Aminoacidos Y Proteinas Flashcards
Funciones de aa
Hormonas
Neurotransmisores
Receptores
Canales
Enzimas
Cuantos aa constituyen monomeros de las proteínas
Solo 20
El triptofano (trp) da origen a
Niacina y a la serotonina
La glicina (gly) es precursora de
Porfirias como el heme
La arginina Arg es precursor de
Óxido nitrico
El asparagina, glicina, glutamina Arg, Gly, Gln son precursores de
Nucleotidos
La tyr tirosina es precursora de
Hormonas tiroideas
La phe da origen a la
Tyr tirosina
A qué fármaco da origen Tyr
L-DOPA
L-DOPA
Fármaco Precursor de la dopamina
Da origen a dopamina, norepinefrina y epinefrina
Zwitterion
Número igual de gpos ionizables de carga opuesta
Gpos R no polares alifáticos
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Metionina
Isoleucina
Gpos R polares sin carga
Serina
Treonina
Cisteina
Prolina
Asparagina
Glutamina
Gpos r cargados posituvamente LIAH+
Lisina
Arginina
Histidina
Gpos R carga negativa
Aspartato
Glutamato
Gpos r no polares, aromáticos
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
El organismo solo reconoce a
Las L-AA
La D-Ala y D-Glu
Pertenecen al peptidoglicano de la pared bacteriana
La D-Phe es
Un componente antimicrobiano
Aminoácidos esenciales
Fenilalanina phe
Isoleucina ile
Leucina leu
Lisina lys
Metionina met
Treonina thr
Triptofano trp
Valina Val
Arginina Arg
Histidina His
Aminoácidos no esenciales 10
Aspartato Asp
glutamato Glu
Alanina Ala
Asparagina Asn
Cisteina Cys
Glicina Gly
Glutamina Gln
Prolina Pro
Serina Ser
Tirosina Tyr
Hidroxiprolina
Hidroxilisina
HAlfa-cetoglutarato PAGH
Glutamato
Glutamina
Prolina
Arginina
Histidina
Pagh
3-fosfoglicerato SCG
Serina
Glicina
Cisteina
oxALAceTato MAALT
Aspartato
Asparagina
Metionina
Treonina
Lisina
Piruvato VALI
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Fosfoenolpiruvato y eritrosina 4-fosfaTo
Triptofano
Fenilalanina
Tirosina
Ribosa-5-fosfato
Histidina
La forma cis suele estar favorecida V o F
FALSOTEEEEE
La trans es la favorecida
El cis puede interferir estericamente los gpos R
2 aminoácidos
Dipeptido
3 aa
Tripeptido
Menos de 10
Oligopeptido
10 a 100
Polipéptido
+ 100aa
Proteina
Nomenclatura
Se cambia de INA a IL
Y el último conserva su nombre
Anemia falciforme
Sustitución de ácido glutámico x Valina
Tipos de proteínas x su composición
Holoproteinas
Heteroproteinas
Holoproteinas división
Globulares
Filamentosas
HoloProteinas GlobulAres (no Aa)
Albuminas
Globulinas
Gluteinas
Prolaminas
Holoproteinas filamentosas QEC
Colágeno
Elastina
Queratina
Heteroproteinas división NCGL
Cromoproteinas
Lipoproteinas
Glucoproteinas
Nucleoproteinas
Cromoproteinas
Hemoglobina
Lipoproteinas
HDL
VDL
Glucoproteinas
Inmunoglobulinas
Nucleoproteinas
Ribosomas
Funciones de proteínas
Estructural o soporte
Enzimas
Transporte
Reserva energética
Inmunidad y protección
Hormonas
Contracción muscular
Recepción de señales
Toxinas
Ejemplos de proteínas de soporte
Lipoproteinas
Colágeno
Elastina
Queratina
Ejemplos de proteínas de transporte
Albumina
Hemoglobina
Citocromos
Ejemplos de proteínas de reserva energética
Ovoalbumina
Caseína
Ejemplos de proteínas de inmunidad y protección
Inmunoglobulinas
Fibrinogeno
Trombina
Ejemplos de proteínas de contracción muscular
Miosina
Actina
Ejemplos de proteínas tóxicas
Prototoxinas
Proteínas globulares características
Estructura compacta
Solubles en agua o lípidos
Estructura secundaria compleja (a-helice, b-plegada)
Estructura cuartenaria estabilizada x interacciones no covalentes
Proteínas fibrosas características
Estructura extendida
Insoluble en agua y lípidos
Estructura secundaria simple
Estructura cuarternaria estabilizada por enlaces covalentes
Phi
En contra de las manecillas del reloj
Psi
A favor de las manecillas
V o F, el cuerpo no almacena aminoácidos
Verdadero
Urea
Es el principal producto nitrogenado de excreción
V o F cada día se recambian de 1 al 2% de proteína corporal total
Verdadero
Fuentes que abastecen las proteínas
Aa de la degradación de proteínas endógenas
Aa derivados de proteína exógena (dieta)
Aa no esenciales sintetizados x intermediarios del metabolismo
