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uni > Biochemie WiSe17 > Flashcards

Biochemie WiSe17 Flashcards

1
Q

zentrale Frage

A

wie funktioniert Leben auf molekularer Ebene?

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2
Q

4 Voraussetzungen für Forschung

A
  1. Neugier
  2. Ausdauer
  3. Erfindergeist
  4. Teamwork
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3
Q

Entdecker Aequorins (Protein)

A

Shinomura (fängt eine Menge Quallen)
Chalfie (bildet Fusionsproteine als Marker)
Tsien (Entwicklung von xFP Varianten; multiple Marker)

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4
Q

Chromophorbildung

A

Chromophor: Anteil des Pigments, der die Farbe ausmacht

  • -> Reaktion von Ser 65, Thr66, Gly67: Tripeptid
  • Cyclisierung (Bildung ringförmiger Struktur)
  • Dehydration (Abspaltung von H20)
  • Oxidation (+O2; Autokatalytisch)
  • -> Ringsystem
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5
Q

Kombination von xFP mit hoch auflösenden Mikroskopiertechniken

A
  • Standard Konfokalmikroskopie: 3D Bild, Licht verschiedener Ebenen
  • STED (Stimulated Emission Depletion) Mikroskop:
    Fluoreszensmikroskop, Auflösung nicht beugungsbegrenzt
    –> sehr genau, bessere Auflösung (Proteine des Kernporenkomplexes sichtbar)
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6
Q

Größen der Biochemie

A 
Nanometer (nm): DNA (10^-9m)
Mikrometer (um): Bakterium (10^-6m)
Millimeter (mm): mullzellulärer Organismus (10^-3)
Meter (m): Pinguin (10^0)
-> jede Potenz: eine Kommastelle
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7
Q

experimentelle Modellsysteme der biochemischen Forschung

A

vom Untersuchungsgegenstand abhängig

- Viren, Bakterien, Hefe, Wurm, Zebrafisch, Drosophila, Maus, Pflanzen

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8
Q

Biochemie

A

Wissenschaft molekularer Grundlagen des Lebens:

  • molekulare Struktur/ Chemie: Zeltbestandteile
  • Synthese aus physiologischer Chemie und Naturstoffchemie
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9
Q

strukturelle Hierarchie in der molekularen Organisation der Zelle

A

Umwelt, Organismen-> Organe-> Gewebe->Zelle/ Zeltorganellen in:

  1. Chromosomen-> DNA -> Nukleotide
  2. Plasmamembran-> Lipide: Fettsäuren und
    - >Protein:Aminosäure
  3. Zellwand-> Cellulose Fibrillen: Zucker

Ebenen:
Zelle-> Makromolekül Komplex-> Makromolekül-> Biomolekül

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10
Q

5 zentrale Fragen der Biochemie

A

1) Wie sehen die chemische/ dreidimensionale Strukturen biologischer Moleküle aus?

2) Wie interagieren die biologischen Moleküle miteinander?

3) Wie erfolgt die Synthese und der Abbau biologischer Moleküle in der Zelle?

4) Wie sind biologische Moleküle organisiert und wie, über welchen Mechanismus werden ihre Aktivitäten koordiniert?

5) Wie wird genetische Information gespeichert, übertragen und exprimiert?

—> Relevant: menschliche Gesundheitsforschung, Mechanismen, wie Natur funktioniert



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11
Q

Transmembranproteine: Sinnesorgane der Zelle

A

—> beta-adrenerger Rezeptor (Kristallstruktur in Membran, Hormon/ Protein an Außenseite des Rezeptor: gebunden; Protein durch Plasma; Hormon dockt spezifisch an und löst Genexpression aus; spezifischer Signalweg, räumliche Änderung Info an Zellkern)

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12
Q

Elemente des Lebens

A

Biomasse aus vier Elementen:
Mensch
–> 96% C (Kohlenstoff), N (Stickstoff), O (Sauerstoff), H (Wasserstoff)


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13
Q

Elektronenkonfiguration

A
  • Elemente gleicher Hauptgruppe (HG): gleiche Anzahl Elektronen auf äußerer Schale 

—> Elektronen auf äußerster Schaue bestimmen chemisches Verhalten
    
(6 wichtigste Atome der Biochemie: C, H, N, O, P, S)
    -> wollen Edelgaskonfiguration erreichen: 8 Elektronen außen (Bindung; Atome teilen)
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14
Q

Methan (CH4)

A

Kohlenstoff: 4 Außenelektronen (vierbindiges C)
Wasserstoff: 1 Außenelektron (einbinden H)
-> freie Elektronen mit je einem Bindungsarm
–: Teilen Atom (Stabilität durch maximal gefüllte Außenschale)

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15
Q

Geometrie Kohlenstoffverbindungen

A

4 Elektronen in Außenschale

  • > sp3 Hybridorbitale Tetraeder Geometrie
  • Atome stoßen sich ab maximal ab: 109,5 ° Bindungswinkel
    c: Tetraeder Kopf
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16
Q

Elektronegativität

A

Elemente ziehen Elektronen unterschiedlich stark an
–> je weiter rechts im Periodensystem, desto größer die Elektronegativität (Tendenz, Elektronen anzuziehen)
–> EN als Zahl beschreibbar
H (2.2)< C (2.55)< N (3.04)< O (3.44)

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17
Q

Oxidationszahlen

A

Oxidation: Element gibt Elektronen ab
-> Elektronen Verteilung durch Oxidationszahlen beschreibbar
Oxidationszahl= (Bindigkeit: Anzahl freier Elektronen in der Außenschale) - (Anzahl der Bindungselektronen: Elektronen werden elektronegativerem Element zugeschrieben)
–> stärker oxidiert: weniger Elektronen

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18
Q

Energie: Kohlenstoffverbindungen

A

C- Atome: Einfachbindungen: Tetraeder Geometrie

  • -> freie Rotation möglich
  • Gerüst: zick zack (C Spitzen)
  • Rotation um C: verschiedene Konformationen
  • räumliche Anordnung:
  • -> gestaffelt (Energieminimum; H Atome maximal entfernt; bei 0° und 120° )
  • -> ekliptisch (Energiereich; Hs gegenüber; hintereinander bei 60°)
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19
Q

Kohlenstoffdoppelbindungen

A
  • nicht fei drehbar; relativ reaktiv (viele freie Elektronen)
  • -> Sigma Bindung: fest; Pi Bindung: drehbar (eine Ebene)
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20
Q

cis- trans- Isomerie

A

geometrische Stellung von Doppelbindungen
cis: SK gegenüber; trans: SK in verschiedene Richtungen
nur durch Enzyme umwandelbar

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21
Q

elektrophile Addition

A

Doppel in Einzelbindung (Elektronen liebend)

–> z.B hydrophile Addition (Proton lagert sich an mit Wasser zu Hydroxion)

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22
Q

Isomerie (Chiralität)

A

Stereoisomerie: Abfolge der Bindung gleich (Summenformel), andere räumliche Anordnung

Chiralität: spiegelbildliche Anordnung (nicht durch Drehung ineinander überfühlbare) Moleküle sind chiral
- mindestens 1 C (Zentrum) und vier verschiedene Substituenten/ Liganden (Gegenteil achiral)

Enatiomere: Bild und Spiegelbild

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23
Q

D/L Nomenklatur (Fischer Projektion)

A

Benennung chiraler Moleküle:

  1. Molekül Drehen, sodass höchst oxidiertes C Atom (meist das mit am Meisten Sauerstoff) oben ist; dann: längste C Kette
  2. So drehen, dass Substituenten aus Papierebene zeigen
  3. von höhst oxidiertem C Atom; entferntestes chirale C Atom suchen
  4. an diesem Atom Substituent: rechts (D)/ links (L)
    - -> nur begrenzt einsetzbar, sonst: R/S Nomenklatur
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24
Q

super wichtige 6 funktionelle Gruppen K!

