Biochimie - Les enzymes Flashcards
Qu’est-ce qu’une protéine?
C’est un polymère formé d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques et qui possède une structure primaire, secondaire, tertiaire et quelques fois quaternaire
Quatre niveaux de structure d’une protéine
- Primaire
- Secondaire
- Tertiaire
- Quaternaire
Qu’est-ce qu’une enzyme?
Une protéine douée d’un pouvoir catalytique
Rôle d’un catalyseur
Accélérer la vitesse de réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation nécessaire pour transformer le substrat en produit
Pourquoi dit-on que les enzymes sont spécifiques?
Elles ne catalysent qu’un type de réaction
Définition : enzyme simple
L’enzyme simple n’est constituée que d’acides aminés
Définition : holoenzyme
L’holoenzyme est une enzyme qui nécessite la présence d’un (de) cofacteur(s) pour accomplir la catalyse
Définition : apoenzyme
Partie protéique de l’holoenzyme
Définition : cofacteur
Ion métallique ou molécule organique liée au site actif de l’enzyme et qui participe à la réaction
Que signifie la Vmax?
C’est la vitesse (initiale) mesurée quand TOUTES les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat
Effet de la variation de la concentration d’enzymes sur la vitesse initiale quand la concentration en substrat est élevée
Augmenter la quantité d’enzymes = augmenter le Vmax
Effet de la variation de la concentration de substrat sur la vitesse initiale quand la concentration en enzyme est constante
À faible concentration : la vitesse initiale est presque directement proportionnelle à la concentration de substrat et non à celle de l’enzyme car trop de molécules d’enzymes sont libres de substrat.
À forte concentration : la vitesse initiale est maximale, car toutes les molécules d’enzymes sont saturées de substrat.
Effets de la variation de pH et de la température sur une enzyme
En dessous et au dessus des valeurs optimales, l’activité enzymatique diminue de plus en plus
Mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules
- Affecter la quantité d’enzymes
2. Modifier l’activité de certaines enzymes
Mécanisme qui augmente la synthèse des molécules d’une enzyme donnée
Induction
Mécanisme qui diminue la synthèse des molécules d’une enzyme donnée
Répression
La synthèse de tous les types d’enzymes est-elle sujette à ce type de contrôle?
Non. Il y a des enzymes dont la synthèse est constante
Deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes
Allostérie et modification covalente
Principe des enzymes allostériques
La structure subit une modification lors de leur association à des molécules de substrat, à des molécules d’effecteurs positifs et à des molécules d’effecteurs négatifs
Principe de la modification covalente
Modification d’une chaîne latérale d’un acide aminé (ex. addition d’un groupement phosphate fortement acide) pourrait se répercuter sur l’activité enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons
Mécanisme de contrôle qui permet une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule
Surtout l’allostérie mais aussi la modification covalente
Mécanisme de contrôle qui permet une adaptation de l’organisme à long terme
Induction, répression (augmentation ou diminution du taux de synthèse)
Définition : inhibiteur compétitif
Substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat.
En présence du substrat et de l’enzyme, l’inhibiteur fera compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme.
L’inhibition compétitive est-elle réversible?
Dans quelles circonstances?
Oui, dans le cas où la quantité de vraie substrat est importante, l’analogue peut être délogé
Effet d’un inhibiteur compétitif sur Vmax
Vmax ne change pas, il faut simplement plus de molécules de substrat pour l’atteindre
Définition : inhibiteur non-compétitif
Diminution de la vitesse de réaction causée par une substance dont l’effet est irréversible
L’inhibiteur non-compétitif peut-il agir ailleurs que sur le site actif?
Oui, il peut agir en se fixant directement à l’enzyme pour modifier sa structure tertiaire
Pourquoi l’inhibiteur non-compétitif entraîne une diminution de la Vmax?
Plusieurs molécules d’enzymes sont détruites, ce qui respecte la proportionnalité entre la concentration en enzymes actives et la Vmax
Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?
Il est déversé dans le duodénum.
Il contient principalement :
- Enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine
- Bibarbonate de sodium et de potassium (pour neutraliser l’acide gastrique)
Nommez les principales enzymes du suc pancréatique
Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B, lipase, amylase
Rôle du suc pancréatique
Digestion des aliments au niveau de l’intestin
Rôle des enzymes du suc pancréatique
Hydrolyser les molécules complexes du bol alimentaire en molécules plus simples pour permettre leur absorption par les cellules épithéliales de la muqueuse intestinale
Rôle de la trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B
Hydrolyse de liaisons peptidiques des protéines alimentaires
Rôle de la lipase
Hydrolyse des triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol
Rôle de l’amylase
Hydrolyse des liaisons α (1 → 4) de l’amidon (et du glycogène) des aliments
Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique
Sous forme de proenzymes
Quel est l’avantage pour le pancréas de sécréter les proenzymes?
Empêcher une autodigestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses
Où sont activées les proenzymes?
Dans l’intestin
Comment la trypsine est-elle activée?
Le trypsinogène est transformé (perte d’un hexapeptide) en trypsine par l’entéropeptidase, une enzyme sécrétée par le duodénum. Ensuite, la trypsine elle-même va catalyser sa propre activation (autoactivation)
Lien entre le pH optimal pour une enzyme et le lieu où elle doit accomplir sa fonction
Le pH optimal est en général comparable au pH où l’enzyme doit accomplir sa fonction
Deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides
Saccharase et lactase
Où sont synthétisés le saccharase et la lactase?
Elles sont synthétisées par les cellules intestinales
Substrats et produits de la saccharase (activité saccharasique)
Substrats : saccharose et eau
Produits : glucose et fructose
Substrats et produits de la saccharase (activité isomaltasique)
Substrats : eau et les liaisons α (1 → 6) des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase
Produits : oligosaccharides (ex. maltose et le maltotriose)
Substrats et produits de la saccharase (activité maltasique)
Substrats : eau, maltose, maltotriose, oligosaccharides
Produit : glucose
Substrats et produits de la lactase
Substrats: lactose et eau
Produits : glucose et galactose
Définition : sang
Le liquide qui circule dans le coeur, les artères, les capillaires et les veines
Définition : plasma
La portion du sang sans les cellules sanguines
Définition : sérum
Fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation
Définition : « valeurs de référence »
Ce sont les valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat de laboratoire
Pathologie entraînant une élévation des enzymes ALT et AST
Hépatite
Pathologie associée à une élévation de la concentration d’enzymes GGT et phosphatase alcaline
Obstruction du flot biliaire
N.B : La phosphatase alcaline peut aussi s’élever lors d’une atteinte osseuse et l’élévation de la GGT peut être liée à la consommation d’alcool élévée
Pourquoi l’amylase et la lipase sont-elles présentes en plus grande quantité chez un patient atteint de pancréatique aïgue?
Les cellules affectées par une inflammation ou une nécrose deviennent poreuses ou éclatent, déversant leur contenu dans le liquide interstitiel.
L’élévation dans le sang de l’amylase et de la lipase (enzymes synthétisées par les cellules pancréatiques) confirment une atteinte au pancréas (pancréatite aïgue)