Los aa se utilizan x 3 rutas
Síntesis de proteínas corporales
Consumo de aminoácidos como precursores de moléculas esenciales
Conversión de aa en glucosa, glucógeno, ag, cc
Vida media de proteínas hepaticas
30 min a más de 150 hrs
Vida media de proteínas housekeeping
+100 hrs
Sistemas enzimáticos de degradación de proteínas
Sistema ubiquitina dependientes de ATP del citosol
Sistema de enzimas degradadoras independientes del ATP de los lisosomas
Las proteínas se tienen que transformar en
Di y tripeotidos así como ama libres
Las enzimas proteoliticas son responsables de
Degradación de proteínas
En donde produce la degradación de las enzimas proteoliticas
Estómago
Páncreas
Intestino delgado
El glutamato es convertido a prolina x
Reacciones de ciclización y reducción
La serina proviene de
3-fosfoglicerato
MTHF funciona como
Estabilizador
El THF en la glicina actúa como
Aceptar de un carbono
La hcy homocisteina deriva de
Metionina
La tirosina se forma a partir de
Fenilalanina
balance nitrogenado en equilibrio.
en un estado fisiológico, la velocidad de síntesis de las proteínas es igual a su
degradación
Cuando la ingesta de nitrógeno excede las pérdidas
se produce un balance positivo
Crecimiento + embarazo
Un balance negativo ocurre cuando
la ingestión de nitrógeno es menor a su pérdida: desnutrición, inanición, posterior a un trauma (cirugía, quemaduras graves, sepsis), carencia de un AA esencial.
La vía de la ubiquitina degrada
proteínas anormales y citosólicas de vida corta
Enzimas involucradas en la fijación de la ubiquitina
E1-activadora
E2-ligasa
E3- transferasa
La leucina, la lisina y triptófano son
los únicos aminoácidos exclusivamente cetogénicos presentes en las proteínas
Durante la degradación de AA se distinguen 2 partes:
la degradación del grupo amino y la
eliminación del esqueleto carbonado del AA
El amoniaco es tóxico pq
Interfiere con el intercambio iónico a través de las membranas
Bloqueo del CK–disminuye el ciclo
produce glutamina–puede producir edema
Genera alfa-cetoglutamico
Aminoácidos que forman α-cetoglutarato vía glutamato.
1.Glutamina.
2. Prolina.
3. Arginina.
4. Histidina.
Aminoácidos que forman piruvato
- Alanina.
- Serina.
- Glicina.
- Cisteína.
- Treonina.
principal aminoácido gluconeogénico.
Alanina
Aminoácidos que forman fumarato.
- Fenilalanina.
- Tirosina.
La fenilalanina y la tirosina son
glucogénicas y cetogénicas a la vez.
Aminoácidos que forman succinil-coenzima A.
- Metionina.
- Valina.
- Isoleucina.
- Treonina.
Aminoácidos que forman acetil-coenzima A o acetoacetil-coenzima A
Leucina
Isoleucina
Lisina
Triptófano
La lisina es un aa
exclusivamente cetogenico
triptofano
este aminoácido es glucogénico y cetogénico
Fases del proceso de catabolismo de aa
Transaminacion
descarboxilacion oxidativa
deshidrogenacion
El proceso de eliminación del nitrógeno se clasifica en 2:
- Transaminación (canalización de los grupos amino al glutamato).
- Desaminación oxidativa (eliminación del grupo amino)
todos los aa tienen la posibilidad de transaminidarse menos
lisina y treonina
Donde ocurre la desaminacion oxidativa de los aa
higado y riñon principalmente
La enzima responsable de desaminar al glutamato
Glutamato deshidrogenasa
El trifosfato de guanosina es un
inhibidor alostérico de la glutamato deshidrogenasa
difosfato de adenosina (ADP)
Es un activador de la glumato deshidrogenasa
mecanismos para transportar el amoníaco desde los tejidos periféricos al hígado para hacer urea
Vía de la glutamina sintetasa
Vía de la alanina
principal forma de eliminación de los grupos amino procedentes de los aminoácidos
Urea
Donde se produce la urea
en el higado
En donde ocurren las 1eras 2 reacciones del ciclo de la urea
matriz mitocondrial
En donde ocurren las demas reacciones del ciclo de la urea
citosol
El N-acetilglutamato (NAG) es
un activador esencial de la CPS I
hiperamoniemia
Concentraciones elevadas de amonio en la sangre
vía más importante para la eliminación de amoníaco
urea
aporta una forma no tóxica de almacenamiento y transporte del
amoníaco.
