Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia > aminokwasy 1 > Flashcards

aminokwasy 1 Flashcards

1
Q

Ile g białka spożywa dorosły człowiek w ciągu 24h na 1kg masy ciała?

A

0,6 - 0,8g białka na 1kg masy ciała/dobę

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Ile g białka przeciętnie spożywa dorosły człowiek w ciągu doby?

A

50g białka/dobę

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Ile g białka spożywa dziecko na 1kg masy ciała w ciągu doby?

A

powyżej 1g na 1kg masy ciała/dobę

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Jakie są źródła aminokwasów wchodzących w skład puli aminokwasów w organizmie?

A
  • z diety
  • z przekształconych białek organizmu
  • z Glc
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

W co mogą być przekształcane aminokwasy zgromadzone w puli aminokwasów w organizmie?

A
  • w CO2, H2O, ATP
  • w Glc
  • w lipidy
  • w związki drobnocząsteczkowe
  • w białka organizmu
  • w mocznik
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Co się dzieje z nadmiarem aminokwasów w organizmie?

A

NADMIAR NIE JEST MAGAZYNOWANY!
* wbudowywane w białka
* metabolizowane do CO2, H2O i ATP
* substrat do syntezy węglowodanów i lipidów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Co jest aminokwasowym prekursorem Glc?

A

aminokwasy glukogenne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Co jest aminokwasowym prekursorem hemu, kwasu glikocholowego i kwasu hipurowego?

A

glicyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Co jest aminokwasowym prekursorem glutationu?

A

glutaminian
cysteina
glicyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Co jest aminokwasowym prekursorem glukozaminy (glikoprotein i gliokozaminoglikanów) ?

A

glutamina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Co jest aminokwasowym prekursorem NAD i NADP?

A

tryptofan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Co jest aminokwasowym prekursorem ciał ketonowych?

A

leucyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Co jest aminokwasowym prekursorem karnityny?

A

reszty lizyny niektórych białek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Co jest aminokwasowym prekursorem kreatyny?

A

arginina
metionina (jako SAM)
glicyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Co powstaje z kreatyny?

A

fosfokreatyna, a z niej kreatynina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Jaki związek jest markerem funkcji nerki?

A

kreatynina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Co jest aminokwasowym prekursorem sfingozyny (sfingolipidów, cerebrozydów, ceramidów i gangliozydów)?

A

seryna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Co jest aminokwasowym prekursorem SAM (dawcy grup metylowych)?

A

metionina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Co jest aminokwasowym prekursorem melaniny?

A

tyrozyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Jakiego enzymu brakuje u albinosów?

A

tyrozynazy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Z jakich aminokwasów powstają puryny?

A

glicyna
glutamina
kwas asparaginowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Z jakich aminokwasów powstają pirymidyny?

A

glutamina
kwas asparaginowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Z jakich aminokwasów powstaje hyndroksyprolina i hyndroksylizyna?

A

z reszt proliny i lizyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Z jakich aminokwaśów powstaje pirydynolina i deoksypirydynolina?

A

z reszt lizyny przekształconych a allizynę

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Z jakich aminokwasów powstaje NO (czynnik rozszerzający naczynia krwionośne, wpływający na wiele procesów metabolicznych) ?

A

z argininy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Z jakich aminokwasów powstaje asymetryczna dimetyloarginina (inhibitor NO)?

A

z reszt argininy przyłączonych do białek mięśni

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Z jakich aminokwasów powstaje dopamina, noradrenalina i adrenalina?

A

z tyrozyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Z jakich aminokwasów powstaje T3 i T4?

A

z reszt tyrozyny przyłączonych do tyreoglobuliny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Z jakich aminokwasów powstaje serotonina i melatonina?

A

z tryptofanu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Z jakiego aminokwasu powstaje histamina?

A

z histydyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Funkcje histaminy

A
  • czynnik rozszerzający naczynia
    krwionośne
  • uwalniana podczas reakcji alergicznych,
  • stymuluje sekrecję HCl w żołądku – blokery receptora stosowane w chorobie wrzodowej
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Z jakich aminokwasów powstaje GABA (kwas gamma-aminomasłowy)?

A

z glutaminianu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Jaki aminokwas jest regulatorem uwalaniania insuliny i prolaktyny?

