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SCIENCE BI exam 2 > biochim > Flashcards

biochim Flashcards

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1
Q

Comment la dégradation des TAG par la lipase pancréatique se fait-elle?

A

Hydrolyse aux positions C1 et C3

P: monoacylglycérol + 2 AG libres

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Q

Comment la dégradation des phospholipides par la phospholipase se fait-elle?

A

Hydrolyse en A1 et A3

P: lyophospholipides + 2 AG libres

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Q

Comment la dégradation du cholestérol estérifié par la cholestérol estérase se fait-elle?

A

Hydrolyse

Produits: AG libres

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4
Q

Comment la digestion des lipides est-elle contrôlée?

A

Par voie hormonale
Sécrétion de cholécystokinine par les cellules épithéliales de la muqueuse du duodénum lorsqu’elles sont en contact avec des lipides

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5
Q

Nommez les 2 processus biologiques stimulés par la cholécystokinine (hormone)

A

Sécrétion de bile par la vésicule biliaire

Sécrétion des enzymes digestives par le pancréas

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6
Q

Décrivez étape par étape l’absorption des lipides par la muqueuse intestinale

A
  1. Formation de micelles complexes dans la lumière intestinale (AG libres, cholestérol, monoacylglycérol, vitamines ADEK)
  2. Absorption des micelles par la muqueuse intestinale
  3. a) Formation de TAG à partir d’AG libres + MAG (dans entérocytes)
    b) Formation de phospholipides et d’esters de cholestérol
  4. AG à courte chaîne envoyés au foie par circulation sanguine
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7
Q

Qu’est-ce qu’un chylomicron?

A

Agrégat de TAG + cholestérol estérifié
Entouré de cholestérol, phospholipides et apolipoprotéines B-48
Lipoprotéines les + volumineuses et les - denses

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8
Q

Énumérez les rôles des chylomicrons

A

Transport des lipides alimentaires des intestins vers les tissus périphériques
Cellules intestinales -> système lymphatique -> circulation sanguine
Cible initiale: tissus non-hépatiques
Dégradation des TAG par liaison avec LPL (P: glycérol + AG)

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9
Q

Classez les lipoprotéines en ordre croissant de densité

A

Chylomicron
VLDL
LDL
HDL

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10
Q

Quelle est la composante majeure des HDL?

A

esters de cholestérol

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11
Q

Quels sont les rôles des lipoprotéines?

A

Stabilisation des gouttelettes lipidiques

Meilleure solubilité des gouttelettes lipidiques pour le transport

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12
Q

Décrivez étape par étape le métabolisme des TAG provenant de voies exogènes

A
  1. Présence de TAG dans la lumière intestinale
  2. Émulsion (sécrétion de sels biliaires + enzymes pancréatiques)
  3. Micelles de TAG
  4. Dégradation des TAG en AG (E: enzymes pancréatiques)
  5. Absorption des AG par les cellules intestinales
  6. Reformation de TAG à partir d’AG dans la cellule intestinale
  7. Formation de chylomicrons à partir de TAG
  8. Exportation des chylomicrons dans le système lymphatique
  9. Transport de la circulation lymphatique à sanguine
    a) Dégradation en AG (E: LPL) + captation des AG par les cellules spécialisées
    b) absorption par le foie
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13
Q

Décrivez étape par étape le métabolisme des TAG provenant de voies endogènes (foie)

A
  1. Présence de TAG dans le foie
  2. Exportation des TAG dans la circulation sanguine par VLDL
  3. Dégradation des TAG en AG (E: LPL)
    a) captation des AG par cellules spécialisées (adipeuses et musculaires)
    b) retour au foie par IDL
    c) retour au foie par LDL
    d) transport aux cellules extra-hépatiques par LDL + retour au foie par HDL
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14
Q

Comment les LDL sont-ils formés?

A

Par hydrolyse des VLDL

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15
Q

Décrivez étape par étape l’hydrolyse des LDL

A
  1. Présence de LDLr à la surface des cellules
  2. Reconnaissance de l’apolipoprotéine B-100 par LDLr
  3. Liaison apo-B100 - LDLr -> stimulation de l’endocytose des LDLr
  4. Dégradation des LDL
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16
Q

Nommez les produits de la dégradation des LDL

A

Cholestérol libre
Acides aminés (de l’apo-B100)
AG
Phospholipides

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17
Q

Où la synthèse de HDL se produit-elle?

A

Dans le sang

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18
Q

Nommez les rôles de HDL

A

Réservoir d’apolipoprotéines
Absorption de cholestérol non-estérifié
Estérification du cholestérol par transférase plasmatique (LCAT)
Transport inverse du cholestérol (retour vers le foie)

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19
Q

Décrivez étape par étape le chemin des lipides par les lipoprotéines

A
  1. Transport des lipides de la diète vers foie/ autres tissus (par chylomicrons)
  2. Production de VLDL (riches en TAG) par le foie lors de jeûne
  3. Hydrolyse des TAG des VLDL par LPL (P: LDL)
  4. Captation des LDL par les autres tissus
  5. Synthèse des HDL à partir des LDL par ces autres tissus
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20
Q

Décrivez étape par étape la formation d’AG à partir de TAG

A
  1. Hydrolyse des AG en position C1 et C3 du TAG (E: hormone sensitive-lipase)
  2. Hydrolyse de la chaîne d’AG restante (E: lipase spécifique au monoacylglycérol)
  3. AG -> adipocytes
    Glycérol -> foie
    a) reformation de TAG (stockage)
    b) métabolite de la glycolyse
    c) métabolite de la néoglucogenèse
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21
Q

Décrivez les étapes préliminaires à la B-oxydation

A
  1. Activation des AG par acyl-CoA synthétase (P: acyl-CoA)
  2. Transport des acyl-CoA dans la mitochondrie
    1) diffusion d’acyl CoA à travers la membrane externe
    2) acyl-CoA + carnitine -> acyl-carnitine + CoA (E: carnitine palmitoyl-transférase I)
    3) diffusion d’acyl-carnitine à travers la membrane interne
    4) acyl-carnitine + CoA -> acyl-CoA + carnitine (E: carnitine palmitoyl-transférase II)
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22
Q

Décrivez étape par étape la B-oxydation

A
  1. Formation d’une double liaison entre C2 et C3 de l’acyl-Coa (E: acyl-CoA déshydrogénase) (réduction d’un FADH en FADH2)
  2. Hydratation de la double liaison (E: énoyl-CoA hydratase) (P: 3-hydroxyacyl-CoA)
  3. Déshydrogénation (E: 3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase) (réduction d’un NAD+ en NADH+H+)
  4. Clivage entre le C2 et le C3 (E: B-acyl-CoA thiolase) (P: acétyl-CoA + acyl-CoA avec 2 C en - que original; réutilisé en B-oxydation)
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23
Q

Décrivez étape par étape l’oxydation des AG à nombre impair de C

A
  1. E: propionyl-CoA carboxylase ; P: (S)-méthylmalonyl-CoA
  2. E: méthylmalonlyl-CoA stéréoisomérase P: (R)-méthylmalonyl-CoA
  3. E: Méthylmalonyl-CoA mutase P: succinyl-CoA
    (utilisé dans le cycle de Krebs)
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24
Q

Qu’est-ce qu’un propionyl-CoA?

A

AG à 3 carbone, produit de la B-oxydation d’un AG à nombre impair de C

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25
Q

Décrivez étape par étape l’oxydation des AG insaturés

A
  1. Réduction d’une double liaison trans (déplacement de H de C2 vers C3) (E: réductase)
  2. Déplacement de la double liaison cis restante (E: isomérase)
    * enzymes dépendantes de NADPH
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26
Q

Nommez les 3 corps cétoniques

A

Acétone
Acétoacétate
3-Hydroxybutarate

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27
Q

Quels processus biologiques déclenchent la cétogenèse?

