Biochimie - Les enzymes

Question 1

Qu’est-ce qu’une protéine?

Answer 1

C’est un polymère formé d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques et qui possède une structure primaire, secondaire, tertiaire et quelques fois quaternaire

Question 2

Quatre niveaux de structure d’une protéine

Answer 2

• Primaire
• Secondaire
• Tertiaire
• Quaternaire

Question 3

Qu’est-ce qu’une enzyme?

Answer 3

Une protéine douée d’un pouvoir catalytique

Question 4

Rôle d’un catalyseur

Answer 4

Accélérer la vitesse de réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation nécessaire pour transformer le substrat en produit

Question 5

Pourquoi dit-on que les enzymes sont spécifiques?

Answer 5

Elles ne catalysent qu’un type de réaction

Question 6

Définition : enzyme simple

Answer 6

L’enzyme simple n’est constituée que d’acides aminés

Question 7

Définition : holoenzyme

Answer 7

L’holoenzyme est une enzyme qui nécessite la présence d’un (de) cofacteur(s) pour accomplir la catalyse

Question 8

Définition : apoenzyme

Answer 8

Partie protéique de l’holoenzyme

Question 9

Définition : cofacteur

Answer 9

Ion métallique ou molécule organique liée au site actif de l’enzyme et qui participe à la réaction

Question 10

Que signifie la Vmax?

Answer 10

C’est la vitesse (initiale) mesurée quand TOUTES les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat

Question 11

Effet de la variation de la concentration d’enzymes sur la vitesse initiale quand la concentration en substrat est élevée

Answer 11

Augmenter la quantité d’enzymes = augmenter le Vmax

Question 12

Effet de la variation de la concentration de substrat sur la vitesse initiale quand la concentration en enzyme est constante

Answer 12

À faible concentration : la vitesse initiale est presque directement proportionnelle à la concentration de substrat et non à celle de l’enzyme car trop de molécules d’enzymes sont libres de substrat.

À forte concentration : la vitesse initiale est maximale, car toutes les molécules d’enzymes sont saturées de substrat.

Question 13

Effets de la variation de pH et de la température sur une enzyme

Answer 13

En dessous et au dessus des valeurs optimales, l’activité enzymatique diminue de plus en plus

Question 14

Mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules

Answer 14

1. Affecter la quantité d’enzymes

2. Modifier l’activité de certaines enzymes

Question 15

Mécanisme qui augmente la synthèse des molécules d’une enzyme donnée

Answer 15

Induction

Question 16

Mécanisme qui diminue la synthèse des molécules d’une enzyme donnée

Answer 16

Répression

Question 17

La synthèse de tous les types d’enzymes est-elle sujette à ce type de contrôle?

Answer 17

Non. Il y a des enzymes dont la synthèse est constante

Question 18

Deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes

Answer 18

Allostérie et modification covalente

Question 19

Principe des enzymes allostériques

Answer 19

La structure subit une modification lors de leur association à des molécules de substrat, à des molécules d’effecteurs positifs et à des molécules d’effecteurs négatifs

Question 20

Principe de la modification covalente

Answer 20

Modification d’une chaîne latérale d’un acide aminé (ex. addition d’un groupement phosphate fortement acide) pourrait se répercuter sur l’activité enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons

Question 21

Mécanisme de contrôle qui permet une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule

Answer 21

Surtout l’allostérie mais aussi la modification covalente

Question 22

Mécanisme de contrôle qui permet une adaptation de l’organisme à long terme

Answer 22

Induction, répression (augmentation ou diminution du taux de synthèse)

Question 23

Définition : inhibiteur compétitif

Answer 23

Substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat.

En présence du substrat et de l’enzyme, l’inhibiteur fera compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme.

Question 24

L’inhibition compétitive est-elle réversible?

Dans quelles circonstances?

Answer 24

Oui, dans le cas où la quantité de vraie substrat est importante, l’analogue peut être délogé

Question 25

Effet d’un inhibiteur compétitif sur Vmax

Answer 25

Vmax ne change pas, il faut simplement plus de molécules de substrat pour l’atteindre

Question 26

Définition : inhibiteur non-compétitif

Answer 26

Diminution de la vitesse de réaction causée par une substance dont l’effet est irréversible

Question 27

L’inhibiteur non-compétitif peut-il agir ailleurs que sur le site actif?

Answer 27

Oui, il peut agir en se fixant directement à l’enzyme pour modifier sa structure tertiaire

Question 28

Pourquoi l’inhibiteur non-compétitif entraîne une diminution de la Vmax?

Answer 28

Plusieurs molécules d’enzymes sont détruites, ce qui respecte la proportionnalité entre la concentration en enzymes actives et la Vmax

Question 29

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?

Answer 29

Il est déversé dans le duodénum.

Il contient principalement :

• Enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine
• Bibarbonate de sodium et de potassium (pour neutraliser l’acide gastrique)

Question 30

Nommez les principales enzymes du suc pancréatique

Answer 30

Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B, lipase, amylase

Question 31

Rôle du suc pancréatique

Answer 31

Digestion des aliments au niveau de l’intestin

Question 32

Rôle des enzymes du suc pancréatique

Answer 32

Hydrolyser les molécules complexes du bol alimentaire en molécules plus simples pour permettre leur absorption par les cellules épithéliales de la muqueuse intestinale

Question 33

Rôle de la trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B

Answer 33

Hydrolyse de liaisons peptidiques des protéines alimentaires

Question 34

Rôle de la lipase

Answer 34

Hydrolyse des triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol

Question 35

Rôle de l’amylase

Answer 35

Hydrolyse des liaisons α (1 → 4) de l’amidon (et du glycogène) des aliments

Question 36

Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique

Answer 36

Sous forme de proenzymes

Question 37

Quel est l’avantage pour le pancréas de sécréter les proenzymes?

Answer 37

Empêcher une autodigestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses

Question 38

Où sont activées les proenzymes?

Answer 38

Dans l’intestin

Question 39

Comment la trypsine est-elle activée?

Answer 39

Le trypsinogène est transformé (perte d’un hexapeptide) en trypsine par l’entéropeptidase, une enzyme sécrétée par le duodénum. Ensuite, la trypsine elle-même va catalyser sa propre activation (autoactivation)

Question 40

Lien entre le pH optimal pour une enzyme et le lieu où elle doit accomplir sa fonction

Answer 40

Le pH optimal est en général comparable au pH où l’enzyme doit accomplir sa fonction

Question 41

Deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides

Answer 41

Saccharase et lactase

Question 42

Où sont synthétisés le saccharase et la lactase?

Answer 42

Elles sont synthétisées par les cellules intestinales

Question 43

Substrats et produits de la saccharase (activité saccharasique)

Answer 43

Substrats : saccharose et eau

Produits : glucose et fructose

Question 44

Substrats et produits de la saccharase (activité isomaltasique)

Answer 44

Substrats : eau et les liaisons α (1 → 6) des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase

Produits : oligosaccharides (ex. maltose et le maltotriose)

Question 45

Substrats et produits de la saccharase (activité maltasique)

Answer 45

Substrats : eau, maltose, maltotriose, oligosaccharides

Produit : glucose

Question 46

Substrats et produits de la lactase

Answer 46

Substrats: lactose et eau

Produits : glucose et galactose

Question 47

Définition : sang

Answer 47

Le liquide qui circule dans le coeur, les artères, les capillaires et les veines

Question 48

Définition : plasma

Answer 48

La portion du sang sans les cellules sanguines

Question 49

Définition : sérum

Answer 49

Fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation

Question 50

Définition : « valeurs de référence »

Answer 50

Ce sont les valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat de laboratoire

Question 51

Pathologie entraînant une élévation des enzymes ALT et AST

Answer 51

Hépatite

Question 52

Pathologie associée à une élévation de la concentration d’enzymes GGT et phosphatase alcaline

Answer 52

Obstruction du flot biliaire

N.B : La phosphatase alcaline peut aussi s’élever lors d’une atteinte osseuse et l’élévation de la GGT peut être liée à la consommation d’alcool élévée

Question 53

Pourquoi l’amylase et la lipase sont-elles présentes en plus grande quantité chez un patient atteint de pancréatique aïgue?

Answer 53

Les cellules affectées par une inflammation ou une nécrose deviennent poreuses ou éclatent, déversant leur contenu dans le liquide interstitiel.

L’élévation dans le sang de l’amylase et de la lipase (enzymes synthétisées par les cellules pancréatiques) confirment une atteinte au pancréas (pancréatite aïgue)