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Biologie > Biochimie > Flashcards

Biochimie Flashcards

0
Q

Quels sont les 2 transporteurs mobiles de la chaîne respiratoire?

A
  • Coenzyme Q (entre I ou II et III)

* Cytochrome C (entre III et IV)

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Q

Quelle est la classification des enzymes?

A
  1. Oxydoréductase
  2. Transférase
  3. Hydrolase
  4. Lipase
  5. Ligase
  6. Isomérase
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Q

Quel est le rendement thermodynamique de la chaîne respiratoire?

A

42%

Le reste est dissipé sous forme de chaleur

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3
Q

Quels sont les 3 types de corps cétoniques?

A
  • Acétoacétate
  • B-hydroxybutyrate
  • Acétone
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4
Q

Qu’est-ce que la cétongénèse et où a-t-elle lieu?

A

C’est la synthèse des corps cétoniques à partir d’acétyl-CoA issu de la B-oxydation (dérivent donc des acides gras) des acides gras et du catabolisme de certains acides aminés

Elle a lieu dans le foie

Ça a lieu dans les conditions où le glucose vient à manquer

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5
Q

Que dire du stockage du glucose?

A

Il est stocké sous forme de glycogène dans le foie et les muscles

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6
Q

Que dire du stockage des acides gras?

A

Ils sont stockés sous forme de triglycérides dans le foie et surtout dans les tissus adipeux

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7
Q

Quelles sont les caractéristiques des voies cataboliques?

A

• Dégradations
• Oxydatives (donne des électrons)
• Fournit de l’énergie
• Les voies sont convergentes
• Utilisent NAD+ et FAD comme porteurs d’électrons (accepteurs)
-> partenaire qui conduit à la prochaine réaction

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8
Q

Quelles sont les caractéristiques des voies anaboliques?

A 
• Biosynthèse
• Réductives (nécessite des électrons)
• Nécessite de l'énergie
• Les voies sont divergentes
• Utilisent NADPH comme donneur d'électrons 
 -> partenaire qui fournit des électrons
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9
Q

Quand dit-on d’une réaction qu’elle est à l’équilibre?

A

Lorsque les deux vitesses (v1 et v2) sont égales

/!\ La réaction est stabilisée et non arrêtée!

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10
Q

Qu’est-ce que Keq?

A

C’est K1/K2

Elle nous permet d’avoir les propriétés chimiques d’une réaction

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11
Q

Qu’est-ce que /\G?

A

C’est la VARIATION de la SPONTANÉITÉ d’une RÉACTION

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12
Q

Donnez la formule qui exprime /\G’° et celle qui exprime /\G

A

/\G’° = -RT•ln(Keq)

/\G = /\G’° + RT•ln(Keq)

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13
Q

Comment peut-on rendre une réaction endergonique possible?

A
  1. La réaction est poussée par un rapport produit/substrat très favorable
  2. La réaction est couplée à une réaction exergonique
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14
Q

De quoi dépend la vitesse de réaction?

A

De /\G#

C’est la différence d’énergie libre entre l’état initial et l’état de transition

La vitesse de réaction est inversement proportionnelle au /\G#

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15
Q

Comment peut-on passer la barrière de l’état de transition?

A
  1. On chauffe
  2. On introduit des enzymes
    => /!\ ils ne modifient pas la réaction mais la vitesse
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16
Q

Qu’est-ce qu’un équivalent réducteur?

A

C’est un électron qui est transféré dans une réaction d’oxydoréduction

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17
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme?

A
  • Une protéine (codé par gène donc mutation possible)
  • Un catalyseur biologique de réactions biochimiques
  • Elle augmente la vitesse de réaction
  • Elle ne change pas la constante d’équilibre Keq (=ne change pas la propriété)
  • Elle diminue l’énergie d’activation
  • Elle est spécifique à son substrat
  • Elle est régulable
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18
Q

Comment se fait la relation ES (enzyme-substrat)?

A

Grâce à un site de liaison.

Ça induit un changement de conformation

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19
Q

Qu’est-ce que Km et que vaut-elle?