A

leucyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Jaki aminokwas jest aktywatorem syntazy N-acetyloglutaminianowej?

A

arginina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Jakie związki są wydalane z moczem przez zdrową, dorosłą osobę, spożywającą normalną dietę, w ciągu 24h?

A

mocznik
kreatynina
amoniak
kwas moczowy
aminokwasy (głównie histydyna)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Ile g mocznika jest wydalane z moczem w ciągu doby?

A

30 g

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Ile procent całkowitego wydalanego azotu jest wydalane w postaci mocznika?

A

90%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Kiedy zachodzi bardziej aktywna degradacja aminokwasów?

A
  • w nieleczonej cukrzycy
  • w czasie głodzenia
  • podczas rozległych urazów ciała np. oparzeń
  • podczas nadmiernego spożywania białek
  • kiedy nadmiarowe aminokwasy nie są wykorzystywane w procesach biosyntezy białka i innych związków
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Kiedy zwiększa się ilość wydalanego azotu?

A

gdy zachodzi bardziej aktywna degradacja aminokwasów, czyli wtedy:
- w nieleczonej cukrzycy
- w czasie głodzenia
- podczas rozległych urazów ciała np. oparzeń
- podczas nadmiernego spożywania białek
- kiedy nadmiarowe aminokwasy nie są wykorzystywane w procesach biosyntezy białka i innych związków

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Kiedy i u kogo bilans azotowy ustroju jest wyrównany?

A

u zdrowej osoby dorosłej

Tyle samo jest aminokwasów przyjmowanych z pokarmem, co wydalanych w postaci mocznika i innych związków azotowych.

Tyle samo aminokwasów jest zużytych do syntezy białek organizmu, co powstaje z degradacji białek organizmu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Kiedy i u kogo blians azotowy ustroju jest dodatni?

A

**u kobiet w ciąży, u dzieci, u osób w okresie rekonwalescencji **

Więcej aminokwasów jest przyjmowanych z pokarmem niż wydalanych w postaci mocznika i innych związków azotowych.

Więcej aminokwasów jest żużywanych do syntezy białek organizmu niż aminokwasów powstających z degradacji białek organizmu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Na czym polega blians azotowy ustroju ujemny podczas głodzenia, chorób, oparzeń i przy rozglełych urazach ?

A

Wzmożona jest degradacja białek organizmu oraz często również niedostateczne przyjamowanie aminokwasów z pokarmem, ale wydalanie jest w normie.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Na czym polega blians azotowy ustroju ujemny podczas stresu metabolicznego?

A

Przyjmowana jest odpowiednia ilość aminokwasów z dietą, ale wzmożona jest degradacja białek organizmu, co doprowadza do większego wydalania.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Na czym polega bilans azotowy ustroju ujemny, gdy nie dostarczamy z dietą aminokwasów egzogennych?

A

Wzmożona jest degradacja białek organizmu, ale wydalanie w normie.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Jak degradowane są wewnątrzkomórkowe białka organizmu?

A
  1. proteoliza w proteasomach zależna od ATP
  2. proteoliza lizosomalna (katepsyny)
  3. proteoliza katalizowana przez kaspazy (enzymy proteolityczne uczestniczące w apoptozie)
  4. proteoliza przy udziale kalpain (proteaz zależnych od wapnia)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Jak degradowane są zewnątrzkomórkowe białka?

A

przy udziale metaloproteinaz macierzy pozakomórkowej (MMP)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Co reguluje degradację białek zewnątrzkomórkowych?

A

tkanowe inhibitory metaloproteinaz TIMP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Jakie białka uczestniczą w procesie ubikwitynacji?

A

E1, E2, E3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Co robią białka E1, E2, E3?

A

katalizują powstanie kompleksu:
białko degradowane-kilka cząsteczek ubikwityny w określonej kolejności

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Z czym łączy się C-końcowa reszta ubikwityny?

A

z resztą lizyny białka ulegającego degradacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Czym jest bortezomib?

A

inhibitor proteasomu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

Jaka jednostka chorobowa jest leczona za pomocą bortezomibu?

A

szpiczak mnogi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

Które białka zawierają wszystkie egzogenne aminokwasy?

A

białka zwierzęce

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

Które białka są niepełnowartościowe?

