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hemato > APP 1 - Anémie microcytaire (Obj 1-5) > Flashcards

APP 1 - Anémie microcytaire (Obj 1-5) Flashcards

1
Q

Nomme les deux premiers sites d’hématopoièse (un est transitoire)

A

le sac vitellin (site transitoire)

région AGM (aorte-gonades-mésonéphros) - hémopoïèse définitive

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Q

Quelles sont les sites d’hématop. dans la vie d’un feotus?

A

0-6 semaines = le sac vitellin + région AGM
6 semaines - 6 mois = foie et la rate + placenta
6 mois + = moelle osseuse

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3
Q

V/F: Pendant la vie normale de l’enfance et de l’adulte, la moelle est la seule source de nouvelles cellules sanguines.

A

Vrai!

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4
Q

compare dans quels os se fait l’HP adultes - enfants et pourqoui il y une différence

A

1) petite enfance, toute la moelle osseuse
2) vie adulte, confinée au squelette central et aux extrémités proximales des fémurs et humérus.

raison: remplacement graisseux progressif de la moelle dans les os longs

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5
Q

une cellule souche est capable de produire environ 106 cellules sanguines matures après 20 divisions et les HSC sont capables d’environ 50 divisions cellulaires. Quel est leur facteur limitant?

A

le raccourcissement des télomères affectant la viabilité

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6
Q

la plupart des CHP sont …

A

dormants

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7
Q

V/F: Avec le vieillissement, le nombre de cellules souches tombe et la proportion relative
donnant lieu à des progéniteurs lymphoïdes plutôt que myéloïdes augmente également.

A

Vrai et faux
Avec le vieillissement, le nombre de cellules souches tombe et la proportion relative
donnant lieu à des progéniteurs lymphoïdes plutôt que myéloïdes tombe également.

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8
Q

décrite le stroma médulaire

A

un environnement approprié pour la survie des cellules souches, l’auto-renouvellement et la formation de cellules progénitrices différenciées dans la moelle osseuse

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9
Q

lister des cellules du stroma médilaire

A

cellules souches mésenchymateuses, des adipocytes, des fibroblastes, des ostéoblastes, des cellules endothéliales et des macrophages

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10
Q

donne une fonction précise des cellules stroma médilaire

A

sécrétion de: collagène, des glycoprotéines (fibronectine et thrombospondine) et des glycosaminoglycanes (acide hyaluronique et dérivés de chondroïtine), facteurs de croissance

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11
Q

les CSHP doivent traverser l’endothélium pour se rendre au sang périférique. donne un facteur qui influence ceci

A

vers périférique: facteur de stimulation des colonies degranulocytes (G-CSF)

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12
Q

explique comment une injection de G-CSF cause une hausse de relache de CHP en périférie

A

G-CSF détruit liasion entre SDF-1 et CXCR-4 = mobilisation vers périférie

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13
Q

quel type de recepteur est le CXCR4

A

récepteur de genre : chimioquine (attraction par gradient de concentration)

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14
Q

donne les étapes du Homing vers lamoelle osseuse des CHP

A

1) gradient de chimiokine dans lequel le facteur dérivé du stromal 1 (SDF-1) qui se lie à son récepteur CXCR4 sur HSC
2) rendue dans l’endroit de haute concentration, l’Angiopoietin 1 intéragit avec Tie2/tek des HSC = l’adhérence/quiescence des HSC dans la moelle osseuse.
3) Interaction homotypique de N-Cadhénine entre HSC et ostéoblastes ,acteurs de stimulation des colonies cellulaires

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15
Q

que sont Les facteurs de croissance hématopoïétique

A

hormones glycoprotéiques qui régulent la prolifération et la différenciation des cellules progénitrices hémopoïétiques et la fonction des cellules sanguines matures

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16
Q

V/F Les facteurs de croissance hématopoïétique ne font que provoquer la prolifération cellulaire

A

Faux: hormones glycoprotéiques qui régulent la prolifération et la différenciation mais peuvent également stimuler, la maturation, prévenir l’apoptose et affecter la fonction des cellules matures et CHP.

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17
Q

d’ou viennent la majorité des FdC HP? Donne deux excéptions.

