Biochimie 2 - Protéines Flashcards
La structure d’une protéine détermine sa fonction
VRAI
Qu’est ce que la structure primaire d’un protéine?
C’est la séquence linéaire d’acides aminés reliés par lien peptidique
La séquence linéaire d’une protéine commence par le C-terminal (groupement carboxyle) et se termine par le groupement amine (NH2)
FAUX, c’est le contraire
La structure primaire d’une protéine est rigide et plane. Les différents groupement sont en trans l’un par rapport à l’autre
VRAI
Une mutation de l’ADN n’a aucune conséquence sur la fonction finale de la protéine
Faux, sauf si la mutation code pour le même AA.
Définir la structure secondaire d’une protéine
Il se crée des angles de tension entre les différents AA (limité par l’encombrement stérique). Les différentes forces de torsion influence la structure 3D de la protéine puisqu’elles crée des flexions dans la structure+ influence des doublets libres
Une hélice alpha est une structure composée du repliement de la chaine polypeptidique. Elle peut être parallèle ou antiparallèle.
FAUX, une hélice alpha est une structure en forme de spirale, stabilisé par les ponts H.
Combien d’acide aminé contient une boucle de spiral d’hélice alpha?
Environ 3,6 AA/tour
Les hélices et les feuillets peuvent se liés ensemble par des boucles ou des coudes
VRAI
Qu’est ce qu’une superstructure secondaire?
C’est une combinaison particulière de structures secondaires (hélice et feuillets)
Définir structure tertiaire
C’est l’ arrangement 3D de tous les AA de la protéine. C’est le repliement de toutes les structures secondaires et superstructures.
Par quelles types de liaisons est stabilisé la structure tertiaire? (4)
- Liaison hydrophobes
- Liaison h (pont hydro)
- pont disulfure
- Liaison peptidique
Le carbone alpha fait partie du squelette de la protéine
FAUX, il est de part et d’autre des liaisons peptidique, soit du squelette
Qu’est ce qu’un domaine protéique?
Ce sont des protéines de plus de 200 AA. Chaque portion de la protéine aura donc des fonctions différentes l’une de l’autre
Définir la forme quaternaire
C’est l’assemblage de plusieurs chaîne de polypeptide. On appelle ce type de protéine une protéine globulaire multimérique. Ex: hémoglobine possède deux chaines alpha et deux chaines béta.
L’accumulation de protéine mal dépliée n’est pas dangereux pour la santé
FAUX, l’accumulation de ces prot forme plusieurs agrégats insolubles impliqués dans plusieurs maladies neurodégénératives
L’association des chaînes de la structure quaternaire est assurée par des forces indépendantes. Si oui, nommer lequelles
VRAI, ions calcium ou Zinc, liaisons hydrophobes et les ponts disulfures.
Quelle est le rôle de la protéine fibreuse, qu’est ce qui la différencie d’une protéine globulaire?
- Elle est primordiale dans le maintien de l’intégrité tissulaire
- Elle est insoluble dans l’eau
La matrice extracellulaire ne possèdent pas de protéine fibreuse
FAUX.
Décrivez la structure primaire secondaire et quaternaire du collagène
Primaire: constituer de 30% de glycine et 15-30% de proline/hydroxyproline
Secondaire: Les tours de l’hélice alpha n’ont que 3AA au lieu de 3,6 dû à la répulsion stérique entre les cycles de prolines et d’hydroxyprolines.
Quaternaire: triple hélice
La kératine compose le cytosquelette de la cellule
VRAI
Une enzyme ne possède pas une grande spécificité
FAUX, elle peut agir sur un petit nombre de subtrats
Qu’est ce qu’une enzyme simple?
C’est une enzyme ne possèdant qu’une chaine polypeptidique et aucun autre groupement chimique que les AA qui la compose
Une holoenzyme a besoin d’un cofacteur inorganique ou organique pour fonctionner correctement
VRAI
Comment appelle-t-on une holoenzyme sans cofacteur?
Une apoenzyme
Dans quoi les enzymes sont hautement spécifiques?
Dans la liaison avec leur subrat et dans la liaison qu’elle catalyse.
Pourquoi une enzyme est si spécifique?
Principe de la clé et la serrure. Les substrats (clé) activent une enzyme spécifique (serrure). Cette complémentarité est conféré par la forme géométrique de l’enzyme ainsi que la distribution de ses charges électroniques.
Une enzyme seule est moins efficace pour catalyser certains types de réaction
VRAI, c’est le cas pour l’oxydoréduction et le transfert de groupement fonctionnel
Nommez les deux types de cofacteur
- Ions métalliques
2. Coenzymes
L’ion métallique permettra d’orienter le substrat vers l’enzyme ainsi que de masquer transitoirement la charge qui empêche la liaison électronique enzyme-substrat
vrai
Comment peut-on définir un coenzyme (2éléments)? de quoi est-il composé?
La structure du coenzyme est 1. modifié chimiquement par la réaction mais 2. elle reprend sa forme d’origine à la fin de la réaction. Il est composé de co-subtrats et de groupement prosthétiques.
Un co-subtrat est associé de facon PERMANENTE à l’enzyme
FAUX, il est associé de facon transitoire à l’enzyme.
Le groupement prosthétique est associé de facon PERMANENTE à l’enzyme grâce à une liaison ionique
FAUX, il est bien associé de façon permanente à l’enzyme mais la nature du lien est covalent et non ionique
Le groupement prosthétique nécessite une étape supplémentaire à la réaction pour son retour à sa forme initale. Il y aura souvent un deuxième substrat.