A

białka roślinne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

Jakiego aminokwasu nie zawiera kukurydza?

A

lizyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

Jakiego aminokwasu nie ma w roslinach strączkowych?

A

metioniny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

Jakie mogą być rodzaje niedożywienia białkowo-energetycznego (protein energy malnutrition - PEM)?

A

kwashiorkor
marasmus (uwiąd)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

Co to jest kwashiorkor?

A

brak białka, ale ilość węglowodanów i lipidów w normie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

Co to jest marasmus (uwiąd)?

A

brak białka, węglowodanów i lipidów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

Kiedy arginina i histydyna są aminokwasami endogennymi?

A

u dorosłych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

Kiedy arginina i histydyna są aminokwasami egzogennymi?

A

u dzieci

62
Q

Aminokwasy endogenne

A
  • arginina
  • histydyna
  • alanina
  • asparagina
  • asparaginian
  • glicyna
  • glutamina
  • glutaminian
  • cysteina
  • selenocysteina
  • prolina
  • seryna
  • tyrozyna
63
Q

Aminokwasy egzogenne

A
  • arginina
  • histydyna
  • lizyna
  • leucyna
  • izoleucyna
  • treonina
  • tryptofan
  • metionina
  • fenyloalanina
64
Q

Które aminokwasy nazywamy warunkowo koniecznymi?

A

arginina i histydyna

65
Q

Jakie aminokwasy mogą być syntetyzowane z ketokwasów?

A

walina
leucyna
izoleucyna

66
Q

Z czego powstaje tyrozyna?

A

z fenyloalaniny

67
Q

Od czego jest zależne powstawanie selenocysteiny?

A

od selenu

68
Q

Jaką alergię pokarmową może u niektórych osób powodować spożycie glutenu?

A

celiakię

69
Q

Jakie peptydy są w glutenie i co one zawierają?

A

paptydy gliadynowe, które zawierają duże ilości glutaminy

70
Q

Etiopatogeneza celiakii.

A
  1. Czynniki genetyczne (głównie geny kodujące antygeny zgodności
    tkankowej HLA-DQ2 i HLA-DQ8)
  2. Transglutaminaza tkankowa (czynnik wewnętrzny)
  3. Gluten (czynnik zewnętrzny)
71
Q

Z czym związana jest zmiana aktywności transglutaminazy?

A
  1. choroby immunologiczne
  2. choroby neurodegeneracyjne
  3. nowotwory
  4. choroby skóry
  5. włóknienie narządów
72
Q

Jakie aminokwasy występują w kolagenie?

A

hydroksyprolina i hydroksylizyna

73
Q

Jaki enzym katalizuje powstawanie hydroksyproliny i hydroksylizyny?

A
  • hydroksyprolina - hydroksylaza prolilowa
  • hydroksylizyna - hydroksylaza lizylowa
74
Q

Gdzie występuje selenocysteina?

A

w selenoproteinach

75
Q

Główne selenoproteiny u człowieka.

A

dejodynaza
peroksydaza glutationu
reduktaza tioredoksyny

76
Q

Do czego może doprowadzić niedobór selenoprotein?

A
  • zwiększona podatność na nowotwory
  • miażdżyca
  • kardiomiopatia
77
Q

Do czego jest rozkładane w żołądku spożyte białko i jaki enzym za to odpowiada?

A

do oligopeptydów i do polipeptydów
ENZYM: pepsyna

78
Q

Do czego są rozkładane peptydy w jelicie cienkim i jakie enzymy za to odpowiadają?

A

do aminokwasów
ENZYMY: aminopeptydazy, karboksypeptydazy jelitowe

78
Q

Do czego są rozkładane polipeptydy i oligopeptydy w dwunastnicy i jakie enzymy biorą w tym udział?

A

do peptydów
ENZYMY: enzymy trzustkowe

79
Q

Co jest niezbędne do działania enzymów rozkładających spożyte białko?

A

H2O

80
Q

Jak po kolei przebiega trawienie białek w żołądku?

