Biochemie Flashcards
Functie eiwitten:
- Structuur en stevigheid (Van cellen en weefsels)
- Maken chemische reacties mogelijk (Enzymen)
- Transport van stoffen (Door celmembraan en het bloed)
- Kunnen dienen als communicatiemiddel (receptoren en hormonen zoals insuline en glucagon)
* Hormonen zoals insuline, adrenaline en glucagon zijn eiwitten
opbouw aminozuur:
NH3+ = Aminogroep
COO- = Zuurgroep
R = Restgroep, Hierin verschilt elk aminozuur
- Bepaald de specifieke eigenschap
Essentieel:
Moet je innemen met de voeding.
Niet-essentieel:
Maakt het lichaam zelf, niet noodzakelijk om extra in te nemen.
= A-C-G-P-S + tyrosine
Semi-essentieel:
Normaal maakt het lichaam deze zelf aan, maar bij ziekte niet waardoor het extra via de voeding moet ingenomen worden.
Cysteïne, Tyrosine, Arginine
Vertakte aminozuren (Branched chain; BCAA):
Zijn belangrijk wanneer het lichaam energie nodig heeft en zijn belangrijk voor spiereiwitten.
- Valine, leucine en isoleucine
Aromatische aminozuren (Aromatic):
Zijn o.a. belangrijk voor het maken van neurotransmitters
- Fenylalanine, tryptofaan en tyrosine
- Bevatten een benzeenring
Zwavel bevattende aminozuren (Sulfur containing):
Zijn belangrijk voor het vormen van zwavelbruggen (Tertiaire structuur)
- Methionine (Start codon translatie) en cysteÏne
- IJzer in eiwitten d.m.v. S-bruggen
Herhaling eiwitstructuren:
- Primaire structuur
- RNA (bepaald aminozuurvolgorde) - Secundaire structuur (Ruimtelijke Structuur)
- Na het loskoppelen van het RNA (Na translatie) ontstaat er een α-helix
- Er ontstaan waterstofbruggen door peptidebindingen
- Nagels en haren krijgen een Bèta-sheet (= hard eiwit) - Tertiaire structuur (RS)
- Er ontstaan waterstofbruggen tussen de
restgroepen van de secundaire snoer
- Kan restgroep S-H bevatten (zwavelbrug of di-sulfide).
H-bruggen tussen zwavelbruggen zijn extra sterk - Quaternaire structuur (RS)
- Eiwitketens liggen om ijzer heen (voor O2 transport)
- Bestaan uit verschillende sub-eenheden
- Als de volgorde niet goed ligt/ niet goed opgerold zijn, ontstaan er stofwisselingsziektes
o Of het werkt niet!
- Wanneer alle structuren goed liggen, is een eiwit biochemisch actief
Prionen:
Bij dit eiwit zijn de vouwingen abnormaal verlopen en het resulterende deeltje kan niet zoals normale eiwitten worden afgebroken door eiwit afbrekende enzymen (proteasen). Kunnen verwekkers zijn van zeer ernstige infectie ziekten, vb. gekkekoeienziekte.
Bèta-amyloïden:
Een eiwit in de hersenen. Hierbij spelen amyloïde plaques en neurofibrillaire tangles een rol bij aantasting van zenuwcellen bij de ziekte van Alzheimer, BSE, Reuma, Parkinson en Huntington’s.
Amyloïde plaque
zijn abnormale clusters van dode en stervende zenuwcellen, andere hersencellen en amyloïd-eiwitfragmenten, die zich nestelen tussen de overgebleven zenuwcellen. Bij gezonde mensen worden deze eiwitten afgebroken en verwijderd
Tangles
zijn opeenhopingen van gedraaide eiwitfragmenten binnen in zenuwcellen. Het tau- eiwit is het belangrijkste eiwit-bestandsdeel van de tangles. Normaal helpt het tau-eiwit mee om de interne structuur van de cel te handhaven
Endogeen eiwit
= Door het lichaam zelf gemaakt.
Exogeen eiwit
= Eiwitten uit je voeding.
Vertering exogeen eiwit:
- Maag
Het maagzuur breekt de ruimtelijke structuur van het eiwit af (denaturatie). Pepsinogeen wordt omgezet in pepsine. Dan splits pepsine het eiwit in kleinere polypeptiden en losse aminozuren. Tevens remt het de vorming van pepsinogeen door de maag - Dunne Darm
Proteasen (uit pancreas) breken polypeptiden af tot nog kleiner met losse aminozuren. Peptidasen (uit darm) breken tri- en dipeptiden af in losse aminozuren. De aminozuren worden geabsorbeerd door de darmwand, waarna ze opgenomen worden door de capillairen die ze vervoerd naar de lichaamscellen of de lever (via de poortader)
Eiwitmetabolisme (Zowel exo- als endogeen eiwit):
- Per etmaal wordt er 300-600 gram endogeen eiwit afgebroken en gesynthetiseerd (= Eiwit
turnover -> Eiwit hergebruik) - Per etmaal wordt er gemiddeld 100 gram eiwit via de voeding binnengekregen
- In het lichaam zit ongeveer 80% endogeen eiwit in de skeletspieren
- In het lichaam is de vrije aminozuur voorraad (In het bloed) slechts 0,5% van de totale
hoeveelheid aminozuren (De overige 95,5% zijn de aminozuren die deel uit maken
van/gebonden zijn aan de eiwitten in het lichaam) - Lichaamseigen eiwitten bevatten veel branched chain aminozuren (BCAA)
Systemen die worden gebruikt voor de eiwitafbraak:
- Lysosomen: (garbage men of the cell)
o Zorgen voor afbraak van eiwitten door middel van hydrolyse
o Spelen een rol in de afweer door middel van fagocytose en autofagie
o Receptor mediated endocytose: Proces waarbij cellen hormonen, andere eiwitten,
metabolieten en soms een virus absorberen - Proteasen/peptidasen: Enzymen die eiwitten en andere ketens van aminozuren afbreken.
Biogene amines (Allen in het lichaam gemaakt):
- Catecholamines o Adrenaline uit fenylalanine o Dopamine - Serotonine uit tryptofaan - Histamine - Tyramine en tryptamine
Neurotransmitters (eiwitten)
= Stofjes in de hersenen die signalen overbrengen van synaps naar synaps
o Worden geproduceerd in de synaps van een neuron, uit aminozuren
o Alanine vervult de rol als neurotransmitter (Alanine wordt gemaakt uit BCAA’s)
MAO
(Mono amine oxidase) zorgen voor de afbraak van biogene amines o Worden gemaakt vlakbij de neurotransmitters (in de hersenen)
Ketogene aminozuren (GEEL)
Afbraak leidt tot vorming van acetyl-CoA en ketonen. De acetyl-CoA gaat de citroenzuurcyclus in. (Vind zowel in mitochondriën als cytoplasma plaats)
Glucogene aminozuren (ROOD)
Afbraak leidt tot vorming van stoffen die direct de citroenzuurcyclus in kunnen gaan.
- Glucogene kunnen ook gelijk omgezet worden tot glucose
Ureum:
- Ureum wordt gevormd als er aminozuren worden afgebroken
- Ureum wordt normaal uitgescheden via de nieren