Aminokwasy/Białka Flashcards
Budowa aminokwasów
-COOH + -NH2 + rodnik - podłączone do centralnego atomu węgla C alpha.
Wiązanie peptydowe
Wiązanie między amino- (tworzące białka), gdzie pomiędzy grupą -COOH jednego i grupą -NH2 drugiego tworzy się wiązanie kowalencyjne spolaryzowane (-H2O)
Oligopeptydy
Niewielkie peptydy (od 2 do kilkunastu reszt aminokwasowych)
Polipeptydy
Duże peptydy (od kilkunastu do ok.100 reszt aminokwasowych)
- większe polipeptydy mają potencjał stania się białkami po osiągnięciu odpowiedniej struktury
Białka proste
- zbudowane tylko z łańcucha polipeptydowego
- Histony Keratyny, Albuminy, Globuliny
Białka złożone
- łańcuch peptydowy + cz. niebiałkowa
- Glikoproteiny (cukier) - Kolagen
- Fosfoproteiny (r. fosforowa) - Kazeina (nośnik amino-)
- Lipoproteiny ( lipid) - HDL
- Chromoproteiny (barwnik) - hemoglobina
- Metaloproteiny
- Nukleoproteiny (k. nukleinowe)
Struktura białek
1- rzędowa:
- Sekwencja amino- w łańcuchu pep.
- utrzymywana przez wiązania peptydowe
- najtrwalsza ze struktur
2-rzędowa:
- Pofałdowany łańcuch pep + wiązania wodorowe
- α - helisa: Prawoskrętne zwinięcie łańcucha wokół własnej osi
- β - harmonijka: sfałdowanie łańcucha na płaszczyźnie
3-rzędowa:
- Pofałdowanie α - helisy i β - harmonijki + wiązania jonowe, odd. hydrofobowe, mostki dwusiarczkowe, wiązania wodorowe, odd. elektrostatyczne
4-rzędowa:
- kilka łańcuchów o strukturze 3-rzędowej
Albuminy
- białka proste
- w osoczu
- utrzymują stabilne ciśnienie osmotyczne
Globuliny
- białka proste
- f. odpornościowa
- dużo w osoczu, ale występują wszędzie (cytoplazma)
- przeciwciała
Histony
- białka proste
- W jądrze kom.
- łączą się DNA ->tworzą chromatynę
Metaloproteiny
- białka złożone + metal
- np. ferratyna (magazynuje żelazo)
- metal przyłączony jest w. kowalencyjnym
Biologiczne znaczenie białek
- stanowią ok. 50% suchej masy komórki
- F. budulcowa (kolagen, keratyna)
- F. enzymatyczna (Polimeraza DNA)
- F. transportowa (hemoglobina)
- F. motoryczna (Miozyna - skurcz mięśni)
- F. Zapasowa (mioglobina - tlen)
- F. Informacyjna (Insulina - poziom glukozy we krwi)
- F. Receptorowa (Rodopsyna)
- F. Odpornościowa (globuliny)
Właściwości białek
Zole - białka rozpuszczone w wodzie
1. Koagulacja
- wysalanie białka solą metali lekkich (NaCl) do postaci żelu
- nie narusza struktury przestrzennej
- po dodaniu wody wraca do postaci zola (peptyzacja)
2. Denaturacja
- scinanie białka pod wpływem: temp. powyżej 40°, promieniowania UV, stężonych kwasów/zasad, kationów metali ciężkich, chloroformu)
- zniszczenie wiązań stabilizujących złożone struktury białek -> powrót do struktury 1-rzędowej
- nieodwracalna utrata właściwości biologicznych białka
3. R. Ksantoproteinowa
- wykrywanie białek za sprawą stężonego HNO3
- próbka białka zabarwia się na żółto