’un intron

A

C’est un fragment “non codant” du gène et il est situé entre deux exons. Les introns sont présents dans l’ARNm immature et absents dans l’ARNm mature.

506
Q

Les quatre structures de base des protéines sont :

A

la structure primaire (séquence d’acides aminés), la structure secondaire (hélices alpha, feuillets bêta), la structure tertiaire (repliement 3D) et la structure quaternaire (assemblage de plusieurs sous-unités).

507
Q

Quels sont les acides aminés aromatiques ?
Leucine et Valine
Alanine et Glycine
Phénylalanine et Tyrosine
Lysine et Arginine

A

Phénylalanine et Tyrosine

508
Q

La structure primaire est la séquence des résidus d’acides aminés vrai ou faux

A

vrai

509
Q

Quelle est la principale force qui stabilise la structure tertiaire des protéines ?
Liaisons hydrogène
Liaisons peptidiques
Liaisons ioniques
Liaisons covalentes

A

Liaisons hydrogène

510
Q

Les interactions non covalentes, telles que les liaisons hydrogène, sont responsables de la stabilisation de la structure primaire des protéines. vrai ou faux

A

faux

511
Q

Le pH et la température n’affectent pas la conformation et la fonction des protéines.

Vrai ou Faux

A

faux

512
Q

Les enzymes sont des protéines qui agissent comme catalyseurs biologiques dans les réactions chimiques

Vrai ou Faux

A

vrai

513
Q

Quelles sont les structures organisationnelles des protéines ?Structure primaire
Structure secondaire
Structure tertiaire
Structure quaternaire
Structure pentaire

A

Structure primaire
Structure secondaire
Structure tertiaire
Structure quaternaire

514
Q

Quelles sont les fonctions principales des protéines dans les organismes ?Catalyse des réactions enzymatiques
Transport des nutriments
Stockage d’énergie
Communication cellulaire

A

Catalyse des réactions enzymatiques
Transport des nutriments
Communication cellulaire

515
Q

Quel rôle jouent les acides aminés dans la structure des protéines ?
vous pouvez choisir plus que une réponse
Ils déterminent la séquence primaire
Ils contribuent à la structure secondaire par des liaisons hydrogène
Ils influencent la solubilité de la protéine
Ils ne jouent aucun rôle dans la structure

A

Ils déterminent la séquence primaire
Ils contribuent à la structure secondaire par des liaisons hydrogène
Ils influencent la solubilité de la protéine

516
Q

Les modifications post-traductionnelles des protéines peuvent inclure : vous pouvez choisir plus que une réponse

Phosphorylation
Glycosylation
Hydroxylation
Réplication

A

Phosphorylation
Glycosylation
Hydroxylation

517
Q

Quel est l’impact des mutations sur les protéines ?Vous pouvez sélectionner plusieurs réponses

Elles peuvent altérer la fonction de la protéine

Elles peuvent provoquer une maladie génétique

Elles n’ont aucun effet sur la protéine

Elles peuvent affecter la structure de la protéine

A

Elles peuvent altérer la fonction de la protéine
Elles peuvent provoquer une maladie génétique
Elles peuvent affecter la structure de la protéine

518
Q

Quelles sont les caractéristiques des enzymes ?
Vous pouvez sélectionner plusieurs réponses

Elles augmentent l’énergie d’activation

Elles sont spécifiques à un substrat

Elles ne sont pas consommées dans la réaction

Elles fonctionnent mieux à des températures très élevées

A

Elles sont spécifiques à un substrat
Elles ne sont pas consommées dans la réaction

519
Q

Les enzymes sont :

Des glucides

Des lipides

Des protéines

Des acides nucléiques

A

Des protéines

520
Q

Quels types d’interactions sont responsables de la stabilisation de la structure tertiaire des protéines ?
Vous pouvez sélectionner plusieurs réponses

Liaisons ioniques

Liaisons hydrogène

Liaisons covalentes

Interactions hydrophobes

A

Liaisons ioniques
Liaisons hydrogène
Liaisons covalentes
Interactions hydrophobes

521
Q

Quelles sont les fonctions des protéines liées aux membranes cellulaires ?

A

canal

521
Q

Quels rôles sont vrais concernant les glucides?

stockage de l’énergie
joue un rôle structural
permet de synthétiser d’autres constituants de la cellule
peut intervenir dans la structure de l’ADN
permet d’identité de certaine cellule

A

tous

522
Q

Quelle est la fonction principale des enzymes ?

Fournir de l’énergie

Accélérer les réactions chimiques

Stocker des nutriments

Transporter l’oxygène

A

Accélérer les réactions chimiques

523
Q

Quel est le site actif d’une enzyme ?

La partie de l’enzyme qui se lie au substrat

La région où l’enzyme est synthétisée

La zone responsable de la dégradation de l’enzyme

La portion de l’enzyme qui interagit avec d’autres protéines

A

La partie de l’enzyme qui se lie au substrat

524
Q

Quelle phrase décrit le modèle “clé-serrure” ?

