Bases químicas I Flashcards

1
Q

Que és química biologica?

A

El estúdio de la matéria y sus transformaciones, biologica porque las transformaciones que van a pasar en los componentes de los seres vivos

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2
Q

Cuál es la clasificacion de quimica en base de sus estudios? Y que son?

A

1-Materia: Toda aquello que ocupa un lugar en el espacio y se puede percibir los sentidos

2-Sustancia: Distintos tipos de materia

3- Molécula: Menor pórcion de una sustancia

4- Átomo: Menor pórción de la materia

5- Elemento Químico: Dinstintos tipos de átomos

6- Tabla períodica: Describe todos los elementos químicos de la natureleza.

7- cuerpo: energia condensada

8- Mezcla reunion de dos más sustancias

9-Energia- Sin embargo, la energía se define en general como la capacidad para realizar trabajo.

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3
Q

Elementos essenciales para estudio de quimica biologica:

A

Sólo 4 elementos componen la mayor parte de todos los
compuestos químicos del organismo animal:
C (carbono), H (hidrógeno), O (oxígeno) y N (nitrógeno).
Muchas biomoléculas contienen además S (azufre) y
P (fósforo).
 Nuestro organismo posee iones (partículas cargadas)
que también reciben el nombre de electrolitos. Los más representativos son: catión sodio (Na+), catión potasio
(K+), catión calcio (Ca2+), catión magnesio (Mg2+), anión
cloruro (Cl-

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4
Q

Que sons sustancias simples:

A

Una sustancia simple o sustancia elemental es aquella formada por átomos o moléculas de un solo elemento químico.

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5
Q

Que son sustancias compuestas:

A

Sustancias compuestas o compuestos son aquellas sustancias que por métodos químicos pueden separarse en elementos diferentes, en otras palabras, son sustancias formadas por dos o más elementos diferentes en proporciones fija.

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6
Q

¿Cuál es la definición de Átomo, Matéria, Sustancia y molécula?

A

Átomo son la menor porción de la matéria que puede intervenir en una reacción química.

Matéria es todo aquello que ocupa lugar en el espacio y tiene peso. Sustancias son las diferentes calidades de la matéria. Y molécula es la menor porción de la materia que conserva las propiedades de la sustancia que compone.

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7
Q

¿Cómo está formado el átomo y de qué tipo puede ser?

A

El átomo es formado por próton, neutrón y electrón, y puede ser un átomo neutro, donde las cargas se igualan; un átomo catión, con más cargas positivas; y un átomo anión, con más cargas negativas.

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8
Q

¿Cuáles son los tipos de sustancias? Ejemplos

A

Existen sustancias simples que son formadas por moléculas de un mismo tipo de átomo. Ej: O2, (oxigeno). O3. (ozonio)

Y existen sustancias compuestas que son formadas por moléculas de más de un tipo de átomos. Ej: CO2, dioxido de carbono

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9
Q

Que son iones y cationes?

A

Los iones son átomos o grupos de átomos que tienen una carga eléctrica. Los iones con una carga positiva se denominan cationes. Los que tienen carga negativa se denominan aniones. En el cuerpo existen muchas sustancias normales en forma de iones.

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10
Q

Que son macromoléculas, moléculas:

A

Partícula más pequeña de una sustancia que tiene todas las propiedades físicas y químicas de esa sustancia. Las moléculas están compuestas por uno o más átomos.

Una macromolécula es la unión de una repetición de moléculas biológicas más simples que alcanzan pesos moleculares altos. Las 4 macromoléculas biológicas más importantes de las células animales son los carbohidratos, los lípidos, las proteínas y los ácidos nucleicos.

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11
Q

¿Cuáles son las diferencias entre el enlace iónico y los dos tipos covalentes?

A

En el enlace iónico, para que las moléculas de quedan estables, una deve ceder un electrón para la otra y en los enlaces covalentes, las dos moléculas comparten los electrones, pero varia entre un par o dos pares, dependiendo del tipo de enlace covalente y de moléculas.

