Bioch : Protéines Flashcards
Apport quotidien indispensable en prot par jour
+- 200gr hydrolysées/jour
–> 150g récup + 50 désaminés puis oxydé = apport de 50gr minimum
Les 9 EAA
- isoleucine
- Leucine
- Lysine
- Méthionine
- Phlénylalanine
- Théronine
- Tryptophane
- Valine
- Histidine
Cheminement des protéines
- Lumière de l’intestin -> prot dégradé en oligopeptides + di/tripeptides + AA libre
- Peptidase de la bordure en brosse : oligopeptides –> di/tripeptides + aa libre
- Entrent dans l’enterocyte => autre peptidases : bi/tripeptides –> aa libre
- absorbé dans la circulation sanguine = que aa libre
Sorts des acides aminés
- Synthèse de prot, hormones et neurotransmetteurs en prio
- Ammonium (NH4) prod –> à éliminer (utilisation + urée) c’est toxique !
- Excès catabolisé en alpha-cétoacides (autre aa, gluconéogenèse/cétogenèse, Krebs)
Elimination de l’ammonium
transporté comme : Glutamine (partout) + Alanine (que muscles pcq apd pyruvate)
jusqu’au foie
Situation d’utilisation d’alanine
Lorsque les prot des muscles sont utilisés comme substrat énergétique = Jeune prolongé ou effort de très longue durée
3 sources extra-hépatiques d’AA
- Tout les tissus : Glutamine
- Muscles : Alanine
- Issus des prots alimentaire : Autres AA
Les 3 enzymes de la 1er étape du catabolisme hépatique (scission entre amine et squelette carboné)
Dans le cytosol hépatique
* Transaminases cytosoliques (AA)
Intro mitochondriale
* Glutaminase (Glumatine)
* Glutamate dehydrogenase (Glutamate)
Rôle de la Transaminases cytosoliques
Transfert d’un groupement amine d’une chaine carbonée vers une autre
NH4+ va de l’AA au Glutamate
Rôle de la Glutaminase
Elimination de l’azote de la chaîne latérale de la Glutamine (–> Glutamate)
Se fait dans la mitochondrie
Rôle du L-glutamate déhydrogénase
Elimination de l’azote
prod d’un NAD(P)H + NH4+
=> Déamination oxydative (pcq remplace H2N+ par de l’oxygène et les 2H+ de l’H2O utilisé vont pour former NH4+)
Cycle de l’alanine en cas de jeune prolongé
Protéolyse muscu –> AA –> α-cétoacides –> Energie
Cycle de l’alanine : but
Evacuer les ions d’ammonium de la cellule muscu qui ne sait rien en faire et pour qui c’est toxique –> sortie vers l’urée (non toxique)
Cycle de l’alanine peut être combiné à quel cycle et dans quel situation
Peut être combiné au cycle de Cori (pyruvate –> lactate –> pyruvate)
Si contraction violente partie du pyruvate de la glycolyse se transforme en lactate qui aura le même chemin que l’alanine (+ protéolyse muscu)
Localisation du cycle de l’urée
mitochondrial + cytosolique
Formule de l’urée
H2N-C-NH2
II
O
Synthèse du carbamoyl phosphate
Dans la mitochondrie à la suite du cycle de l’alanine par la carbamoyl phosphate synthétase I
NH4+ + HCO3 + 2ATP ==> carbamoyl phosphate + 2ADP + 1Pi
Formation d’aspartate
Dans la mitochondrie mais utilisé seulement + tard dans le cycle de l’urée
Formé apd oxaloacétate par une transaminase
Citrulline
premier composé réellement dans le cycle de l’urée
SORT de la mitochondrie
Citrulline + 2 liaison ATP + aspartate (sort de la mito aussi) => argininosuccinate
L’argininosuccinate
Se casse en 2 :
* Fumarate –> Krebs
* Arginine –> cycle de l’urée
Arginine
reconverti en ornithine et libération de l’urée
==> fin du cycle
Du coup pas un AAE pcq on peut le faire dans le cycle de l’urée
Bilan global d’un tour de cycle de l’urée
Libération de 2 atomes d’azote (N)
Conso de 4 équivalents ATP
MAIS comme le fumarate prod va dans le cycle de Krebs (direct ou après transfo en malate) => coûte que 1,5 ATP ! pour 2 azotes
Couplage du cycle de l’urée
Il est couplé avec le cycle de Krebs au niveau de l’argininosuccinate qui prod le fumarate présent dans le cycle de Krebs = shunt du cycle de krebs
Pourquoi le contenu énergétique brut des AA est inférieur à son contenu énergétique métabolisable ?