Le substrat modifie la forme de l’enzyme

L’enzyme est toujours rigide

Chaque enzyme a un substrat spécifique qui s’adapte parfaitement

Les enzymes peuvent catalyser plusieurs réactions simultanément

A

Chaque enzyme a un substrat spécifique qui s’adapte parfaitement

525
Q

Quel est le modèle cinétique utilisé pour décrire la vitesse des réactions enzymatiques ?

Le modèle de Michaelis-Menten

Le modèle de Lock and Key

Le modèle de Hill

Le modèle de Van ‘t Hoff

A

Le modèle de Michaelis-Menten

526
Q

Quelle est la signification de la constante de Michaelis (Km) ?

La vitesse maximale de l’enzyme

La concentration de substrat à laquelle la vitesse de réaction est à la moitié de Vmax

La quantité de produit formé

La température optimale de l’enzyme

A

La concentration de substrat à laquelle la vitesse de réaction est à la moitié de Vmax

527
Q

Qu’est-ce que Vmax représente ?

La vitesse à laquelle l’enzyme se désactive

La vitesse maximale de réaction lorsque l’enzyme est saturée de substrat

La vitesse initiale d’une réaction enzymatique

La concentration de substrat à laquelle l’enzyme commence à travailler

A

La vitesse maximale de réaction lorsque l’enzyme est saturée de substrat

528
Q

Quel type d’inhibiteur diminue l’activité enzymatique en se liant à un site autre que le site actif ?

Inhibiteur compétitif

Inhibiteur non compétitif

Inhibiteur irréversible

Inhibiteur allostérique

A

Inhibiteur non compétitif

529
Q

Les coenzymes sont des molécules qui:

Sont des protéines

Agissent comme des substrats

Participent à la catalyse en aidant les enzymes, mais ne sont pas des protéines

Inhibent l’activité enzymatique

A

Participent à la catalyse en aidant les enzymes, mais ne sont pas des protéines

530
Q

Quel effet a un inhibiteur compétitif sur la cinétique enzymatique ?

Diminue Vmax

Augmente Km sans affecter Vmax

Diminue Km sans affecter Vmax

N’affecte ni Km ni Vmax

A

Augmente Km sans affecter Vmax

531
Q

Quelle est la principale différence entre un inhibiteur compétitif et un inhibiteur non compétitif ?

L’emplacement de liaison

Le type de réaction catalysée

L’effet sur la vitesse maximale

La concentration de substrat requise

A

L’emplacement de liaison

532
Q

Dans un graphique de Michaelis-Menten, quel est l’effet de la saturation du substrat sur la vitesse de réaction ?

La vitesse de réaction augmente linéairement avec la concentration du substrat

La vitesse de réaction atteint une plateau (Vmax) lorsque l’enzyme est saturée

La vitesse de réaction diminue à mesure que le substrat augmente

Il n’y a pas de relation entre la concentration du substrat et la vitesse de réaction

A

La vitesse de réaction atteint une plateau (Vmax) lorsque l’enzyme est saturée

533
Q

La formule de Michaelis-Menten est :

V = Vmax[S] / (Km + [S])

V = [S] / (Km + Vmax)

V = Km / ([S] + Vmax)

V = Vmax + [S]

A

V = Vmax[S] / (Km + [S])

534
Q

Quel est l’impact d’une augmentation de la température sur l’activité enzymatique, jusqu’à un certain point ?

L’activité enzymatique diminue toujours

L’activité enzymatique augmente, puis diminue après un optimum

L’activité enzymatique reste constante

L’activité enzymatique augmente indéfiniment

A

L’activité enzymatique augmente, puis diminue après un optimum

535
Q

En présence d’un inhibiteur irréversible, quel changement peut-on observer dans l’enzyme ?

L’enzyme se dégrade

L’enzyme est temporairement désactivée

Le site actif de l’enzyme est modifié de manière permanente

L’enzyme augmente son affinité pour le substrat

A

Le site actif de l’enzyme est modifié de manière permanente

536
Q

Quel est le rôle d’une hydrolase ?

A

Réaction d’hydrolyse

537
Q

Quel est le rôle d’un inhibiteur dans une réaction catalysée par une enzyme ?

A

Ralentir ou inhiber complètement le réaction

538
Q

Les coenzymes sont des cofacteurs indispensables à toutes les enzymes ?

Vrai

Faux

A

Faux

539
Q

Quels sont le rôle et la définition du catabolisme et de l’anabolisme ?

A

Les réactions cataboliques (de dégradation) fournissent de l’énergie libre et des petites molécules (matériaux de construction) qui peuvent être utilisées pour les réactions anaboliques (de biosynthèse). Le métabolisme est la somme de tous les processus cataboliques et anaboliques.

540
Q

Quel est le rôle de l’ATP et du NADH ?

A

L’ATP et le NADH fournissent l’énergie libre nécessaire aux réactions de biosynthèse. Ils sont formés au cours de la dégradation de métabolites complexes.