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12
Q

Que son moléculas isomeras:

A
Las moléculas que tienen la misma
fórmula química pero cuyos átomos
están unidos de manera distinta o tienen
una conformación espacial diferente, se
llaman isómeros.
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13
Q

¿Qué es una Unión Peptídica?

A

Es la unión de la parte del ácido carboxílico de un aminoácido con la parte del grupo amina de otro, ocurriendo la pérdida de H20.

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14
Q

Que és un polímero?

A

Los polímeros son macromoléculas compuestas por una o varias unidades químicas (conocidas como monómeros) que se repiten a lo largo de toda la cadena. Imagínate, por ejemplo, un collar de perlas: cada una de las perlas sería un monómero mientras que el collar entero es lo que se conoce como polímero.

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15
Q

¿Cómo es la clasificación según la estructura de las proteínas?

A

Pueden ser primarias, secundárias, terciarias, y cuartenárias

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16
Q

Las proteínas son moléculas ejecutoras de las funciones programadas de la célula. ¿De qué dependen la definición de las funciones de cada proteína?

A

Las funciones de las proteínas dependen de la información genética que está contida en el ADN de las células.

17
Q

Cual és la unica enzima que no es proteica?

A

La unica enzima que no es proteica, es el ARN de transporte.

18
Q

Cual es la segunda reaccion enzimática?

A

La segunda reacción es la formación defructosa6 P aq partir deglucosa6 P por la acción de laenzima glucosafosfato isomerasa. A continuación, lafructosa6 P se convierte enfructosa1,6 bisfosfato por acción de laenzimafosfofructoquinasa, principalenzimareguladora de la vía.

19
Q

Que significa el funcionamento de la enzima con base en KM?

A

Kmé uma medida da afinidade daenzimapelo substrato, quanto menor oKmmaior a afinidade, el KM de cada sustrato será distinto del otro, y cuanto mayor el sustrato más facilmente ella chega en la velocidad máxima.

20
Q

Que podemos concluir en la acion enzimática relaciona al KM?

A

Que cuánto mayor la concentrácion de sustrato, mayor la velocidad

21
Q

Como una enzima puede desnaturalizar una proteina?

A

El tipo de enzima que va desnaturizar una celula es la hidroxilasa, vas a romper los enlaces peptidicos.

22
Q

¿Cuál es la diferencia entre las ligaciones reversibles, competitivas y no competitivas? ¿Y qué ocurre cuando son irreversibles?

A

Esas ligaciones, tanto reversibles como irreversibles ocurren cuando un sustrato llamado inhibidor se pega a la enzima y hace con ella perca sua funcionalidad. Cuando es reversible, en el caso de la competitiva, la solución es llenar de sustrato hasta que la enzima vuela a funcionar. Ya en el caso no competitiva, deve tener un sustrato especifico que va a “abrir” la enzima de nuevo, para que vuelva a su funcionalidad. Sin embargo, en las irreversibles no hay nada que haga con que la enzima vuelva a su funcionalidad, lo que hace con que el organismo muere.

23
Q

Cuáles son los componentes que constituyen los seres vivos?

A

Componentes inorgánicos y componentes orgánicos.

Inogarnicos: Água, y minarales.
Componentes organicos: Hidrato de carbono, lipidos, proteinas, ácido nucleicos

24
Q

¿Cuál es la diferencia entre las ligaciones reversibles, competitivas y no competitivas? ¿Y qué ocurre cuando son irreversibles?

A

Esas ligaciones, tanto reversibles como irreversibles ocurren cuando un sustrato llamado inhibidor se pega a la enzima y hace con ella perca sua funcionalidad. Cuando es reversible, en el caso de la competitiva, la solución es llenar de sustrato hasta que la enzima vuela a funcionar. Ya en el caso no competitiva, deve tener un sustrato especifico que va a “abrir” la enzima de nuevo, para que vuelva a su funcionalidad. Sin embargo, en las irreversibles no hay nada que haga con que la enzima vuelva a su funcionalidad, lo que hace con que el organismo muere.

