Biochimie 2 - Protéines Flashcards
La structure d’une protéine détermine sa fonction
VRAI
Qu’est ce que la structure primaire d’un protéine?
C’est la séquence linéaire d’acides aminés reliés par lien peptidique
La séquence linéaire d’une protéine commence par le C-terminal (groupement carboxyle) et se termine par le groupement amine (NH2)
FAUX, c’est le contraire
La structure primaire d’une protéine est rigide et plane. Les différents groupement sont en trans l’un par rapport à l’autre
VRAI
Une mutation de l’ADN n’a aucune conséquence sur la fonction finale de la protéine
Faux, sauf si la mutation code pour le même AA.
Définir la structure secondaire d’une protéine
Il se crée des angles de tension entre les différents AA (limité par l’encombrement stérique). Les différentes forces de torsion influence la structure 3D de la protéine puisqu’elles crée des flexions dans la structure+ influence des doublets libres
Une hélice alpha est une structure composée du repliement de la chaine polypeptidique. Elle peut être parallèle ou antiparallèle.
FAUX, une hélice alpha est une structure en forme de spirale, stabilisé par les ponts H.
Combien d’acide aminé contient une boucle de spiral d’hélice alpha?
Environ 3,6 AA/tour
Les hélices et les feuillets peuvent se liés ensemble par des boucles ou des coudes
VRAI
Qu’est ce qu’une superstructure secondaire?
C’est une combinaison particulière de structures secondaires (hélice et feuillets)
Définir structure tertiaire
C’est l’ arrangement 3D de tous les AA de la protéine. C’est le repliement de toutes les structures secondaires et superstructures.
Par quelles types de liaisons est stabilisé la structure tertiaire? (4)
- Liaison hydrophobes
- Liaison h (pont hydro)
- pont disulfure
- Liaison peptidique
Le carbone alpha fait partie du squelette de la protéine
FAUX, il est de part et d’autre des liaisons peptidique, soit du squelette
Qu’est ce qu’un domaine protéique?
Ce sont des protéines de plus de 200 AA. Chaque portion de la protéine aura donc des fonctions différentes l’une de l’autre
Définir la forme quaternaire
C’est l’assemblage de plusieurs chaîne de polypeptide. On appelle ce type de protéine une protéine globulaire multimérique. Ex: hémoglobine possède deux chaines alpha et deux chaines béta.
L’accumulation de protéine mal dépliée n’est pas dangereux pour la santé
FAUX, l’accumulation de ces prot forme plusieurs agrégats insolubles impliqués dans plusieurs maladies neurodégénératives
L’association des chaînes de la structure quaternaire est assurée par des forces indépendantes. Si oui, nommer lequelles
VRAI, ions calcium ou Zinc, liaisons hydrophobes et les ponts disulfures.
Quelle est le rôle de la protéine fibreuse, qu’est ce qui la différencie d’une protéine globulaire?
- Elle est primordiale dans le maintien de l’intégrité tissulaire
- Elle est insoluble dans l’eau
La matrice extracellulaire ne possèdent pas de protéine fibreuse
FAUX.
Décrivez la structure primaire secondaire et quaternaire du collagène
Primaire: constituer de 30% de glycine et 15-30% de proline/hydroxyproline
Secondaire: Les tours de l’hélice alpha n’ont que 3AA au lieu de 3,6 dû à la répulsion stérique entre les cycles de prolines et d’hydroxyprolines.
Quaternaire: triple hélice
La kératine compose le cytosquelette de la cellule
VRAI
Une enzyme ne possède pas une grande spécificité
FAUX, elle peut agir sur un petit nombre de subtrats
Qu’est ce qu’une enzyme simple?
C’est une enzyme ne possèdant qu’une chaine polypeptidique et aucun autre groupement chimique que les AA qui la compose
Une holoenzyme a besoin d’un cofacteur inorganique ou organique pour fonctionner correctement
VRAI
Comment appelle-t-on une holoenzyme sans cofacteur?
Une apoenzyme
Dans quoi les enzymes sont hautement spécifiques?
Dans la liaison avec leur subrat et dans la liaison qu’elle catalyse.
Pourquoi une enzyme est si spécifique?
Principe de la clé et la serrure. Les substrats (clé) activent une enzyme spécifique (serrure). Cette complémentarité est conféré par la forme géométrique de l’enzyme ainsi que la distribution de ses charges électroniques.
Une enzyme seule est moins efficace pour catalyser certains types de réaction
VRAI, c’est le cas pour l’oxydoréduction et le transfert de groupement fonctionnel