A

Jeûne -> dégradation des TAG -> AG rejoignent foie pour y être oxydés
Utilisation d’oxaloacétate produit par le cycle de Krebs pour la néoglucogenèse (plutôt que continuer le cycle)
Accumulation d’acétyl-CoA par l’oxydation des AG (B-oxy)
(ne peut pas entrer dans le cycle de Krebs par défaut d’oxaloacétate)
Déclenchement de la cétogenèse

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28
Q

Décrivez étape par étape la formation de l’Acétoacétate (corps cétonique)

A
  1. Condensation de 2 molécules d’acétyl-CoA (E: thiolase) (P: acétoacétyl-CoA)
  2. Condensation d’une 3e molécule d’acétyl-CoA (E: HMG-CoA synthase) (P: HMG-CoA)
  3. Dégradation de l’HMG-CoA (E: HMG-CoA lyase) (P: acétoacétate + acétyl-CoA)
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29
Q

Décrivez la formation du 3-hydroxybutarate

A

Réduction de l’acétoacétate
E: B- hydroxybutarate déshydrogénase
P: 3-hydroxybutarate
Donneur d’électron: NADH

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30
Q

Décrivez étape par étape la cétolyse

A
  1. Oxydation du 3-hydroxybutarate (E: hydroxybutaration déshydrogénase) (P: acétoacétate)
  2. Réception d’un CoA d’une molécule de succinyl-CoA (E: transférase) (P: acétoacétyl-CoA)
  3. Rupture de l’acétoacétyl-CoA (E: thiolase) (P: 2 acétyl-CoA)
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31
Q

Qu’arrive-t-il aux acétyl-CoA synthétisés par la cétolyse?

A

Entrent dans le cycle de Krebs

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32
Q

Quelle est la différence de l’utilisation des corps cétoniques par un patient diabétique par rapport à un sujet sain?

A

Blocage de l’entrée du glucose dans les cellules insulino-dépendantes
Réponse de l’organisme: lipolyse de TAG
- augmentation des AG en circulation
- augmentation de la production de corps cétonqiues
- acidoacétose: acidification du pH sanguin causé par la présence de corps cétoniques (urgence médicale)/

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33
Q

Qu’est ce que la phosphorylation oxydative?

A

Chaîne de transport des électrons

Réoxydation des coenzymes réduits (NADH, FADH), qui agissent comme donneurs d’électrons

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34
Q

Décrivez les mécanismes présents dans le complexe I de la chaîne de transport des électrons

A
  1. Transfert de NADH à NADH déshydrogénase (E)
  2. Transfert de 2 é (transportés par NADH) au coenzyme FMN (P: FMNH2)
  3. Le complexe relâche NAD+
  4. Pompage de protons vers l’espace intermembranaires (création d’un gradient) (par l’énergie fournie par le transfer d’é)
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35
Q

Décrivez qualitativement le complexe II de la chaîne de transport des électrons

A

E: succinate déshydrogénase
Groupement prosthétique: FAD+/FADH2
Agit en parallèle avec le complexe I
Incapable de pomper des protons dans l’espace intermembranaire

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36
Q

Quelle est l’enzyme du complexe III de la chaîne de transport des électrons?

A

Cytochrome C réductase

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37
Q

Décrivez les mécanismes présents dans le complexe III de la chaîne de transport des électrons

A
  1. Cytochrome C réductase reçoit 2 é du coenzyme Q
  2. Transfert des é à un groupement fer-soufre
  3. Transfert des é au cytochrome C
  4. Pompage des protons vers l’espace intermembranaire (augmentation de la force du gradient)
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38
Q

Quelle est l’enzyme du complexe IV de la chaîne de transport des électrons?

A

Cytochrome C oxydase

btw: il pompe des protons vers l’espace intermembranaire aussi ;)

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39
Q

Nommez l’accepteur final d’électrons de la chaîne de transport des électrons, le complexe dans lequel il se trouve et la molécule formée par le transfert d’électrons

A

O2
Complexe IV
Formation d’une molécule d’H2O

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40
Q

Quelle est l’enzyme du complexe V de la chaîne de transport des électrons?

A

ATP synthase

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41
Q

Quel facteur physicochimique active le complexe V de la chaîne de transport des électrons?