A

Les cellules stromales sont la principale source de facteurs de croissance, à l’exception de:

a) l’érythropoïétine, dont 90% sont synthétisées dans le rein
b) thrombopoïétine, largement produite dans le foie

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18
Q

V/F: les FdC doivent agir un a la fois sur une cellules SHP cible

A

faux: deux ou plusieurs facteurs peuvent se synergiser pour stimuler une cellule particulière à proliférer ou à se différencier

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19
Q

Quelle effet ont les cytokines sur l’HP

A

un effet négatif sur l’hémopoïèse et jouer un rôle dans le développement de l’anémie aplasique (destruction des cellules de la moelle osseuse)

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20
Q

décrire la GR

A
  • dépourvue de noyau et de tout ARN cytoplasmique,
  • coloration rose
  • forme de disque biconcave
  • 8 μm de diamètre
  • durée de vie moyenne de 4 mois dans le sang.
  • bicouche phospholipidique, une membrane de protéine et un squelette
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21
Q

la membrane des GR est surtout formé de …

A

spectrine

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22
Q

S’il y a défaut de ces protéines (spectrine):

A
  • Anormalités de la forme des globules rouges (ex : sphérocytose héréditaire ou elliptocytose)
  • Autres anormalités de la membrane si altération de la composition en lipides (cholestérol ou phospholipides)
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23
Q

ou se trouve es spectrines? Quel fcn ont-ils

A

Ne se retrouvent que sur la face externe de la membrane

cause la biconcavité (chaines ɑ & β lient pour former des hétérodimères = tétramères liés à d’autres protéines)

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24
Q

à quoi sert la forme biconcave flexible

A

permet de générer de l’énergie via la voie de la glycolyse anaérobique (voie Embden- Meyerhof = production de l’ATP).

pouvoir réducteur

  • NADH par la voie d’Embden-Meyerhof
  • NADPH par le mécanisme de l’hexose monophosphate
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25
Q

décrire la VOIE EMBDEN-MEYERHOF des GR. A quoi servent les produits?

A

Glucose → lactate + 2 ATP (? + NADH + 2,3-DPG)

1) L’ATP = maintien du volume/forme/flexibilité du GR
2) NADH = permet la methémoglobine réductase d’induire methémoglobine fonctionnellement morte (avec ion ferrique) → hémoglobine fonctionnellement active (ions ferreux)
3) 2,3-DPG = contrôler l’affinité pour l’O2 (voie de Luebering-Rapoport)

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26
Q

C’est quoi la voie de Luebering-Rapoport

A

contrôler l’affinité pour l’O2

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27
Q

que fait la methémoglobine réductase

A

methémoglobine fonctionnellement morte (avec ion ferrique) → hémoglobine fonctionnellement active (ions ferreux)

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28
Q

C’est quoi la VOIE DU SHUNT DES PENTOSES? Quelle est sa fonction?

A

G6P-déshydrogénase → NADPH → NADPH-

garder le fer sous sa forme active réduite

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29
Q

que se passe-t-il si l’enzyme G6P-déshydrogénase est déficient?

A

GR est très susceptible au stress oxydatif (fer n’est pas sous sa forme active réduite donc se fait endomagé par l’oxygen)

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30
Q

explique le step by step de la mort du GR

A

temps = vieillissement des enzymes responsables du métabolisme = ne sont pas remplacées = perd sa flexibilité/forme = phagocytose par macrophages du système réticuloendothélial = détruits dans le compartiment extrasanguin (moelle osseuse > foie+ rate)

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31
Q

↓ GR = ↓ hémoglobine = ↓ hème = Fer + proto-porphyrine + globines (tous sont des composant de l’hème et sont relachées).

Que ce passe-t-il a ce Fer?

A

capté par des transferrines et ramené aux érythroblastes.

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32
Q

↓ hème = ↑ Fer + proto-porphyrine globines

Que ce passe-t-il au proto-porphyrine?

A
  • transformée en bilirubine nonconjuguée → parvient alors au foie → conjuguée avec des glucuronides → excrété par la bile au niveau du duodénum → bile en suite transformé en Stercobilinogène/Strercobiline → Strercobiline excrété dans selles
  • partie de S/S est réabsorbée, transformé en Urobilinogène/Urobiline → U/U excrétée via l’urine
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33
Q

↓ GR = ↓ hémoglobine = ↓ hème = ↑ Fer + proto-porphyrine globines (tous sont des composant de l’hème et sont relachées)

Que ce passe-t-il au globines?

A

sont décomposées en acides aminés et réutilisées.

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34
Q

l’hémoglubine se trouve dans le sang suite à une hémolyse. Sera-t-elle captée?

A

captée par Haptoglobine → formation d’un complexe avec l’hémoglobine qui sera dégradé dans le système réticuloendothélial

35
Q

Si la Haptoglobine ne fait pas sa job de capter l’hémoglubine libre, ou se rendera t-elle? Quelle maladie sera produite?

A

au niveau des reins et engendrer une hémoglobinurie.

36
Q

ou se déroule l’erythropoièse?

A

dans une niche érythroïde dans laquelle environ 30 cellules érythroïdes à divers stades de développement entourent un macrophage central.