541
Q

Quelles sont les définitions pour les réactions exergoniques et endergoniques

A

∆G < 0 : La réaction est spontanée. La réaction est exergonique.
∆G > 0 : La réaction ne peut pas se dérouler spontanément. La réaction est endergonique.
∆G = 0 : La réaction est en équilibre

542
Q

Quel est le rôle principal de l’ATP dans les cellules ?

Stocker l’oxygène

Fournir de l’énergie pour les réactions biochimiques

Transporter les nutriments

Synthétiser des protéines

A

Fournir de l’énergie pour les réactions biochimiques

543
Q

Décrivez brièvement le rôle du NAD+ dans le métabolisme cellulaire.

A

Le NAD+ agit comme un transporteur d’électrons, acceptant des électrons lors des réactions d’oxydation et se réduisant en NADH. Cela permet la production d’énergie à travers la glycolyse et le cycle de Krebs.

544
Q

Quelle est la première loi de la thermodynamique ?

L’énergie ne peut être ni créée ni détruite, seulement transformée.

Les systèmes isolés tendent vers un état d’équilibre.

L’entropie d’un système isolé diminue avec le temps.

L’énergie cinétique est proportionnelle à la température.

A

L’énergie ne peut être ni créée ni détruite, seulement transformée.

545
Q

Quelle condition est nécessaire pour qu’une réaction chimique soit spontanée ?

ΔH° < 0

ΔG° < 0

ΔS° < 0

ΔG° > 0

A

ΔG° < 0

546
Q

Quel est l’effet du couplage de réactions sur l’énergie d’activation ?

Il l’augmente.

Il la diminue.

Il n’a aucun effet.

Il la rend égale à zéro.

A

Il la diminue.

547
Q

Dans quel cas l’entropie (S) d’un système augmente-t-elle ?

Lors de la formation d’un solide à partir d’un liquide.

Lors de la dissolution d’un solide dans un liquide.

Lors de la condensation d’un gaz.

Lors de la solidification d’un liquide.

A

Lors de la dissolution d’un solide dans un liquide.

548
Q

Définissez l’énergie d’activation et discutez de son importance pour les réactions enzymatiques.

A

L’énergie d’activation est l’énergie minimale nécessaire pour initier une réaction chimique. Dans les réactions enzymatiques, les enzymes abaissent cette énergie d’activation, permettant aux réactions de se produire plus rapidement et à des températures plus basses.

549
Q

Quelle est la signification d’un ΔG°’ positif dans le contexte des réactions biochimiques ?

La réaction libère de l’énergie.

La réaction nécessite de l’énergie pour se produire.

La réaction est à l’équilibre.

La réaction est irréversible.

A

La réaction nécessite de l’énergie pour se produire.

550
Q

Comment les enzymes influencent-elles la thermodynamique des réactions ?

A

Les enzymes abaisse l’énergie d’activation nécessaire pour initier une réaction, augmentant ainsi la vitesse des réactions sans changer les variations d’énergie libre (ΔG) des réactions, ce qui reste déterminé par les conditions thermodynamiques.

551
Q

Quelle est l’importance des réactions couplées dans le métabolisme cellulaire ?

A

Les réactions couplées permettent d’associer des réactions non spontanées à des réactions spontanées (comme l’hydrolyse de l’ATP), rendant l’ensemble de la voie métabolique thermodynamiquement favorable et permettant ainsi la réalisation de processus biologiques.

552
Q

Identifiez les 6 réactions biochimiques essentielles pour l’absorption d’oxygène et la libération/élimination de gaz carbonique au niveau des poumons

A

1)O2 (alvéole) → O2 (dissous dans le plasma)

2) CO2 (alvéole) ← CO2 (dissous dans le plasma)

3) CO2 (alvéole) ← CO2 + H2O ← H2CO3 ← HCO3- + H+

4) CO2 (alvéole) ← CO2 + H2O ←H2CO3 ← HCO3- + H+ (avec anhydrase carbonique)

5) CO2 (alvéole) ← CO2 + Hb ← HbCO2

6) O2 (alvéole) → O2 + HHb → HBO2 + H+

553
Q

Quel est le seuil qui indique une acidose métabolique à trou anionique diminué?
a) TA > 16
b) TA < 16
c) TA > 10
d) TA = 23

A

a

554
Q

Quels sont les principaux paramètres utilisés pour évaluer l’équilibre acido-basique ?

A

pression partielle du CO2, concentration d’ions acides (H3O+)

555
Q

Définissez acidose et alcalose

A

acidose = pH plus bas que 7,35, alcalose = pH plus haut que 7,45

556
Q

Quelles sont les principales causes d’acidose? d’alcalose?

A

acidose = augmentation du taux de CO2 sanguin, augmentation de la concentration d’ions acides
alcalose = diminution de la concentration de CO2 sanguin, augmentation de la concentration d’ions basique

557
Q

Quelle est l’enzyme responsable de la transformation de l’acide carbonique en CO2 et pourquoi l’activité de cette enzyme est critique ?

A

Anhydrase carbonique : participe au transport du CO2, à la régulation acide-base du corps et donc au pH cellulaire, transforme le CO2 en H2CO3 et inversement.

558
Q

Quelle est la formule du trou anionique? Quelle est sa valeur normale?

A

TA = [Na+] + [K+] + [Cations non mesurés] - ([Cl-] + [HCO3-] + [Anions non mesurés])
entre 6 et 26 mmol/L

559
Q

Définir les valeurs normales des paramètres de gaz sanguins (pH, pCO2 et HCO3-)

A

pH entre 7,35 7,45
pCO2 entre 35 et 45 mmHg,
HCO3- entre 22 à 28 mmol/L

560
Q

Quel est le diagnostic pour une variation de pH? de pCO2? de HCO3-?

A

variations seulement du pH on parle d’acidémie si inférieur à 7,35 et si supérieur à 7,45 alcalémie

si cela est associé à des variation de p CO2 inférieur à 35 mmHg Alcalose respiratoire si supérieur à 45 mmHg acidose respiratoire

et si cela est aussi associé au ions bicarbonates inférieur à 22 mol/L Acidose métabolique si supérieur à 28 mmol/L Alcalose métabolique

561
Q

Décrire un système tampon présent au niveau du sang

A

acide carbonique conjugué au bicarbonate

562
Q

Quelles sont les mesures thérapeutiques recommandées pour corriger une acidose métabolique chez un animal

A

La supplémentation intraveineuse en bicarbonates de sodium et correction de certaines complications

563
Q

Quelles maladies systémiques pourraient être associées à des déséquilibres acido-basiques chez les animaux de compagnie

A

acidose tubulaire rénale, ou tout autre maladie rénale

564
Q

Quelles sont les principales différences entre les enzymes de types compétitif et non compétitif

A

Un inhibiteur compétitif est une molécule qui ressemble au ligand de l’enzyme et qui prend sa place sur l’enzyme lors de la réaction (se fixe sur le même site que l’enzyme), empêchant donc la réaction

Un inhibiteur non compétitif se lie à un autre site sur l’enzyme (il se lie à un autre site que le site actif de l’enzyme), et donc n’empêche pas la réaction : il la limite

565
Q

Nommez un inhibiteur compétitif et un inhibiteur non compétitif

A

compétitif : le 4-méthylpyrazole, l’EDTA, la 1,10-phénantroline et l’aminotriazole, propranolol

Non compétitif : cimétidine, mercure

566
Q

Nommer et expliquer trois facteurs qui peuvent influencer l’activité enzymatiques
et comment ils affectent les valeurs de Km et Vmax

A
  1. plus la concentration de l’enzyme est grande, plus la formation des produits est rapide. Ainsi, Vmax augmente et Km est inchangé
  2. plus la concentration de substrat est grande, plus la vitesse initiale est grande (plateau de saturation en raison du nombre d’enzymes limitées). Ainsi, Vmax augmente et Km est inchangé
  3. l’effet de la concentration des effecteurs influence l’activité enzymatique. La réaction est soit accélérée (présence d’activateurs, donc Vmax augmente et Km diminue) soit ralentie ou inhibée complètement (présence d’inhibiteurs, donc Vmax diminue et Km augmente).
567
Q

Quel est le rôle des cofacteurs dans l’activité enzymatique ? Donner un exemple
d’une enzyme qui nécessite un cofacteur

A

Les cofacteurs (ions ou coenzymes) modifient la conformation des enzymes en formant des liaisons, ce qui permet leur activation et facilite la catalyse.

hexokinase et ADN polymérase nécessitent ions de magnésium

568
Q

Qu’est ce qu’une inhibition réversible ? Comment ça affecte la cinématique

A

Une inhibition réversible se définit comme étant un inhibiteur qui se dissocie rapidement du
complexe enzyme-inhibiteur. Lorsque le complexe enzyme-inhibiteur est formé, la réaction est ralentie, voire arrêtée. Ensuite, la dissociation rapide du complexe permet à l’enzyme de retrouver son rôle normal et, donc, permet l’activation de la réaction

569
Q

Pourquoi est-il important de connaître la valeur de Km dans un contexte clinique ? Comment cela peut-il influencer le choix d’un traitement ?

A

Selon l’équation de Michaelis Menten, plus le Km est élevé, plus l’affinité d’une enzyme avec le substrat est faible, donc plus la concentration de substrat nécessaire à une activité importante de l’enzyme est élevée. Ainsi, en connaissant l’affinité relative d’une enzyme avec son substrat, il est possible de déterminer la dose optimale d’un médicament à donner pour qu’un
traitement soit efficace.

