Aminokwasy/Białka Flashcards

You may prefer our related Brainscape-certified flashcards:
1
Q

Budowa aminokwasów

A

-COOH + -NH2 + rodnik - podłączone do centralnego atomu węgla C alpha.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Wiązanie peptydowe

A

Wiązanie między amino- (tworzące białka), gdzie pomiędzy grupą -COOH jednego i grupą -NH2 drugiego tworzy się wiązanie kowalencyjne spolaryzowane (-H2O)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Oligopeptydy

A

Niewielkie peptydy (od 2 do kilkunastu reszt aminokwasowych)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Polipeptydy

A

Duże peptydy (od kilkunastu do ok.100 reszt aminokwasowych)
- większe polipeptydy mają potencjał stania się białkami po osiągnięciu odpowiedniej struktury

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Białka proste

A
  • zbudowane tylko z łańcucha polipeptydowego
  • Histony Keratyny, Albuminy, Globuliny
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Białka złożone

A
  • łańcuch peptydowy + cz. niebiałkowa
  • Glikoproteiny (cukier) - Kolagen
  • Fosfoproteiny (r. fosforowa) - Kazeina (nośnik amino-)
  • Lipoproteiny ( lipid) - HDL
  • Chromoproteiny (barwnik) - hemoglobina
  • Metaloproteiny
  • Nukleoproteiny (k. nukleinowe)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Struktura białek

A

1- rzędowa:
- Sekwencja amino- w łańcuchu pep.
- utrzymywana przez wiązania peptydowe
- najtrwalsza ze struktur
2-rzędowa:
- Pofałdowany łańcuch pep + wiązania wodorowe
- α - helisa: Prawoskrętne zwinięcie łańcucha wokół własnej osi
- β - harmonijka: sfałdowanie łańcucha na płaszczyźnie
3-rzędowa:
- Pofałdowanie α - helisy i β - harmonijki + wiązania jonowe, odd. hydrofobowe, mostki dwusiarczkowe, wiązania wodorowe, odd. elektrostatyczne
4-rzędowa:
- kilka łańcuchów o strukturze 3-rzędowej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Albuminy

A
  • białka proste
  • w osoczu
  • utrzymują stabilne ciśnienie osmotyczne
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Globuliny

A
  • białka proste
  • f. odpornościowa
  • dużo w osoczu, ale występują wszędzie (cytoplazma)
  • przeciwciała
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Histony

A
  • białka proste
  • W jądrze kom.
  • łączą się DNA ->tworzą chromatynę
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Metaloproteiny

A
  • białka złożone + metal
  • np. ferratyna (magazynuje żelazo)
  • metal przyłączony jest w. kowalencyjnym
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Biologiczne znaczenie białek

A
  • stanowią ok. 50% suchej masy komórki
  • F. budulcowa (kolagen, keratyna)
  • F. enzymatyczna (Polimeraza DNA)
  • F. transportowa (hemoglobina)
  • F. motoryczna (Miozyna - skurcz mięśni)
  • F. Zapasowa (mioglobina - tlen)
  • F. Informacyjna (Insulina - poziom glukozy we krwi)
  • F. Receptorowa (Rodopsyna)
  • F. Odpornościowa (globuliny)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Właściwości białek

A

Zole - białka rozpuszczone w wodzie
1. Koagulacja
- wysalanie białka solą metali lekkich (NaCl) do postaci żelu
- nie narusza struktury przestrzennej
- po dodaniu wody wraca do postaci zola (peptyzacja)
2. Denaturacja
- scinanie białka pod wpływem: temp. powyżej 40°, promieniowania UV, stężonych kwasów/zasad, kationów metali ciężkich, chloroformu)
- zniszczenie wiązań stabilizujących złożone struktury białek -> powrót do struktury 1-rzędowej
- nieodwracalna utrata właściwości biologicznych białka
3. R. Ksantoproteinowa
- wykrywanie białek za sprawą stężonego HNO3
- próbka białka zabarwia się na żółto

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly