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Praktika 2.Semester Med Uni Ibk > Biochemie PR 2 > Flashcards

Biochemie PR 2 Flashcards

1
Q

Aus wie vielen As besteht ein Peptid?

A

2-50 As

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Q

Aus wie vielen As bestehen Proteine?

A

Mehr als 100

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3
Q

Aus wie vielen As bestehen Oligopeptide?

A

50-100 As

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4
Q

Was ist ein natives Protein?

A

Funktionsfähiges Protein

Nicht nativ = funktionslos, denaturiert

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5
Q

Wie viel kDa hat Albumin?

A

66 kDa

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6
Q

Welche As bildet Disulfidbrücken?

A

Cystein + Cystein mit Schwefel

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7
Q

Was ist eine Primärstruktur?

A

Abfolge einzelner As in einer Kette

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8
Q

Was ist alpha Helix?

A

Schraubenförmige As-Kette +

Intramolekulare H-Brücken Bindung zwischen NH und CO Gruppe

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9
Q

Was ist beta Faltblatt?

A

Sekundärstruktur

H-Bindung zw. NH und CO Gruppe von zwei Strängen

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10
Q

Welche Bindungen weisen Tertiärstruktur auf?

A 
Disulfid (zw. Cystein)
Ionenbindung (zw. Basisch/sauer)
Dipol-dipol
VdW- Kräfte
Hydrophobe WW
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11
Q

Quartärstruktur?

A

Mehrere Tertiärstrukturen

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12
Q

Welche Probequellen für Proteine gibt es?

A

Gewebeproben, Blut, Speichel, Spinalflüssigkeit

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13
Q

Was sind die Bestandteile von Blut?

A

Blutplasma + Blutzellen + Wasser, Fett, Ionen, Proteine, Zucker

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14
Q

% Flüssige Bestandteile Blut?

A

55% = Blutplasma

-> Blutserum + Gerinnungsfaktoren

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15
Q

% feste Bestandteile Blut?

A

45% = Blutzellen

-> Erythrozyten, Leukozyten, Thrombozyten

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16
Q

Unterschied Plasma + Serum?

A

Plasma = mit Gerinnungsfaktoren (Bestimmung Ger. Faktoren + Zellzahl)

Serum = Ohne (für AK Bestimmung)

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17
Q

Wie wird Gesamtkonzentration Proteine bzw. Einzelne Proteine analysiert?

A

Gesamt = Photometrie

Anteil = Elektrophorese (SDS-PAGE)

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18
Q

Woraus werden Erythrozyten gebildet?

A

Aus hänatopoethischen Stammzellen bei Erythropoese

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19
Q

Welche Proteine enthalten Erythrozyten?

A

Hämoglobin (Hb 88% des Volumens)
Carboanhydrase
Bande-3-Protein
Glycophorin (Membranprotein)

+ 1000 weitere

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20
Q

Wo werden Erythrozyten abgebaut?

A

Nach 120 Tagen in Milz, Leber, Knochenmark

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21
Q

Was macht Erythropoetin?

A

Stimuliert Erythropoese

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22
Q

Wie viel kDa hat Hämoglobin?

A

64 kDa = globuläres Protein

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23
Q

Wie ist Hämoglobin zusammengesetzt?

A

HbA1 = alpha 2 beta 2 97,5%

HbA2 = alpha 2 gamma 2
2,5%

HbF = alpha 2 delta 2
100% Fetus

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24
Q

Welche prostethische (funktionelle) Gruppe trägt Hämoglobin?

A

Jede Untereinheit trägt ein Häm und kann ein Sauerstoffmolekül binden

-> hier findet Oxygenierung/Desoxygenierung statt

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25
Q

Was sind allosterische Effektoren bei Hämoglobin?

A

H+, Co2,
2,3-Bisphosphoglyerat -> verminderte O2 Bindung

O2 -> erhöhte Affinität

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26
Q

Was ist der Bohr Effekt?

A

H+ und Co2 fördern Freisetzung Sauerstoff

Hämoglobin verliert Sauerstoff beim einwirken von Säure

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27
Q

Was ist Haldane Effekt?

A

Co2 Transport nimmt mit steigendem O2 Partialdruck ab

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28
Q

Wieso ist O2 Bindung pH abhängig?

A

Niedriger pH = Abgabe 02 erleichtert

Hoher pH = Aufnahme o2 erleichtert

-> Bohr Effekt

29
Q

Welche Pufferfunktion hat Hb?

A

40 Hb-Histidine können protoniert werden, Pufferkapazität 20%

30
Q

Wie kann Erythrozyt Co2 transportieren?

A

Reversible Bindung an Aminoterminus der beta-Globinkette + Ausbildung Carbamats

31
Q

Welche Hämoglobin Pathologien gibt es?

A

Sichelzellkrankheit : Mutation beta-Kette Hämoglobin

Thalassämie: Verlust hbA1, Kompensation durch HbF und HbA2

Kohlenmonoxidintoxikation: Co2 verdrängt O2

32
Q

Wie bindet CO an Häm?