A 
Kohlenwasserstoffe relativ innert (außer Doppelbindung) in Verbindung mit funktionellen Gruppen: reaktiver
Hydroxyl (O-H)
Carbonyl:
- Aldehyd: C-H; nach unten- - O
- Keton: C--O
Carboxyl (C-O; unten: --O)
Thiol (Sulfhydryl) S-H
Amino: N-H (2)
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25
Q

wichtige Reaktionstypen: Alkohole und Carbonyl

A

Alkohol + Aldehyd= Halbacetal

analog: Alkohol+Ketone= Halbmetall
- > Doppelbindung zu Einzelbindung (reversibel)

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26
Q

wichtige Reaktionstypen: Alkohol und Säuren

A

Alkohol+Säure= Ester unter H20 Abspaltung
(Alkohol+Carbonsäure=Carbonsäureester/ same: Phosphat)
–> energiereich
-reversibel
–> Kondensation (Moleküle; Vereinigung unter H2O Abspaltung)

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27
Q

Elemente des Leben

A

C, N, O, H, Ca, P, (Spuren)

  • chemische Evolution: einfache Moleküle kondensieren zu komplexen Molekülen (Verknüpfung zu Polymeren)
  • > Kombination erhöht chemische Vielfalt (Ester)
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28
Q

Biopolymere

A

mehrere Monomer Moleküle

  • Polysaccharide (Zuckerketten)
  • Proteine (Polypeptidketten)
  • Nukleinsäure (Basenreihung)
  • Kondensation: Synthese; Hydrolyse: Abbau (Photosynthese)
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29
Q

zelluläre Architektur durch Kompartimierung

A
  • Schutz vor Umwelt, Abgrenzung: Aufrechterhaltung lokal hoher Konzentration, Konzentrationsgradienten über Membranen: Photosynthese, oxidativer Stoffwechsel 
erste Organismen etablieren: 
- metabolische Strategien zur Synthese (zusammenfügen) von Molekülen
- kontrollierte Speicherung/ Nutzung von Energie 
- Replikation innerhalb geschütztem Kompartiment 
—> Besiedlung vielfältiger Habitate
- Adaption von Zellen an Umweltbedingungen: Artenvielfalt
- Spezialisierung von Zellen: Koordination/ Zusammenschluss: Zellverbände multizellulärer Organismen 
- 2 Zelltypen (Prokaryoten: Bakterien/ Eukaryoten: Zellkern) 

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30
Q

molekulare Analyse zeigt evolutionäre Verwandtschaft 


A
  • phylogenetische Verwandtschaft: Vergleich DNA; RNA; Proteine; Evolution: andauernder Prozess (Tiere, Pflanzen, Pilze nur kleiner Teil)
—> Mensch nicht als Höhepunkt der Evolution, sondern: Lebensdiversität: einfachere Spezies entwicklen sich weite
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31
Q

Grundmoleküle

A

Zucker (Kohlehydrat, Zellwand)
Fette (Lipide, Zellmembran)
Nukleinsäure (DNA)
Aminosäure (Proteine)

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32
Q

Zucker (Kohlenhydrate) Monosaccharide

A

Kohlenhydrate=Zucker=Saccharide (Cn:Kohle; H20:Hydrat): Cn(H2O)n, n>3; 
—> pro 1C: 1H2O(mindestens 3)-> Zucker
- Zuckerchemie: 
Kohlenhydrate: primäre Energiequelle 
- Monosaccharide: Aldehyd- oder Ketone- Derivate (Stoff ähnlich der Grundsubstanz, funktionale Gruppe statt H) von geradkettigen Poly hydroxy Alkoholen mit der Formel (CH2O), tragen mindestens 3 Kohlenstoffatome


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33
Q

2 Formen von Zuckern

A

Aldehydgruppe: Aldosen
Ketongruppe: Ketose

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34
Q

D Aldosen

A 
C3-Kette: Triosen, 
C4: Tetrosen, 
C5: Pentosen (Ribose: DNA/ RNA), 

C6: Hexosen (Metabolismus: Energie, Glucose)

OH Gruppe rechts
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35
Q

D Ketosen

A

C-Ketten: C3-C6; Triose: Dihydroxyaceton, Hexose:Fructose+Ketongruppe
Anhang rechts 



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36
Q

Hemiacetal/ Hemiketal

A
  • Alkohol und Aldehyd: Hemiacetal (Doppelbindung —> Einzelbindung)
- Alkohol und Ketone: Hemiacetal (Doppelt zu einzeln) 

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37
Q

Struktur von Zuckern

A

a) Pyranosen: Ring aus 6 Atomen (1O, 5C)

b) Furanosen: Ring aus 5 Atomen (1O, 4C)
- ab 5 C Atomen, interne Reaktion
-> OH + Aldehyd: Zucker (Ringform, reversibel)
C: Nummeriert ab oben—> Gleichgewicht: offenkettig/ Ring 


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38
Q

anomeres C Atom

A

vor Ringschluss Ketogruppe, nach Ringschluss weiteres chirales Zentrum: C mit 4 Substituenten
- für anomeres C gilt: 
alpha Anomer: OH durch Zufall unter der Ringebene
beta Anomer: OH durch Zufall über der Ringeben (stabiler, Anomere gleiche Richtung)
—> Glukose im Gleichgewicht: 1/3 alpha, 2/3 beta-Anomer; 1% offenkettig


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39
Q

modifizierte Zucker

A

—> Desoxyzucker in DNA/ Zelloberflächen, Aminozucker, N-Acetylglucosamin 
- Austausch von OH; z.B: statt Hydroxylgruppe: Wasserstoff: DNA (ungleich RNA)!!



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40
Q

glykosidische Bindung

A

Verbindung zweier Zuckermoleküle
O-glykosidische Bindung: Reaktion der OH Gruppe am anomeren C-Atom mit weiterem Alkohol, alpha oder beta Anomerie wird fixiert ; Hydroxlgruppe und OH Gruppe 
N-glykosidische Bindung: Reaktion der OH-Gruppe am anomeren C-Atom mit einem weiteren Amin (Stickstoff: N), alpha/ beta Anmeire wird Fixiert, fast immer beta Stellung


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41
Q

Disaccharide

A
  • über O-glykosidische Bindung verknüpft 
- Englisch: Sucrose
—> Gebrauchszucker
—> Rohrzucker
—> Rübenzucker
- Saccharose: nicht- reduzierender Zucker (Glucose und Fructose)
—> beide anomere C-Atome nehmen an der glykosidischen Bindung teil, eine feie Aldehydgruppe kann nicht entstehen a 1,2 glykosidische Bindung 
(+H2O Hydrolyse;- Kondensation)

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42
Q

Oliosaccharide/ Polysaccharide

A

Poly: viele Zuckereinheiten
Homoglykane: Olio/ poly aus gleichartigen Monosacchariden
Heteroglykane: Olio/ poly aus verschiedenen Monosacchariden 
Amylose: Homoglykan; alpha 1,4 verknüpfte Glucose
- Energiespeichern: Helix (lange Ketten zum Abbau)
- lineare und verzweigte Ketten 


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43
Q

Polysaccharide (Glykane)

A
  • verzweigte und lineare Polymere: jede Hydroxylgruppe (-OH) für glykosodische Verbindung zur Verfügung (im Prinzip)
- Olio-/ Polysaccharide; vollständige Beschreibung eines Zuckers würde Charakterisierung der Zuckeridentität, anomeren Form, Verknüpfungstyp aller monomeren Einheiten erfordern (NMR Strukturanalyse)
- Disaccharide: Lactose, Sucrose (Transportform von Polysacchariden in Pflanzen)
- Oliosaccharide > 3 kommen meist in Pflanzen vor 

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44
Q

Zuckerchemie: Gerüststoffe

A

Struktur Polysaccharide: Verknüpfung beta 1,4 lineare Polysaccharide (zellulose Fibrillen/ Flächen); Stabilität 

