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Praktika 2.Semester Med Uni Ibk > Biochemie PR 3 > Flashcards

Biochemie PR 3 Flashcards

1
Q

Diagramm Zusammenhang Substratkonzentration + Reaktionsgeschwindigkeit

A

Je mehr Subrate an Enzyme binden desto schneller läuft die Reaktion ab bis alle Enzyme mit einem Substrat verbunden sind = Vmax

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Q

Was passiert wenn die Enzymkonzentration irreversibel gehemmt und dadurch halbiert wird?

A

Vmax wird halbiert -> weil nur mehr halb so viele Enzyme zur Verfügung stehen

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3
Q

Bedeutung Isoenzyme in der Diagnostik?

A

Isoenzyme = Enzyme die gleiche Reaktion katalysieren aber anders aufgebaut sind

Z.B. LDH -> Gelbsucht, Leber Kh, Hämolyse

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4
Q

Was ist Unit?

A

1 U = 1 micromol/min

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5
Q

Was passiert mit Enzymgeschwindigkeit bei Zugabe eines komp. Inhibitors unter Voraussetzung Inhibitor=Substrat?

A

Vmax gleich

Km steigt

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6
Q

Messbare Wellenlänge NAD bzw NADH?

A

Beide -> 260 nm

NADH -> 340 nm

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7
Q

Wann wird LDH Bestimmung in der Klinik durchgeführt?

A

Gelbsucht, Lebererkrankung, Hämolyse

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8
Q

Was ist Apo und Holo-enzym?

A 
Apo = Proteinanteil Enzym
Holo = Apoenzym + Cofaktor
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9
Q

Wie verändert sich Extinktion bei der Reaktion von Pyruvat zu Laktat?

A

Abnahme der Exktinktion

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10
Q

Zu welcher Stoffklasse gehören Enzyme?

A

Proteine (Außer Ribozyme)

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11
Q

Was passiert bei nicht kompetitiver Hemmung?

A

Bei der nicht-kompetitiven Hemmung bindet ein nicht-kompetitiv wirkender Inhibitor an eine Stelle, die nicht mit der Substratbindungsstelle identisch ist. Die Bindung des Inhibitors führt deshalb nicht zur Blockierung der Substratbindung, sondern zu einer Konformationsänderung des Enzyms, das dadurch inaktiviert wird. Die Bindung des Inhibitors und die Inaktivierung des Enzyms finden unabhängig vom Vorhandensein des Substrates statt.

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12
Q

Was ist kompetitive Hemmung?

A

Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert der Hemmstoff mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms. Bindet der Inhibitor, kann das Substrat nicht mehr binden.

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13
Q

Pharmaka die als nicht-kometitiv hemmende Enzyme wirken?

A

Aspirin
Penicillin
Statine

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14
Q

Formel für Vmax?

A

Vmax = [v x (km+S)]/S

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15
Q

Bei welcher Hemmung wird Km Wert verändert?

A

Kompetitiver Hemmung

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16
Q

Anwendung Enzyme in der Medizin?

A

Diagnostik, Therapie, Analytik

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17
Q

Was für ein Enzym ist LDH?

A

Ein Cytoplasmatisches Enzym

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18
Q

Welche Enzyme sind Leitenzyme für die Niere?

A

LDH 1 + 2

-> Wichtig für Glykolyse + Glykogenese

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19
Q

Substratspezifität?

A

Enzym setzt nur ein Substrat um

20
Q

Was beeinflusst RG von Enzymen?

A

Ph, Temperatur, Inhibitor/Aktivator, Subtrat/Enzymkonzentration

21
Q

Was bedeutet ein hoher/niedriger Km Wert?

A

Hoher Km Wert = wenig ES -Komplex = niedrige Affinität = viel Substrat nötig

Tiefer Km Wert = viel ESK = hohe Affinität = wenig Substrat nötig

22
Q

Welchen Indikator verwendet man bei LDH?

A

NADH

23
Q

Enzymhemmende Pharmaka?

