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3er Parcial De Bioquimica > Aminoacidos Y Proteinas > Flashcards

Aminoacidos Y Proteinas Flashcards

1
Q

Funciones de aa

A

Hormonas
Neurotransmisores
Receptores
Canales
Enzimas

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Q

Cuantos aa constituyen monomeros de las proteínas

A

Solo 20

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3
Q

El triptofano (trp) da origen a

A

Niacina y a la serotonina

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4
Q

La glicina (gly) es precursora de

A

Porfirias como el heme

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5
Q

La arginina Arg es precursor de

A

Óxido nitrico

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6
Q

El asparagina, glicina, glutamina Arg, Gly, Gln son precursores de

A

Nucleotidos

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7
Q

La tyr tirosina es precursora de

A

Hormonas tiroideas

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8
Q

La phe da origen a la

A

Tyr tirosina

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9
Q

A qué fármaco da origen Tyr

A

L-DOPA

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10
Q

L-DOPA

A

Fármaco Precursor de la dopamina

Da origen a dopamina, norepinefrina y epinefrina

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11
Q

Zwitterion

A

Número igual de gpos ionizables de carga opuesta

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12
Q

Gpos R no polares alifáticos

A

Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Metionina
Isoleucina

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13
Q

Gpos R polares sin carga

A

Serina
Treonina
Cisteina
Prolina
Asparagina
Glutamina

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14
Q

Gpos r cargados posituvamente LIAH+

A

Lisina
Arginina
Histidina

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15
Q

Gpos R carga negativa

A

Aspartato
Glutamato

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16
Q

Gpos r no polares, aromáticos

A

Fenilalanina
Tirosina
Triptofano

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17
Q

El organismo solo reconoce a

A

Las L-AA

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18
Q

La D-Ala y D-Glu

A

Pertenecen al peptidoglicano de la pared bacteriana

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19
Q

La D-Phe es

A

Un componente antimicrobiano

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20
Q

Aminoácidos esenciales

A

Fenilalanina phe
Isoleucina ile
Leucina leu
Lisina lys
Metionina met
Treonina thr
Triptofano trp
Valina Val
Arginina Arg
Histidina His

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21
Q

Aminoácidos no esenciales 10

A

Aspartato Asp
glutamato Glu
Alanina Ala
Asparagina Asn
Cisteina Cys
Glicina Gly
Glutamina Gln
Prolina Pro
Serina Ser
Tirosina Tyr
Hidroxiprolina
Hidroxilisina

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22
Q

HAlfa-cetoglutarato PAGH

A

Glutamato
Glutamina
Prolina
Arginina
Histidina

Pagh

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23
Q

3-fosfoglicerato SCG

A

Serina
Glicina
Cisteina

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24
Q

oxALAceTato MAALT

A

Aspartato
Asparagina
Metionina
Treonina
Lisina

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25
Q

Piruvato VALI

A

Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina

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26
Q

Fosfoenolpiruvato y eritrosina 4-fosfaTo

A

Triptofano
Fenilalanina
Tirosina

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27
Q

Ribosa-5-fosfato

A

Histidina

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28
Q

La forma cis suele estar favorecida V o F

A

FALSOTEEEEE
La trans es la favorecida
El cis puede interferir estericamente los gpos R

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29
Q

2 aminoácidos

A

Dipeptido

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30
Q

3 aa

A

Tripeptido

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31
Q

Menos de 10

A

Oligopeptido

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32
Q

10 a 100

A

Polipéptido

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33
Q

+ 100aa

A

Proteina

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34
Q

Nomenclatura

A

Se cambia de INA a IL
Y el último conserva su nombre

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35
Q

Anemia falciforme

A

Sustitución de ácido glutámico x Valina

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36
Q

Tipos de proteínas x su composición

A

Holoproteinas
Heteroproteinas

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37
Q

Holoproteinas división

A

Globulares
Filamentosas

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38
Q

HoloProteinas GlobulAres (no Aa)

A

Albuminas
Globulinas
Gluteinas
Prolaminas

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39
Q

Holoproteinas filamentosas QEC

A

Colágeno
Elastina
Queratina

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40
Q

Heteroproteinas división NCGL

A

Cromoproteinas
Lipoproteinas
Glucoproteinas
Nucleoproteinas

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41
Q

Cromoproteinas

A

Hemoglobina

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42
Q

Lipoproteinas

A

HDL
VDL

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43
Q

Glucoproteinas

A

Inmunoglobulinas

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44
Q

Nucleoproteinas

A

Ribosomas

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45
Q

Funciones de proteínas

A

Estructural o soporte
Enzimas
Transporte
Reserva energética
Inmunidad y protección
Hormonas
Contracción muscular
Recepción de señales
Toxinas

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46
Q

Ejemplos de proteínas de soporte

A

Lipoproteinas
Colágeno
Elastina
Queratina

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47
Q

Ejemplos de proteínas de transporte

A

Albumina
Hemoglobina
Citocromos

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48
Q

Ejemplos de proteínas de reserva energética

A

Ovoalbumina
Caseína

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49
Q

Ejemplos de proteínas de inmunidad y protección

A

Inmunoglobulinas
Fibrinogeno
Trombina

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50
Q

Ejemplos de proteínas de contracción muscular

A

Miosina
Actina

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51
Q

Ejemplos de proteínas tóxicas

A

Prototoxinas

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52
Q

Proteínas globulares características

A

Estructura compacta
Solubles en agua o lípidos
Estructura secundaria compleja (a-helice, b-plegada)
Estructura cuartenaria estabilizada x interacciones no covalentes

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53
Q

Proteínas fibrosas características

A

Estructura extendida
Insoluble en agua y lípidos
Estructura secundaria simple
Estructura cuarternaria estabilizada por enlaces covalentes

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54
Q

Phi

A

En contra de las manecillas del reloj

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55
Q

Psi

A

A favor de las manecillas

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56
Q

V o F, el cuerpo no almacena aminoácidos

A

Verdadero

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57
Q

Urea

A

Es el principal producto nitrogenado de excreción

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58
Q

V o F cada día se recambian de 1 al 2% de proteína corporal total

A

Verdadero

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59
Q

Fuentes que abastecen las proteínas

A

Aa de la degradación de proteínas endógenas
Aa derivados de proteína exógena (dieta)
Aa no esenciales sintetizados x intermediarios del metabolismo

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60
Q

Los aa se utilizan x 3 rutas

A

Síntesis de proteínas corporales
Consumo de aminoácidos como precursores de moléculas esenciales
Conversión de aa en glucosa, glucógeno, ag, cc

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61
Q

Vida media de proteínas hepaticas

A

30 min a más de 150 hrs

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62
Q

Vida media de proteínas housekeeping

A

+100 hrs

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63
Q

Sistemas enzimáticos de degradación de proteínas

A

Sistema ubiquitina dependientes de ATP del citosol
Sistema de enzimas degradadoras independientes del ATP de los lisosomas

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64
Q

Las proteínas se tienen que transformar en

A

Di y tripeotidos así como ama libres

65
Q

Las enzimas proteoliticas son responsables de

A

Degradación de proteínas

66
Q

En donde produce la degradación de las enzimas proteoliticas

A

Estómago
Páncreas
Intestino delgado

67
Q

El glutamato es convertido a prolina x

A

Reacciones de ciclización y reducción

68
Q

La serina proviene de

A

3-fosfoglicerato

69
Q

MTHF funciona como

A

Estabilizador

70
Q

El THF en la glicina actúa como

A

Aceptar de un carbono

71
Q

La hcy homocisteina deriva de

A

Metionina

72
Q

La tirosina se forma a partir de

A

Fenilalanina

73
Q

balance nitrogenado en equilibrio.

A

en un estado fisiológico, la velocidad de síntesis de las proteínas es igual a su
degradación

74
Q

Cuando la ingesta de nitrógeno excede las pérdidas

A

se produce un balance positivo
Crecimiento + embarazo

75
Q

Un balance negativo ocurre cuando

A

la ingestión de nitrógeno es menor a su pérdida: desnutrición, inanición, posterior a un trauma (cirugía, quemaduras graves, sepsis), carencia de un AA esencial.

76
Q

La vía de la ubiquitina degrada

A

proteínas anormales y citosólicas de vida corta

77
Q

Enzimas involucradas en la fijación de la ubiquitina

A

E1-activadora
E2-ligasa
E3- transferasa

78
Q

La leucina, la lisina y triptófano son

A

los únicos aminoácidos exclusivamente cetogénicos presentes en las proteínas

79
Q

Durante la degradación de AA se distinguen 2 partes:

A

la degradación del grupo amino y la
eliminación del esqueleto carbonado del AA

80
Q

El amoniaco es tóxico pq

A

Interfiere con el intercambio iónico a través de las membranas
Bloqueo del CK–disminuye el ciclo
produce glutamina–puede producir edema
Genera alfa-cetoglutamico

81
Q

Aminoácidos que forman α-cetoglutarato vía glutamato.