Chitin
Murein
Cellulose

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45
Q

Chitin

A

Bestandteil im Exoskelett von Insekten, Signalstoff pilzliche Zellwände: Rezeptor
- Homoglykan: Monomer: N-acetyl-Glukosamin, beta 1,4 verknüpft 
- Pflanzen erkennen Pilzinfektion über Chitinrezeptor 


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46
Q

Peptidoglykan (Murein)

A

Zellwand von Bakterien
Murein- Bestandteil bakterieller Zellwand, Heteroglykan: beta 1,4 verknüpft

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47
Q

Cellulose

A

wesentlicher Bestandteil der pflanzlichen Zellwand 
Homoglykan: Monomer: Glukose beta 1,4 verknüpft (150 Ketten bilden Mikrofibrille)
- Zellwand: Paralleltextur


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48
Q

Zuckerchemie: Speicherstoff Stärke/ Glykogen

A

uckerchemie: Speicherstoffe: Stärke/ Glykogen
- alpha 1,6 Verzweigungen: dichte Packung von Zucker
- Amylopektin: alle 25 Reste: Verzweigung 
Stärke: Gemisch (Amylose/ Amylopektin), Speicherkohlenhydrat Pflanzen 
Glykogen: alle 10 Reste eine Verzweigung, Speicherkohlenhydrat vieler Tiere 
- Verzweigungen: Speicher von Glykogen/ Stärke: je mehr freie Enden, desto schneller kann der Zucker abgebaut werden (schneller bereit stellbar)

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49
Q

Polysaccharide Stärke/ Glykogen

A
  • Glykogen Partikel: 5000-120000 Glukose Einheiten (hoher Verzweigungsgrad)
- Glykogenpartikel in Leber (metabolischer Speicher); Enzyme bauen Partikel an —> Blutlaufbahn; Muskeln (Bewegungsenergie) 
Synthese: Glykogen-Synthese (Tier); Abbau: Glykogen-Phosphorylase (Tier) 
alpha Amylose: a-1,4 linksseitige Helix; Amylopektin:a-1,6 Verzweigung 


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50
Q

Pflanzen können rechnen

A
  • Pflanzen bauen nachts annähernd konstant Stärke ab
- Stärkevorrat unter etwa bei Sonnenaufgang aufgebraucht 
- was passiert, wenn man die Nacht künstlich verlängert?

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51
Q

Zuckerchemie Beispiele

Biofilm

A
  • Glykoproteine/ Proteoglykane 
- Proteine mit Kohlenhydratanteil von <1% bis zu <99%
- Biofilmbildung in Bakterien (Extrazelluläre polymere Substanzen EPS)
- Zellen erkennen über Protein-Protein Interaktion/ Protein-Zucker Interaktion

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52
Q

(Beispiel Spezifität)


A
  • N- verknüpfte Oliosaccharide (N-Glykosylierung von Proteinen)
- Eukaryoten, sekretierte/ membran-assoziierte Proteine, co-translationale Anheften der Kohlenhydratketten im ER, weitere Modifikation im Golgi Apparat 
- N-glykosidische Verknüpfung mit Aminosäure Asparagin (Asn) Seitenkette 
(Asn-X-Ser) oder (Asn-X-Thr) 
Funktion: 
- Definition der Protein Struktur, Vermittlung von Zell-Zell Erkennung (Erythrozyt), Antigenie Determinanten (Immunochemische Marker)
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53
Q

Zuckerwissen

A

Struktur, Speicher/ Energiestoffwechsel, Spezifitätsdeterminanten, Signalstoffe


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54
Q

Bestandteile Proteine

A

Proteine bestehen aus Polymeren, welche von Aminosäuren codiert werden

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55
Q

Aminosäuren
Grundstruktur:

A
  • Aminosäuren: chiral (D/L) 
- in Proteinen: nur L Aminosäuren: Amino links
- 20 verschiedene proteinogene (proteinerzeugende) Aminosäuren (20 verschiedene Seitenketten)
  • alpha Kohlenstoff trägt Amino-/ und Carboxylgruppe
    Carboxylgruppe: Säureanteil, gibt Proton ab
  • R: Seitenkette entscheidet über Identität/ Funktion
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56
Q

Aminosäuren als Zwitterionen

A
  • physiologische Bedingungen —> Zwitterionen (mehrere funktionelle Gruppen mit verschiedener sich ausgleichender Ladung: Molekül neutral) 
- COOH spaltet Proton (elektrisch positiv geladenes Teilchen; Baustein des Atoms; Elektron negativ, Neutron neutral) H ab—> Aufnahme durch Aminogruppe H2N—> COO-; H3N+ Ladung (Zwitterion)
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57
Q

pH und pKa

A
  • Konzentration der Protonen von pH-Wert abhängig 
- rosa: beide Gruppen protoniert
- grün: beide Gruppen deprotoniert 
- blau: Zwitterion: größerer Toleranzbereich (zwischen 2-9pH)
pH: pKa: 1/2 Protonierung der Gruppe 
-pKa Carboxylgruppe 1,8-2,4 je nach AS
—> rosa gleich blau
-pKa Aminogruppe 8,7-10,7 je nach AS
—> blau gleich grün
—> selten Extremfälle, meistens liegt der Fall der Zwitterionen vor

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58
Q
  • Seitenketten (R) beeinflussen unterschiedliche chemische Eigenschaften:
R unterscheidet sich in:

A
  • Größe, räumliche Form
- Polarität/ hydrophober Charakter; Ladung (pK-Werte): oft verwendet um AS einzuteilen 
- Möglichkeit H Brücken zu bilden, chemische Reaktivität 

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59
Q


R (Seitenreste)- Gruppen;


A

unpolare AS mit alipatischen Seitenketten, unpolare AS mit aromatischen Seitenketten, polare ungeladene AS, geladene AS

60
Q
  1. Unpolare Aminosäuren mit aliphatischen (offene Kohlenwasserstoffresten) Seitenketten:

A
  • nicht chiral; da H/ C hinzukommt, keine streische (Größe) Hinderung durch Seitenkette 
—> Glycin, Alain, Valin, Leucin: Isomer zu: Isoleucin, Methionin (Thioether), Prolin (sekundäres Amin, sterisch begrenzt)
- hohe Flexibilität; Innenraum (Sauerstoff polarisiert) 

61
Q
  1. Unpolare Aminosäuren mit aromatischen (zyklische, ringförmige) Seitenketten:

A
  • Seitenketten relativ groß
—> Phenylalanin (sehr Hydrophobe Seitenkette, Phenylring), Tyrosin (wegen OH Gruppe weit weniger unpolar: oft zu polaren AS gezählt; pKa: 10,9), Tryptophan (unpolar, gewisse Polarität durch N im Indolring, hydrophob)
62
Q
  1. Polare ungeladene Aminosäuren
A
  • Seitenketten (außer Cystein) bilden H Brücken aus
—> Serin und Threonin (OH Gruppe, auch Tyrosin), Cystein (Thiolgruppe deprotoniert leicht: pKa: 8,3; Disulfidbrücke: Oxidation von Cystein Seitenketten in Protein —> kovalente Disulfidbrücke; unterschiedliche Einheiten: Protein kovalent verknüpft), Asparagin und Glutamin (mit Carboxamid-Gruppe, analog zu Asparaginsäure und Glutaminsäure)
- ungleiche Verteilung der Ladung/ Bindung —> reaktiver 
 

63
Q
  1. geladene AS
A
  • negativ geladen: Carbonat pKa: 4.1
- positiv geladen: Aminogruppe; pKa:10.8;Guanodinogruppe; pKa:12.5;Imidazolring; pKa:6
—> Asparaginsäure, Glutaminosäure: negativ geladen 
—> Lysin, Arginin, Histidin: positiv geladen 

64
Q

Polarität und Ladung

A
  • Ladung: Elektronen (-) Überschuss —> negative Ladung; Elektronenabgabe —> positiv
- Polarität: Differenz der Elektronegativität beteiligter Atome 

65
Q

pKa Wert

A

Gleichgewichts Säurekonstante (Tendenz H+ abzugeben)

66
Q

Histidin

A
  • kann auch ungeladen sein 
- bei neutralem pH-Wert sowohl protoniert (geladen) als auch deprotoniert (ungeladen) 
- enzymatische Katalyse: Säure/ Base 
- pKa Werte von AS Seitenkette durch Mikroumgebung in Protein verschiebbar (in Grenzen)
67
Q

Amidbindung/ Peptidbindung

A

Amin und Carbonsäure
 Amid 
—> Kondensation und Hydrolyse als reversibel Prozesse 
- Aminosäuren reagieren miteinander unter Ausbildung einer Amidbindung —> Peptidbindung unter Wasserabspaltung (Dipeptid)


68
Q

Peptide

A
  • Aminosäuren können zu langen Ketten über Peptidbindungen verknüpft werden
- links: N Terminus/ Aminoterminus; rechts: C-Terminus/ Carboxyterminus 
Oligopeptid: bis zu 10 Aminosäuren
Polypeptid: bis zu 50 Aminosäuren
Protein: über 50 Aminosäuren 
- Proteinbiosynthese: neue Aminosäuren werden immer am 
C-Terminus angefügt
- eine Sequenz wird immer vom N- zum C- Terminus angegeben 
- Reste meist in verschiedene Richtungen (Stabilität)

69
Q

Peptidbindung: Doppelbindungscharakter

A
  • Peptidbindung: partieller Doppelbindungscharakter (nicht frei drehbar) 
—> Elektronen wandern hin und her (N-O-C): beide Bindungen haben einen Doppelbindungscharakter: nicht so frei drehbar; aber: Bindungen an C- Alpha sind drehbar (wichtig für Proteinstruktur: Beugung und Faltung)
- Seitenketten i.d.R trans Stellung 

70
Q

Strukturebenen in Proteinen

A
  • Primärstruktur: Die AS- Abfolge (Lys- Ala- His- Gly- Lys etc.)
- Sekundarstruktur: Faltung zu Strukturelementen (3, a-Helix für bestimmte Abfolge gleich)
- Tertiärstruktur: übergeordnete Faltung der Strukturelemente
- Quartärstruktur: Zusammenlagerung von Polypeptidketten (mehrere Proteine-> Komplex)
71
Q
  1. Sekundärstrukturelemente: alpha Helix
A
  • rechtsgängig (3,6 AS pro Windung: 100°/AS) über Wasserstoffbrückenbindung stabilisiert 
—> H Brücken zwischen jeder vierten Peptidbindung 
(O-; H+): schwache OH Verbindungen addieren: stark zwischen Carboxyl-/ und Aminogruppe
- Seitenketten außen (zusätzliche Stabilität)
- Oberflächen: Helikales Rad: 
Lage/ Hydrophobizität der Seitenketten

72
Q
  1. Sekundärstrukturelemente: beta Faltblatt

A
  • Grundelement: beta Strang, meistens Windung 
-> gestreckte Konformation mit Knick an C- alpha; Seitenkette: alternierende Ausrichtung 
- Wasserstoffbrücken zwischen Strängen (AS): Stabilität 
—> maximale H Brücken Kapazität 
—> Stränge zu parallel, antiparallel/ gemischten Faltblättern 
(Antiparallel: ein Strang C, N der gegenüberliegende N,C) 

73
Q
  1. Sekundärstrukturelemente: Knäuel
A
  • signifikanter Anteil: Proteinstruktur unregelmäßig Knäul (coil)
 —> keine konservierte Struktur aber definierte Struktur 
- Bänder zwischen Windung/ Spiralen: Schlaufen als Verbindung der beta Faltblätter und alpha Helix Struktur 

74
Q

Proteinfaltung

A
  • bestimmte AR: eher alpha/ beta: Sekundärstruktur
- spezielle Funktion der Proteine: Tertiärstruktur 
- Stabilität und Austausch von Proteinen: Quartärstruktur 

75
Q

Bildung der Tertiärstruktur

A
  • Hydrophobe Seitenketten im Inneren, hydrophile/ geladene an Oberfläche von Proteinen 

76
Q

Energie: hydrophiler Kollaps

A

—> Systeme streben Chaos an; Wasser: Interaktion mit Lipiden (Hülle)—> mehr freier Wasser (energetisch günstig) 
- hydrophober Effekt: Zusammenlagerung hydrophober Substanzen (Fettfleck); weniger Ordnung—> Entropiezunahme 
- hydrophobe Seitenketten eines Proteins lagern sich zusammen; Wasser aus Innerem durch dichte Packung verdrängt (hydrophobe AS verschiedener Größen füllen Lücken)
- hydrophobe Teile mittig: Faltung stabiler, Seitenketten halten, Minimierung der Oberfläche 


77
Q

Kinetik (Bewegungs-/ Reaktionsabläufe)

A
  • Information für Proteinentfaltung in Primärsequenz enthalten 
- Zugabe: denaturierte (polare) Agenzien: Proteine zum Faltung in ungefaltet (random coli)
- gradueller Entzug dieser Agenzien: Rückfaltung in native Konformation spontan 
—> Sequenz bedingt Struktur 
- Übergang zwischen Zuständen belegt Falteng als kooperativen Prozess 
—> Faltung 1 bedingt Faltung 2 usw. (induziert; durch Helfer)


78
Q

Strukturähnlichkeit ungleich Sequenzähnlichkeit

A
  • Sequenz bedingt Struktur aber nicht umgekehrt!
- Ähnlichkeit in der Struktur (identisch), aber verschiedene Primärsequenzen 


79
Q

Protein Domänen

A
  • Domänen: globulär gefaltete Einheiten einer Proteins (eigenständig); Kombination von Elementen der Sekundärstruktur eines Proteins 
- große Proteinen zum Beispiel Enzyme: unabhängig, bestimmen Verhalten 
- N/ C- Terminale Domänen binden verschiedene Substrate (Arbeitsteilung)

80
Q

Baukastenprinzip: domain shuffling

A
  • Domänen/ Strukturelemente: in unterschiedlichen Proteinen verbaut 
- Proteinen unterschiedlicher Funktionen können ähnliche Domänen enthalten; können ähnliche Teilfunktion im jeweiligen Protein ausüben

81
Q

IUPs und metamorphische Proteine

A

intrinsically unstructed proteins (IUPs): Proteine nehmen keine feste Struktur ein 
—> Reihe von Konfirmationen, keine eindeutige Struktur; viele Proteine: unstrukturierte Bereiche (können durch Interaktion mit anderen Proteinen strukturiert werden)
—> wechselnde Interaktionspartner können verschiedene Strukturen induzieren 
- Metamorphe Proteine als Sonderfall: verschiedene feste Strukturen einnehmbar 
—> z.B: Lymphotacin in zwei Konformationen im Gleichgewicht, jeweils definierte verschiedene Interaktionspartner/ biologische Funktionen 
- Proteine ohne Faltung: Polypeptidketten; gefaltet: Interaktionen

82
Q

Proteine vs. Polypeptidketten

A

Proteine: Faltung; kette: Primärstruktur/ Sekundär

83
Q

Proteinbiosynthese

A
  • zentrales Dogma der Molekularbiologie 
- Translation: Information: DNA wird auf RNA umgeschrieben zur Übersetzung in Protein 
- der genetische Code: Kodierung in Basentripplets (Codons): 4(Basen)^3= 64
—> 20 Aminosäuren: 1-6 Codons/ Aminosäure: degenerierter Code 
- Codons für gleiche AS oft in dritter Position unterschiedlich (Wobble)
- Start: Met (AUG); Stop: UAA; UAG; UGA
—> drei Leserahmen möglich (nur 1 offen: ohne Stop, alle 21 Codons): korrektes Proteinprodukt
mRNA: Uracil statt Thymidin 