570
Q

Quel est l’enzyme qui fait le métabolisme des xénobiotiques

A

CYP450

571
Q

Remplissez

A

a) Récepteur de l’insuline
b) Insuline
c) Glucose
d) Vésicule de stockage intracytoplasmique
e) Transporteur GLUT4
f) Signal envoyé à la vésicule du GLUT4, résultant de la liaison de l’insuline au récepteur
(Transduction du signal)
g) La vésicule du récepteur GLUT4 fusionne avec la membrane plasmique (exocytose)
h) Membrane plasmique de la cellule
i) Glucose-6-phosphate
j) Glycolyse
k) Voie des pentoses phosphates
l) Glucogénogenèse

572
Q

dites si c’est activateur ou inhibiteur de la glycogénogenèse

A

+ : f, g, h, i
- : a ,b, c, d, e

573
Q

Quel est le bilan final de la glycolyse?

A

+ 2 ATP

574
Q

Dans l’organisme, quelles cellules expriment principalement le transporteur
GLUT4 ?

A

musculaires et adipeuses

575
Q

Quel est le transporteur au glucose dans les cellules neuronales ? Est-il
insulino-dépendant?

A

GLUT3, insulino-indépendant

576
Q

Quelle courbe est en hyperglycémie

A

A

577
Q

Quels sont les symptômes associés au syndrome de résistance à l’insuline
chez le cheval ?

A

Difficulté à perdre du poids (obésité), des régions de gras plus marquées et une augmentation de l’appétit.
Ces différents signes cliniques peuvent être précurseurs de fourbure, de la diminution des capacités physiques ainsi que des difficultés à se reproduire.

578
Q

Quelle courbe présente une résistance à l’insuline?

A

A

579
Q

Quelles sont les deux classes des monosaccharides ?

A

aldose et cétose

580
Q

le lactose est-il ?

homodisaccharide
hétérodisaccharide

A

hétérodisaccharide

580
Q

Quel type de liaison relie les monosaccharides dans les disaccharides ?

Liaison peptidique
Liaison glycosidique
Liaison ionique
Liaison covalente

A

Liaison glycosidique

580
Q

Est-ce que le glycogène est un homopolysaccharide ou un hétéropolysaccharide ? Le glycogène est constitué de quel(s) monosaccharide(s) ? Quel est son rôle chez les animaux ?

A

Le glycogène est un homopolysaccharide constitué uniquement de monomère de glucose.
Le glycogène est le principal glucide de réserve chez les animaux.

580
Q

Quel est le monosaccharide le plus courant dans la nature ?

Fructose
Galactose
Glucose
Ribose

A

glucose

581
Q

Quel glucide est principalement utilisé comme réserve énergétique chez les animaux ?

Amidon
Glycogène
Cellulose
Sucrose

A

Glycogène

582
Q

Quel est le groupe fonctionnel caractéristique des glucides ?

Hydroxyle
Carbonyle
Amine
Acide carboxylique

A

Carbonyle

583
Q

Dans la majeur partie du temps les glucides se trouvent sous leur forme linéaire

vrai
faux

A

Faux

584
Q

Quelles sont les 3 fonctions métaboliques de l’insuline ?

a) stimule le transport du glucose dans le muscle strié entraînant la glycogenèse
b) stimule la glycolyse dans les adipocytes
c) stimule le transport du glucose dans les adipocytes en favorisant la lipogénèse
d) stimule la production de glucose dans les hépatocytes
e) inhibe la production de glucose dans les hépatocytes et active la glycolyse et la glycogénogénèse

A

a, c, e

584
Q

Le lactate est le ose qui se trouve dans le lait ?

Vrai
Faux

A

Faux

585
Q

Quel est le rôle de l’hexokinase ?

A

L’hexokinase est l’enzyme qui catalyse la réaction de transformation du glucose en glucose-6-phosphate. C’est la première étape de la glycolyse.

586
Q

Dans quel compartiment cellulaire se fait la glycolyse ?

A

cytoplasme

587
Q

Quels sont les 3 substrats de la néoglucogenèse ?

A

acides aminés
lactate
glycérol

587
Q

Écrivez la réaction globale de la glycolyse et soulignez le bilan énergétique.

A

Glucose + 2 ADP + 2 NAD+ + 2 Pi —> 2 pyruvate + 2 ATP + 2 NADH + 2 H+ + 2 H2O

588
Q

Pouvez vous compléter le schéma simplifié de la glycolyse en déposant les étiquettes

Lactate
Pyruvate
hexose phosphates
trioses phosphates

A

A. Hexoses phosphates
B. Trioses phosphates
C. Pyruvate
D. Lactate

589
Q

Dans tous les tissus, la glycolyse est la principale voie énergétique.

Vrai
Faux

A

faux

589
Q

La glycolyse catabolise d’autres hexoses que le glucose.

Vrai
Faux

A

vrai

589
Q

La glycolyse n’existe que chez les eucaryotes ?

vrai
faux

A

Faux

590
Q

Le glucose synthétisé par l’organisme peut être substrat de la glycolyse.

Vrai
Faux

A

Vrai

591
Q

Grâce à la glycolyse, le glucose est précurseur de molécules non glucidiques.

Vrai
Faux

A

Vrai

592
Q

Quel est le principal produit final de la glycolyse ?

Acide pyruvique
Acide lactique
Glucose
Acide acétique

A

Acide pyruvique

592
Q

Quel est le bilan énergétique net de la glycolyse par molécule de glucose ?