37
Q

dans l’erythropoièse, liste les étapes de Cellule souche à Pronormoblaste (premier précurseur de l’érythrocyte dans la moelle osseuse)

A

Cellule souche → cellule progénitrices → CFUGEMM (Colony-forming unit granulocyte, erythroid, monocyte, mégacaryocyte) → BFUE (Bust-forming unit erythroid) → CFUE (Erythroid CFU) → Pronormoblaste (premier précurseur de l’érythrocyte dans la moelle osseuse)

38
Q

phénotype du Pronormoblaste

A

une grosse cellule, cytoplasme bleu foncé, noyau central avec nucléoles/chromatine légèrement agrégée

39
Q

dans l’erythropoièse, liste les étapes de Pronormoblaste (premier précurseur de l’érythrocyte dans la moelle osseuse) à GR

A

Pronormoblaste → normoblastes progressivement plus petits → condensation du noyau + perte de ARN nucléaire → réticulocyte (avec ARN ribosomique-cytoplasmique) → perte complète d’ARN cytoplasmique → érythrocyte mature

40
Q

dans le progression de l’erythropoièse, le technissien dit avoir vue des ‘‘taches roses’’ et un ‘‘cytoplasme blue pale’’ dans les stades suivant le pronormoblaste. Pourquoi?

A

1) progressivement plus d’hémoglobine (taches roses)

2) perte de l’ARN cytoplasmique (cytoplasme blue pale)

41
Q

V/F: le réticulocyte (avec ARN ribosomique) peut produire de l’hémoglobine

A

Vrai

42
Q

V/F le réticulocyte peut se trouver dans le sang

A

Vrai

elle circule dans le sang périphérique pendant 1-2 jours avant la maturation

43
Q

Est il possible d’avoir des normoblastes dans le sang périférique

A

NON, normallement.
Ils apparaissent dans le sang si l’érythropoïèse se produit en dehors de la moelle (érythropoïèse extra médullaire) et aussi avec certaines maladies de la moelle

44
Q

Que est l’érythropoïétine

A

hormone polypeptide fortement glycosylé qui régule L’érythropoïèse

45
Q

ou est produite l’érythropoïétine(90-10)

A

90% de l’hormone est produite dans les cellules interstitielles péritubulaires du rein et 10% dans le foie et ailleurs.

46
Q

comment fonction l’érythropoïétine en hypoxémie

A

stimule l’érythropoïèse en augmentant le nombre de cellules progénitrices lorsque il y a une hypoxie ce qui stimule les reins a en produire.

47
Q

quel facteur de transcriptionest impliqué dans l’initiation de la différenciation érythroïde à partir de cellules souches pluripotentielles.

A

GATA-2

48
Q

Une fois que GATA-2 a initié la différenciation érythroïde, quels facteurs de transcription seront activés

A

GATA-1 et FOG-1

49
Q

que font GATA-1 et FOG-1 lorsquils sont activés par la stimulation des récepteurs d’érythropoïétine

A

améliorer l’expression de gènes spécifiques de l’érythroïde

50
Q

V/F: le BFU tardif et le CFU seront stimulés par l’érythropoïétine

A

Vrai

ont des récepteurs d’érythropoïétine, sont stimulés pour proliférer, se différencier et produire l’hémoglobine.

51
Q

explique comment l’hypoxie induit érythropoïèse

A

hypoxie → synthèse de facteurs (HIF-1α et β) → érythropoïétine + angiogenèse + récepteurs de la transferrine + réduit l’hepcidine (= plus d’absorption du fer)

52
Q

que va détruire les facteurs qui induisent érythropoïèse

A

oxygène et par la protéine Von Hippel-Lindau (VHL)

53
Q

une anomlaie dans la destruction des facteurs qui induisent érythropoïèse peut causer une

A

polycythémie

54
Q

V/F: La production d’érythropoïétine diminue dans l’anémie

A

faux. La production d’érythropoïétine augmente dans l’anémie

55
Q

dans les cas suivants, la production d’érythropoïétine augmente: V/F?

  • hémoglobine est incapable lier O2
  • O2 atmosphérique est faible ou
  • fonction cardio-pulmonaire défectueuse
  • lésions de la circulation rénale affecte O2 livraison au rein
A

Vrai

56
Q

définir le dopage sportif et comment ceci est un secréteur innaproprié de l’érythropoïétine

A

Les agents dopants augmentent le % de volume sanguin (qui est le nombre de globules rouges) .Cela peut être de l’érythropoïétine ou un ‘HIF stabilizer’ qui stimule et dérégule la production l’érythropoïétine

57
Q

tumeur rénale: comment est ceci un secréteur innaproprié de l’érythropoïétine

A

l’érythropoïétine produit

1) directement par la tumeur ou
2) indirectement par les effets physiologiques sur le tissu rénal

58
Q

quels sont les compostants majeurs de l’HémoG

A

HÈME

GLOBINE

59
Q

comment est le Fer ammené au niveau mitochondrial des érythrocytes pour former l’hémoG? sera-t-il stocké?

A

via des transferrines.

sera soit stocké sous forme de ferritine ou se diriger vers les mitochondries.