A

1.Glutamina.
2. Prolina.
3. Arginina.
4. Histidina.

82
Q

Aminoácidos que forman piruvato

A
  1. Alanina.
  2. Serina.
  3. Glicina.
  4. Cisteína.
  5. Treonina.
83
Q

principal aminoácido gluconeogénico.

A

Alanina

84
Q

Aminoácidos que forman fumarato.

A
  1. Fenilalanina.
  2. Tirosina.
85
Q

La fenilalanina y la tirosina son

A

glucogénicas y cetogénicas a la vez.

86
Q

Aminoácidos que forman succinil-coenzima A.

A
  1. Metionina.
  2. Valina.
  3. Isoleucina.
  4. Treonina.
87
Q

Aminoácidos que forman acetil-coenzima A o acetoacetil-coenzima A

A

Leucina
Isoleucina
Lisina
Triptófano

88
Q

La lisina es un aa

A

exclusivamente cetogenico

89
Q

triptofano

A

este aminoácido es glucogénico y cetogénico

90
Q

Fases del proceso de catabolismo de aa

A

Transaminacion
descarboxilacion oxidativa
deshidrogenacion

91
Q

El proceso de eliminación del nitrógeno se clasifica en 2:

A
  1. Transaminación (canalización de los grupos amino al glutamato).
  2. Desaminación oxidativa (eliminación del grupo amino)
92
Q

todos los aa tienen la posibilidad de transaminidarse menos

A

lisina y treonina

93
Q

Donde ocurre la desaminacion oxidativa de los aa

A

higado y riñon principalmente

94
Q

La enzima responsable de desaminar al glutamato

A

Glutamato deshidrogenasa

95
Q

El trifosfato de guanosina es un

A

inhibidor alostérico de la glutamato deshidrogenasa

96
Q

difosfato de adenosina (ADP)

A

Es un activador de la glumato deshidrogenasa

97
Q

mecanismos para transportar el amoníaco desde los tejidos periféricos al hígado para hacer urea

A

Vía de la glutamina sintetasa
Vía de la alanina

98
Q

principal forma de eliminación de los grupos amino procedentes de los aminoácidos

A

Urea

99
Q

Donde se produce la urea

A

en el higado

100
Q

En donde ocurren las 1eras 2 reacciones del ciclo de la urea

A

matriz mitocondrial

101
Q

En donde ocurren las demas reacciones del ciclo de la urea

A

citosol

102
Q

El N-acetilglutamato (NAG) es

A

un activador esencial de la CPS I

103
Q

hiperamoniemia

A

Concentraciones elevadas de amonio en la sangre

104
Q

vía más importante para la eliminación de amoníaco

A

urea

105
Q

aporta una forma no tóxica de almacenamiento y transporte del
amoníaco.

A

Glutamina

106
Q

THF

A

forma activa del ácido fólico

107
Q

productos de importancia fisiológica derivados de AA

A

hem
purinas
pirimidinas
hormonas
neurotransmisores
peptidos con act biologica

108
Q

La Tyr genera

A

dopamina, noradrenalina y adrenalina.
Precursora de hormonas tiroideas

109
Q

La Gly es precursora de

A

porfirinas como el heme.

110
Q

La Arg es precursora del

A

óxido nítrico

111
Q

Estructura general del aa

A

Acido COO-
Amino H3N+
Carbono alfa
H
Cadena lateral

112
Q

Los aminoácidos alfa

A

tienen un
carbono asimétrico con 4
sustituyentes diferentes

113
Q

La glicina es un aminoácido que

A

no tiene carbono quiral

114
Q

Cual aa es indispensable en los niños

A

Histidina

115
Q

Gpos no polares, alifaticos

A

glicina
alanina
prolina
valina
leucina
isoleucina
metionina

116
Q

gpos aromaticos

A

fenilalanina
tirosina
triptofano

117
Q

gpos polares, sin carga

A

serina
treonina
cisteina
asparagina
glutamina

118
Q

gpos R con carga +

A

lisina
arginina
histidina

119
Q

gpos R con carga -

A

aspartato
glutamato

120
Q

Áminoácidos no convencionales presentes en las proteínas

A

4-hidroxiprolina
5-hidroxilisina
6-n-metiolisina
y-carboxiglutamato
selenocisteina

