Aminokisline i proteini

Question 1

Nabroji 4 vrste struktura i po čemu se razlikuju.

Answer 1

• redoslijed
• prostor
• nekoliko polipeptidnih lanaca

Question 2

Nacrtaj nastajanje peptidne veze.

Answer 2

AA+AA->P

Question 3

Dokaži da je peptidna veza dipol.

Answer 3

Rezonancijske strukture

Question 4

Objasni alfa zavojnicu.

• Vodikove veze između kojih atoma je stabiliziraju?
• U kojem su smjeru usmjerene peptidne veze
• između kojih atoma imamo v.v.
• objasni područja lokalne stabilizacije
• koje aminokiseline imaju veću/manju sklonost prema njoj
• objasni stabilizaciju i destabilizaciju

Answer 4

• v.v. između karbonilnog atoma kisika i amidnog dušika peptidne veze stabiliziraju alfa zavojnicu
• prema unutra
• lok.stab. odnosi se na stvaranje ionskih mostova među aminokiselinama
• alanin ima najveću sklonost, a glicin i prolin najmanju
• destabiliziraju pro i gly, odbijajuće interakcije
• stabiliziraju v.v., alanin i privlacne interakcije

Question 5

Objasni beta nabranu strukturu.

Answer 5

Antiparalelna je stabilnija od paralelne; lanci su suprotnog smjera, v.v. su na pravcu i bocni ogranci strse u suprotnom smjeru

Question 6

Objasni proteostazu.

Answer 6

Proteostaza je dinamička regulacija uravnoteženog, funkcionalnog proteoma .

Question 7

Objasni agregiranje.

Answer 7

Protein aggregation is a biological phenomenon in which intrinsically disordered proteins or mis-folded proteins aggregate (i.e., accumulate and clump together) either intra- or extracellularly. Mis-folded protein aggregates are often correlated with diseases.

Although protein aggregation is potentially harmful for the cell and usually compromises its fitness, the vast majority of proteins contain sequences that predispose them to aggregate.

Question 8

Nabroji neke funkcije proteina (6)

Answer 8

katalizatori
prenose i pohranjuju ostale molekule
mehanička potpora
imunosna zaštita
prenose živčane impulse
kontroliraju rast

Question 9

Koja su ključna svojstva proteina?

Answer 9

1. Proteini su linearni polimeri koji su sastavljeni od monomernih jedinica- aminokiselina
   Spontano se sklapaju u 3D strukture-čime je njihova funkcija izravno određena
2. Sadrže različite funkcijske skupine- reakcije
3. Mogu djelovati međusobno ili s drugim biološkim makromolekulama tvoreći složene nakupine. Na taj način mogu vršiti aktivnosti koje pojedinačni proteini ne mogu.
4. Razlikujemo krute i fleksibilne proteine.

Question 10

Važnost primarne strukture proteina

Answer 10

1. Mehanizam djelovanja
2. Prostorna građa
3. Molekularna patologija
4. Evolucijska prošlost proteina

Question 11

Uslijed čega nastaju sekundarne strukture

Answer 11

Uslijed vodikovih veza među skupinama N-H i C=O aminokislina koje su blizu jedna drugoj u linearnoj strukturi

Question 12

Detaljnije o alfa zavojnici:
Objasni stablizaciju među vezama.
Zašto je desna povoljnija.

Answer 12

CO skupina svake aminokiseline tvori vodikov most sa skupinom NH četvrte po redu aminokiseline.
Znači samo aminokis. na krajevima nisu uključene u tvorbu.
Porstorno su blizu one aminokiseline koje su za 3 ili 4 udaljene.
Svaki okret-13 atoma-3.6 aminokiselina:1+1+1+0.3+0.3
Desna je povoljnija jer stvaraju manje steričke smetnje između bočnog ogranka i okosnice.

Question 13

Beta nabrana ploča: detaljnije
Od čega je građen.
Kako izgleda antiparalelna, a kako paralelna.

Answer 13

Građen je od 2+ polipeptidnih lanaca.-dijelovi se zovu beta niti koje su gotovo izdužene
Ovisi o mjestu v.v.

Question 14

Povratni okreti i omče.

Answer 14

Povratni okret(beta okret) povezuje i aminokis. (CO) s i+3 aminokis. (NH) i ta interakcija stablizira  nagle promjene smjera polipeptidnog lanca.
Omega omče NEMAJU pravilnu periodičnu strukturu već je kruta i strogo definirana.

Okreti i omče nalaze se na površini proteina.