84
Q

Phasen der Proteinbiosynthese

A
  • Initiation: 2 UE des Ribosoms; und tRNA (mit AS) setzen an mRNA an (Start Codon)
- Elongation: Ribosom liest Code ab; wachsende Polypeptidkette (N->C)—> Proteine 
—> Faltung oft während Synthese (Seitenketteninteraktion) 
- Termination: Stop Codon: Ribosom löst sich von mRNA 


85
Q

Orte der Proteinbiosynthese

A
  • Prokaryonten: Transkription und Translation im Cytosol (gleiches Kompartiment)
- Eukaryonten: Transkription im Kern, Translation im Cytosol (außer in Organellen): mRNA von Kern durch Zellporen ins Cytoplasma 
 - auch im ER, Chlorplasten, Mitochondrium 

86
Q

Proteinsortierung

A
  • nach Ort der Translation
—> Cytosol: Pflanzen: Plastide (Zellkern, Peroxisomen, Mitochondrien) 
—> ER: Pflanzen: Vakuole (Golgiapperat-> Lysosomen, Membran, Sekretion)

87
Q

Proteinsynthese am rauhen ER:

A
  • Synthese beginnt im Cytosol; N- Terminal Signalsequenz verlässt das Ribosom; SRP (signal recognition particle) bindet Signalsequenz, Translation stoppt, SRP bindet an SRP Rezeptor am ER, Protein wird durch Translokationskanal ins ER importiert (cotranslational), Signalpeptidase schneidet Signalpeptid ab 

88
Q

Zielorte von Proteinen, die am ER synthetisiert wurden

A
  • ER -(Membran), Golgi-(Membran), Plasmamembran, Extrazellulärraum, Lysosomen, Vakuole (Pflanzen) 
- Membranproteine zu Golgi (Verteiler) in Vesikel: Transport (PLZ)
89
Q

Zielorte von Proteinen die im Cytosol synthetisiert wurden

A
  • Cytosol, Mitochondrien (Plastide), Peroxisomen, Zellkern
—> Import: Peroxisom: C Terminals Sequenzmotiv SKL oder N-Terminales Signalsequenz ohne Konservierung 
—> Import: Kern interne NLS wird von Importin erkannt; durch Kernpore (unter 60 kD: passive Diffusion); Rest: mit Energie 

90
Q

Proteinfunktionen

A
  • Enzyme (Anabolismus; Katabolismus: Umwandeln von Stoffen) 
- Strukturkomponenten (Cytoskelett, Bindegewebe, Verpackung DNA…)
- Signalleiter (Kinasen, Transkriptionsfaktoren, Rezeptoren…)
- Transporter (Membrankanäle, Sauerstofftransport…) 
—> kaum Vorgang im lebenden System, an dem keine Proteine beteiligt sind 


91
Q

Beispiel: Strukturproteine (Aktin)


A
  • Protein-Protein-Interaktionen: Bildung größerer Strukturen (lange Ketten)
—> Globuläres Aktin: unter ATP Hydrolyse—> Bildung polares Filmament 
- wichtig im eukaryotischen Cytoskelett/ Aufbau des Muskels; Trichom (Blatthaar) 


92
Q

Sauerstoffspeicherung und Transport

A
  • Myoglobin: Sauerstoffspeicher (Muskel) 
- Häm: prosthetische Gruppe (Fest an das Protein gebundene nicht-Protein Verbindung) 
- Heme: Bindungsstelle für Sauerstoff (Fe in Pyrrole ringen) 
—> Hämoglobin: Sauerstoff Transportprotein des Blutes: tetrameres Protein 
- enthält alpha und nett Polypeptidketten, beide: strukturell ähnlich dem Myoglobin 
- zwei alpha beta Dimere bilden das Tetramer; vier Häm-Gruppen, vier O2 Bindestellen
—> rote Blutkörperchen (Erythrocyten) 

93
Q

Hämoglobin: sigmoidale (S- förmige) Dissoziationskurve

A
  • Affinität von Myoglobin zu O2 stets höher als die von Hämoglobin 
- O2 graduell vom Hämoglobin abgegeben bis zu 55% Sättigung bei kapillarem Partialdruck (40mbar)
- Myoglobin auch bei 40mbar gesättigt: Extraktions-/ und Speicherfunktion am Muskel 
- sigmoidale Bindungskurve charakteristisch für allosterische Wechselwirkung zwischen einzelnen Bindungsstellen (UE, ihre Eigenschaften, Konformationen beeinflussend)
- anfängliche Affinität für O2 gering: kaum Bindung 
- Affinität steigt je mehr O2 gebunden ist: kooperative Bindung 
—> gegenseitige Beeinflussung ( 1Mol gebunden, Rest folgt) 
- CO (Kohlenmonoxid) bindet 200mal stärker als O2 an Hämoglobin
—> Kohlenmonoxid Vergiftung auf Verdrängung von O2 vom Hämoglobin beruhend 
- CO entsteht bei Verbrennung unter begrenzter O2 Zufuhr 


94
Q

Enzyme als Katalysatoren

A
  • beschleunigen/ ermöglichen eine chemische Reaktion, selbst unverändert 
Reaktion erster Ordnung: 
V (Reaktionsgeschwindigkeit)= k (Geschwindigkeitskonstante)* S (Substatkonzentration) 
-> je größer k, desto schneller läuft Reaktion ab
- Isomerase beschleunigt Reaktion um 1 Milliarde, restliche Konstanten unbeeinflussbar 

95
Q


Enzyme reduzieren Aktivierungsenergie

A
  • senken Aktivierungsenergie um Reaktionen möglich zu machen; k=A*e(^-DeltaG+/RT); Delta G muss negativ sein
—> DeltaG+ wird gesenkt, k wird gesteigert; Enzyme beeinflussen nicht: Reaktionsenthalpie (DeltaG); ausschließlich Kinetik der Reaktion (Geschwindigkeit)

96
Q

Mechanismen der enzymatischen Katalyse


A

Wie erreichen Enzyme eine Beschleunigung der Reaktionsgeschwindigkeit?
1. Optimale Ausrichtung von Substraten: Nachbarschafts-/ Oreintierungseffekt 
2. Bevorzugte Bindung und Stabilisierung des Übergangszustandes
3. Katalyse durch Einsatz von Säuren oder Basen: Säure-Base Katalysator
4. Katalyse unter Verwendung von Metallionen
5. Katalyse unter Ausbildung von trainsienten (vorübergehenden) kovalenten Bindungen zwischen Substrat und Enzym 
- Katalyse: Änderung der Kinetik mittels Katalysator; Ziel: chemische Reaktion in Gang bringen/ beschleunigen 


97
Q
  1. Nachbarschafts-/ Orientierungseffekt
A
  • frei in Lösung treffen Substrate in verschiedensten Orientierungen aufeinander 
- Enzyme sorgt in Bindetasche: optimale Ausrichtung für Reaktion 


98
Q
  1. Bevorzugte Bindung und Stabilisierung des Übergangszustandes

A
  • Enzym bindet bevorzugt den Übergangszustand: maximale Energie
- klassisch: Schlüssel-Schloss-Modell: Enzym: genau zum Substrat passende Bindetasche
    Induced-Fit-Modell: Substratbindung moderiert Enzym so, dass es genau passt 

99
Q

Enzyme sind stereospezifisch


A
  • nur ein Enantiomer einer chiralen Verbindung wird umgesetzt 
—> 1: sterische Hinderung (Lactat Dehydrogenase: aktives Zentrum)