A
  1. spożycie białka
  2. wydzielanie gastryny przez komórki śluzówki
  3. gastryna pobudza wydzielanie HCl przez komórki okładzinowe
  4. HCl wykazuje działanie przeciwbakteryjne i denaturuje spożyte białka
  5. Gastryna pobudza też wydzielanie pepsynogenu przez komórki główne
  6. Pepsynogen przekształca się do pepsyny
  7. Pepsyna w obecności H2O rozkłada zdenaturowane wcześniej białka
  8. Tworzy się mieszanina polipeptydów i peptydów
  9. Ta mieszanina przekazywana jest do dwunastnicy i jelita cienkiego.
81
Q

Jak po kolei przebiega trawienie białek w jelicie cienkim?

A
  1. kwaśna mieszanina polipeptydów i peptydów trafia z żołądka do jelita cienkiego
  2. ta mieszanina pobudza sekretynę i cholecystokininę, które pobudzają trzustkę do wydzielenia: trypsynogenu, chymotrypsynogenu i prokarboksypeptydaz A i B
  3. Trypsynogen, chymotrypsynogen i prokarboksypeptydazy A i B zostają aktywowane.
  4. Trypsyna, chymotrypsyna i karboksypeptydazy A i B w obecności H2O rozkładają mieszaninę polipeptydów i peptydów do peptydów i aminokwasów.
82
Q

Co powoduje aktywację trypsynogenu do trypsyny?

A

enteropeptydaza

83
Q

Co powoduje przekształcenie chymotrypsynogenu do chymotrypsyny?

A

trypsyna

84
Q

Co powoduje przekształcenie prokarboksypeptydazy A i B do karboksypeptydazy A i B?

A

trypsyna

85
Q

Co jest niezbędne do przekształcenia proenzymów trzustkowych w ich aktywne formy?

A

H2O

86
Q

W jakim pH działają enzymy trzustkowe?

A

pH 7-8

87
Q

Czym jest pankreozymina?

A

to inaczej cholecystokinina

88
Q

Co się dzieje z aminokwasami, które powstały w jelicie cienkim?

A

są wchłaniane do żyły wrotnej i są transportowane do wątroby

89
Q

Jak trzustka jest chroniona przed samostrawieniem?

A
  • synteza enzymów w formie nieaktywnej
  • synteza inhibitora trypsyny
90
Q

Co się stanie, gdy mechanizmy ochronne trzustki zawodzą?

A

ostre zapalenie trzustki

91
Q

Ile gramów białek ze 100g białek zawartych w pożywieniu zostanie wchłoniętych w jelicie cienkim?

A

90g

92
Q

Ile gramów białek ze 100g białek zawartych w pożywieniu przejdzie do jelita grubego?

A

10g

93
Q

Co się dzieje z białkami, które przeszły do jelita grubego?

A

są rozkładane do aminokwasów

94
Q

W co przekształcane są aminokwasy w jelicie grubym?

A

NH3/NH4+, H2 , CO2, CH4, H2S

95
Q

Jakie enzymy przekształcają aminokwasy w jelicie grubym?

A

enzymy bakteryjne katalizujące:
- oksydacyjną deaminację
- dekarboksylację
- fermentację i inne

96
Q

Co jest głównym substratem energetycznym w jelicie grubym?

A

maślan
propionian
octan

97
Q

Co jest głównym substratem energetycznym w jelicie cienkim?

A

glutamina

98
Q

W jaki sposób aminokwas jest transportowany do światła enterocytu?

A

kotransport z Na+

99
Q

W jaki sposób aminokwas opuszcza enterocyt i przechodzi do naczynia krwionośnego?

A

dzięki transportowi ułatwionemu przy udziale translokatora

100
Q

Jakie aminokwasy są transportowane systemem transportu aminokwasów obojętnych?

A
  • alanina
  • glicyna
  • seryna
  • walina
  • leucyna
  • izoleucyna
  • treonina
  • fenyloalanina
  • tyrozyna
  • tryptofan
  • asparaginian
  • histydyna
  • cysteina
  • metionina
  • cytrulina
101
Q

Z jaką chorobą mamy do czynienia, gdy zawodzi system transportu aminokwasów obojętnych?

A

choroba Hartnupów

102
Q

Jakie aminokwasy są transportowane systemem transportu cysteiny i innych?

A
  • lizyna
  • arginina
  • ornityna
  • cysteina
103
Q

Z jaką chorbą mamy do czynienia, gdy zawodzi system transportu cysteiny?

A

cystynuria

104
Q

Jakie aminokwasy są transportowane systemem systemem transportu aminokwasów dwukarboksylowych?

A
  • glutaminan
  • asparaginian
105
Q

Z jaką chorobą mamy do czynienia, gdy zawodzi system transportu aminokwasów dwukarboksylowych?

A

aciduria aminokwasów dwukarboksylowych

106
Q

Z jaką chorobą mamy do czynienia, gdy zawodzi system transportu glicyny i iminokwasów?

A

syndrom Josepha
glicynuria

107
Q

Jakie aminokwasy są transportowane systemem transportu glicyny i iminokwasów?

A

glicyna, prolina

108
Q

Gdzie występuje gamma-glutamylotransferaza GGT?

A
  • enterocyt
  • nerka
  • komórki kanalików żółciowych
  • siateczka śródplazmatyczna enterocytów
109
Q

Kiedy GGT jest uwalniana do krwi?

A

w chorbach wątroby i dróg żółciowych:
- cholestaza
- polekowe i poalkoholowe uszkodzenie komórek wątroby

110
Q

W co mogą być przekształcone aminokwasy, które dostały się do wątroby?

A

mocznik (57%)
białka osocza (6%)
białka wątroby
glukoza
CO2+H2O+ATP

111
Q

Gdzie trafiają aminokwasy rozgałęzione z krwi?

A

do wątroby, a potem do mięśni

112
Q

Gdzie hydrolizowane są białka organizmu?

A

wewnątrzkomórkowo (mięśnie) i pozakomórkowo

113
Q

Gdzie hydrolizowane są białka z pokarmu?

A

w przewodzie pokarmowym

114
Q

Jakie są etapy katabolizmu białek w organizmie człowieka?

A

1) hydroliza białek
2) transaminacja
3) oksydacyjna deaminacja
4) biosynteza mocznika

115
Q

Czego do działania wymagają aminotransferazy?

A

fosforanu pirydoksalu (pochodnej wit. B6) - PLP/PAL

116
Q

W jaki alfa-ketokwas zmieni się walina?

A

w kwas alfa-ketoizowalerianowy

117
Q

Co to jest AST?

A

Aspat - aminotransferaza asparaginianowa

118
Q

Do czego wykorzystuje się Aspat?

A

do diagnostyki chorób wątroby

119
Q

Co stymuluje oksydacyjną deaminację?

A

ADP i GDP

120
Q

Co stymuluje reduktywną aminację?

A

ATP i GTP

121
Q

Gdzie znajduje się glutaminaza?

A
  • nerka
  • jelito cienkie
  • wątroba
122
Q

Gdzie znajduje się asparaginaza?

A

nigdzie, stosowana jako lek w białaczkach

123
Q

Jaki enzym przekształca
L-aminokwasy w alfa-ketokwas?

A

oksydaza L-aminokwasów

124
Q

Jak metabolizowane są D-aminokwasy, które są produktami metabolizmu bakteryjnego?

A

przy udziale oksydazy D-aminokwasów

125
Q

Źródła amoniaku

A
  • transaminacja sprzężona z reakcją dehydrogenazy glutaminianowej
  • hydroliza glutaminy w jelicie cienkim, nerce i wątrobie
  • działanie deaminazy AMP w mięśniach szkieletowych
  • działanie oksydaz aminokwasów w peroksysomach
  • działanie oksydaz aminokwasów w mitochondriach
  • rozkład glicyny
  • deaminacje innych niż AMP puryn i pirymidyn
126
Q

Procesy wiążące toksyczny amoniak

A
  • synteza mocznika
  • synteza glutaminianu i innych aminokwasów
  • synteza glutaminy
  • inne
127
Q

Jak wygląda metabolizm glutaminy podczas kwasicy?

A

większość glutaminy jest metabolizowana w nerce do amoniaku, po to aby oszczędzić HCO3-, czyli substrat do syntezy mocznika

128
Q

Źródła amoniaku dla cyklu mocznikowego

A

NH4+
z asparaginianu

129
Q

Fizjologiczne stężenie mocznika

A

2,5 - 6,4 mM/dL
lub
15 - 39 mg/dL

130
Q

Fizjologiczne stężenie amoniaku w moczniku BUN

A

7 - 18 mg/dL

131
Q

Co może powodować zbyt duża ilość mocznika stwierdzana u chorych na CKD (chronic kidney disease)?

