biochim Flashcards
1
Q
Comment la dégradation des TAG par la lipase pancréatique se fait-elle?
A
Hydrolyse aux positions C1 et C3
P: monoacylglycérol + 2 AG libres
2
Q
Comment la dégradation des phospholipides par la phospholipase se fait-elle?
A
Hydrolyse en A1 et A3
P: lyophospholipides + 2 AG libres
3
Q
Comment la dégradation du cholestérol estérifié par la cholestérol estérase se fait-elle?
A
Hydrolyse
Produits: AG libres
4
Q
Comment la digestion des lipides est-elle contrôlée?
A
Par voie hormonale
Sécrétion de cholécystokinine par les cellules épithéliales de la muqueuse du duodénum lorsqu’elles sont en contact avec des lipides
5
Q
Nommez les 2 processus biologiques stimulés par la cholécystokinine (hormone)
A
Sécrétion de bile par la vésicule biliaire
Sécrétion des enzymes digestives par le pancréas
6
Q
Décrivez étape par étape l’absorption des lipides par la muqueuse intestinale
A
- Formation de micelles complexes dans la lumière intestinale (AG libres, cholestérol, monoacylglycérol, vitamines ADEK)
- Absorption des micelles par la muqueuse intestinale
- a) Formation de TAG à partir d’AG libres + MAG (dans entérocytes)
b) Formation de phospholipides et d’esters de cholestérol - AG à courte chaîne envoyés au foie par circulation sanguine
7
Q
Qu’est-ce qu’un chylomicron?
A
Agrégat de TAG + cholestérol estérifié
Entouré de cholestérol, phospholipides et apolipoprotéines B-48
Lipoprotéines les + volumineuses et les - denses
8
Q
Énumérez les rôles des chylomicrons
A
Transport des lipides alimentaires des intestins vers les tissus périphériques
Cellules intestinales -> système lymphatique -> circulation sanguine
Cible initiale: tissus non-hépatiques
Dégradation des TAG par liaison avec LPL (P: glycérol + AG)
9
Q
Classez les lipoprotéines en ordre croissant de densité
A
Chylomicron
VLDL
LDL
HDL
10
Q
Quelle est la composante majeure des HDL?
A
esters de cholestérol
11
Q
Quels sont les rôles des lipoprotéines?
A
Stabilisation des gouttelettes lipidiques
Meilleure solubilité des gouttelettes lipidiques pour le transport
12
Q
Décrivez étape par étape le métabolisme des TAG provenant de voies exogènes
A
- Présence de TAG dans la lumière intestinale
- Émulsion (sécrétion de sels biliaires + enzymes pancréatiques)
- Micelles de TAG
- Dégradation des TAG en AG (E: enzymes pancréatiques)
- Absorption des AG par les cellules intestinales
- Reformation de TAG à partir d’AG dans la cellule intestinale
- Formation de chylomicrons à partir de TAG
- Exportation des chylomicrons dans le système lymphatique
- Transport de la circulation lymphatique à sanguine
a) Dégradation en AG (E: LPL) + captation des AG par les cellules spécialisées
b) absorption par le foie
13
Q
Décrivez étape par étape le métabolisme des TAG provenant de voies endogènes (foie)
A
- Présence de TAG dans le foie
- Exportation des TAG dans la circulation sanguine par VLDL
- Dégradation des TAG en AG (E: LPL)
a) captation des AG par cellules spécialisées (adipeuses et musculaires)
b) retour au foie par IDL
c) retour au foie par LDL
d) transport aux cellules extra-hépatiques par LDL + retour au foie par HDL
14
Q
Comment les LDL sont-ils formés?
A
Par hydrolyse des VLDL
15
Q
Décrivez étape par étape l’hydrolyse des LDL
A
- Présence de LDLr à la surface des cellules
- Reconnaissance de l’apolipoprotéine B-100 par LDLr
- Liaison apo-B100 - LDLr -> stimulation de l’endocytose des LDLr
- Dégradation des LDL
16
Q
Nommez les produits de la dégradation des LDL
A
Cholestérol libre
Acides aminés (de l’apo-B100)
AG
Phospholipides
17
Q
Où la synthèse de HDL se produit-elle?