Glutamina
THF
forma activa del ácido fólico
productos de importancia fisiológica derivados de AA
hem
purinas
pirimidinas
hormonas
neurotransmisores
peptidos con act biologica
La Tyr genera
dopamina, noradrenalina y adrenalina.
Precursora de hormonas tiroideas
La Gly es precursora de
porfirinas como el heme.
La Arg es precursora del
óxido nítrico
Estructura general del aa
Acido COO-
Amino H3N+
Carbono alfa
H
Cadena lateral
Los aminoácidos alfa
tienen un
carbono asimétrico con 4
sustituyentes diferentes
La glicina es un aminoácido que
no tiene carbono quiral
Cual aa es indispensable en los niños
Histidina
Gpos no polares, alifaticos
glicina
alanina
prolina
valina
leucina
isoleucina
metionina
gpos aromaticos
fenilalanina
tirosina
triptofano
gpos polares, sin carga
serina
treonina
cisteina
asparagina
glutamina
gpos R con carga +
lisina
arginina
histidina
gpos R con carga -
aspartato
glutamato
Áminoácidos no convencionales presentes en las proteínas
4-hidroxiprolina
5-hidroxilisina
6-n-metiolisina
y-carboxiglutamato
selenocisteina
Áminoácidos modificados de forma reversible
que modifican la actividad de una proteína
fosfoserina
fosfotreionina
fosfotirosina
a-N. metiolarginina
6-n-acetilisina
adenilitirosina
glutamato-y-metil ester
Áminoácidos que no forman parte de las proteínas
ornitina
citrilina
estructura secundaria + comun
a-helice
distancia entre 2 atomos de carbono a adyascentes
0.36 nm
Motivo (Motif or fold)
Estructuras supersecundarias que tienen un patrón de plegamientos en los que hay dos o más elementos de estructura secundaria unidos entre ellos
La proteína priónica (PrP)
implicada en las
encefalopatías espongiformes transmisibles
ubiquitina (Ub)
proteína globular pequeña
no enzimática
tripsina
en pancreas o intestino
7.5 a 8.5
Agr y Lys
quimiotripsina
pancreas /intestino
7.5 a 8.5
phe
trp
tyr
pepsina
estomago
1.5 a 2.5
phe
trp
tyr
Carboxipeptidasas
pancreas/intestino
7.5 a 8.5
AA Cterminal
Aminopeptidasa
mucosa intestina
7.3 a 8,0
Ciclo de la urea funcion
neutralizar el NH4
substratos de ciclo de la urea
INICIAL:NH4
PRODUCTO: UREA
Enzima clave de la urea
carbamoil fosfato sintasa 1
tejido del ciclo de la urea
higado
compartimiento celular del ciclo de la urea
mitocondria y citosol
Conjunto de enfermedades genéticas autosómicas recesivas x errores del metabolismo de aa
- Fenilcetonuria
- Alcaptonuria
- Albinismo
- Histidinemia
- Homocistinuria
- Enfermedad de la orina del jarabe de arce
Síntesis de Taurina-funciones
- Conjugación de ácidos biliares.
- Funcionalidad de fotoreceptores retinianos (bastones y
conos). - Neurodesarollo
- Osmolito
Fuente dietaria de la taurina
carne
precursor principal de porfirinas
glicina
donde se producen las porfirinas
higado y medula osea
hemoglobina funcion
transporte de O2 en sangre
mioglobina funcion
almacenamiento de o2 en musculo
citocromo c funcion
participacion en la cadena de transporte de electrones
Citocromo P450 funcion
hidroxilacion de xenobiotico
Catalasa funcion
degradacion de peroxido de H+
Triptofano pirrolasa funcion
oxidacion de triptofano
funciones fisiológicas de la serotonina
percepcion del dolor
la regulacion del sueño
apetito
temperatura
tension arterial
funciones cognitivas
Un varón adulto típico excreta aproximadamente
1-2 g de creatinina al día
enzima defectuosa en albinismo
tirosina 3
enzima defectuosa en la alcaptonuria
homogentisato
enzima defectuosa en arginemia
arginasa
enzima defectuosa en acidemia
arginosuccinasa
enzima defectuosa en deficiencia de carbamil
carbamil fosfato sinteteasa 1
enzima defectuosa en homocistinuria
cistationina B-sintasa
enzima defectuosa en enf de jarabe de arce
completo de a-cetocido
enzima defectuosa en acidemia
metimalonil co-a
enzima defectuosa en fenilcetonuria
fenilalanina hidroxilasa