A

Elle indique la cadence de travail de l’enzyme
C’est la concentration de substrat lorsque l’enzyme est à demi-saturation

(K2+K3)/K1
([E]•[S])/[ES]

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20
Q

Quelle est l’équation de Michaelis-Menten?

A

Vi= (Vmax•[S])/ (Km+[S])

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21
Q

Que se passe-il à Vmax/2 ?

A

Km= [S]

22
Q

Que permet de prédire la Km?

A
  • Si une enzyme opère proche de sa Vmax

* Si un changement dans la concentration du substrat va changer sa vitesse

23
Q

Que dire sur le site actif d’une enzyme?

A
  • C’est le site de liaison du/des substrat(s)
  • C’est le lieu de la réaction ES
  • Il est localisé au fond d’une poche de la zone interne de la protéine
  • C’est un modèle de clé-serrure
  • C’est un modèle d’ajustement induit
24
Q

Pourquoi y a -t-il catalyse dans le site actif?

A
  • Il y a une augmentation de la conce tration des réactants
  • Il y a une orientation propice des molécules
  • Il y a un abaissement de /\G#
25
Q

À quoi sont sensibles les enzymes?

A
  • À la température

* Au pH

26
Q

Quels sont les différents types d’inhibiteurs?

A
  • Les irréversibles : se lient de façon covalent à un groupe fonctionnel
  • Les réversibles : se lient à l’enzyme et le quittent ensuite
    • Compétitifs
    • Non compétitifs
    • Mixtes
27
Q

Comment fonctionnent les inhibiteurs réversibles compétitifs?

A

Ce sont des analogues structuraux du substrat (ne donnent pas lieu à la création du substrat)

Ils augmentent la Km mais ne changent pas la Vmax

En quantité égale (substrat-inhibiteur) l’enzyme a une chance sur 2 de se tromper
=> il faut donc ajouter plus de substrat

Ex: cyanure ou antabuse

28
Q

Comment fonctionnent les inhibiteurs non compétitifs?

A

Ce ne sont pas des analogue structuraux du substrat (ne perturbent pas le site de liaison)

Ne changent pas la Km mais diminuent la Vmax (propriétés de l’enzyme sont modifiées)
Ex: les ions métalliques (cuivre, mercure, argent)

29
Q

Comment une enzyme peut-elle être activée?

A

Par des activateurs:
• Activation par des ions métalliques (calcium, magnésium,…)
• Activation par protéolyse limitée (clivage de la séquence qui rend inactif)
• Activation par modification covalente réversible (phosphorylation/déphosphorylation)

30
Q

Quelle est la différence entre une enzyme allostérique et une enzyme michaelienne?

A

L’enzyme allostérique a une courbe sigmoïde (début lent et accélération à demi Vmax puis décélération)

31
Q

Quels sont les 2 modèles de coopérativité?

A
  • Modèle concerté

* Modèle séquentiel

32
Q

Par quoi sont régulées les enzymes allostériques?

A

Par des effecteurs:
• positifs (activateurs)
• négatifs (inhibiteurs)

Ces effecteurs augmentent ou diminuent l’affinité (saturabilité) envers le substrat

33
Q

Que demande l’adaptation de l’offre métabolique à la demande cellulaire?

A
  • Ajuster la concentration d’un métabolite spécifique au besoin cellulaire
  • Accélérer la production lorsque la demande est insatisfaite
  • Freiner la production lorsque la demande est satisfaite
  • l’enzyme régulant une voie métabolique catalyse la réaction limitante
34
Q

Qu’est-ce qui peut moduler la vitesse de la réaction limitante?

A
  • La disponibilité en substrat et en coenzyme associé
  • L’activité de l’enzyme (inhibiteur/avtivateur)
  • La concentration de l’enzyme
35
Q

Quelles sont les caractéristiques de la réaction limitante?

A
  • Dans une chaîne de réactions, les enzymes sont en excès sauf pour la réaction limitant
  • L’étape régulatrice est en tout début de la chaîne (amont)
  • La première réaction de la chaîne doit être spécifique de la voie métabolique
  • La première réaction spécifique est irréversible
36
Q

De quoi dépend la disponibilité en substrat?