A
Dans le sang
18
Q
Nommez les rôles de HDL
A
Réservoir d’apolipoprotéines
Absorption de cholestérol non-estérifié
Estérification du cholestérol par transférase plasmatique (LCAT)
Transport inverse du cholestérol (retour vers le foie)
19
Q
Décrivez étape par étape le chemin des lipides par les lipoprotéines
A
- Transport des lipides de la diète vers foie/ autres tissus (par chylomicrons)
- Production de VLDL (riches en TAG) par le foie lors de jeûne
- Hydrolyse des TAG des VLDL par LPL (P: LDL)
- Captation des LDL par les autres tissus
- Synthèse des HDL à partir des LDL par ces autres tissus
20
Q
Décrivez étape par étape la formation d’AG à partir de TAG
A
- Hydrolyse des AG en position C1 et C3 du TAG (E: hormone sensitive-lipase)
- Hydrolyse de la chaîne d’AG restante (E: lipase spécifique au monoacylglycérol)
- AG -> adipocytes
Glycérol -> foie
a) reformation de TAG (stockage)
b) métabolite de la glycolyse
c) métabolite de la néoglucogenèse
21
Q
Décrivez les étapes préliminaires à la B-oxydation
A
- Activation des AG par acyl-CoA synthétase (P: acyl-CoA)
- Transport des acyl-CoA dans la mitochondrie
1) diffusion d’acyl CoA à travers la membrane externe
2) acyl-CoA + carnitine -> acyl-carnitine + CoA (E: carnitine palmitoyl-transférase I)
3) diffusion d’acyl-carnitine à travers la membrane interne
4) acyl-carnitine + CoA -> acyl-CoA + carnitine (E: carnitine palmitoyl-transférase II)
22
Q
Décrivez étape par étape la B-oxydation
A
- Formation d’une double liaison entre C2 et C3 de l’acyl-Coa (E: acyl-CoA déshydrogénase) (réduction d’un FADH en FADH2)
- Hydratation de la double liaison (E: énoyl-CoA hydratase) (P: 3-hydroxyacyl-CoA)
- Déshydrogénation (E: 3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase) (réduction d’un NAD+ en NADH+H+)
- Clivage entre le C2 et le C3 (E: B-acyl-CoA thiolase) (P: acétyl-CoA + acyl-CoA avec 2 C en - que original; réutilisé en B-oxydation)
23
Q
Décrivez étape par étape l’oxydation des AG à nombre impair de C
A
- E: propionyl-CoA carboxylase ; P: (S)-méthylmalonyl-CoA
- E: méthylmalonlyl-CoA stéréoisomérase P: (R)-méthylmalonyl-CoA
- E: Méthylmalonyl-CoA mutase P: succinyl-CoA
(utilisé dans le cycle de Krebs)
24
Q
Qu’est-ce qu’un propionyl-CoA?
A
AG à 3 carbone, produit de la B-oxydation d’un AG à nombre impair de C
25
Décrivez étape par étape l'oxydation des AG insaturés
1. Réduction d'une double liaison trans (déplacement de H de C2 vers C3) (E: réductase)
2. Déplacement de la double liaison cis restante (E: isomérase)
* enzymes dépendantes de NADPH
26
Nommez les 3 corps cétoniques
Acétone
Acétoacétate
3-Hydroxybutarate
27
Quels processus biologiques déclenchent la cétogenèse?
Jeûne -> dégradation des TAG -> AG rejoignent foie pour y être oxydés
Utilisation d'oxaloacétate produit par le cycle de Krebs pour la néoglucogenèse (plutôt que continuer le cycle)
Accumulation d'acétyl-CoA par l'oxydation des AG (B-oxy)
(ne peut pas entrer dans le cycle de Krebs par défaut d'oxaloacétate)
Déclenchement de la cétogenèse
28
Décrivez étape par étape la formation de l'Acétoacétate (corps cétonique)
1. Condensation de 2 molécules d'acétyl-CoA (E: thiolase) (P: acétoacétyl-CoA)
2. Condensation d'une 3e molécule d'acétyl-CoA (E: HMG-CoA synthase) (P: HMG-CoA)
3. Dégradation de l'HMG-CoA (E: HMG-CoA lyase) (P: acétoacétate + acétyl-CoA)
29
Décrivez la formation du 3-hydroxybutarate
Réduction de l'acétoacétate
E: B- hydroxybutarate déshydrogénase
P: 3-hydroxybutarate
Donneur d'électron: NADH
30
Décrivez étape par étape la cétolyse
1. Oxydation du 3-hydroxybutarate (E: hydroxybutaration déshydrogénase) (P: acétoacétate)
2. Réception d'un CoA d'une molécule de succinyl-CoA (E: transférase) (P: acétoacétyl-CoA)
3. Rupture de l'acétoacétyl-CoA (E: thiolase) (P: 2 acétyl-CoA)
31
Qu'arrive-t-il aux acétyl-CoA synthétisés par la cétolyse?
Entrent dans le cycle de Krebs
32
Quelle est la différence de l'utilisation des corps cétoniques par un patient diabétique par rapport à un sujet sain?
Blocage de l'entrée du glucose dans les cellules insulino-dépendantes
Réponse de l'organisme: lipolyse de TAG
- augmentation des AG en circulation
- augmentation de la production de corps cétonqiues
- acidoacétose: acidification du pH sanguin causé par la présence de corps cétoniques (urgence médicale)/
33
Qu'est ce que la phosphorylation oxydative?
Chaîne de transport des électrons
| Réoxydation des coenzymes réduits (NADH, FADH), qui agissent comme donneurs d'électrons
34
Décrivez les mécanismes présents dans le complexe I de la chaîne de transport des électrons
1. Transfert de NADH à NADH déshydrogénase (E)
2. Transfert de 2 é (transportés par NADH) au coenzyme FMN (P: FMNH2)
3. Le complexe relâche NAD+
4. Pompage de protons vers l'espace intermembranaires (création d'un gradient) (par l'énergie fournie par le transfer d'é)
35
Décrivez qualitativement le complexe II de la chaîne de transport des électrons
E: succinate déshydrogénase
Groupement prosthétique: FAD+/FADH2
Agit en parallèle avec le complexe I
Incapable de pomper des protons dans l'espace intermembranaire
36
Quelle est l'enzyme du complexe III de la chaîne de transport des électrons?
Cytochrome C réductase
37
Décrivez les mécanismes présents dans le complexe III de la chaîne de transport des électrons
1. Cytochrome C réductase reçoit 2 é du coenzyme Q
2. Transfert des é à un groupement fer-soufre
3. Transfert des é au cytochrome C
4. Pompage des protons vers l'espace intermembranaire (augmentation de la force du gradient)
38
Quelle est l'enzyme du complexe IV de la chaîne de transport des électrons?
Cytochrome C oxydase
| btw: il pompe des protons vers l'espace intermembranaire aussi ;)
39
Nommez l'accepteur final d'électrons de la chaîne de transport des électrons, le complexe dans lequel il se trouve et la molécule formée par le transfert d'électrons
O2
Complexe IV
Formation d'une molécule d'H2O
40
Quelle est l'enzyme du complexe V de la chaîne de transport des électrons?