2 ATP
4 ATP
6 ATP
8 ATP

A

2 ATP

593
Q

Quel est le rôle des glucides dans la reconnaissance cellulaire ?

Ils fournissent uniquement de l’énergie.
Ils forment des complexes avec des lipides pour créer des membranes.
Ils se lient à des protéines en tant que glycoprotéines et influencent les interactions cellulaires.
Ils sont stockés sous forme de glycogène.

A

Ils se lient à des protéines en tant que glycoprotéines et influencent les interactions cellulaires.

593
Q

Quelle hormone régule la concentration de glucose dans le sang ?

Insuline
Glucagon
Adrénaline
Thyroxine

A

Insuline

594
Q

Qu’est-ce que la gluconéogenèse ?

La conversion du glucose en glycogène
La synthèse de glucose à partir de précurseurs non glucidiques
La dégradation du glycogène en glucose
La fermentation du glucose

A

La synthèse de glucose à partir de précurseurs non glucidiques

595
Q

Décrivez la structure et la fonction des glycoprotéines et des glycolipides dans les membranes cellulaires.

A

Les glycoprotéines et glycolipides sont des molécules composées de glucides liés à des protéines ou à des lipides, respectivement.
Ils jouent un rôle crucial dans la reconnaissance cellulaire, la signalisation, et l’adhésion cellulaire, en agissant comme des marqueurs spécifiques sur la surface des cellules.

596
Q

Quelle enzyme catalyse la première étape de la glycolyse ?

Phosphofructokinase
Hexokinase
Enolase
Lactate déshydrogénase

A

Hexokinase

596
Q

Quelles sont les différences principales entre la glycogénogenèse et la glycogénolyse ?

A

La glycogénogenèse est le processus de synthèse du glycogène à partir de glucose, principalement dans le foie et les muscles, tandis que la glycogénolyse est la dégradation du glycogène en glucose pour libérer de l’énergie.

La glycogénogenèse nécessite de l’énergie, alors que la glycogénolyse libère de l’énergie.

597
Q

Expliquez comment la structure ramifiée du glycogène est avantageuse pour sa fonction de stockage.

A

La structure ramifiée du glycogène permet une libération rapide de glucose lorsque cela est nécessaire. Les nombreuses extrémités de la chaîne offrent des sites pour l’hydrolyse enzymatique, facilitant ainsi un accès rapide à l’énergie stockée. Avec un accès limité au coeur de la structure afin de limiter la dénaturation totale de la molécule.

598
Q

Décrivez les conditions dans lesquelles la gluconéogenèse est particulièrement active.

A

La gluconéogenèse est particulièrement active lors de jeûne prolongé, d’exercice intense ou de situations de stress, lorsque les réserves de glucose sont faibles et que le corps a besoin de maintenir des niveaux adéquats de glucose dans le sang pour le fonctionnement des organes, notamment le cerveau.

598
Q

Quelles sont les principales voies métaboliques qui utilisent le glucose-6-phosphate dans les cellules ?

A

Le glucose-6-phosphate peut entrer dans la glycolyse pour produire de l’énergie, être converti en glycogène par glycogénogenèse, ou être utilisé pour la synthèse des pentoses (par la voie des pentoses phosphates) pour la production de nucléotides et d’acides nucléiques.

599
Q

Dans quelles conditions la gluconéogenèse est-elle favorisée par rapport à la glycolyse ?

En présence d’ATP élevé
Lors d’un jeûne prolongé
Après un repas riche en glucides
En cas d’exercice intense

A

Lors d’un jeûne prolongé

600
Q

Quel est le rôle de l’acide lactique dans le métabolisme du glucose, en particulier dans le contexte de la glycolyse anaérobie ?

Il inhibe la glycolyse.
Il sert de précurseur pour la gluconéogenèse dans le foie.
Il est utilisé pour former du glycogène.
Il augmente la production d’ATP.

A

Il sert de précurseur pour la gluconéogenèse dans le foie.

600
Q

Quelle enzyme est responsable de la conversion du glucose-6-phosphate en glucose lors de la gluconéogenèse ?

Hexokinase
Phosphorylase
Glucose-6-phosphatase
Fructose-1,6-bisphosphatase

A

Glucose-6-phosphatase

600
Q

Décrivez le mécanisme de régulation du cycle de Cori et son importance dans le métabolisme du glucose.

A

Le cycle de Cori est un processus par lequel l’acide lactique produit par la glycolyse anaérobie dans les muscles est transporté vers le foie, où il est converti en glucose par gluconéogenèse. Ce cycle permet de régénérer le glucose pour alimenter les muscles pendant l’exercice prolongé et de maintenir les niveaux de glucose sanguin.

600
Q

Quelles sont les différences clés entre le métabolisme du glucose dans le foie et dans le muscle ?