121
Q

Áminoácidos modificados de forma reversible
que modifican la actividad de una proteína

A

fosfoserina
fosfotreionina
fosfotirosina
a-N. metiolarginina
6-n-acetilisina
adenilitirosina
glutamato-y-metil ester

122
Q

Áminoácidos que no forman parte de las proteínas

A

ornitina
citrilina

123
Q

estructura secundaria + comun

A

a-helice

124
Q

distancia entre 2 atomos de carbono a adyascentes

A

0.36 nm

125
Q

Motivo (Motif or fold)

A

Estructuras supersecundarias que tienen un patrón de plegamientos en los que hay dos o más elementos de estructura secundaria unidos entre ellos

126
Q

La proteína priónica (PrP)

A

implicada en las
encefalopatías espongiformes transmisibles

127
Q

ubiquitina (Ub)

A

proteína globular pequeña
no enzimática

128
Q

tripsina

A

en pancreas o intestino
7.5 a 8.5
Agr y Lys

129
Q

quimiotripsina

A

pancreas /intestino
7.5 a 8.5
phe
trp
tyr

130
Q

pepsina

A

estomago
1.5 a 2.5
phe
trp
tyr

131
Q

Carboxipeptidasas

A

pancreas/intestino
7.5 a 8.5
AA Cterminal

132
Q

Aminopeptidasa

A

mucosa intestina
7.3 a 8,0

133
Q

Ciclo de la urea funcion

A

neutralizar el NH4

134
Q

substratos de ciclo de la urea

A

INICIAL:NH4
PRODUCTO: UREA

135
Q

Enzima clave de la urea

A

carbamoil fosfato sintasa 1

136
Q

tejido del ciclo de la urea

A

higado

137
Q

compartimiento celular del ciclo de la urea

A

mitocondria y citosol

138
Q

Conjunto de enfermedades genéticas autosómicas recesivas x errores del metabolismo de aa

A
  • Fenilcetonuria
  • Alcaptonuria
  • Albinismo
  • Histidinemia
  • Homocistinuria
  • Enfermedad de la orina del jarabe de arce
139
Q

Síntesis de Taurina-funciones

A
  • Conjugación de ácidos biliares.
  • Funcionalidad de fotoreceptores retinianos (bastones y
    conos).
  • Neurodesarollo
  • Osmolito
140
Q

Fuente dietaria de la taurina

A

carne

141
Q

precursor principal de porfirinas

A

glicina

142
Q

donde se producen las porfirinas

A

higado y medula osea

143
Q

hemoglobina funcion

A

transporte de O2 en sangre

144
Q

mioglobina funcion

A

almacenamiento de o2 en musculo

145
Q

citocromo c funcion

A

participacion en la cadena de transporte de electrones

146
Q

Citocromo P450 funcion

A

hidroxilacion de xenobiotico

147
Q

Catalasa funcion

A

degradacion de peroxido de H+

148
Q

Triptofano pirrolasa funcion

A

oxidacion de triptofano

149
Q

funciones fisiológicas de la serotonina

A

percepcion del dolor
la regulacion del sueño
apetito
temperatura
tension arterial
funciones cognitivas

150
Q

Un varón adulto típico excreta aproximadamente

A

1-2 g de creatinina al día

151
Q

enzima defectuosa en albinismo

A

tirosina 3

152
Q

enzima defectuosa en la alcaptonuria

A

homogentisato

153
Q

enzima defectuosa en arginemia

A

arginasa

154
Q

enzima defectuosa en acidemia

A

arginosuccinasa

155
Q

enzima defectuosa en deficiencia de carbamil

A

carbamil fosfato sinteteasa 1

156
Q

enzima defectuosa en homocistinuria

A

cistationina B-sintasa

157
Q

enzima defectuosa en enf de jarabe de arce

A

completo de a-cetocido

158
Q

enzima defectuosa en acidemia

A

metimalonil co-a

159
Q

enzima defectuosa en fenilcetonuria

A

fenilalanina hidroxilasa

3er Parcial De Bioquimica (4 decks)

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