100
Q


Co-Faktoren der Enzyme

A

Cofaktoren: Metallionen; Coenzyme (Cosubstrate; prosthetische Gruppen) 
—> Co- Substrat in Lactat Dehydrogenase (NAD/ NADH); nicht fest gebunden 
—> prosthetische Gruppe (Häm) in Myoglobin; kovalente Bindung (fest an Enzym)



101
Q


Klassifizierung der Enzyme

A
  • systematische Klassifizierung der Enzyme durch: IUBMB
- in Hauptkasse und Art der katalysierten Reaktion unterteilt 
—> 1. Wert: Hauptklasse; 2.-4. Wert: Charakterisierung der Reaktionsdetails 

  • Enzyme nach ihren Reaktionen in verschiedene Gruppen aufteilbar
- Enzyme können in beide Richtungen katalysieren (reversible Vorgänge) je nach Konzentration
. verschiedene Mechanismen (vgl. Hydrolyse und Kondensation)

102
Q

Hauptklassen: Enzyme

A
  1. Oxidoreduktasen (Reduktionen/ Oxidationen)
2. Transferasen (Übertragung funktioneller Gruppen)
3. Hydrolasen (hydrolytische Spaltung von Bindungen)
4. Lyasen (nichthydrolytische Eliminierungsreaktionen)
5. Isomerasen (Isomerisierung)
6. Ligasen (Knüpfen einer Bindung unter ATP Hydrolyse)
103
Q

Enzymkinetik/ Enzymhemmung


A

Kinetik: zeitlicher Ablauf/ Reihenfolge; Berechnung der Reaktionsgeschwindigkeit von Enzymen; A->B; je höher k desto besser das Enzym; je mehr Substrat desto schneller satt


104
Q

Reaktionsgeschwindigkeit

A

V=k(S)
- einfache Reaktion: s-> P ist Reaktionsgeschwindigkeit :
-> Abnahme der Substratkonzentration pro Zeiteinheit 
-> Zunahme der Produktkonzentration pro Zeiteinheit
-> Einheit: Ms^-1; moll*s^-1
- Reaktionsgeschwindigkeit V proportional zur Substratkonzentration S:
-> Geschwindigkeitskonstante k: Proportionalitätskonstante
-> je größer k, desto schneller die Reaktion
-> Reaktion erster Ordnung (V direkt proportional zu S)


105
Q

Enzymkinetik


A
  • Messung der Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms bei verschiedenen Substratkonzentrationen (S)
- Anfangsgeschwindigkeit V0 ist eine Funktion der Substratkonzentration (S): V0= f(S)
- Zu Reaktionsbeginn: 
E+SES->E+P
- ES: Enzymsubstratkomplex 
weiterhin:
Vmax=k2(Egesamt); k2: limit; k1: Anfang 

-> Messwerte entsprechen Michaelis-Menten Kurve 
- erklärt Abhängigkeit der Enzymaktivität von Substratkonzentration: Aussagekraft: Effektivität Enzym

106
Q

Michaelis Menten Gleichung

A
  • beschreibt kinetisches Verhalten vieler Enzyme 
(S)»Km; V0-Vmax
- maximale Geschwindigkeit wird bei extrem hoher Substatkonzentration erreicht 
(S)=Km; V0=1/2 Vmax
- halbmaximale Geschwindigkeit bei (S)= Km
- Km hat die Einheit einer Substratkonzentration (M oder mol l^-1); kM: Konzentration, bei der halbmaximale Geschwindigkeit erreicht ist

107
Q

Hemmung von Enzymen: kompetitiv (konkurrierend)


A
  • kompetitive Indikatoren binden wie Substrat an aktives Zentrum (nicht umgesetzt)
—> entweder: unproduktiver El- Komplex oder ES-Komplex; Inhibitor bindet nicht an ES
- reversible Hemmung: kompetitiv 
- Enzymhemmer: Inhibitoren an aktives Zentrum: Enzym (Konkurrenz Substrat) 
 Hemmung von Enzymen 
- Inhibitoren verringern die enzymatische Aktivität 
- reversibel: kompetitiv, unkompetitiv, nicht-kompetitiv; irreversibel

—> Enzymhammer gehören zu den meistverordneten Medikamenten 
(ASS, Paracetamol, Ibuprofen, Ramipril) 
-> Umsetzen von Schmerzhormonen: Stopp umwandeln durch Hemmer

108
Q

Regulation von Enzymen
Strategien

A
  1. Regulation der Synthese- und Abbauraten von Enzymen

  2. allosterische Regulation (Raumstruktur verändernd)
3. Regulation durch kovalente Modifikation (z.B: Phosphorelierung)

  3. Regulation durch proteolytische Spaltung (Abbau von Proteinen)

109
Q
  1. Regulation der Synthese- und Abbauraten von Enzymen
A
  • Syntheseraten werden durch Regulation der Genaktivität beeinflußt:
Transkription, Splicen, mRNA-Stabilität, Translation 
- Abbauraten werden oft durch kovalente Modifikation (3.) oder proteolytische Spaltung (4.) beeinflußt 

110
Q
  1. Allosterische Regulation durch homotrope/ heterotrope Effekte 

A
  • allos- anders, stereos-ort
- homotrope allosterische Regulation beeinflusst Bindung eines Substrates an einer Untereinheit, die Bindung weiteren Substrates an anderen Untereinheiten (Hämoglobin) 
- heterotrope allosterische Regulation führt allosterische Bindung eines Effektmoleküls zu veränderter Substratbindung 
- allosterisch regulierte Enzyme folgen nicht der Michaelis-Menten-Kinetik
- Sigmoidale (S-förmige) Reaktionsgeschwindigkeitskurve 
- Enzymaktivität reagiert in schmalem Konzentrationsbereich des Substrats
- Substratkonzentration wird so in einem engen Rahmen konstant gehalten 
Feedback-Regulation: oft allosterisch
- Endprodukte hemmen erstes Enzym eines Stoffwechselweges 

111
Q
  1. Phosphorrelierung/ Dephosphorellierung
A
  • Enzyme nach Bildung Modifizieren:
- Phosphorrelierung durch Kinasen eingeführt (hängen Phosphat an)
- Dephosphorellierung erfolgen durch Phosphatasen 
- generell: Aminosäuren mit einer OH- Gruppe phosphoryliert (Phosphatester von Ser, Thr, Thy) 
- menschliches Genom kodiert für 500 Kinasen (Pflanzen 1000)
- Phosphorylierung: Übertragung von Phosphat-/ Pyrophosphat- Gruppen auf ein Zielmolekül 

112
Q
  1. Regulation durch proteolytische Spaltung (Bindung spalten)
A
  • Bauchspeicheldrüse: bildet proteolytische Enzyme in einer inaktiven Form: Zymogene/ Proenzyme (inaktive Vorstufe) 
- Dünndarm: Proenzyme durch proteolytische Spaltung (Abbau von Eiweiß) aktiviert 
- Proenzym Trypsinogen wird durch kleine Mengen Enteropeptidase zu Trypsin aktiviert 
- Trypsin kann sich dann auch selbst aktivieren (Autoaktivierung) wie auch andere Zymogene aktivieren ; erstes Enzym baut sich selbst wieder ab 

113
Q

Kurzzusammenfassung: Lipide

A
  • biologische Moleküle: in organischen Lösungsmitteln wie Chloroform/ Methanol löslich (lipophil); Lipide/ Fette: schlecht wasserlöslich 
- Lipidmoleküle: oft auch amphiphil (hydrophil und lipophil), polarer Kopf (amiphil) 
—> polarer, hydrophiler Teil und unpolarer hydrophober Teil (Funktion: Membranen)
- Lipide als Gruppe von Molekülen mit diversen chemischen Strukturen 
-> Substanzklassen: Fette, Wachse, Öle, Steroide, Isoprenoide
- Lipide bilden keine Polymere aber Aggregate (kovalente Bindungen der Lipide)
—> Langzeitenergiespeicher (effektiver als Zucker, energiereicher abzubauen) 
- biologische Funktion der Lipide (Fette): 
Energiespeicher, Baustein biologischer Membranen, Signalmolekül/ Botenstoffe 