A

gradient électrochimique

utilise l’énergie du gradient de protons généré par la chaîne de transport des électrons

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42
Q

Décrivez les 2 sous-unités du complexe V de la chaîne de transport des électrons

A

F0: partie non-polaire, enchâssée dans la membrane
F1: partie globulaire en contact avec la matrice mitochondriale

43
Q

Décrivez le coenzyme Q

A

Transporteur mobile ancré à la membrane
Navette pour les é entre (I et II) et III
Présent dans la membrane mitochondriale interne
Capable d’accepter/ donner 1 ou 2 é à chaque transport

44
Q

Décrivez le cytochrome C

A

Protéine située à la surface de la membrane mitochondriale interne
Se lie alternativement au complexe III et au complexe IV de la chaîne de transport des é (navette d’é entre les 2 complexes)
Transporte les é 1 par 1 par l’intermédiaire de l’atome de Fer

45
Q

Quel atome du cytochrome C est responsable du transport des électrons?

A

Fer

46
Q

Décrivez étape par étape la synthèse d’ATP par l’ATP synthase

A
  1. Entrée de protons dans l’ATP synthase par l’unité F0
  2. Neutralisation des charges négatives des acides (par les protons)
    a) Changement de conformation (alpha, bêta)
    b) Rotation de la sous-unité F0
    c) Rotation du rotor gamma
    d) Changement de conformation de la sous-unité extramembranaire (F1)
  3. Synthèse d’ATP (selon les 3 conformations des sous-unités bêta)
    O: ouvert; aucune molécule liée
    L: lâche; liaison de ADP et Pi
    T: tendue; ATP
    O: relâche ATP dans matrice mitochondriale
47
Q

Qu’est ce que le couplage oxydo-réduction?

A

L’oxydation est toujours accompagnée par la réduction d’un autre composé

48
Q

Quelle est l’orientation des accepteurs de la chaîne de transport des électrons?

A

Composés ayant un fort pouvoir réducteur -> fort pouvoir oxydant

49
Q

Définissez gradient électrochimique

A

Combinaison du gradient électrique et de pH engendré par le pompage des protons dans l’espace intermembranaire

50
Q

Qu’est-ce qu’un agent découplant?

A

Molécule qui induit le gradient de protons en rendant la membrane perméable aux H+
Induisent la production de chaleur par l’activation du métabolisme oxydatif (utilisation de NADH)

51
Q

Décrivez le mécanisme d’action des protéines découplantes (UCP)

A
  1. Permettent l’entrée de protons
  2. Annulent le gradient
  3. Diminution de la production d’ATP
  4. Activation du métabolisme oxydatif (énergie dissipée sous forme de chaleur)
52
Q

Définissez translocases

A

Protéines spécialisées dans le transport des nucléotides adényliques

53
Q

Comment les translocases fonctionnent-elles?

A

Changement de conformation lorsque liaison avec ADP ou ATP

Repose sur la différence de potentiel membranaire

54
Q

Décrivez étape par étape la navette glycérol-phosphate

A
  1. Oxydation d’un dihydroxyacétone phosphate dans le cytosol
    E: 3-phosphoglycérol déshydrogénase
    P: 3-phosphoglycérol
    (transfert de é d NADH réduit sur DHAP)
  2. Réduction de FAD+ dans la membrane mitochondriale
    E: flavoprotéine déshydrogénase
    P: FADH2 membranaire -> chaîne de transport (II)
    (transfert de é de 3-PG sur FAD+ intramembranaire)
55
Q

Décrivez étape par étape la navette malate-aspartate

A
  1. Oxydation de NADH dans le cytosol
    - oxaloacétate -> malate
    E: malate cytosolique déshydrogénase
  2. Réduction de NAD+ dans la matrice mitochondriale
    - malate -> oxaloacétate
    E: malate matriciel déshydrogénase
    (reformation de NADH)

Malate: cytosol -> matrice
Aspartate: matrice -> cytosol

56
Q

Quel est le concept de transport des intermédiaires réduits à travers la membrane mitochondriale?

A

Le transport des intermédiaires réduits passe par la formation de molécules réduites qui vont s’oxyder en réduisant NAD+ à nouveau de l’autre côté de la membrane

57
Q

Quel complexe de la chaîne de transport des électrons contrôle l’ensemble de la voie de la phosphorylation oxydative?