A

Dans le foie, le glucose peut être synthétisé par gluconéogenèse et libéré dans le sang pour réguler la glycémie. En revanche, dans le muscle, le glucose est principalement utilisé pour la production d’énergie par glycolyse et ne peut pas être libéré dans le sang, car les muscles manquent de glucose-6-phosphatase.

601
Q

Quel processus est activé lorsque la glycémie est élevée après un repas ?( 1 seule réponse)

Glycogénolyse
Glycolyse
Gluconéogenèse
Glycogénogenèse

A

Glycogénogenèse

601
Q

parmi les substrats cité ici quel est le principal substrat utilisé pour la gluconéogenèse ?

Acides gras
Acide pyruvique
Acides aminés, notamment l’alanine
Fructose

A

La réponse correcte était

Acides aminés, notamment l’alanine

602
Q

Comment la phosphorylation du glucose influence-t-elle son métabolisme dans les cellules ?

A

La phosphorylation du glucose en glucose-6-phosphate par la glucokinase ou l’hexokinase piège le glucose dans la cellule, car le glucose-6-phosphate ne peut pas traverser la membrane cellulaire. Cela permet au glucose d’être utilisé dans la glycolyse, la glycogénogenèse ou dans d’autres voies métaboliques.

603
Q

Quelle structure est responsable de la rigidité des membranes cellulaires ?

Protéines
Glucides
Cholestérol
Acides nucléiques

A

Cholestérol

604
Q

Quelles sont les fonctions de la membrane plasmique ?

elle délimite le volume de la cellule
elle est essentielle à la formation de compartiment
permet les échanges d’informations avec d’autres cellules
permet la régulation du transport d’ions de protéines des glucides et des lipides
permet de favoriser les mouvement cellulaire comme endocytose et exocytose

A

tous

605
Q

Dites quelles réponses sont vraies concernant les radeaux lipidiques :

milieu très hétrogène surtout en face externe
permet de déstabiliser la membrane
région pauvre en cholestérol
région avec des phospholipides
augmente la fluidité des membranes avec un pourcentage plus riche en acide gras insaturé

A

milieu très hétrogène surtout en face externe

région avec des phospholipides

augmente la fluidité des membranes avec un pourcentage plus riche en acide gras insaturé

605
Q

pouvez vous légender la figure ce qu’est le transport symport uniport et antiport ?

A
  1. Uniport
  2. Symport
  3. Antiport
605
Q

Expliquer l’exocytose et l’endocytose :

A

L’exocytose nécessite le contact entre-deux monocouches de la surface interne (face cytoplasmique) fusion des membranes et libération de substance vers l’extérieur de la cellule, tandis que l’endocytose résulte du contact entre-deux monocouches de la surface externe fusion des membranes formant une vésicule intracellulaire dans le cytoplasme de la cellule .

605
Q

quels sont les lipides les plus abondant dans la bicouche d’une cellule ?

A

phospholipides

605
Q

quelles sont les 3 composantes principales de la double couche ?

A

phospholipides cholestérol glycolipide

605
Q

Par quel transporteur le glucose est il absorbé dans la lumière intestinale ?

A

Transporteur Na+ glucose

606
Q

Quel type de lipide est principalement responsable de la structure des membranes cellulaires ?

Acides gras
Phospholipides
Triglycérides
Stéroïdes

A

phospholipides

606
Q

Quelle caractéristique des acides gras influence la fluidité des membranes ?

La longueur de la chaîne carbonée
Le degré de saturation
La présence de groupes fonctionnels
La température

A

Le degré de saturation

606
Q

Décrivez les différences entre les acides gras saturés et insaturés.

A

Les acides gras saturés n’ont pas de doubles liaisons entre les atomes de carbone et sont généralement solides à température ambiante (ex. beurre). Les acides gras insaturés ont une ou plusieurs doubles liaisons, ce qui crée des courbures dans la chaîne carbonée, les rendant liquides à température ambiante (ex. huiles végétales).

606
Q

Quel est le principal type de liaison qui maintient les acides gras dans les triglycérides ?

Liaison ionique
Liaison hydrogène
Liaison estérienne
Liaison peptidique

A

Liaison estérienne

606
Q

Quel phénomène décrit le mouvement des lipides et des protéines dans la membrane plasmique ?

Modèle de mosaïque fluide
Modèle de mosaïque rigide
Modèle de diffusion simple
Modèle de transport actif

A

Modèle de mosaique fluide

606
Q

Qu’est-ce qu’une lipoprotéine et quel est son rôle dans l’organisme ?

A

Une lipoprotéine est un complexe de lipides et de protéines qui transporte les lipides dans le sang. Elles jouent un rôle crucial dans le transport des triglycérides, du cholestérol et des phospholipides entre les tissus, ce qui est essentiel pour la nutrition et le métabolisme lipidique.

606
Q

Quels sont les mécanismes par lesquels les molécules peuvent traverser la membrane plasmique

A

Les molécules peuvent traverser la membrane par diffusion simple (molécules lipophiles), diffusion facilitée (via des protéines de transport), transport actif (nécessitant de l’énergie pour déplacer des molécules contre leur gradient de concentration) et endocytose/exocytose (pour des molécules plus grandes).