60
Q

structure de l’hémoglobine

A
  • Tétramère
  • Globine: 2 chaîne alpha et 2 chaîne bétâ
  • Hème se retrouve au centre (atome de fer)
  • gaz respiratoires se fixe sur l’hème/fer
61
Q

Maman! j’ai seulement 3700 hémoglobines sur ma globule rouge!
Non, mon fils. Tu en as ___________

A

640 millions d’hémoglobines dans un globule rouge.

62
Q

combien de molécules O2 sont transporté par un HémoG

A

4 (4 hèmes donc 4 O2)

63
Q

explique comment l’oxygène va se lier (départ à forme relachée)

A

1) départ: chaînes sont inaccessibles
2) réarrangement des chaînes (a.a C141 terminale alpha qui bloquait chaîne béta)
3) chaîne alpha lie l’oxygène,
4) réarrangement: molécule forme tendue → relâchée
6) La forme Relachée = une plus grande affinité pour l’oxygène (alors l’oxygène va pouvoir aller sur la chaîne bétâ aussi)

64
Q

une fois que l’oxygène est relachée, les chaînes β s’éloignent. que va ceci permetre?

A

permet au métabolite 2,3-DPG de se fixer = séparation des autres molécules d’oxygènes de leur hème associé.

65
Q

V/F: les GR recoivent leur énergies de leur mitochondires

A

FAUX

ils n’ont pas d’organelles. C’est avec la GLYCOLYSE

66
Q

que va produire la glycolyse que font les GR

A

2,3 diphosphoglycerate (BPG) (DPG)

67
Q

comment est induit/quell conséquence a le Passage de la forme tendue → forme relâchée

A
  • Expulsion du BPG
  • Augmentation de l’affinité à l’oxygène
  • GR incapable de bien oxygéner les tissus
68
Q

comment est induit/quell conséquence a le Passage de la forme relâchée → forme tendue

A
  • BPG réagit avec chaînes latérales (béta)
  • Diminution de l’affinité pour l’oxygène
  • GR oxygène les tissus
69
Q

e rôle du BPG est de _______ la libération de l’oxygène

A

favoriser

70
Q

Quels sont les 5 types d’HémoG que nous retrouvons chez l’humain (2 ne sont que pré-natals)

A 
HbA1 (2ɑ/2β)
HbA2 (2ɑ/2δ delta)
HbFoetal (2ɑ/2ɣ gamma)
Grower 1 (Ɛ - embryo)
Grower 2 (ζ - embryo)
71
Q

Ɛ (grower 1), ɣ (gamma), δ (delta), β (beta) sont codé par:

A

chromosome 11

72
Q

ζ (grower 2) et α (alpha) sont codé par:

A

chromosome 16

73
Q

11

A

1

74
Q

1

A

2

75
Q

que sont les composantes de L’Hème

A

ion de Fer en état ferreux (Fe2+) et protoporphyrine

76
Q

avec l’augmentation de PO2, la saturation de l’hémoglobine augmente. Quelle est la P50 (pression nécessaire afin que l’Hb soit saturée à 50%)

A

26,6 mm de Hg

77
Q

avec l’augmentation de PO2, la saturation de l’hémoglobine augmente. Quelle est la P98 (pression nécessaire afin que l’Hb soit saturée à 98%)

A

100 mg de Hg

78
Q

en cas d’anémie, que se passe à la courbe sat. HémoG x pO2

A

tasse à droite (need more po2 to fill the same saturation) because much more O2 is being released to feed the need which is lacking, so we need more pressure to saturate

79
Q

À pH élevé, la forme ________ est privilégiée (et l’hémoglobine cherche donc à _______ de l’oxygène);

A

À pH élevé et en présence d’oxygène, la forme Relachée est privilégiée (et l’hémoglobine cherche donc à capturer de l’oxygène);

80
Q

À pH bas et quand l’oxygène est rare, la forme _______ est privilégiée et l’hémoglobine _______ l’oxygène.

A

À pH bas et quand l’oxygène est rare, la forme Tendue est privilégiée et l’hémoglobine relâche l’oxygène.

81
Q

Nomme les facteurs qui possuent la corbe vers la gauche (p50 diminue)

A

Augmentation pH, diminution CO2, diminution température, diminution 2,3-DPG

82
Q

V/F: la libération de l’O2 par l’Hb se fait plus difficilement lorsque la courbe tend vers la gauche

A

Vraie

83
Q

Nomme les facteurs qui possuent la corbe vers la droite (p50 augmente)

A

diminution pH, Augmentation CO2, Augmentation température, Augmentation 2,3-DPG

84
Q

V/F: la libération de l’O2 par l’Hb se fait plus difficilement lorsque la courbe tend vers la droite

A

Faux

l’Hb est en mesure de libérer plus facilement l’O2

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