Bioch : Protéines Flashcards
Apport quotidien indispensable en prot par jour
+- 200gr hydrolysées/jour
–> 150g récup + 50 désaminés puis oxydé = apport de 50gr minimum
Les 9 EAA
- isoleucine
- Leucine
- Lysine
- Méthionine
- Phlénylalanine
- Théronine
- Tryptophane
- Valine
- Histidine
Cheminement des protéines
- Lumière de l’intestin -> prot dégradé en oligopeptides + di/tripeptides + AA libre
- Peptidase de la bordure en brosse : oligopeptides –> di/tripeptides + aa libre
- Entrent dans l’enterocyte => autre peptidases : bi/tripeptides –> aa libre
- absorbé dans la circulation sanguine = que aa libre
Sorts des acides aminés
- Synthèse de prot, hormones et neurotransmetteurs en prio
- Ammonium (NH4) prod –> à éliminer (utilisation + urée) c’est toxique !
- Excès catabolisé en alpha-cétoacides (autre aa, gluconéogenèse/cétogenèse, Krebs)
Elimination de l’ammonium
transporté comme : Glutamine (partout) + Alanine (que muscles pcq apd pyruvate)
jusqu’au foie
Situation d’utilisation d’alanine
Lorsque les prot des muscles sont utilisés comme substrat énergétique = Jeune prolongé ou effort de très longue durée
3 sources extra-hépatiques d’AA
- Tout les tissus : Glutamine
- Muscles : Alanine
- Issus des prots alimentaire : Autres AA
Les 3 enzymes de la 1er étape du catabolisme hépatique (scission entre amine et squelette carboné)
Dans le cytosol hépatique
* Transaminases cytosoliques (AA)
Intro mitochondriale
* Glutaminase (Glumatine)
* Glutamate dehydrogenase (Glutamate)
Rôle de la Transaminases cytosoliques
Transfert d’un groupement amine d’une chaine carbonée vers une autre
NH4+ va de l’AA au Glutamate
Rôle de la Glutaminase
Elimination de l’azote de la chaîne latérale de la Glutamine (–> Glutamate)
Se fait dans la mitochondrie
Rôle du L-glutamate déhydrogénase
Elimination de l’azote
prod d’un NAD(P)H + NH4+
=> Déamination oxydative (pcq remplace H2N+ par de l’oxygène et les 2H+ de l’H2O utilisé vont pour former NH4+)
Cycle de l’alanine en cas de jeune prolongé
Protéolyse muscu –> AA –> α-cétoacides –> Energie
Cycle de l’alanine : but
Evacuer les ions d’ammonium de la cellule muscu qui ne sait rien en faire et pour qui c’est toxique –> sortie vers l’urée (non toxique)
Cycle de l’alanine peut être combiné à quel cycle et dans quel situation
Peut être combiné au cycle de Cori (pyruvate –> lactate –> pyruvate)
Si contraction violente partie du pyruvate de la glycolyse se transforme en lactate qui aura le même chemin que l’alanine (+ protéolyse muscu)
Localisation du cycle de l’urée
mitochondrial + cytosolique
Formule de l’urée
H2N-C-NH2
II
O
Synthèse du carbamoyl phosphate
Dans la mitochondrie à la suite du cycle de l’alanine par la carbamoyl phosphate synthétase I
NH4+ + HCO3 + 2ATP ==> carbamoyl phosphate + 2ADP + 1Pi
Formation d’aspartate
Dans la mitochondrie mais utilisé seulement + tard dans le cycle de l’urée
Formé apd oxaloacétate par une transaminase
Citrulline
premier composé réellement dans le cycle de l’urée
SORT de la mitochondrie
Citrulline + 2 liaison ATP + aspartate (sort de la mito aussi) => argininosuccinate
L’argininosuccinate
Se casse en 2 :
* Fumarate –> Krebs
* Arginine –> cycle de l’urée
Arginine
reconverti en ornithine et libération de l’urée
==> fin du cycle
Du coup pas un AAE pcq on peut le faire dans le cycle de l’urée
Bilan global d’un tour de cycle de l’urée
Libération de 2 atomes d’azote (N)
Conso de 4 équivalents ATP
MAIS comme le fumarate prod va dans le cycle de Krebs (direct ou après transfo en malate) => coûte que 1,5 ATP ! pour 2 azotes
Couplage du cycle de l’urée
Il est couplé avec le cycle de Krebs au niveau de l’argininosuccinate qui prod le fumarate présent dans le cycle de Krebs = shunt du cycle de krebs
Pourquoi le contenu énergétique brut des AA est inférieur à son contenu énergétique métabolisable ?
brut = +- 5.65Kcal/g ; métabolisable = 4 Kcal/g MAX
Pcq AA contient de l’azote qu’il faut éliminer via le cycle de l’urée qui coute 0.75ATP/N -> 1.65Kcal/g pour éliminer N