114
Q
  1. Fettsäuren
A
  • oben: Carboxylgruppe (polar), Schwanz: Kohlenwasserstoffkette (unpolar)
-> Länge der Kette typischerweise gradzahlig (variierend): C14, C16, C18, da: für Synthese/ Abbau: grade Anzahl 
—>Fettsäuren als Carbonsäuren mit langen Kohlenwasserstoffketten
- ungesättigte Fettsäuren: mindestens eine Doppelbindung 
- fast immer cis (Knick): CH2 in die selbe Richtung 
- meistens Doppelbindungen durch Methylengruppe (CH2) getrennt und somit nicht konjugiert (nicht abklappbar); 2 einfach zwischen doppelt
115
Q

Chemische Grundalgen: Reaktionstypen der Biochemie

A
  • Alkohole: mit Säuren zu Estern unter Wasserabspaltung (Kondensation; Hydrolyse)
—> Fettsäuren kommen verestert vor
- bei Nukeotiden: Phosphatsäureester (OH mit Alkohol) 
- Fettsäuren mit dreifachem Alkohol verestert; Ester: Fettsäurereste
116
Q
  1. Speicherfette (Triacylglyceride)
A
  • Triacylglycerole drei Esterbindungen mit Fettsäuren 
- oft sind alle drei Acylreste identisch (Längenvariation von C14-C24; häufig C16; C18)
- hoher Energiegehalt; Speicherstoff (langfristig) 


117
Q
  1. Membranlipide: Phospholipide: Phosphoglyceride

A
  • Phospholipide bestehen aus Glycerin (Zuckeralkohl, dreiwertig), Fettsäuren, Phosphat, Kopfgruppe 
- 2 OH Gruppen des Glycerins mit Fettsäure versteuert; 1 OH Gruppe mit Phosphat verestert, Phosphat mit weiterem Alkohol verestert
118
Q


verschiedenen Kopfalkoholgruppen

A

(polar, hydrophil)
—> Serine, Ethanolamine, Choline, Glycerol, Inositol 
 - Name: Phosphatidyl+ Name der Kopfgruppe 
- Fette in Membranen: Diacylglyceride, 3 OH+Phosphat+Alk.
—> Varianz
- polarer Kopf verschieden (Rest an Phosphor verestert)
- Glycerol=Glycerin; tlw, Ladung; OH in Seitenketten: polar 
—> Speicherfunktion 


119
Q
  • 3 Haupttypen von Membranlipiden mit je hydrophoben und hydrophilen Teilen 

A
  1. Phosphoglyceride (Phosphorlipide)
  2. Sphingmyelin (Phospholipid) 
- N: 2 Fettsäuren verestert
    
3. Cholesterin

120
Q
  1. Phosphoglyceride (Phosphorlipide)
A
  • unpolare Fettsäurereste, Phosphatgruppe, Glycerol
- polare Kopfgruppe: Cholin/ Ethanolamin/Serin/Inositol
- Phospholipide sind in Wasser unlöslich 
- hydrophobe und hydrophile Eigenschaften helfen Selbstorganisation zu Lipiddoppelschicht in Wasser 
- häufige Fettsäuren: Palmitinsäure (C16, gesättigt), Stearinsäure (C18, gesättigt); Ölsäure (C18, ungesättigt)
- 60% Phosphorlipide 

121
Q
  1. Cholesterin
A
  • Fettgehalt: Blut (Steroide: Vorstufe der Hormone) in Membran eingebaut (kurzer Kopf)
- Art von Membranlipid
 - vornehmlich bei Tieren (nicht bei Prokaryonten) 
- Einlagerung in die Lipiddoppelschicht ändert sie Membranfluidität 
- Kopf (KO: polar, hydrophil; Schwanz: unpolar, hydrophob); Steroidgerüst (starr) hinter Kopf, unpolare Alkykette (flexibel) 


122
Q

Eigenschaften von Biomembranen

A 
- Phosphorlipid- Doppelschicht 

1. Selbstorganisation

2. Fluidität
3. selektive Permeablilität
4. Asymmetrie
123
Q
  1. Selbstorganisation
A

Mizellen und Membranen 
- amiphile Moleküle lagern sich im Wasser zusammen: hydrophober Effekt
- Fettsäuren oder Detergenzein mit nur einem hydrophoben Schwanz: konische Form (große Hydrathülle am Kopf: van der Waals Radius —> bilden spontan Mizellen 
- Mizellengröße von amiphiler Substanz abhängig, Hohlräume/ Wassereinschlüsse thermodynamisch ungünstig 
- Phospholipide bilden spontan Lipiddoppelschicht; Membranproteine haben durch zwei hydrophobe Schwänze eine quadratische Form; kugelförmige Gebilde mit Flüssigkeitteinschluss: Liposomen; Lipiddoppelschicht keine Myzellen 
- 2 polare Kopfgruppen zum Wasser: Selbstorganisation der Form (2 Schwänze)


124
Q
  1. Fluidität
A
  • Lipidmembranen: Lipiddoppelschichten: Verhalten wie zweidimensionale Flüssigkeiten 
—> hohe Beweglichkeit der Lipide in lateraler Richtung, kaum Transversale Diffusion (thermodynamisch ungünstig, da hydrophiler Kopf durch hydrophoben Membranen muss) 
- Signalweiterleitung, große Teile der Membran: Proteine mit beweglicher Dynamik 

125
Q

Übergangstemperatur

A
  • unterhalb Übergangstemperatur: Verlust der Fluidität, gelartiger Feststoff; Kohlenwasserstoffketten interagieren stark 
- überhalb der Übergangstemperatur: hohe Beweglichkeit der Lipide 
- Übergangstemperatur steigt mit zunehmender Kettenlänge, abnehmender Zahl der Doppelbindungen
—> lange Kohlenstoffketten von Fettsäuren können gut in Wechselwirkung treten
—> längere Fettsäuren: bessere Wechselwirkungen als kürzere, beeinflusst Temperatur 
- cis- Doppelbindung: Knick in Kohlenstoffkette, nicht mit Packung der Kohlenstoffketten vereinbar; Fettsäuren können sich nicht anlagern: Übergangstemperatur sinkt 
- Membranen: dynamisch: zweidimensionale Flüssigkeit 
—> Fluidität abhängig von Länge; Sättigungsgrad der Alkylketten (Fettsäurereste), je kürzer, desto ungesättigter (knick durch cis Doppelbindung), desto flüssiger
- Anzahl der Doppelbindungen beeinflusst die Fluidität: stört Interaktionen 
- Cholesterin: sperriges Steroid Ringsystem mit Alkylseitenkette versteift Membran (je höher die Konzentration des Cholesterin, desto geringer die Fluidität) 
—> Anpassungsmechanismen verschiedene Membranen beweglich zu machen (Temperaturänderung -> Veränderung der Beweglichkeit) 

126
Q
  1. selektive Permeablilität
A

Membranen: undurchlässig für geladene/ polare Moleküle:
- Lipidmembranen bilden Barriere für lateral diffundierende Moleküle
- kleine gasförmige Moleküle (O2, CO2) und kleine hydrophobe Moleküle passieren die Membran (z.B Phytohormon Ethylen)
- polar: Hydrathülle energiereich (Hindernis)
- Wasser ist permeabel
- kleine polare Substanzen diffundieren langsam
- große polare Substanzen, Proteine, Nukleinsäuren, Polysaccharide sind nicht permeabel —> Aufbau von Gradienten: Konzentrationsgefälle von extra-/ intrazellulärer Konzentration
—> biologische Membranen können auch Glucose oder Kationen durchlassen: Membranproteine: Fluss von Molekülen über die Membran (Kanäle und Transporter) 
-> geben Informationen aus dem extrazellulärem Raum an Rezeptoren; interagieren mit Lipiddoppelschicht 


127
Q

Transport über Membranproteine 


A
  1. passive Diffusion: ohne Proteinen: entlang Konzentrationsgradient (bergab); Pore
    
2. erleichterter Transport: mit Trägerproteinen oder Proteinkanälen, entlang eines Konzentrationsgradienten (bergab); Konformationsänderung 

  2. aktiver Transport: mit Trägerprotein gegen einen Konzentrationsgradienten (dabei Verbrauch metabolischer Energie)

128
Q

Transport über Membranproteine

A
  • Transportproteinen regulieren Stoffaustausch über Membran 
—> Trägerproteine (Carrier) und Kanäle: selektiv für Substrattyp (erkennen über spezifische Bindungsstelle); Trägerproteinen: keine Pore durch Membran (Kanäle)

129
Q
  • Transport: uni-/ bidirektional; 2. erleichterter Transport 

A

-> Transport entlang Konzentrationsgefälle/ elektrochemischen Gradienten bergab
-> Diffusion durch Membran: 
1. Uniport (transportieren mir ein spezifisches Substrat) 2. Symport= Co-Transport (2 Substrate zusammen), 3. Antiport (Substrate gegenläufig)


130
Q
  • Transport gegen Gefälle mit Energieaufwand; 3. Aktiver Transport

A

—> Transport von Liganden (Ionen) gegen Konzentrationsgefälle bergauf durch: Kopplung an ATP-Hydrolyse (primär aktiver Transport): Protonenpumpe; oder durch: elektrochemischen Gradienten (sekundär aktiver Transport): Nitrattransporter 


131
Q
  1. Asymmetrie
A
  • polare Köpfe: verschiedene Verteilung: innen/ außen
—> verschiedene Ladung: elektrisches Potential 
- Membranlipid- Synthese erfolgt an cytologischer Seite des glatten ER; Vesikelbildung 
—> in andere Membran integriert: Asymmetrie 
- Flippasen katalysieren Seitenwechsel 
—> Einseitige Integration+ Substratspezifität der Flippasen = Membranassymetrie 
- luminale Seite ER: topologisch äquivalent mit extrazellulärer Seite der Plasmamembran
132
Q

Nukleotide 
Funktion

A
  • Strukturfunktion (Ribosom)
- Energiestoffwechsel (ATP)
- Biosynthesen (Co-enzyme, Anabolismus)
- intrazelluläre Signaltranduktion (cAMP, cGMP)
- Redoxregulation: Oxidations- Reduktions Katalysatoren (NAD(P)H+H+) 
- Informationsspeicher, Träger der genetischen Information (DNA, RNA):
133
Q

Nukleosid/Nukleotid

A
  • Nucleosid: Base + Zucker; Nucleotid: Base + Zucker + Phosphat an C5´

134
Q

Pyrimidin/ Purin

A
  • Ribose in RNA; R: OH, Desoxyribose in DNA : R: H (Zuckermolekül C2´)
- Desoxynukleotide als Bestandteil der DNA (Träger der Erbinformation) 
- Nukleotide als Bestandteil der RNA (mRNA, tRNA, rRNA… mit verschiedene Funktionen im Lesen der Gene) 
- Desoxy: weniger reaktiv (stabiler) 
- Pyrimidin und Purin als Basen mit N-glykosidischer Bindung am C1´
- Purin: zweiringig, Pyrimidin: einringig
135
Q

Basen

A

Purine: Adenin und Guanin
Pyrimidine: Thymin (nur DNA), Cytosin, Uracil (nur RNA)
-> entstehende Nucleoside: Adenosin, Guanosin, Desoxytymidin!, Cytidin, Ursdin
-> entsprechende Nucleotide: Anfang der Nucleoside+ Form von Phosphat (M, D,T)
 AMP (adenosinmonophosphat); ADP (adenosindiphosphat), ATP (adenosintriphosphat)…


136
Q

Nukleotide in Nukleinsäuren

A
  • bei der Synthese werden Nukleotidtriphosphate am freien 3´OH-Ende eingebaut 
- Synthese verläuft in 5´3´- Richtung 

- Phosphat an Ester: Verknüpfung 
-> Wasserstoffbrückenbildung (A- -T, G- - -C: H Brücken) 
-> komplementäre Basenpaarung 

- DNA: Doppelhelix 
- RNA bildet keine Doppelhelix in RNA paart A mit U

137
Q

DNA

A

antiparallele rechts-gängige Doppelhelix
- 2 Polynukleotidstränge sind umeinander gewunden (entgegengesetzte Orientierung)
- komplementäre Basenpaarung durch Wasserstoffbrücken (Watson und Crick)
- Basen liegen im Helixzentrum; 5-250 000 bp Länge 
- Sequenzabfolge der Basen kodiert die genetische Information 
- Replikation (Zellteilung): DNA Synthese durch semikonservative Duplikation katalysiert durch DNA Polymerasen

138
Q


wichtige Nukleotidverbindungen

A
  • ATP: Energiewährung der Zelle; über energetische Kopplung wird die exergone Spaltung über Phosphoanhybridbindung im ATP mit energonen Reaktionen verknüpft, um diese thermodynamisch möglich zu machen
- cAMP: Ringschluss: Zucker mit Phosphat (Signalmolekül)
- energiereich: Abspaltung, freie Reaktionsenthalpie ermöglicht Reaktionen 
- NAD+ Funktion in Atmungskette

139
Q


Fluß und Umsetzung der genetischen Information

A
  • DNA-Transkription-> PremRNA-Prozessieren-> mRNA-Translation-> Protein
- PremRNA zu RNA: Spleißen, Poly-a-Kette, Protein faltet sich 
- DNA: universeller Träger der Erbinformationen von Prokaryonten, multizellulären Organismen, Pflanzen, Tieren, Menschen 
 - auch im: Zellkern, Plastide, Chloroplasten, Mitochondrien (Replikation); Endosymbionten 

140
Q

Transkription

A
  • Vorgang bei dem die Sequenzinformation der DNA in die Sequenzinformation der RNA umgeschrieben wird
- Regulation der Genexpression: auf Stufe der Transkription

141
Q

RNA Struktur

A
  • RNA: lange unverzweigte Kettet aus Ribonukleotiden 
—> Basen: A, G, U, C), Ribose, Phosphatrest
- Verknüpfung durch Phosphodiester-Bindung zwischen Hydroxylgruppe am C3´Atom eines ersten Nukleotids mit dem C5´eines zweiten Nukleotids (Syntheserichtung: 5´->3´)
- RNA Synthese in Interphase des Zellzyklus
142
Q

3 Haupttypen der RNA

A
  1. mRNA (messenger: übersetzt DNA in Proteincodes)
2. tRNA (transfer, transportiert aktivierte einzelne AS) 
2. rRNA (ribosomal, Strukturbestandteil der Ribosomen)
-> RNA Modifikationen: Cap, Poly(A), Spleißen, Editing, modifizierte Basen
- Transkription katalysiert durch: RNA Polymerasen 
—> 4 Nucleotide (A, G, C, U) meist DNA Matrize als Vorlage 



143
Q

Translation

A
  • Aufgabe der Proteinbiosynthese:
1. Übertragung der genetischen Information
2. Polymerisieren von AS durch Ausbildung Peptidverbindungen 

144
Q

der genetische Code

A
  • Beziehung zwischen Nasensequenz einer DNA und AS- Sequenz der Proteine 
- 3 Nukleotide: ein Codon; keine Überlappung/ Interpunktion 
- 3 Leseraster
- Prokaryonten: polycistronische mRNA 
- Eukaryonten: monocistronische mRNA

145
Q

Übersicht: Proteinbiosynthese

A

Initiation
Elongation
Termination
nach Freisetzung des Proteins: Faltung und posttranslationale Modifikation

uni (3 decks)

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