ATP synthase
41
Quel facteur physicochimique active le complexe V de la chaîne de transport des électrons?
gradient électrochimique
| utilise l'énergie du gradient de protons généré par la chaîne de transport des électrons
42
Décrivez les 2 sous-unités du complexe V de la chaîne de transport des électrons
F0: partie non-polaire, enchâssée dans la membrane
F1: partie globulaire en contact avec la matrice mitochondriale
43
Décrivez le coenzyme Q
Transporteur mobile ancré à la membrane
Navette pour les é entre (I et II) et III
Présent dans la membrane mitochondriale interne
Capable d'accepter/ donner 1 ou 2 é à chaque transport
44
Décrivez le cytochrome C
Protéine située à la surface de la membrane mitochondriale interne
Se lie alternativement au complexe III et au complexe IV de la chaîne de transport des é (navette d'é entre les 2 complexes)
Transporte les é 1 par 1 par l'intermédiaire de l'atome de Fer
45
Quel atome du cytochrome C est responsable du transport des électrons?
Fer
46
Décrivez étape par étape la synthèse d'ATP par l'ATP synthase
1. Entrée de protons dans l'ATP synthase par l'unité F0
2. Neutralisation des charges négatives des acides (par les protons)
a) Changement de conformation (alpha, bêta)
b) Rotation de la sous-unité F0
c) Rotation du rotor gamma
d) Changement de conformation de la sous-unité extramembranaire (F1)
3. Synthèse d'ATP (selon les 3 conformations des sous-unités bêta)
O: ouvert; aucune molécule liée
L: lâche; liaison de ADP et Pi
T: tendue; ATP
O: relâche ATP dans matrice mitochondriale
47
Qu'est ce que le couplage oxydo-réduction?
L'oxydation est toujours accompagnée par la réduction d'un autre composé
48
Quelle est l'orientation des accepteurs de la chaîne de transport des électrons?
Composés ayant un fort pouvoir réducteur -> fort pouvoir oxydant
49
Définissez gradient électrochimique
Combinaison du gradient électrique et de pH engendré par le pompage des protons dans l'espace intermembranaire
50
Qu'est-ce qu'un agent découplant?
Molécule qui induit le gradient de protons en rendant la membrane perméable aux H+
Induisent la production de chaleur par l'activation du métabolisme oxydatif (utilisation de NADH)
51
Décrivez le mécanisme d'action des protéines découplantes (UCP)
1. Permettent l'entrée de protons
2. Annulent le gradient
3. Diminution de la production d'ATP
4. Activation du métabolisme oxydatif (énergie dissipée sous forme de chaleur)
52
Définissez translocases
Protéines spécialisées dans le transport des nucléotides adényliques
53
Comment les translocases fonctionnent-elles?
Changement de conformation lorsque liaison avec ADP ou ATP
| Repose sur la différence de potentiel membranaire
54
Décrivez étape par étape la navette glycérol-phosphate
1. Oxydation d'un dihydroxyacétone phosphate dans le cytosol
E: 3-phosphoglycérol déshydrogénase
P: 3-phosphoglycérol
(transfert de é d NADH réduit sur DHAP)
2. Réduction de FAD+ dans la membrane mitochondriale
E: flavoprotéine déshydrogénase
P: FADH2 membranaire -> chaîne de transport (II)
(transfert de é de 3-PG sur FAD+ intramembranaire)
55
Décrivez étape par étape la navette malate-aspartate
1. Oxydation de NADH dans le cytosol
- oxaloacétate -> malate
E: malate cytosolique déshydrogénase
2. Réduction de NAD+ dans la matrice mitochondriale
- malate -> oxaloacétate
E: malate matriciel déshydrogénase
(reformation de NADH)
Malate: cytosol -> matrice
Aspartate: matrice -> cytosol
56
Quel est le concept de transport des intermédiaires réduits à travers la membrane mitochondriale?
Le transport des intermédiaires réduits passe par la formation de molécules réduites qui vont s'oxyder en réduisant NAD+ à nouveau de l'autre côté de la membrane
57
Quel complexe de la chaîne de transport des électrons contrôle l'ensemble de la voie de la phosphorylation oxydative?
Complexe IV (cytochrome C oxydase)
58
Comment le cytochrome C oxydase est-elle régulée?
