Aminoácidos y proteínas Flashcards
Tema 5
¿Qué son los aminoácidos?
Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que al unirse entre sí forman las proteínas. Se compone de C, H, O y N y algunos poseen S. Se caracterizan por poseer en su molécula un grupo carbonizo, un grupo amino y una cadena lateral o grupo R, todos ellos unidos covalentemente a un átomo de C denominado alfa
¿Cuántos aminoácidos existen?
Existen 20 aminoácidos proteicos, que son los constituyentes básicos de las proteínas. Además hay otros 150 que se encuentran libres o combinados en las células y en los tejidos, epro que no forman parte de las proteínas, y se conocen como aminoácidos no proteicos
Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos
Los aminoácidos presentan grupos ácidos y grupos básicos, por lo que las sustancias son anfóteras. Los grupos ácidos y básicos pueden neutralizarse mutuamente formando iones bipolares, llamados también iones híbridos. El pH en el que un aminoácido forma un ión híbrido se denomina punto isoeléctrico
Estereoquímica y actividad óptica de los aminoácidos
Todos los aminoácidos obtenidos de la hidrólisis de la proteína tienen al menos un C asimétrico. Por ello, pueden presentar 2 configuraciones espaciales, la D y la L según la orientación del grupo amino. Estas 2 configuraciones espaciales se denominan estereoisómeros. Al igual que ocurre en los monosacáridos, los aminoácidos muestran actividad óptica
Enlace peptídico
Los aminoácidos se unen para formar cadenas mediante enlaces peptídicos, que son enlaces covalentes de tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, que da lugar a la pérdida de una molécula de agua
Estructura primaria
La estructura primaria la poseen todas las proteínas e indica los aminoácidos que las forman y el orden en que están unidos, empezando siempre por el aminoácido cuyo grupo amino queda libre y acabando por le que tiene el grupo carboxilo libre. Se caracteriza por su disposición en zigzag. Es la estructura más sencilla y, sin embargo, la más importante, ya que determina el resto de estructuras proteicas con niveles superiores de organización
Estructura secundaria
Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable, y es consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los enlaces de los C alfa de los aminoácidos. Los modelos más frecuentes son la alfa-hélice, la conformación beta o lámina plegada y la hélice de colágeno
Estructura en alfa-hélice
La cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre si misma y se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH d eun enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que lo sigue. No todos los polipéptidos pueden formar una alfa-hélice estable, por ejemplo, la presencia de prolina hace que la alfa-hélice se interrumpa y se origine un pliegue rígido o curvatura debido a que este aminoácido impide la formación de enlaces de H
Conformación beta o lámina plegada
Este modelo se caracteriza porque la cadena polipeptídica adopta una forma en zigzag debido a la ausencia de enlaces de H entre los aminoácidos cercanos en su estructura primaria. Pero si la cadena se repliega sobre si misma, los aminoácidos pasan a quedar próximos y es entonces cuando se pueden formar enlaces de H intracatenarios.
Hélice de colágeno
Es la estructura que presenta el colágeno, proteína que forma parte de los tendones y de los tejidos conectivos. Se trata de una estructura particularmente rígida. El colágeno está compuesto mayoritariamente por prolina y por ello no puede adoptar ninguna de las estructuras anteriores
Estructura terciaria
Es el modo en la que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio. Es una estructura estable. Las carácterísticas de una proteína y sus funciones biológicas dependen de la estructura terciaria que tenga. Está constituida por varios dominios, unidades compactas de netre 50 y 300 aminoácidos conectadas a través del esqueleto polipeptídico muy estables.
Estructura cuaternaria
ALgunas proteínas se componen de 2 o más cadenas polipeptídicas agregadas en una macromolécula funcional. A estas cadenas polipeptídicas se las denomina subunidad, monómero o protómero. El colágeno es una proteína fibrosa. La hemoglobina es una proteína globular constituida por cuatro cadenas polipeptídicas, dos alfa y dos beta
Amiloidosis
Las amiloidosis son un grupo de enfermedades degenerativas humanas y de los animales que se caracterizan por la deposición extracelular de depósitos insolubles de naturaleza proteica.
Solubilidad
Se debe a la presencia en la superficie de las proteínas de aminoácidos con radicales polares que establecen puentes de H con las moléculas de agua y forman a su alrededor una capa de solvatación que impide su unión con otras proteínas. Si esta capa se rompe, compiten con las cargas de las proteínas y ello provoca que se unan unas con otras y precipiten.
Desnaturalización
Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen. Pierden su actividad biológica. Es reversible, las proteínas se pueden renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su conformación nativa, recuperando con ello la actividad biológica perdida
