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SC1-Examen 2 > BIO-Enzymes > Flashcards

BIO-Enzymes Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

-Polymère d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques
-Structure à 3/4 niveaux

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Q

Quelle est la structure d’un acide aminé?

A

-Grpt amine
-Grpt carboxyle
-Chaine latérale (variable poiur chaque aide aminé)
-Carbone alpha

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Q

Qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine?

A

Représente les acides aminés mis bout à bout

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Q

Qu’est-ce que la forme secondaire d’une protéine?

A

Il s’agit de la forme que prend la séquence d’acides aminés (Hélice alpha, feuillets plissés beta)

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5
Q

Que permet la fonction tertiaire d’une protéine?

A

Elle donne la fonction à la protéine

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6
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire?

A

Assemblage de plusieurs chaines polypeptidiques afin de former un complexe fonctionnel

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7
Q

De quoi dépend la structure tridimensionnelle de la protéine?

A

-Dépend de la séquence des acides aminés (avec des chaines latérales spécifiques)
-Dépend du milieu dans lequel se trouve la protéine

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8
Q

Quelles sont les quatre types de chaines latérales?

A

-Hydrophobe
-Non polaire hydrophile
-Polaire hydrophile acide
-Polaire hydrophile basique

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9
Q

Pourquoi la structure tridimensionnelle est importante?

A

C’est elle qui rend la protéine fonctionnelle

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10
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme?

A

Protéine, catalyseur, capable d’augmenter la vitesse d’une réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation d’une réaction chimique

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11
Q

Mécanisme d’action d’un biocatalyseur?

A

-Liaison spécifique avec le substrat
-Accélère la vitesse de la réaction en abaissant l’énergie d’activation

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12
Q

Vrai/Faux
Certaines enzymes ont des charges opposées au substrat pour faciliter la dissociation

A

Vrai

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13
Q

Vrai/Faux
Le nombre de molécules atteignant l’état de transition en absence d’enzyme est plus grand que les molécules avec enzyme

A

Faux : l’inverse

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14
Q

Quels sont les trois types d’enzymes?

A

-enzyme simple : que des acides aminés
-Holoenzyme : apoenzyme + cofacteur
-Apoenzyme : partie protéique de l’holoenzyme (active qu’en présence du cofacteur)

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15
Q

Qu’est-ce qu’un cofacteur?

A

Il s’agit d’un ion métallique ou d’un coenzyme

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16
Q

Nomme quatre exemples de coenzymes dérivée de vitamines du complexe B

A

NAD+
NADH+
FAD
FMN

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17
Q

Quelle vitesse est dans la zone A et qu’en est-il?

A

Il s’agit de la vitesse initiale :
-vitesse constante
-pas encore assez de produits pour qu’ils retournent en substrats

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18
Q

Pourquoi est-il faux de dire que la vitesse initiale=vitesse maximale?

A

Il est possible qu’il n’ait qu’une partie d’enzymes utilisée en raison d’un nombre insuffisant de substrats

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19
Q

Quelle est l’influence d’une augmentation du substrat (pour une même quantité d’enzyme) sur la vitesse initiale?

A

La vitesse initiale augmente

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20
Q

Que représente la valeur km?

A

Elle représente la concentration de substrat pour obtenir la moitié de la vitesse initiale maximale

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21
Q

Pourquoi il y a une vitesse initiale maximale (pour une quantité constante d’enzymes)?

A

Les enzymes deviennent saturées de substrat

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22
Q

Quels sont les effets d’une variation
de la concentration de l’enzyme
sur la vitesse (initiale) de réaction
dans des conditions où la
concentration en substrat est en excès par rapport aux concentrations d’enzyme?

A

Tant et aussi longtemps que la quantité de substrat est saturante, plus il
y aura d’enzyme, plus la Vmax sera élevée (et directement
proportionnelle à la quantité d’enzyme)

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23
Q

Vrai/Faux
Pour mesurer la quantité d’enzyme chez un patient, on mesure la concentration des enzymes

A

Faux : on mesure l’activité enzymatique, qui permet de connaître le nombre d’enzymes

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24
Q

Quel est l’effet d’une variation de la température sur l’activité d’une enzyme?

A

-Trop faible : trop rigide
-Trop élevée: trop de mouvement ou dénaturation

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25
Q

Quel es l’effet d’une variation de pH sur l’activité d’une enzyme?

A

Le pH affecte l’activité de l’enzyme s’il n’est pas bon pour elle, mais il y a un pH dans lequel elle fonctionne très bien

26
Q

Comment les cellules peuvent réguler l’activité enzymtique?

A

-Affectant la quantité d’enzymes
-Affectant l’efficacité des enzymes

27
Q

Comment se nomme le mécanisme de régulation qui diminue la synthèse d’une enzyme donnée?

A

Répression

28
Q

Comment se nomme le mécanisme de régulation qui augmente la synthèse d’une enzyme donnée?

A

Induction

29
Q

Vrai/Faux
Pas tous les enzymes sont sujets aux mécanismes de régulation de synthèse d’enzyme

A

Vrai

30
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme constitutive?

A

Il s’agit d’une enzyme dont l’activité ne dépend que de la présence de substrat et dont la synthèse est constante

31
Q

Comment se nomment les deux mécanismes qui régulent l’efficacité catalytique enzymatique?

A

Allostérie et modification covalente

32
Q

L’allostérie est-elle réversible?

A

Oui

32
Q

Qu’est-ce que l’allostérie?

A

-L’allostérie consiste en un effecteur (positif ou négatif) qui vient se lier à l’enzyme à réguler (sur son site catalytique pour la désactiver ou autre part pour activer le site catalytique)
-L’efficacité de l’enzyme est plus ou moins affectée selon la quantité de modulateurs

33
Q

Qu’est-ce que la modification covalente?

A

-Mécanisme de tout ou rien
-Lie un phosphate de façon covalente
-Nécessite une kinase pour lier le phosphate et une phosphatase pour briser le lien
-Mécanisme réversible

34
Q

Les enzymes sont-elles toutes
susceptibles à un de ces deux
mécanismes de contrôle (allostérie et covalence)?

A

Non

35
Q

Vrai/Faux
Uniquement une minorité d’enzymes n’est pas contrôlée

A

Faux : une minorité est contrôlée

36
Q

2 caractéristiques des enzymes de contrôle?

A

-Ils ont une action irréversible
-Limitent l’activité d’une voie métabolique

37
Q

Parmi tous les mécanismes de
contrôle (augmentation du taux de
synthèse, contrôles de l’efficacité)
de l’activité enzymatique, lequel
(lesquels) permet (permettent) :

  1. une adaptation rapide aux besoins de
    l’organisme ou de la cellule ?
  2. une adaptation à long terme ?
A

Court terme:
◼ allostérie et modification covalente

Long terme:
◼ induction et répression

38
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?

A

Molécule faisant compétition avec le substrat pour se lier au site actif de l’enzyme

39
Q

Quel est l’effet de l’inhibiteur compétitif sur la vitesse maximale/km?

A

-La vitesse maximale ne bouge pas, elle requiert uniquement plus se substrat
-Le km (apparent) est plus grand

40
Q

Vrai/Faux
insecticides, bactéricides et agent polluant (monoxyde de carbone) peuvent devenir des inhibiteurs non compétitif irréversibles d’enzymes

A

Vrai

41
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non
compétitif et quel est son effet sur la
Vmax de la réaction ?

A

-Molécule qui se fixe (pas forcément au site actif) de façon irréversible sur l’enzyme pour modifier la structure tertiaire de l’enzyme et empêcher le substrat de s’y fixer
-Vmax diminuée
-Effet est de diminuer le nombre d’enzymes actives

42
Q

Tous les inhibiteurs peuvent ils se lier sur le site actif de n’importe quel enzyme?

A

Non, l’inhibiteur doit être spécifique au site actif de l’enzyme

43
Q

Où est déversé le suc pancréatique
et que contient-il principalement?

A

-Déversé dans le duodénum
-Contient des enzymes digestives et du bicarbonate

44
Q

Quels sont les enzymes pancréatiques pour la digestion des protéines?

A

-Trypsine (enzyme protéolytique) digère les protéines alimentaires
-Chymotrypsine, Élastase, Carboxypeptidase A et B (digère les peptides en acides aminés)

45
Q

Quels sont les enzymes pancréatiques pour la digestion des glucides?

A

Amylase : digère l’amidon en dextrine, maltotriose et en maltose en brisant les liaisons alpha 1 à 4

46
Q

Quels sont les enzymes pancréatiques pour la digestion des lipides?

A

Lipases digèrent les triacylglycérols en 2 monoacylglycérol et trois acides gras

47
Q

Sous quelle forme retrouve-t-on
les enzymes protéolytiques dans
le suc pancréatique ?
Quelle est l’utilité pour la pancréas?

A

-Les proenzymes sont inactives (…gène ou pro…)
-Cela permet au pancréas d’éviter de s digérer lui-même (elles s’activent à un certain endroit)

48
Q

Où et comment ces enzymes sont-elles activées ?

A
49
Q

Quel est le pH de l’élastase et de trypsine, chymotrypsine et carboxypeptidase? Quel est celui de la pesine (enzyme pro de l’estomac)?

A

Respectivement 10 et 7,5-8,5
Et celui de la pepsine varie entre 1 et 2

50
Q

Quelles sont les trois enzymes chargées de la dégradation des glucides?

A

-Amylase
-Saccharase
-Lactase

51
Q

Ou l’amylase est-elle sécrétée?

A

Dans le pancréas exocrine

52
Q

Où ces enzymes (saccharase et lactase) sont-elles
synthétisées et où agissent-elles?

A

-Elles sont synthétisées dans les entérocytes
-Dans l’intestin

53
Q

Quels sont les substrats et produits de l’activité de
-la saccharase
-la lactase ?

A

-Saccharase : dextrine/maltose/maltotriose qui donne du glucose ET saccharose en glucose et en fructose
-Lactase : lactose en glucose et en galactose

54
Q

Qu’est-ce que le sang total?

A

Il s’agit du sang prélevé directement du patient

55
Q

Qui sommes nous?
-Dérivé du sang total, je suis un spécimen coagulé et je suis obtenu après centrifugation
-Dérivé du sang total, je suis un spécimen anticoagulé et je suis obtenu avant centrifugation

A

-Sérum
-Plasma

56
Q

Pourquoi les enzymes sont mesurés en U/L?

A

-La capacité catalytique d’un échantillon reflète la quantité d’enzymes dans cet échantillon
-U/L représente la quantité d’enzyme par L pouvant transformer une micromole de substrat par minute

57
Q

Qu’est-ce qu’une valeur de référence?

A

Il s’agit d’une valeur à laquelle on se réfère pour interpréter un résultat :
-par rapport à des individus normaux
-par rapport à un risque donné

58
Q

D’ou provient le problème d’une personne si ces taux d’amylase, lipase sont beaucoup trop élevés?

A

-Ces enzymes proviennent du pancréas donc il y a un problème dans le pancréas
-Il y a eu une liération du contenu cellulaire au niveau du pancréas (du à une inflammation ou à une nécrose)
-Elle a sûrement une pancréatite aigue

59
Q
A

SC1-Examen 2 (7 decks)

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