A

Complexe IV (cytochrome C oxydase)

58
Q

Comment le cytochrome C oxydase est-elle régulée?

A 
Par son substrat : cytochrome C réduit
ratio de cytochrome C réduit dépend de:
 [NADH] / [NAD+]
 [ATP] / [ADP][Pi]
Niveaux élevés de cytochrome C réduit lorsque [NAD+] et [ADP][Pi] sont élevés
59
Q

Quelles réactions maintiennent le ratio [NADH]/[NAD+] élevé?

A

Glycolyse
B-oxydation
Cycle de l’acide citrique
Les enzymes limitantes des voies métaboliques sont elles-mêmes régulées par les niveaux énergétiques présents dans la cellule

60
Q

Quelles molécules sont nécessaires à la synthèse des acides gras?

A

Acétyl-CoA
NADPH
ATP

61
Q

Décrivez étape par étape la synthèse des acides gras

A
  1. Biosynthèse de l’acétyl-CoA dans la mitochondrie + transport dans le cytosol
    a) condensation avec oxaloacétate (E: citrate synthase) (P: citrate)
    b) exportation du citrate par un transporteur spécialisé
    c) libération d’acétyl-CoA cytosolique (E: citrate lyase)
  2. Carboxylation de l’acétyl-CoA
    E: acétyl-CoA carboxylase (ACC)
    P: malonyl-CoA
  3. Synthèse de palmitate (AG à 16C)
    E: acide gras synthase (FAS)
62
Q

Quelle est l’étape limitante de la voie de synthèse des acides gras?

A

Carboxylation de l’acétyl-CoA

63
Q

Décrivez, étape par étape, les activités catalytiques de l’acide gras synthase

A
  1. Transfert d’un acétate sur ACP (acyl-carrier protein)
  2. Transfert du C2 de l’acétyl-CoA sur une autre cystéine
  3. Prise en charge de malonyl-CoA (C3) par ACP
  4. Condensation du C2 sur cystéine et C3 sur ACP
    P: C4 lié à ACP + élimination d’un CO2
  5. Réduction de la cétone en alcool (par NADPH+H+)
  6. Déshydratation du groupement alcool
    - formation d’une liaison double
    - élimination d’un H2O
  7. Réduction de la double liaison
    P: AG à 2 C de plus
  8. Cycle recommence avec AG au lieu d’acétyl-CoA
64
Q

Qu’est ce que la désaturation des acides gras?

A

Ajout de double liaison dans la chaîne de carbones afin de former des acides gras insaturés
A lieu dans le réticulum endoplasmique
E: acide gras désaturase
Consommation de NADH

65
Q

Décrivez étape par étape la synthèse des TAG

A

Réaction préalable: activation des AG (liaison d’un CoA)
E: fatty acyl-CoA synthetase ; P: acyl-CoA
1. Transfert d’un groupement acyl sur le C1 d’un glycérol phosphate (E: acyltransférase)
2. Transfert d’un groupement acyl sur le C2 d’un glycérol phosphate (E: acyltransférase)
3. Déphosphorylation du glycérol
E: phosphatase ; P: diacylglycérol (DAG)
4. Transfert d’un 3e groupement acyl sur le C3 du DAG
E: acyltransférase ; P: TAG

66
Q

Quels sont les contrôles du métabolisme lipidique?

a) synthèse d’acétyl-CoA à partir d’AG
b) carboxylation d’acétyl-CoA
c) transport d’acyl-CoA dans la mitochondrie

A

Synthèse d’acétyl-CoA à partir d’AG: régulé par les niveaux énergétiques de la cellule
Transformation d’acétyl-CoA en malonyl-CoA
- activé par citrate
- inhibé par palmitate
Transport d’acyl-CoA dans la mitochondrie: inhibé par malonyl-CoA

67
Q

Énumérez les classes de phospholipides

A 
Glycérophospholipides
 - phosphatidylcholine
 - phosphatidyléthanolamine
Sphingolipides
Prostaglandines
68
Q

Décrivez étape par étape la synthèse des glycérophospholipides par CDP-diacylglycérol

A
  1. Ajout de CTP à l’acide phosphatidique
    P: CDP-diacylglycérol
  2. Ajout d’alcool (glycérol inositol)
    P: glycérophospholipide + CMP
69
Q

Décrivez étape par étape la synthèse des glycérophospholipides par diacylglycérol

A
  1. Élimination d’un Pi de l’acide phosphatidique
    P: diacylglycérol
  2. Ajout d’un CDP-alcool (CDP-choline ou CDP-éthanolamine)
    P: glycérophospholipide + CMP
70
Q

Décrivez les sphingolipides

A

Squelette de sphingosine

Chaîne d’AG attaché sur le groupement aminé de la sphingosine

71
Q

Décrivez étape par étape la synthèse et l’ancrage des phospholipides membranaires

A
  1. acétyl-CoA -> AG -> acyl-CoA gras
    E: enzymes cytosoliques
  2. Acyl-CoA gras + glycérol phosphate -> acide phosphatidique
    E: acyltransférases ; dans la membrane
  3. Acide phosphatidique -> DAG
    Groupement phosphate remplacé par groupement alcool
    E: phosphatase
  4. DAG -> phosphatidylcholine/ phosphatidyléthanolamne
    E: choline/ éthanolamine phopshotransférase
    Autre substrat: CDP- choline/ CDP- éthanolamine
  5. Basculement des phospholipides du côté cytosolique vers la couche externe (E: flippase)
72
Q

Nommez l’enzyme responsable de la synthèse des prostaglandines

A

Cyclooxygénase (COX)

  • activité cyclooxygénase
  • activité peroxydase
73
Q

Décrivez les 2 isoformes de COX

A

COX 1:
- présente dans tous les tissus
- responsables de la synthèse des prostaglandines pro-agglomérantes
COX 2:
- produit dans certains tissus
- suite à une réaction immune/ inflammatoire
- douleur; fièvre; inflammation

74
Q

Quel est l’effet de l’aspirine et autres AINS sur COX?

A

Inhibition de COX

effets secondaires: perte d’action pro-thrombique (coagulation); favorisent les ulcères

75
Q

Quels sont les avantages des AINS spécifiques de COX2? (nouveaux AINS)

A

Inhibent la synthèse de prostaglandines antithrombotiques
Effet sur tissu spécifique ciblé contre la réaction inflammatoire
Perte de l’effet anti-thrombotique -> formations de caillots

76
Q

Décrivez étape par étape la synthèse des cholestérols

A
  1. Synthèse de HMG-CoA
    1) Condensation de 2 molécules d’acétyl-CoA (E: thiolase)
    2) Ajout d’une 3e molécule d’acétyl-CoA (E: HMG-CoA synthase cytosolique)
  2. Réduction de HMG-CoA (réaction limitante de la voie de synthèse des cholestérols)
    E: HMG-CoA réductase ; P: mévalonate
  3. Autres réactions qui ne sont pas à l’étude ;)
77
Q

Comment se fait la régulation de la synthèse des cholestérols?

A

Régulation de l’expression génique de HMG-CoA réductase par le facteur de transcription SREBP
Séquence SRE présente dans l’ADN
Liaison SREBP-SRE -> augmentation de la synthèse du cholestérol
Quand [cholestérol] est élevée, HMG-CoA réductase est ciblée dans la cellule pour être dégradée
(phosphorylée: inactive; déphosphorylée: active)
Régulation hormonale: expression génique de HMG-CoA augmentée par l’insuline

78
Q

Comment fonctionnent les statines?

A

Inhibiteurs compétitifs de HMG-CoA réductase
Diminuent la synthèse du cholestérol endogène
Effet: augmentation de l’expression de LDLr
- augmentation du retrait de LDL et IDL du sang
- diminution de la cholestérolémie

79
Q

Définissez athérosclérose

A

Accumulation de cholestérol (LDL) dans les artères

80
Q

Énumérez les 3 sources d’acides aminés

A

Dégradation des protéines du corps
Dérivés des protéines alimentaires
Synthèse d’acides aminés non-essentiels (endogène)

81
Q

Énumérez 3 utilisations des acides aminés

A

Synthèse des protéines du corps
Précurseurs de composés comprenant de l’azote
Transformation en glucose, glycogène, acides gras et corps cétoniques

82
Q

Sous quelles formes l’azote est-il éliminé?