A

Aspirin, Penicillin

24
Q

Was muss man ändern um Reaktionsgeschwindigkeit zu erhöhen?

A

Mehr Enzym + mehr Substrat

25
Q

Enzymtyp von LDH?

A

Oxireduktase

26
Q

Vmax ändert sich bei?

A

Nicht-kompetitiver Hemmung

27
Q

Was passiert wenn mit Km die Enzymkonzentration halbiert wird?

A

Sie bleibt gleich

28
Q

Indikation um Laktat zu messen?

A

Vergiftung, Azidose, Hpoxie

29
Q

Welcher Parameter variiert beim Messen der Enzymaktivität?

A

Substratkonzentration

30
Q

Was ist 1 Katal?

A

1 mol/Sek

31
Q

Unterschied Isoenzym LDH 5 zu LDH 1?

A

LDH 5 besitzt niedrigeren KM Wert als Pyruvat

32
Q

Wie ist LDH Isoenzym aufgebaut?

A

4 Polypeptidketten, die nicht kovalent gebunden sind

33
Q

Wie viele Isoformen von LDH gibt es?

A

5

34
Q

Was versteht man unter Volumensaktivität und spezifischer Aktivität?

A

Volumen = Enzymaktivität bezogen auf ein bestimmtes Volumen

Spezifisch = Enzymaktivität auf definierte Menge Protein

35
Q

Was ist Katal?

A

Umsatz 1 mol Substrat/sek

Bildung 1 Mol Produkt/sek

36
Q

Was passiert bei komp. Hemmung? (Diagramm)

A

Vmax bleibt gleich

Km steigt

37
Q

Was passiert bei nicht komp. Hemmung? (Diagramm)

A

Vmax sinkt

Km bleibt gleich

38
Q

Warum kommt es bei der Laktatkonzentrationsbestimmung zu einem Anstieg der Extinktion?

A

Laktat reagiert zu Pyruvat, dabei entsteht NADH, das anhand seiner erhöhten Extinktion bei einem Absorptionsmaximum von 340 nm gemessen werden kann, je mehr Laktat -> desto mehr NADH -> desto mehr Extinktion bei 340 nm

39
Q

Wie kann mithilfe von LDH auf Erkrankung eines bestimmten Organs geschlossen werden?

A

Isoenzyme sind in verschiedenen Geweben vertreten, bei Apoptose werden diese frei + ins Blut abgegeben, Konzentration LDH ist durch Zelluntergang im Gewebe erhöht

40
Q

Was ist eine kinetischer Test?

A

Photometrische Messung der Ext. Zunahme/Abnahme in genau def. Abständen

NAD/NADH = 260 nm
NADH = 340 nm
41
Q

Was bedeuten erhöhte Werte von:

CK
CK-MB
ASAT
GGT

A

CK -> Muskelschäden
CK-MB -> Herzm. Schäden (Infarkt)
ASAT -> Leber
GGT -> Leber/Gallenwege

42
Q

Reaktionsspezifität?

A

Enzym setzt Substrat erst nach bestimmten Reaktionstyp um

43
Q

Was ist Cofaktor/Coenzym?

A

Cofaktor -> Fe+ bei Hämoglobin (wird nicht verändert)

Coenzym -> LDH (wird verändert)

44
Q

RG bei Enzymkinetik?

A

V = +P/t

V= -S/t

P= Produkt
S= Substrat
t= Zeit
45
Q

Anwendung von Statinen?

A

Hemmen Cholesterinbiosynthese -> Behandlung Hypercholesterinämie (Kompetitiver Inhibitor)

46
Q

Wann wird Lactat Bestimmung durchgeführt?

A

Traininssteuerung -> Anwendung

Indikation:
Prognose/Verkauf Schock/Vergiftung
Gewebshypoxie
Met. Azidose
Fetale Notsitation Geburt
47
Q

Lambert Beersches Gesetz?

A

E= E x c x d

Extinktion = Ext.Koeffizient x Konzentration x Schichtdicke

Praktika 2.Semester Med Uni Ibk (3 decks)

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