```
Par son substrat : cytochrome C réduit
ratio de cytochrome C réduit dépend de:
[NADH] / [NAD+]
[ATP] / [ADP][Pi]
Niveaux élevés de cytochrome C réduit lorsque [NAD+] et [ADP][Pi] sont élevés
```
59
Quelles réactions maintiennent le ratio [NADH]/[NAD+] élevé?
Glycolyse
B-oxydation
Cycle de l'acide citrique
Les enzymes limitantes des voies métaboliques sont elles-mêmes régulées par les niveaux énergétiques présents dans la cellule
60
Quelles molécules sont nécessaires à la synthèse des acides gras?
Acétyl-CoA
NADPH
ATP
61
Décrivez étape par étape la synthèse des acides gras
1. Biosynthèse de l'acétyl-CoA dans la mitochondrie + transport dans le cytosol
a) condensation avec oxaloacétate (E: citrate synthase) (P: citrate)
b) exportation du citrate par un transporteur spécialisé
c) libération d'acétyl-CoA cytosolique (E: citrate lyase)
2. Carboxylation de l'acétyl-CoA
E: acétyl-CoA carboxylase (ACC)
P: malonyl-CoA
3. Synthèse de palmitate (AG à 16C)
E: acide gras synthase (FAS)
62
Quelle est l'étape limitante de la voie de synthèse des acides gras?
Carboxylation de l'acétyl-CoA
63
Décrivez, étape par étape, les activités catalytiques de l'acide gras synthase
1. Transfert d'un acétate sur ACP (acyl-carrier protein)
2. Transfert du C2 de l'acétyl-CoA sur une autre cystéine
3. Prise en charge de malonyl-CoA (C3) par ACP
4. Condensation du C2 sur cystéine et C3 sur ACP
P: C4 lié à ACP + élimination d'un CO2
5. Réduction de la cétone en alcool (par NADPH+H+)
6. Déshydratation du groupement alcool
- formation d'une liaison double
- élimination d'un H2O
7. Réduction de la double liaison
P: AG à 2 C de plus
8. Cycle recommence avec AG au lieu d'acétyl-CoA
64
Qu'est ce que la désaturation des acides gras?
Ajout de double liaison dans la chaîne de carbones afin de former des acides gras insaturés
A lieu dans le réticulum endoplasmique
E: acide gras désaturase
Consommation de NADH
65
Décrivez étape par étape la synthèse des TAG
Réaction préalable: activation des AG (liaison d'un CoA)
E: fatty acyl-CoA synthetase ; P: acyl-CoA
1. Transfert d'un groupement acyl sur le C1 d'un glycérol phosphate (E: acyltransférase)
2. Transfert d'un groupement acyl sur le C2 d'un glycérol phosphate (E: acyltransférase)
3. Déphosphorylation du glycérol
E: phosphatase ; P: diacylglycérol (DAG)
4. Transfert d'un 3e groupement acyl sur le C3 du DAG
E: acyltransférase ; P: TAG
66
Quels sont les contrôles du métabolisme lipidique?
a) synthèse d'acétyl-CoA à partir d'AG
b) carboxylation d'acétyl-CoA
c) transport d'acyl-CoA dans la mitochondrie
Synthèse d'acétyl-CoA à partir d'AG: régulé par les niveaux énergétiques de la cellule
Transformation d'acétyl-CoA en malonyl-CoA
- activé par citrate
- inhibé par palmitate
Transport d'acyl-CoA dans la mitochondrie: inhibé par malonyl-CoA
67
Énumérez les classes de phospholipides
```
Glycérophospholipides
- phosphatidylcholine
- phosphatidyléthanolamine
Sphingolipides
Prostaglandines
```
68
Décrivez étape par étape la synthèse des glycérophospholipides par CDP-diacylglycérol
1. Ajout de CTP à l'acide phosphatidique
P: CDP-diacylglycérol
2. Ajout d'alcool (glycérol inositol)
P: glycérophospholipide + CMP
69
Décrivez étape par étape la synthèse des glycérophospholipides par diacylglycérol
1. Élimination d'un Pi de l'acide phosphatidique
P: diacylglycérol
2. Ajout d'un CDP-alcool (CDP-choline ou CDP-éthanolamine)
P: glycérophospholipide + CMP
70
Décrivez les sphingolipides
Squelette de sphingosine
| Chaîne d'AG attaché sur le groupement aminé de la sphingosine
71
Décrivez étape par étape la synthèse et l'ancrage des phospholipides membranaires
1. acétyl-CoA -> AG -> acyl-CoA gras
E: enzymes cytosoliques
2. Acyl-CoA gras + glycérol phosphate -> acide phosphatidique
E: acyltransférases ; dans la membrane
3. Acide phosphatidique -> DAG
Groupement phosphate remplacé par groupement alcool
E: phosphatase
4. DAG -> phosphatidylcholine/ phosphatidyléthanolamne
E: choline/ éthanolamine phopshotransférase
Autre substrat: CDP- choline/ CDP- éthanolamine
5. Basculement des phospholipides du côté cytosolique vers la couche externe (E: flippase)
72
Nommez l'enzyme responsable de la synthèse des prostaglandines
Cyclooxygénase (COX)
- activité cyclooxygénase
- activité peroxydase
73
Décrivez les 2 isoformes de COX
COX 1:
- présente dans tous les tissus
- responsables de la synthèse des prostaglandines pro-agglomérantes
COX 2:
- produit dans certains tissus
- suite à une réaction immune/ inflammatoire
- douleur; fièvre; inflammation
74
Quel est l'effet de l'aspirine et autres AINS sur COX?
Inhibition de COX
| effets secondaires: perte d'action pro-thrombique (coagulation); favorisent les ulcères
75
Quels sont les avantages des AINS spécifiques de COX2? (nouveaux AINS)
Inhibent la synthèse de prostaglandines antithrombotiques
Effet sur tissu spécifique ciblé contre la réaction inflammatoire
Perte de l'effet anti-thrombotique -> formations de caillots
76
Décrivez étape par étape la synthèse des cholestérols
1. Synthèse de HMG-CoA
1) Condensation de 2 molécules d'acétyl-CoA (E: thiolase)
2) Ajout d'une 3e molécule d'acétyl-CoA (E: HMG-CoA synthase cytosolique)
2. Réduction de HMG-CoA (réaction limitante de la voie de synthèse des cholestérols)
E: HMG-CoA réductase ; P: mévalonate
3. Autres réactions qui ne sont pas à l'étude ;)
77
Comment se fait la régulation de la synthèse des cholestérols?
Régulation de l'expression génique de HMG-CoA réductase par le facteur de transcription SREBP
Séquence SRE présente dans l'ADN
Liaison SREBP-SRE -> augmentation de la synthèse du cholestérol
Quand [cholestérol] est élevée, HMG-CoA réductase est ciblée dans la cellule pour être dégradée
(phosphorylée: inactive; déphosphorylée: active)
Régulation hormonale: expression génique de HMG-CoA augmentée par l'insuline
78
Comment fonctionnent les statines?
Inhibiteurs compétitifs de HMG-CoA réductase
Diminuent la synthèse du cholestérol endogène
Effet: augmentation de l'expression de LDLr
- augmentation du retrait de LDL et IDL du sang
- diminution de la cholestérolémie
79
Définissez athérosclérose
Accumulation de cholestérol (LDL) dans les artères
80
Énumérez les 3 sources d'acides aminés
Dégradation des protéines du corps
Dérivés des protéines alimentaires
Synthèse d'acides aminés non-essentiels (endogène)
81
Énumérez 3 utilisations des acides aminés
Synthèse des protéines du corps
Précurseurs de composés comprenant de l'azote
Transformation en glucose, glycogène, acides gras et corps cétoniques
82
Sous quelles formes l'azote est-il éliminé?
Urée
Ammoniaque
Autres composés du métabolisme des acides aminés
83
Que signifie une courte/longue demi-vie des protéines dans le corps?
Courte demi-vie: dans les voies métaboliques hautement régulées
Longue demi-vie: protéines de structure
84
Nommez les 2 systèmes responsables de la dégradation des protéines
Protéasome
| Dégradation lysosomale
85
Décrivez étape par étape l'activation de l'ubiquitine dans le protéasome
1. Liaison entre les résidus glycine de l'ubiquitine et les résidus lysine de la protéine cible (E: ubiquitine ligase)
2. Recyclage/ réutilisation de l'ubiquitine (n'est pas dégradée par le protéasome)
3. Ubiquitinylation: marquage à l'ubiquitine des protéines sélectionnées pour la dégradation
E: lysines particulières ; P: polyubiquitine
86
Décrivez étape par étape la régulation des protéines par l'ubiquitine dans le protéasome
1. Protéasome reconnaît les fragments étiquetés par l'ubiquitine
2. Déplie la protéine
3. Clive en fragments peptidiques (7-8 AA)
4. Fragments relâchés dans le cytosol et dégradés en AA
5. Dégrade principalement les protéines cytosolique
87
Quelles protéines sont ciblées par la dégradation lysosomale?
Protéines extracellulaires
| Protéines à la surface de la membrane plasmique
88
Décrivez la structure des lysosomes
```
Membrane riche en:
- pompe à protons (pH entre 4,5 et 5.5)
- protéines LAMP (lysosome associated membrane protein)
- phosphatases acides
Contient des hydrolases
```
89
Décrivez les 2 types de digestion lysosomales
Hétérophagie: dégradation de composés exogènes (fusion avec les endosomes)
Autophagie: renouvellement des composants cellulaires (fusion avec un autophagosome pour former un autophagolysosome)
90
Qu'est ce qui influence la demi-vie des protéines (dégradation) ?
Nature du résidu N-terminal de la protéine
- sérine ou méthionine: très longue demi-vie (ex: 20h)
- aspartate ou arginine: très courte demi-vie (ex: 3 min)
91
Quelles sécrétions permettent la digestion des protéines alimentaires?
Acide chlorhydrique (HCl)
Pepsine
Protéases pancréatiques
92
Décrivez étape par étape la digestion des protéines alimentaires par les entérocytes
1. Absorption des AA et des petits peptides par les entérocytes
a) AA: symport grâce au gradient Na+; relâchés dans la veine porte par diffusion facilitée
b) dipeptides et tripeptides: symport grâce au gradient H+; dégradation en AA dans le cytosol (E: peptidases intracellulaires)
2. Transport des AA dans les cellules (contre gradient)
3. Catabolisme des AA
4. Transport de l'ammoniac
5. Libération de NH3 dans le foie
93
Décrivez étape par étape comment se faire le catabolisme des acides aminés (étape de la digestion des protéines alimentaires par les entérocytes)
Prévenu par groupement aminé (NH2)
a) transamination (E: transaminases)
1. transfert du groupement aminé de l'AA sur le groupement pyridoxal phosphate (état transitoire)
2. Transfert du groupement aminé du groupement pyridoxal-phosphate vers l'a-cétoglutarate (P: glutamate, a-cétoacide)
b) déamination oxydative des AA (E: glutamate déshydrogénase) (P: groupement aminé; ammoniac libre (NH4))
94
Décrivez les 2 manières selon lesquelles peut se faire le transport de l'ammoniac (étape de la digestion des protéines alimentaires par les entérocytes)
a) Formation de glutamine
glutamate + NH3 -> glutamine (transportée vers foie)
b) Transamination du pyruvate pour former l'alanine (cycle du glucose-alanine)
1. NH3 + a-cétoglutarate -> glutamate (E: glutamate déshydrogénase) (a lieu dans le muscle)
2. glutamate + pyruvate -> alanine + a-cétoglutarate (E: alanine-aminotransférase)
3. Exportation de l'alanine vers le foie
4. alanine + a-cétoglutarate -> glutamate + pyruvate (E: alanine-aminotransférase
95
Comment le NH3 se libère-t-il dans le foie?
a) Par glutamine (E: glutaminase) (P: NH3 + glutamate)
| b) Par glutamate (E: glutamate déshydrogénase) (P: NH3 + a-cétoglutarate)
96
Décrivez, étape par étape, le cycle de l'urée
1. Formation de carbamyl-phosphate
S: glutamate ; E: carbamyl-phosphate synthétase
2. Transfert du résidu carbamyl du carbamyl-phosphate sur l'ornithine
E: ornithine transcaramylase; P: citrulline
3. Entrée d'un 2e atome d'azote dans la voie (par aspartate)
E: arginosuccinate synthétase ; P: arginosuccinate
4. Clivage de l'arginosuccinate
E: arginosuccinase P: fumarate + arginine
5. Clivage de l'arginine
E: arginase P: ornithine (étape 2) + urée
97
Qu'arrive-t-il à l'urée produite dans le cycle de l'urée?
Diffuse vers le foie
Transportée aux reins par circulation sanguine (filtrée et excrétée dans l'urine)
20%: vers l'intestin (clivée CO2 et NH3 par activité uricase des bactéries excrétée dans les fèces sous forme d'allantoïne)
98
Nommez les 7 différents produits de la dégradation des AA
```
pyruvate
acétyl-CoA
acétoacétate
a-cétoglutarate
succinyl-CoA
fumarate
oxaloacétate
```
99
Quelles sont les 4 voies de biosynthèse des acides aminés?
a) transamination simple
(pyruvate -> alanine) (oxaloacétate -> aspartate) (a-cétoglutarate -> glutamate)
b) amidation (N de NH3 + glutamate -> glutamine)
(N de glutamine + aspartate -> aspargine)
c) synthèse de la proline (substrat: glutamate ; réaction de cyclisation et de réduction)
d) synthèse de sérine, cystéine et glycine
(3-phosphoglycérate -> sérine) (sérine -> glycine)
(sérine + homocystéine -> cystéine)
100
Décrivez la structure des nucléotides
Base azotée
Pentose
Groupement(s) phosphate (1 , 2 ou 3)
101
Décrivez, étape par étape, la synthèse des nucléotides à purine
1. Synthèse des PRPP (5-phosphoribosyl-a-pyrophosphate)
S: ribose-5-phosphate ; E: PRPP synthétase
2. Synthèse de IMP (inosine-5-monophosphate)
3. Conversion de IMP en AMP et GMP
4. Ajout de groupements phosphate sur les nucléotides
E: adénylate cyclase / guanylate cyclase
102
Comment la régulation de la synthèse des désoxyribonucléotides à purine se fait-elle?
Site actif: inhibition par liaison de dATP au site allostérique; activation par liaison d'ATP au site allostérique
Site spécifique au substrat: spécificité du substrat régulé par liaison de nucléoside triphosphate à d'autres sites allostériques
103
Nommez les deux enzymes responsables de la dégradation des nucléotides à purine
Enzymes pancréatiques: hydrolyse d'ADN et d'ARN alimentaire en courtes chaînes de nucléotides
Nucléotidases: retrait des groupements phosphates pour former des nucléosides (base azotée + sucre)
104
Décrivez, étape par étape, la synthèse des pyrimidines
```
1. Synthèse du carbamyl-phosphate
E: carbamyl-phosphate synthétase
2. Synthèse de l'anneau des pyrimidines
3. Conversion en OMP
4. Conversion en UMP (E: décarboxylase)
5. Phopshorylation séquentielle de l'UMP
6. Formation de dUTP
E: ribonucléotideréductase
```