A

Urée
Ammoniaque
Autres composés du métabolisme des acides aminés

83
Q

Que signifie une courte/longue demi-vie des protéines dans le corps?

A

Courte demi-vie: dans les voies métaboliques hautement régulées
Longue demi-vie: protéines de structure

84
Q

Nommez les 2 systèmes responsables de la dégradation des protéines

A

Protéasome

Dégradation lysosomale

85
Q

Décrivez étape par étape l’activation de l’ubiquitine dans le protéasome

A
  1. Liaison entre les résidus glycine de l’ubiquitine et les résidus lysine de la protéine cible (E: ubiquitine ligase)
  2. Recyclage/ réutilisation de l’ubiquitine (n’est pas dégradée par le protéasome)
  3. Ubiquitinylation: marquage à l’ubiquitine des protéines sélectionnées pour la dégradation
    E: lysines particulières ; P: polyubiquitine
86
Q

Décrivez étape par étape la régulation des protéines par l’ubiquitine dans le protéasome

A
  1. Protéasome reconnaît les fragments étiquetés par l’ubiquitine
  2. Déplie la protéine
  3. Clive en fragments peptidiques (7-8 AA)
  4. Fragments relâchés dans le cytosol et dégradés en AA
  5. Dégrade principalement les protéines cytosolique
87
Q

Quelles protéines sont ciblées par la dégradation lysosomale?

A

Protéines extracellulaires

Protéines à la surface de la membrane plasmique

88
Q

Décrivez la structure des lysosomes

A 
Membrane riche en:
 - pompe à protons (pH entre 4,5 et 5.5)
 - protéines LAMP (lysosome associated membrane protein)
 - phosphatases acides
Contient des hydrolases
89
Q

Décrivez les 2 types de digestion lysosomales

A

Hétérophagie: dégradation de composés exogènes (fusion avec les endosomes)
Autophagie: renouvellement des composants cellulaires (fusion avec un autophagosome pour former un autophagolysosome)

90
Q

Qu’est ce qui influence la demi-vie des protéines (dégradation) ?

A

Nature du résidu N-terminal de la protéine

  • sérine ou méthionine: très longue demi-vie (ex: 20h)
  • aspartate ou arginine: très courte demi-vie (ex: 3 min)
91
Q

Quelles sécrétions permettent la digestion des protéines alimentaires?

A

Acide chlorhydrique (HCl)
Pepsine
Protéases pancréatiques

92
Q

Décrivez étape par étape la digestion des protéines alimentaires par les entérocytes

A
  1. Absorption des AA et des petits peptides par les entérocytes
    a) AA: symport grâce au gradient Na+; relâchés dans la veine porte par diffusion facilitée
    b) dipeptides et tripeptides: symport grâce au gradient H+; dégradation en AA dans le cytosol (E: peptidases intracellulaires)
  2. Transport des AA dans les cellules (contre gradient)
  3. Catabolisme des AA
  4. Transport de l’ammoniac
  5. Libération de NH3 dans le foie
93
Q

Décrivez étape par étape comment se faire le catabolisme des acides aminés (étape de la digestion des protéines alimentaires par les entérocytes)

A

Prévenu par groupement aminé (NH2)

a) transamination (E: transaminases)
1. transfert du groupement aminé de l’AA sur le groupement pyridoxal phosphate (état transitoire)
2. Transfert du groupement aminé du groupement pyridoxal-phosphate vers l’a-cétoglutarate (P: glutamate, a-cétoacide)
b) déamination oxydative des AA (E: glutamate déshydrogénase) (P: groupement aminé; ammoniac libre (NH4))

94
Q

Décrivez les 2 manières selon lesquelles peut se faire le transport de l’ammoniac (étape de la digestion des protéines alimentaires par les entérocytes)

A

a) Formation de glutamine
glutamate + NH3 -> glutamine (transportée vers foie)
b) Transamination du pyruvate pour former l’alanine (cycle du glucose-alanine)
1. NH3 + a-cétoglutarate -> glutamate (E: glutamate déshydrogénase) (a lieu dans le muscle)
2. glutamate + pyruvate -> alanine + a-cétoglutarate (E: alanine-aminotransférase)
3. Exportation de l’alanine vers le foie
4. alanine + a-cétoglutarate -> glutamate + pyruvate (E: alanine-aminotransférase

95
Q

Comment le NH3 se libère-t-il dans le foie?

A

a) Par glutamine (E: glutaminase) (P: NH3 + glutamate)

b) Par glutamate (E: glutamate déshydrogénase) (P: NH3 + a-cétoglutarate)

96
Q

Décrivez, étape par étape, le cycle de l’urée

A
  1. Formation de carbamyl-phosphate
    S: glutamate ; E: carbamyl-phosphate synthétase
  2. Transfert du résidu carbamyl du carbamyl-phosphate sur l’ornithine
    E: ornithine transcaramylase; P: citrulline
  3. Entrée d’un 2e atome d’azote dans la voie (par aspartate)
    E: arginosuccinate synthétase ; P: arginosuccinate
  4. Clivage de l’arginosuccinate
    E: arginosuccinase P: fumarate + arginine
  5. Clivage de l’arginine
    E: arginase P: ornithine (étape 2) + urée
97
Q

Qu’arrive-t-il à l’urée produite dans le cycle de l’urée?

A

Diffuse vers le foie
Transportée aux reins par circulation sanguine (filtrée et excrétée dans l’urine)
20%: vers l’intestin (clivée CO2 et NH3 par activité uricase des bactéries excrétée dans les fèces sous forme d’allantoïne)

98
Q

Nommez les 7 différents produits de la dégradation des AA

A 
pyruvate
acétyl-CoA
acétoacétate
a-cétoglutarate
succinyl-CoA
fumarate
oxaloacétate
99
Q

Quelles sont les 4 voies de biosynthèse des acides aminés?

A

a) transamination simple
(pyruvate -> alanine) (oxaloacétate -> aspartate) (a-cétoglutarate -> glutamate)
b) amidation (N de NH3 + glutamate -> glutamine)
(N de glutamine + aspartate -> aspargine)
c) synthèse de la proline (substrat: glutamate ; réaction de cyclisation et de réduction)
d) synthèse de sérine, cystéine et glycine
(3-phosphoglycérate -> sérine) (sérine -> glycine)
(sérine + homocystéine -> cystéine)

100
Q

Décrivez la structure des nucléotides

A

Base azotée
Pentose
Groupement(s) phosphate (1 , 2 ou 3)

101
Q

Décrivez, étape par étape, la synthèse des nucléotides à purine

A
  1. Synthèse des PRPP (5-phosphoribosyl-a-pyrophosphate)
    S: ribose-5-phosphate ; E: PRPP synthétase
  2. Synthèse de IMP (inosine-5-monophosphate)
  3. Conversion de IMP en AMP et GMP
  4. Ajout de groupements phosphate sur les nucléotides
    E: adénylate cyclase / guanylate cyclase
102
Q

Comment la régulation de la synthèse des désoxyribonucléotides à purine se fait-elle?

A

Site actif: inhibition par liaison de dATP au site allostérique; activation par liaison d’ATP au site allostérique
Site spécifique au substrat: spécificité du substrat régulé par liaison de nucléoside triphosphate à d’autres sites allostériques

103
Q

Nommez les deux enzymes responsables de la dégradation des nucléotides à purine

A

Enzymes pancréatiques: hydrolyse d’ADN et d’ARN alimentaire en courtes chaînes de nucléotides
Nucléotidases: retrait des groupements phosphates pour former des nucléosides (base azotée + sucre)

104
Q

Décrivez, étape par étape, la synthèse des pyrimidines

A 
1. Synthèse du carbamyl-phosphate
E: carbamyl-phosphate synthétase
2. Synthèse de l'anneau des pyrimidines
3. Conversion en OMP
4. Conversion en UMP (E: décarboxylase)
5. Phopshorylation séquentielle de l'UMP
6. Formation de dUTP
E: ribonucléotideréductase

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