25
Q

¿Qué hace la enzima? ¿Y cuáles son los fatores que pueden modificar la velocidad de la reacción y el funcionamiento de las enzimas?

A

Las enzimas son catalizadores biológicos, o sea, aceleran las reacciones disminuyendo la energía de activación. Los fatores son los cambios de la temperatura, del pH, de la concentración y el medio.

26
Q

¿Cuáles son las funciones que las proteínas pueden tener?

Cite ejemplos de proteínas de cada función.

A

Sostén y estructura - colágeno, proteoglucanos; queratina

enzimática - anhidrasa carbónica y lipasa; receptoras - glicoproteínas;

defensa - imunoglobulinas; almacenamiento - ferritina;
movimiento - actina y miosina;

hormonas - prolactina y insulina sonatomedfina,

transportadoras - hemoglobina, bomba Na+/K+.

protección y aislamiento - queratina;
y las moduladoras - troponina.

Almacenadora- Ovoalbumina

27
Q

¿Qué hace con que la proteína cuaternaria vuelva a la estructura primaria? ¿Y por qué eso ocurre?

A

Es la desnaturalización, y ocurre por los cambios de temperatura, de pH y por la acción de enzimas.

28
Q

Cite la composición de cada proteina?

A

Primarias (+ simples y sólo con uniones peptídicas), secundarias( +complejas, uniones peptídicas y puente de hidrógeno, además del formato α-hélice o β-plegada).

Terciarias (unión de diferentes secundarias, con incremento de las uniones electrostáticas y puentes disulfuro, y formatos fibrosa o globular).

las cuaternarias (unión de diferentes terciárias y forman estructuras polipeptídicas además de uniones con grupos prostéticos).

Y según su composición pueden ser simples, formada sólo por aminoácidos; o compuestas, formadas por aminoácidos (parte proteica) y por otros compuestos (parte prostética).

29
Q

¿Qué es una proteína y cómo puede ser clasificada?

A

Las proteínas son moléculas de enorme tamaño, perteneciendo a la categoría de macromoléculas (polímeros).

Por medio de las uniones peptídicas entre al menos 50 monómeros de aminoácidos.

Puede ser clasificada según su estructura, su función, su origen y su composición.

30
Q

¿Cómo es la clasificación por polaridad?

Cite ejemplos de cada una

A

Es dividida en los aminoácidos no polares (que son hidrofóbicos)

Como la: valina, prolina y fenilalanina; en los polares (hidrofílicos) que pueden ser de cargas +, como alanina, histidina y arginina, o de cargas -, como los ácidos glutámico/glutamato y acido aspártico/aspartato.

Y pueden ser neutros, como la tirosina, cisteína, serina, etc.

31
Q

¿Cómo es la clasificación por esencialidad y cuáles son los aminoácidos que están en cada grupo?

A

Es dividido en esenciales (tienen que ser ingeridos en la alimentación).

Donde está los aminoácidos leucina, triptófano, metionina, treolina, valina, fenilalanina, lisina y isolisina;

en semiesenciales (son producidos en pocas cantidades y a veces necesita reposición), que son la histidina y la arginina.

Y en no esenciales (los que el cuerpo produz) que son todos los otros 10, como ejemplo:

alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.

32
Q

¿Cuántos tipos de aminoácidos existen y cuáles son las formas de clasificarlos?

A

Existen 20 tipos de aminoácidos y pueden ser clasificados cuanto la esencialidad ( se el cuerpo humano puede o no sintetizarlos) y cuanto la polaridad (según la cadena lateral o grupo radical)

33
Q

¿Qué son aminoácidos e de qué son formados?

A

Son compuesto moleculares, formadas por un carbono central/ quiral/alfa, un radical livre, un hidrógeno, un grupo amina y un grupo carboxílico.

34
Q

Cite los 5 grupos de aminoácidos funcionales de las cadenas radicales?

A

Alcoholes, aminas, aldehídos, cetonas, ácidos carboxílicos,

35
Q

Que son sustancias heterogeneas y homogeneas>

A