606
Q

Quelle molécule est commune à la béta oxydation et au cycle de krebs ?

A

Acétyl coA

606
Q

Décrivez la structure des phospholipides et leur importance dans la formation des membranes.

A

Les phospholipides ont une tête hydrophile (polaire) et deux queues hydrophobes (non polaires). Cette structure leur permet de s’organiser en bicouches dans les membranes cellulaires, créant une barrière semi-perméable qui régule le passage des substances.

607
Q

Dans quels compartiments cellulaires se fait la β-oxydation ?

cytoplasme
appareil de golgi
mitochondrie
matrice mitochondriale

A

matrice mitochondriale

607
Q

Quelle est la forme active des acides gras dans la cellules ?

A

Acyl CoA

607
Q

Quel transport prend en charge les acyl coA pour entrer dans la mitochondrie ?

A

navette carnitine

607
Q

Dans quel compartiment a lieu la biosynthèse des acides gras ?

A

cytoplasme

607
Q

Quel est le rôle de la carnitine dans la bêta-oxydation ?

Activer les acides gras
Inhiber la dégradation des acides gras
Transporter les acides gras dans la mitochondrie
Produire de l’ATP

A

Transporter les acides gras dans la mitochondrie

607
Q

Quel est le principal produit de la bêta-oxydation des acides gras ?

Acétyl-CoA
Acide lactique
Triglycéride
Acide gras

A

Acétyl-CoA

607
Q

Quelle enzyme est responsable de l’activation des acides gras avant la bêta-oxydation ?

Acyl-CoA synthétase
Carnitine acyltransférase
Acyl-CoA déshydrogénase
Thiolase

A

Acyl-CoA synthétase

608
Q

Quel cofacteur est nécessaire pour la conversion de l’acétyl-CoA en acétoacétate dans les corps cétoniques ?

NADH
FADH2
Coenzyme A
ATP

A

Coenzyme A

609
Q

Dans quel état métabolique la bêta-oxydation est-elle particulièrement active ?

Après un repas riche en glucides
Pendant l’exercice physique intense
En phase de croissance
Lors d’une infection aiguë

A

Pendant l’exercice physique intense

610
Q

quelle est le rôle de la pyruvate déshydrogénase ?

A

permettre la formation de l’acétylCoa à partir du pyruvate

610
Q

Dans quelle partie de la cellule se déroule le cycle de Krebs ?

Cytoplasme
Noyau
Mitochondrie
Réticulum endoplasmique

A

Mitochondrie

611
Q

Quel est le nom du produit de la première réaction du cycle de krebs ?

A

Citrate

612
Q

quel intermédiaire du cycle de krebs est important dans la biosynthèse des acides gras ?

A

citrate

613
Q

combien de molécule d’ATP est produit pas le cycle de krebs lorsque qu l’on prend en compte la dégradation d’un glucose ?

A

2 ATP car la glycolyse génère 2 pyruvates qui peuvent être pris en charge chacun par le cycle de krebs

613
Q

Quelle molécule énergétique autre que l’ATP le cycle de krebs génère t-il ?

A

NADH

614
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation oxydative et où se produit-elle ?

A

La phosphorylation oxydative est le processus par lequel l’ATP est synthétisé à partir d’ADP et de phosphate inorganique grâce à l’énergie libérée par le transport d’électrons dans la chaîne respiratoire, se produisant dans la membrane interne des mitochondries.

615
Q

Quelle molécule est le donneur d’électrons dans la chaîne de transport des électrons ?

NADH
FADH2
Acétyl-CoA
Glucose
ATP

A

NADH
FADH2

616
Q

Qui prend en charge les protons génère dans l’espace intermembraniare de la mitochondrie ?

A

ATP synthase

616
Q

Quelle molécule permet de faire le transfert d’électron entre les complexes III et le complexe IV ?

A

cytochrome C

617
Q

Le complexe II prend en charge quel cofacteur ?

Protons
ATP
NADH
FADH2
électrons

A

FADH2

618
Q

Qu’est-ce que c’est?

A

mécanisme de transport des protons, le rotor tourne quand il y a 12 H+ d’attachés

619
Q

de quoi sont composés les radeaux lipidiques?

A

sphingolipides, glycosphingolipides, phospholipides saturés et cholestérol

620
Q

Vrai ou faux? Les rafts sont très fluides

A

faux, très rigides

621
Q

qu’est-ce qui est à l’origine des sels biliaires, de la vitamine D et des hormones stéroidiennes

A

noyau stérol du cholestérol

622
Q

Quand une membrane est composée de phospholipides saturés, la membrane est ____. Quand on y ajoute du cholestérol, elle devient plus ____ par une ____ des interactions hydrophobes

A

rigide
fluide
diminution

623
Q

Quand une membrane est composée de phospholipides insaturés, la membrane est ____. Quand on y ajoute du cholestérol, elle devient plus ____ par une ____ des interactions hydrophobes

A

Fluide
rigide
augmentation

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