brut = +- 5.65Kcal/g ; métabolisable = 4 Kcal/g MAX
Pcq AA contient de l’azote qu’il faut éliminer via le cycle de l’urée qui coute 0.75ATP/N -> 1.65Kcal/g pour éliminer N
Acétyl-Coa et prod d’E
Pas possible de redevenir du glucose : donne des 2C au cycle de Krebs
Peut devenir un corps cétonique en cas de besoin
2 AA qui sont exclusivement cétogènes (ne pouvant pas refaire de glucose)
La Lysine et la Leucine
phénylcétonurie
Maladie génétique, manque de phénylalanine hydroxylase (PKU) = accumulation d’intermédiaires = compétition entre PHE et autre a.a. à l’entrée du cerveau = probl de dev neuro
Doit pas manger de phénylalanine (lait maternel, édulcorant..)
Création d’une voie alternative de dégradation -> apparition de phénylcétone dans les urines
Déficience en adénosine déaminase
- Accumulation d’ATP dans les cellules
- Mauvais dvlp des lymphotytes B et T
- Du coup immunocéficience
La goutte
Accumulation d’acide urique
Trtt :
* Diet pauvre en nucléiques et nucléotides
* Allopurinol (inhibiteur compétitif) –> élimination sous forme + soluble
Cycle de l’azote
L’azote de base dans l’air va par l’intermédiaire de bactéries et plantes se transformer en a.a. qui pourront être utiliser par les animaux pour synthétiser des prot
Sources d’azote
Les prot alimentaires
Via quoi se fait l’incorporation de l’ammonium dans les biomolécules ?
- Par le glutamate (tout les organismes vivant)
- Par la glutamine (les bactéries et plantes)
Synthèse des AA : origine des composés des AA
- Squelette carbonés : glycolyse/ cycle de Krebs/ pentoses-phosphate
- Azote : glutamine/ glutamate
Qu’est ce qu’un AA semi-essentiel ? Leurs noms et précurseur ?
Un AA qui peut être synthétisé mais seulement apd AAE
- Cystéine : apd méthionine (+ une sérine non-essentiel)
- Tyrosine : apd phénylalanine
Les 2 AA essentiels pendant la croissance
- Glutamine
- Arginine (aussi essentiel si grossesse/maladie)
les besoins ne sont plus couvert par la synthèse seul il faut une suplémentation
Les 3 aa de la créatine
glycine, arginine, méthionine (AAE)
La phosphocréatine (PCr)
Prod apd créatine via la créatine kinase
= E rapide dans les 1er sec de l’effort (ADP -> ATP)
= tampon E du muscle squelettique
Glutathion : composition + utilité
Glutamate + cystéine + glycine
= tampon oxydo-redox des cellules
(s’oxyde à un autre Glutathion par un pont disulfure)
Les 2 types de voies de biosynthèse des nucléotides
- De novo : apd AA,, ribose-5-P, NH3
- Recyclage récup des bases libérées par le catabolisme
Facteur limitant possible de la réplication de l’ADN
la synthèse des nucléotides car le pool est faible (sauf pour l’ATP)
type de réaction formation ADN
Réduction des ribonucléotides par la ribonucléotide réducatase (+ prod d’H2O)