A
  • uszkodzenie nabłonka jelitowego –> toksyny przechodzą do krążenia ogólnego –> stan zapalny
  • dysfunkcja komórek śródbłonka naczyń –> choroby sercowo-naczyniowe
  • stymulacja powstawania RFT–> oporność na insulinę
  • karbamylacja białek –> włóknienie nerek, miażdżyca
132
Q

Jaka jest rola glutaminianu w syntezie mocznika?

A
  1. bierze udział w utworzeniu NH4+ (przekształcenie glutaminianu w alfa-ketoglutaran)
  2. bierze udział w przekształceniu szczawiooctanu w asparaginian, czyli powstanie asparaginianu
133
Q

Gdzie występuje enzym syntetaza karbamoilofosforanowa I?

A

w macierzy mitochondrium wątroby

134
Q

Co stymuluje enzym syntetazę karbamoilofosforanową I?

A

N-acetyloglutaminian

135
Q

Gdzie występuje enzym karbamoilotransferaza ornitynowa?

A

mitochondria wątroby

136
Q

Ile moli ATP wymaga synteza 1 mola mocznika?

A

4 mole ATP

137
Q

Na czym polega krótkoterminowa regulacja cyklu mocznikowego?

A
  • Allosteryczna aktywacja mitochondrialnej syntetazy karbamoilofosforanowej przez N-acetyloglutaminian.
  • Zwiększone stężenie argininy stymuluje powstawanie N-acetyloglutaminianu z glutaminianu i acetylo-CoA.
138
Q

Jakie wyróżniamy typy regulacji cyklu mocznikowego?

A
  • krótkoterminową (na poziomie katalizy)
  • długoterminową (na poziomie syntezy enzymu)
139
Q

Na czym polega długoterminowa regulacja cyklu mocznikowego?

A
  • Dieta wysokobiałkowa indukuje ekspresję genów
    kodujących enzymy cyklu mocznikowego i
    aminotransferaz.
  • Dieta niskobiałkowa działa przeciwstawnie.
140
Q

W której strefie wątroby i w jakich hepatocytach następuje głównie synteza mocznika?

A

w strefie okołowrotnej, hepatocyty okalające żyłę wrotną

141
Q

W której strefie wątroby i w jakich hepatocytach następuje głównie synteza glutaminy?

A

w strefie okołożylnej, hepatocyty okalające żyłę wątrobową

142
Q

Zespół Rey’a (hiperamonemia typu I)
Jaki enzym nie działa?

A

syntetaza karbamoilofosforanowa I

143
Q

Zespół Rey’a podobny (hyperamonemia typu II)
Jaki enzym nie działa?

A

karbamoilotransferaza ornitynowa

144
Q

Cytrulinuria
Jaki enzym nie działa?

A

syntetaza argininobursztynianowa

145
Q

Acidemia argininobursztynianowa
Jaki enzym nie działa?

A

liaza argininobursztynianowa

146
Q

Niedobór arginazy
Jaki enzym nie działa?

A

arginaza

147
Q

Co to jest hiperamonemia?

A

wzrost stężenia amoniaku we krwi ponad 80 umol/l u dorosłych i ponad 110 umol/l u
noworodków

148
Q

Jak leczy się całkowity brak enzymów cyklu mocznikowego?

A

nie leczy się, śmierć noworodków

149
Q

Jak leczy się niedobory enzymów cyklu mocznikowego?

A

a) dieta ubogobiałkowa (Unikać nadmiaru białka. Pamiętać o uzupełnianiu w argininę)
b) podawanie beznoesanu lub fenylooctanu sodu
c) hemodializa (transfuzja krwi) – aby obniżyć stężenie amoniaku we krwi i uniknąć
uszkodzenia mózgu przez amoniak.

150
Q

Co to jest zespół Rey’a?

A

skutki niezdolności uszkodzonych
mitochondriów do spożytkowania karbamoilofosforanu,
który staję się wówczas substratem do nadmiernego
cytoplazmatycznego wytwarzania kwasu orotowego

Biochemia (5 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions