Bioch : Protéines Flashcards

1
Q

Apport quotidien indispensable en prot par jour

A

+- 200gr hydrolysées/jour

–> 150g récup + 50 désaminés puis oxydé = apport de 50gr minimum

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2
Q

Les 9 EAA

A
  • isoleucine
  • Leucine
  • Lysine
  • Méthionine
  • Phlénylalanine
  • Théronine
  • Tryptophane
  • Valine
  • Histidine
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3
Q

Cheminement des protéines

A
  • Lumière de l’intestin -> prot dégradé en oligopeptides + di/tripeptides + AA libre
  • Peptidase de la bordure en brosse : oligopeptides –> di/tripeptides + aa libre
  • Entrent dans l’enterocyte => autre peptidases : bi/tripeptides –> aa libre
  • absorbé dans la circulation sanguine = que aa libre
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4
Q

Sorts des acides aminés

A
  1. Synthèse de prot, hormones et neurotransmetteurs en prio
  2. Ammonium (NH4) prod –> à éliminer (utilisation + urée) c’est toxique !
  3. Excès catabolisé en alpha-cétoacides (autre aa, gluconéogenèse/cétogenèse, Krebs)
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5
Q

Elimination de l’ammonium

A

transporté comme : Glutamine (partout) + Alanine (que muscles pcq apd pyruvate)
jusqu’au foie

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6
Q

Situation d’utilisation d’alanine

A

Lorsque les prot des muscles sont utilisés comme substrat énergétique = Jeune prolongé ou effort de très longue durée

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7
Q

3 sources extra-hépatiques d’AA

A
  • Tout les tissus : Glutamine
  • Muscles : Alanine
  • Issus des prots alimentaire : Autres AA
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8
Q

Les 3 enzymes de la 1er étape du catabolisme hépatique (scission entre amine et squelette carboné)

A

Dans le cytosol hépatique
* Transaminases cytosoliques (AA)

Intro mitochondriale
* Glutaminase (Glumatine)
* Glutamate dehydrogenase (Glutamate)

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9
Q

Rôle de la Transaminases cytosoliques

A

Transfert d’un groupement amine d’une chaine carbonée vers une autre

NH4+ va de l’AA au Glutamate

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10
Q

Rôle de la Glutaminase

A

Elimination de l’azote de la chaîne latérale de la Glutamine (–> Glutamate)

Se fait dans la mitochondrie

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11
Q

Rôle du L-glutamate déhydrogénase

A

Elimination de l’azote

prod d’un NAD(P)H + NH4+

=> Déamination oxydative (pcq remplace H2N+ par de l’oxygène et les 2H+ de l’H2O utilisé vont pour former NH4+)

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12
Q

Cycle de l’alanine en cas de jeune prolongé

A

Protéolyse muscu –> AA –> α-cétoacides –> Energie

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13
Q

Cycle de l’alanine : but

A

Evacuer les ions d’ammonium de la cellule muscu qui ne sait rien en faire et pour qui c’est toxique –> sortie vers l’urée (non toxique)

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14
Q

Cycle de l’alanine peut être combiné à quel cycle et dans quel situation

A

Peut être combiné au cycle de Cori (pyruvate –> lactate –> pyruvate)

Si contraction violente partie du pyruvate de la glycolyse se transforme en lactate qui aura le même chemin que l’alanine (+ protéolyse muscu)

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15
Q

Localisation du cycle de l’urée

A

mitochondrial + cytosolique

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16
Q

Formule de l’urée

A

H2N-C-NH2
II
O

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17
Q

Synthèse du carbamoyl phosphate

A

Dans la mitochondrie à la suite du cycle de l’alanine par la carbamoyl phosphate synthétase I

NH4+ + HCO3 + 2ATP ==> carbamoyl phosphate + 2ADP + 1Pi

18
Q

Formation d’aspartate

A

Dans la mitochondrie mais utilisé seulement + tard dans le cycle de l’urée

Formé apd oxaloacétate par une transaminase

19
Q

Citrulline

A

premier composé réellement dans le cycle de l’urée

SORT de la mitochondrie

Citrulline + 2 liaison ATP + aspartate (sort de la mito aussi) => argininosuccinate

20
Q

L’argininosuccinate

A

Se casse en 2 :
* Fumarate –> Krebs
* Arginine –> cycle de l’urée

21
Q

Arginine

A

reconverti en ornithine et libération de l’urée
==> fin du cycle

Du coup pas un AAE pcq on peut le faire dans le cycle de l’urée

22
Q

Bilan global d’un tour de cycle de l’urée

A

Libération de 2 atomes d’azote (N)
Conso de 4 équivalents ATP

MAIS comme le fumarate prod va dans le cycle de Krebs (direct ou après transfo en malate) => coûte que 1,5 ATP ! pour 2 azotes

23
Q

Couplage du cycle de l’urée

A

Il est couplé avec le cycle de Krebs au niveau de l’argininosuccinate qui prod le fumarate présent dans le cycle de Krebs = shunt du cycle de krebs

24
Q

Pourquoi le contenu énergétique brut des AA est inférieur à son contenu énergétique métabolisable ?

A

brut = +- 5.65Kcal/g ; métabolisable = 4 Kcal/g MAX

Pcq AA contient de l’azote qu’il faut éliminer via le cycle de l’urée qui coute 0.75ATP/N -> 1.65Kcal/g pour éliminer N

25
Q

Acétyl-Coa et prod d’E

A

Pas possible de redevenir du glucose : donne des 2C au cycle de Krebs
Peut devenir un corps cétonique en cas de besoin

26
Q

2 AA qui sont exclusivement cétogènes (ne pouvant pas refaire de glucose)

A

La Lysine et la Leucine

27
Q

phénylcétonurie

A

Maladie génétique, manque de phénylalanine hydroxylase (PKU) = accumulation d’intermédiaires = compétition entre PHE et autre a.a. à l’entrée du cerveau = probl de dev neuro

Doit pas manger de phénylalanine (lait maternel, édulcorant..)

Création d’une voie alternative de dégradation -> apparition de phénylcétone dans les urines

28
Q

Déficience en adénosine déaminase

A
  • Accumulation d’ATP dans les cellules
  • Mauvais dvlp des lymphotytes B et T
  • Du coup immunocéficience
29
Q

La goutte

A

Accumulation d’acide urique

Trtt :
* Diet pauvre en nucléiques et nucléotides
* Allopurinol (inhibiteur compétitif) –> élimination sous forme + soluble

30
Q

Cycle de l’azote

A

L’azote de base dans l’air va par l’intermédiaire de bactéries et plantes se transformer en a.a. qui pourront être utiliser par les animaux pour synthétiser des prot

31
Q

Sources d’azote

A

Les prot alimentaires

32
Q

Via quoi se fait l’incorporation de l’ammonium dans les biomolécules ?

A
  • Par le glutamate (tout les organismes vivant)
  • Par la glutamine (les bactéries et plantes)
33
Q

Synthèse des AA : origine des composés des AA

A
  • Squelette carbonés : glycolyse/ cycle de Krebs/ pentoses-phosphate
  • Azote : glutamine/ glutamate
34
Q

Qu’est ce qu’un AA semi-essentiel ? Leurs noms et précurseur ?

A

Un AA qui peut être synthétisé mais seulement apd AAE

  • Cystéine : apd méthionine (+ une sérine non-essentiel)
  • Tyrosine : apd phénylalanine
35
Q

Les 2 AA essentiels pendant la croissance

A
  • Glutamine
  • Arginine (aussi essentiel si grossesse/maladie)

les besoins ne sont plus couvert par la synthèse seul il faut une suplémentation

36
Q

Les 3 aa de la créatine

A

glycine, arginine, méthionine (AAE)

37
Q

La phosphocréatine (PCr)

A

Prod apd créatine via la créatine kinase

= E rapide dans les 1er sec de l’effort (ADP -> ATP)
= tampon E du muscle squelettique

38
Q

Glutathion : composition + utilité

A

Glutamate + cystéine + glycine

= tampon oxydo-redox des cellules
(s’oxyde à un autre Glutathion par un pont disulfure)

39
Q

Les 2 types de voies de biosynthèse des nucléotides

A
  • De novo : apd AA,, ribose-5-P, NH3
  • Recyclage récup des bases libérées par le catabolisme
40
Q

Facteur limitant possible de la réplication de l’ADN

A

la synthèse des nucléotides car le pool est faible (sauf pour l’ATP)

41
Q

type de réaction formation ADN

A

Réduction des ribonucléotides par la ribonucléotide réducatase (+ prod d’H2O)