BIO - 1

Question 1

Qu’est-ce une protéine?

Answer 1

Un polymère formé de multiples acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques.

Question 2

Combien de structures peuvent posséder une protéine? Les nommer et les élaborer.

Answer 2

Trois ou quatre

Structure primaire: acides aminés et les liaisons peptidiques qui les lient
Structure secondaire: agencement de plusieurs acides aminés qui peuvent former des hélices alpha ou des feuillets beta
Structure tertiaire: Repliement de la structure secondaire pour former une forme tri-dimensionelle.
Structure quaternaire: agencement de plusieurs polypeptides pour former une protéine.

Question 3

Vrai ou faux: une protéine peut être fonctionnelle indépendamment du milieu dans lequel il baigne ou sa forme.

Answer 3

Faux. Une protéine peut seulement être fonctionnelle si elle possède une forme spécifique et si elle baigne dans un milieu adéquat.

Question 4

Qu’est-ce une enzyme?

Answer 4

C’est une protéine qui rempli un rôle catalytique.

Question 5

Qu’est-ce qu’est le rôle d’un catalyseur?

Answer 5

Accélérer la vitesse de réaction d’un substrat en diminuant l’énergie d’activation nécessaire pour la transformation.

Question 6

Expliquer le fonctionnement d’un enzyme auprès de son substrat.

Answer 6

Le substrat va se fixer sur une partie spécifique de l’enzyme. Cette liaison va optimiser la position, tension et l’angle du substrat, ce qui l’aide à faire sa transformation.

Question 7

Vrai ou faux: une enzyme peut catalyser plus d’un type de réaction

Answer 7

Faux. Une enzyme est spécifique à un type de réaction.

Question 8

Lorsque l’enzyme et le substrat sont liés, comment appelle-t-on ce complexe?

Answer 8

Complexe intermédiaire

Question 9

Qu’est-ce une enzyme simple?

Answer 9

Elle est constituée QUE d’acides aminés.

Question 10

Qu’est-ce une apoenzyme?

Answer 10

C’est la partie protéique d’un holoenzyme.

Question 11

Qu’est-ce un holoenzyme?

Answer 11

C’est une enzyme qui possède une partie protéique (apoenzyme) ET un cofacteur d’origine métallique ou une molécule organique simple (coenzyme).

Question 12

Qu’est-ce qui arrive à la vitesse de la réaction si la quantité de substrat diminue?

Expliquer le processus d’une réaction d’un substrat avec son enzyme dans son environnement.

Answer 12

Au fur et à mesure que le substrat diminue, la vitesse de réaction va diminuer aussi.

Lors du début de la réaction, la vitesse de réaction va être constante dû à l’amplitude de substrat. Puis, au fur et à mesure que le substrat se transforme en produit, la vitesse va ralentir. Lorsque tout le substrat sera transformé, la vitesse va être nulle.

Question 13

Qu’est-ce signifie Vmax?

Answer 13

C’est la vitesse initiale mesurée quand TOUTES les molécules d’une enzyme sont saturées en substrat.

Question 14

Quel est l’effet de la variation des enzymes sur la vitesse initiale dans un milieu où la concentration de substrat est très élevée?

Answer 14

La vitesse initiale et maximale sera de plus en plus grande jusqu’à ce que toutes les enzymes soient saturées en substrats.

Question 15

Vrai ou faux: la vitesse maximale est directement proportionnelle à la concentration d’enzymes (qu’elles soient saturées en substrats ou non)

Answer 15

FAUX. La vitesse maximale est directement proportionnelle à la concentration d’enzymes SEULEMENT si elles sont saturées en substrats.

Question 16

Qu’arrive-t-il à une enzyme s’il y a une variation de pH? Et pourquoi?

Answer 16

L’enzyme ne peut seulement fonctionner que dans un pH spécifique. Une variation de pH peut dénaturer la protéine.

Question 17

Qu’arrive-t-il à une enzyme s’il y a une variation de température? Et pourquoi?

Answer 17

L’enzyme ne peut seulement fonctionner que dans une température spécifique; trop froid et elle est trop rigide. Trop chaud et il y a trop de mouvement. Elle peut se dénaturer si la température est trop chaude.

Question 18

Par quels façon peut-on contrôler les enzymes?

Answer 18

En contrôlant la quantité d’enzymes ou en modifiant l’activité des enzymes.

Question 19

Nommer le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules. Celle qui diminue la synthèse de molécules.

Answer 19

Augmente: induction
Diminue: répression

Question 20

Vrai ou faux: toutes les enzymes sont sujettes à des contrôles de synthèse.

Answer 20

Faux. Certaines enzymes sont en synthèse constante. Ce sont des enzymes constitutives.

Question 21

Quels mécanismes contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes? Expliquer ces concepts

Answer 21

Allostérie : Une molécule interagit avec un site allostérique sur l’enzyme et cette liaison va modifier la forme de l’enzyme (changement de conformation) afin qu’elle puisse accueillir un substrat. Le modulateur allostérique positif va activer le site catalytique de l’enzyme et le modulateur allostérique négatif va désactiver le site catalytique de l’enzyme.
Modification covalente: la liaison covalente d’une molécule active/désactive le site catalytique de l’enzyme (comme un groupement phosphate ou une kinase)

Question 22

L’allostérie et la modification covalente sont des processus réversibles ou non-réversibles?

Answer 22

Réversibles.

Question 23

Vrai ou faux: pas toutes les enzymes sont sujettes à la modification allostérique ou la modification covalente.

Answer 23

Vrai. La majorité des enzymes ne le sont pas.

Question 24

Quels sont les mécanismes de contrôle qui offrent une adaptation rapide?

Answer 24

Allostérie et modification covalente.

Question 25

Quels sont les mécanismes de contrôle qui offrent une adaptation à long terme (plutôt lente)?

Answer 25

Induction, répression (augmentation ou diminution du taux de synthèse)

Question 26

Nommer les deux types d’inhibition et leur fonctionnement (effet sur Vmax, sur conformation).

Answer 26

Inhibition compétitive: La substance inhibitrice compétitive ressemble au substrat et va se lier au site au lieu du substrat. Ceci ne va pas changer la conformation de l’enzyme. On pourrait croire que le substrat a une plus faible affinité pour son site réactionnel. La Vmax ne change pas.
Inhibition non-compétitive: la substance va se lier à l’enzyme et la déformer de façon irréversible. La seule façon de renouveler cette enzyme est par la synthèse de nouvelles enzymes. Il y a donc changement de conformation. La Vmax diminue.

Question 27

Les inhibiteurs non-compétitifs sont toujours ..?

Answer 27

irréversibles.

Question 28

Est-ce qu’un inhibiteur non-compétitif peut agir sur une partie de l’enzyme qui n’est pas le site actif? Est-ce que l’effet sera le même?

Answer 28

Oui. Il va tout de même modifier la conformation de l’enzyme définitivement.

Question 29

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il?

Answer 29

Il est déversé dans le duodénum (la première partie de l’intestin grêle). Il contient des enzymes digestives qui ont pour but de dégrader les protéines alimentaires, les glucides et les lipides. Il contient aussi du bicarbonate de sodium qui est conçut pour augmenter le pH du chyme.

Question 30

Nommer les enzymes pancréatiques protéolytiques en charge de dégrader les protéines alimentaires, les lipides et les glucides. Expliquer les processus.

Answer 30

Trypsine: Déversé dans le duodénum sous forme désactivée de trypsinogène, puis activé par l’entéropeptidase pour devenir de la trypsine. La trypsine peut alors catalyser l’activation de trypsinogène et d’autres proenzymes. Digère les protéines alimentaires.
Chymotrypsine: Déversé dans le duodénum sous forme désactivée de chymotrypsinogène, puis activée par la trypsine pour devenir de la chymotrypsine. Digère les protéines alimentaires.
Carboxypeptidase A et B: Déversé dans le duodénum sous forme de procarboxypeptidase A et B, puis activé par la trypsine. Digère les protéines alimentaires.
Lipase: dégrade les triacylglycérols en acides gras et 2-acylglycérol.
Amylase: Dégrade l’amidon en glucides moins complexes.

Question 31

Dire la différence entre une enzyme et une proenzyme

Answer 31

Enzyme: forme activée.
Proenzyme: forme désactivée.

Question 32

Pourquoi est-ce que le pH optimal de la pepsine, une enzyme dans l’estomac, est beaucoup plus bas que celui des enzymes protéolytiques du duodénum?

Answer 32

Car le pH normal de l’estomac est beaucoup plus bas (1-2) que celui du duodénum et de l’intestin grêle (7-8). Donc la pepsine nécessite un pH optimal qui fera en sorte qu’elle ne subira pas de dénaturation dans l’estomac.

Question 33

À part l’amylase, nommer les deux autres enzymes en charge de dégrader les glucides dans l’intestin grêle. Par quoi sont-elles synthétisées? Expliquer comment elles fonctionnent.

Answer 33

Elles sont synthétisées par les entérocytes (cellules de l’intestin grêle).
Saccharase: Prend le saccharose et de l’eau et le dégrade en glucose et fructose.
Peut aussi prendre le dextrine et le dégrader en maltose ou maltotriose.
Peut aussi prendre le maltose et le maltotriose et le dégrader en glucose.
Lactase: Prend le lactose et de l’eau et le dégrade en galactose et glucose.

Question 34

Pourquoi utilise-t-on la concentration sanguine de certains enzymes pour faire des diagnostiques?

Answer 34

Car une trop grande quantité de certaines enzymes peuvent nous dire quel organe est affecté, si ces enzymes proviennent seulement de cet organe.

Question 35

Qu’est-ce le sang? Qu’est-ce le plasma? Qu’est-ce le sérum?

Faire la différence entre le plasma et le sérum.

Answer 35

Le sang est le liquide qui coule dans nos vaisseaux sanguin, avec toutes ses composantes.
Le plasma est le sang sans les éléments figurés du sang, avec ses facteurs de coagulation (fibrinogène).
Le sérum est le sang sans ses éléments figurés et sans ses facteurs de coagulation (fibrine a été retiré).
La différence entre les deux est que le plasma a encore ses agents de coagulation et le sérum, non