A

Myoglobin-gebunden = 200x höhere Affinität O2
(Schutz vor CO Vergiftung)

Freies = 20.000x höher

33
Q

Was sind Lipoproteine?

A

Nicht kovalente Komplexe aus Proteinen und Lipiden

34
Q

Welche Molmasse hat Albumin?

A

65 kDa

35
Q

Welche Molmasse haben gamma-Globuline?

A

Ca 150-180 kDa

Außer lgM = 900 kDa

36
Q

Funktion Albumin?

A

Regulierung kolloidosm. durch Bindung H20

Transport wasserunlösliche Substanzen (Medikamente, Cholesterin)

Puffer

37
Q

Wie werden B-Zellen aktiviert?

A

Aktivierung B-Lymphozyt
Bindung + Aufnahme AG
Präsentierung auf Zelle
T-Helferzelle wandeln B-Zelle zu Plasmazelle um + Freisetzung AK

38
Q

Woraus bestehen Immunglobuline?

A

Aus 2 leichten + 2 schweren Ketten + Disulfidbrücken

N-Terminale Ende = Variabel

C-Terminale Ende = konstant (schwere Kette) -> bestimmt AK Klasse lgA usw.

39
Q

Welche AK Klassen gibt es?

A

lgM -> Erster lg

lgA -> Mund + Muttermilch

lgG -> 75% Blut + Plazentagängig

lgE -> sehr geringe Menge, bei Allergien

lgD -> geringe Menge

40
Q

Wie können AK wirken?

A

Immunschwäche -> Störung B-Zellentwicklung zb HIV

Verstärkt -> Autoimmun KH, Transplantationsabstoß

41
Q

Was ist Agammaglobulinämie?

A

Niedrigen Immunglobulin Spiegel durch Störung B-Lymphozyten

42
Q

Wie ist Lsyozym aufgebaut?

A

129 AS, 14 kDa
(110 As = 10 kDa)

4 Disulfidbrücken

  • > spaltet Polysaccharid-Ketten
  • > Mund, Tränen
43
Q

Was ist alpha-Amylase?

A 
Spaltet Amylose (Stärke)
58 kDa
  • > Ph Optimum Organ abh.
  • > Kann auf KH hinweisen z.B. Nierenversagen
44
Q

Was färbt die Biuret-Methode?

A

Verbindung mit mind. 2 Peptidbindungen die in basischer Lösung Komplex mit Cu bilden

45
Q

Was führt zur violetten Farbe von Biuret?

A

Beeinflussung d-Elektronen

46
Q

Worauf beruht Elektrophorese?

A

Unterschiedliche Wanderungs-Geschwindigkeit von Teilen im elekt. Feld
Verhältniss -> Masse:Ladung

47
Q

Wie sind Nukleinsäuren bzw Proteine geladen?

A

Negativ

Unterschiedliche Nettoladungen

48
Q

Was ist relative Mobilität?

A

Das Molekulargewicht steht in linearem Zsm-Hang mit der Mobilität

49
Q

Wie berechnet man die relative mobilität?

A

Migration der Bande/Migration der Farbstoff Front

50
Q

Was ist ein reduzierender Agentien?

A

Können Disulfidbrücken spalten

z.B. zwischen Cystein = proteinogene Aminosäure = Disulfidbrücken

51
Q

Was passiert mit Proteinen bei SDS?

A

Werden denaturiert + negativ geladen

52
Q

Welche Stoffe haben Transportfunktion?

A

Hämoglobin + Albumin

53
Q

Eigenschaften Albumin?

A

Transport + Puffer

54
Q

Wo werden Plasmaproteine gebildet?

A

Leber

55
Q

Als was dient DDT?

A

Reduktionsmittel

56
Q

Grundstruktur des Häm?

A

Fe 2+ und Porphyrinring bzw Tetrapyrrol

57
Q

Wie werden Proteine verbunden?

A

Peptidbindungen

58
Q

Worauf beruht Toxizität CO?

A

Affinität Hb größer für CO als für O2

59
Q

Wie liegt lgG im Blut vor?

A

Monomer

60
Q

Was beeinflusst 2,3-Biphosphoglycerat?

A

Die O2 Bindung

61
Q

Was begünstigt die O2 Bindung?

A

Weitere O2 Bindung

62
Q

Womit wird der Biuret Komplex gebildet?

A

Cu 2+

63
Q

Was sind Proteine mit Transportfunktion?

A

Albumin + Hämoglobin

64
Q

Arten von Hämoglobin?

A

HbA1
HbA2
HbF

65
Q

Welche Struktur bildet Antigenbindungsstelle?

A

Variable Region aus 2 leichten + 2 schweren Ketten

66
Q

Grundstruktur des Häm?

A

Fe 2+ und Porphyrinring b.z.w. Tetrapyrrol

67
Q

Woraus besteht lgG?

A

2x leichte Ketten

2x schwere Ketten

68
Q

Wie liegt lgG im Blut vor?

A

Monomer

69
Q

Aufbau Immunglobuline?

A

2x leichte

2x schwere Ketten

Praktika 2.Semester Med Uni Ibk (3 decks)

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