A
  • De l’approvisionnement en précurseur A et le flux métabolique
  • De la compétition avec une éventuelle autre réaction
  • De l’approvisionnement en coenzyme (et sa régénération)
37
Q

De quoi dépend l’activité de l’enzyme?

A
  • Activation par protéolyse (irréversible)
  • Activation par fixation d’une protéine de contrôle (réversible)
  • Contrôle par phosphorylation/déphosphorylation (covalent et réversible)
  • Contrôle allostérique (non covalent et réversible)
38
Q

Sous quelles formes peut-on trouver l’ATP?

A
  • Sous forme de substrat -> il aide à phosphoryler

- Sous forme d’effecteur allostérique (négatif) -> change la répartition des charges et rend l’enzyme moins actif

39
Q

Que peut-on dire d’un effecteur allostérique négatif?

A
  • C’est un inhibiteur
  • Il est non compétitif
  • Il est réversible
  • A des effets sur une enzyme allostérique
40
Q

Qu’est-ce qu’un coenzyme?

A
  • Ce n’est pas un protéine
  • C’est généralement une vitamine (alimentation)
  • Il participe à la stoechiométrie de la réaction
  • Il est indispensable à l’activité de certains enzymes
  • Il retrouve son état initial
41
Q

Que peut transférer un coenzyme?

A
  • Des électrons (surtout)
  • Des atomes
  • Des molécules
42
Q

Quels sont les 2 mécanismes des coenzymes?

A
  • ça peut être un cosubstrat (coenzyme libre) (comme NAD)

- ça peut être un groupe prosthétique (coenzyme lié à vie lors d’une modification post-traductionnelle) (comme FAD)

43
Q

Quelles sont les fonctions des coenzymes?

A
  • Oxydoréduction

- Transfère de groupements d’atomes

44
Q

Quels sont les groupes de coenzymes qu’on retrouve dans les oxydoréductases?

A
  • Oxydase
  • Déshydrogénase
  • Hydroperoxydase
  • Oxygènase
45
Q

Qu’est-ce qu’un coenzyme A?

A

C’est un coenzyme de transfert de groupes d’atomes tels que

  • CO2
  • Groupe pluricarbonés
  • Autres
46
Q

Qu’est-ce que la cétolyse et où a-t-elle lieu?

A

C’est le catabolisme des corps cétoniques en acétyl-CoA qui fournit le cycle de l’acide citrique

A lieu dans les muscles, le cerveau et les cortex rénal

47
Q

À quoi servent les corps cétoniques? Et quand la cétogénèse et la cétolyse ont-ils lieu?

A

Ils servent de navette acétyl-CoA pour passer d’une cellule (tissus) à l’autre

Elles sont actives dans les périodes de jeûne prolongé

48
Q

Comment font les corps cétoniques pour arriver au cerveau (gluco-dépendant) lorsque le glucose vient à manquer?

A
  • Le foie convertit la graisse en corps cétoniques (cétogénèse).
  • Les corps cétoniques peuvent quitter le foie car ils sont amphiphiles
  • Ils arrivent au cerveau, qui les reconvertit en acétyl-CoA

=> néoglucogénèse

=> le cerveau est un tissu consommateur

49
Q

Pourquoi ne peut-on pas faire du glucose à partir de lipide?

A

Car c’est inefficace, car ça appauvrit l’oxaloacétate. Ce n’est donc pas une source de néoglucogénèse contrairement aux acides aminés

50
Q

Pourquoi le cerveau ne peut pas stocker?

A

Car il ne peut pas modifier son volume

51
Q

Le foie stocke-il des lipides?

A

Non, il y a certes une énorme circulation de lipide dans le foie, mais il ne le stocke pas!

52
Q

Par quels organes sont essentiellement utilisés les corps cétoniques?

A

Par le cerveau et les muscles (myocarde)

53
Q

Qu’est-ce que l’insuline et le glucagon?

A

Ce sont des hormones qui régulent la glycémie

Le glucagon est une contre hormone, c’est une hormone de mobilisation et adaptive

L’insuline est une hormone anabolisante, elle dit qu’il faut stocker

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