VRAI
Qu’est ce qu’un complexe enzymatique?
C’est un amas d’enzyme distinct qui ne sont pas fixés solidement entre eux
Qu’est ce qu’un proenzyme?
C’est un enzyme qui est emmagasiné sous sa forme inactive pour fin de stockage. Il se réactive à la suite d’un stimulus
Que sont des isoenzymes?
2 enzymes qui catalysent la même réaction.
Les isoenzymes ont des séquences d’AA différentes et des propriétés cinétiques qui lui sont propres.
VRAI
Qu’est ce que la cinétique enzymatique
C’est l’étude entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits
Quelles sont les conditions qui influencent la vitesse d’une réaction enzymatique?
concentrations de substrat, de l’enzyme, le pH et la température
La température optimale d’une enzyme est entre 35 et 40 degré C. Pourquoi?
Parce que ce sont les valeurs de température qu’on retrouve normalement dans le corps humain.
Une enzyme se dénature a plus de 40 degré C
VRAI
La constante de Michaelis (km) correspond à la concentration de substrat nécessaire à l’enzyme pour atteindre sa vitesse maximale.
FAUX, elle correspond à la concentration de substrat nécessaire à l’enzyme pour atteindre la moitié de sa vitesse maximale.
Plus le Km est élevé, moins l’enzyme a de l’affinité pour son substrat
VRAI
La cinématique enzymatique permet d’identifier clairement un mécanisme réactionnel
FAUX
La plupart des réactions enzymatiques nécessitent l’interaction de plusieurs substrat et générent plus produits
VRAI
Nommez les deux mécanismes de réaction à deux substrat
Séquentielle et ping pong
Une réaction séquentielle ordonnée est une réaction où la liaison du premier substrat est nécessaire pour la liaison du deuxième
VRAI, le premier substrat est également nommé le leading, et le deuxième le following
Qu’est ce qu’un réaction ping pong?
C’est un mécanisme de réaction à deux substrats où les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme. Cela implique une modification de l’enzyme.
Une réaction séquentielle aléatoire est une réaction enzymatique où la liaison du premier substrat est nécessaire pour la liaison du deuxième substrat
FAUX, les deux sites de liaison sont simultanément disponible à la surface de l’enzyme. Il n’y a donc pas d’orde prédéfini de substrat sur l’enzyme.
Qu’est qu’un inhibiteur enzymatique?
C’est une molécule qui se fixe à l’enzyme et diminue son activité
Un inhibiteur peut être à la fois naturel ou chimique
VRAI
Décrivez le mécanisme d’action d’un inhibiteur compétitif
Il entre en compétition avec le substrat de l’enzyme en bloquant le site actif de l’enzyme
Un inhibiteur compétitif réduit la vitesse maximale que peut atteindre l’enzyme
FAUX, si la concentration de substrat est assez grande, l’enzyme atteindra quand même sa Vmax
Un inhibiteur compétitif augmente la valeur de Km, il faudra donc une quantité plus élevé de substrat pour atteindre son Vmax
VRAI
Décrivez le mécanisme d’action d’un inhibiteur non compétitif
L’inhibiteur se lie à un différent site de l’enzyme que le substrat, mais il empêche le fonctionnement du complexe ES
Un inhibiteur non compétitif diminuera la vitesse maximale de l’enzyme, mais ne fera pas varier le Km
VRAI
Qu’est ce qu’un régulateur allostérique?
C’est un effecteur qui se lie de facon covalente à une enzyme de manière à modifier l’affinité de celle-ci pour son substrat ou en modifiant l’efficacité de l’enzyme elle-même.
Les enzymes allostériques vont souvent catalyser l’étape limitante d’une voie métabolique
VRAI
Décrivez le mécanismes de l’effecteur inhibiteur dans la régulation allostérique
L’effecteur inhibiteur empêche la liaison du substrat sur l’enzyme
Décrivez le mécanismes de l’effecteur activateur dans la régulation allostérique
L’effecteur activateur permet le fonctionnement de l’enzyme. Quand il n’est pas présent sur l’enzyme, le substrat ne peut se lié à l’enzyme.
Qu’est qu’une régulation par modification covalente ? (phophorylation)
C’est l’addition ou la soustraction d’ un groupement phosphate sur une enzyme. La phosphorylation enzymatique est l’une des régulations les plus importantes intervenant les processus biologiques
La kinase permet la phosphorylation, soit l’utilisation de l’ATP comme donneur de phosphate
VRAI
La phosphatase permet la déphosphorylation, soit le rajout d’un groupement phosphate par hydrolyse
FAUX, la déphosphorylation hydrolysent la liaison phosphate
Qu’est ce que le métabolisme?
C’est le processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie libre pour les fonctions biologiques
Les EC1 (oxydoréductase) catalysent le transfert d’électron d’une molécule à une autre
VRAI
Les EC2 (transférase) catalyse l’Élimination d’un groupement fonctionelle
FAUX, ils catalysent le transfert des groupements d’une molécule à une aiutre
Les EC3 (hydrolase) EC3 catalysent l’hydrolyse de différents composés
Vrai
Les EC5 (isomérase) catalysent la liaison de 2 molécules par de nouvelles liaisons covalentes. Nécessite l’ATP.
FAUX, les isomérase catalysent le réarrangement de groupement fonctionnel à l’intérieur d’une molécule
Les EC6 (ligase)catalysent la liaison de 2 molécules par de nouvelles liaisons covalentes. Nécessite l’ATP.
Vrai
Un régulateur allostérique catalyse l’étape limitante d’une réaction enzymatique
VRAI
