Aminoacidos Y Proteinas Flashcards
1
Q
Funciones de aa
A
Hormonas
Neurotransmisores
Receptores
Canales
Enzimas
2
Q
Cuantos aa constituyen monomeros de las proteínas
A
Solo 20
3
Q
El triptofano (trp) da origen a
A
Niacina y a la serotonina
4
Q
La glicina (gly) es precursora de
A
Porfirias como el heme
5
Q
La arginina Arg es precursor de
A
Óxido nitrico
6
Q
El asparagina, glicina, glutamina Arg, Gly, Gln son precursores de
A
Nucleotidos
7
Q
La tyr tirosina es precursora de
A
Hormonas tiroideas
8
Q
La phe da origen a la
A
Tyr tirosina
9
Q
A qué fármaco da origen Tyr
A
L-DOPA
10
Q
L-DOPA
A
Fármaco Precursor de la dopamina
Da origen a dopamina, norepinefrina y epinefrina
11
Q
Zwitterion
A
Número igual de gpos ionizables de carga opuesta
12
Q
Gpos R no polares alifáticos
A
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Metionina
Isoleucina
13
Q
Gpos R polares sin carga
A
Serina
Treonina
Cisteina
Prolina
Asparagina
Glutamina
14
Q
Gpos r cargados posituvamente LIAH+
A
Lisina
Arginina
Histidina
15
Q
Gpos R carga negativa
A
Aspartato
Glutamato
16
Q
Gpos r no polares, aromáticos
A
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
17
Q
El organismo solo reconoce a
A
Las L-AA
18
Q
La D-Ala y D-Glu
A
Pertenecen al peptidoglicano de la pared bacteriana
19
Q
La D-Phe es
A
Un componente antimicrobiano
20
Q
Aminoácidos esenciales
A
Fenilalanina phe
Isoleucina ile
Leucina leu
Lisina lys
Metionina met
Treonina thr
Triptofano trp
Valina Val
Arginina Arg
Histidina His
21
Q
Aminoácidos no esenciales 10
A
Aspartato Asp
glutamato Glu
Alanina Ala
Asparagina Asn
Cisteina Cys
Glicina Gly
Glutamina Gln
Prolina Pro
Serina Ser
Tirosina Tyr
Hidroxiprolina
Hidroxilisina
22
Q
HAlfa-cetoglutarato PAGH
A
Glutamato
Glutamina
Prolina
Arginina
Histidina
Pagh
23
Q
3-fosfoglicerato SCG
A
Serina
Glicina
Cisteina
24
Q
oxALAceTato MAALT
A
Aspartato
Asparagina
Metionina
Treonina
Lisina
25
Piruvato VALI
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
26
Fosfoenolpiruvato y eritrosina 4-fosfaTo
Triptofano
Fenilalanina
Tirosina
27
Ribosa-5-fosfato
Histidina
28
La forma cis suele estar favorecida V o F
FALSOTEEEEE
La trans es la favorecida
El cis puede interferir estericamente los gpos R
29
2 aminoácidos
Dipeptido
30
3 aa
Tripeptido
31
Menos de 10
Oligopeptido
32
10 a 100
Polipéptido
33
+ 100aa
Proteina
34
Nomenclatura
Se cambia de INA a IL
Y el último conserva su nombre
35
Anemia falciforme
Sustitución de ácido glutámico x Valina
36
Tipos de proteínas x su composición
Holoproteinas
Heteroproteinas
37
Holoproteinas división
Globulares
Filamentosas
38
HoloProteinas GlobulAres (no Aa)
Albuminas
Globulinas
Gluteinas
Prolaminas
39
Holoproteinas filamentosas QEC
Colágeno
Elastina
Queratina
40
Heteroproteinas división NCGL
Cromoproteinas
Lipoproteinas
Glucoproteinas
Nucleoproteinas
41
Cromoproteinas
Hemoglobina
42
Lipoproteinas
HDL
VDL
43
Glucoproteinas
Inmunoglobulinas
44
Nucleoproteinas
Ribosomas
45
Funciones de proteínas
Estructural o soporte
Enzimas
Transporte
Reserva energética
Inmunidad y protección
Hormonas
Contracción muscular
Recepción de señales
Toxinas
46
Ejemplos de proteínas de soporte
Lipoproteinas
Colágeno
Elastina
Queratina
47
Ejemplos de proteínas de transporte
Albumina
Hemoglobina
Citocromos
48
Ejemplos de proteínas de reserva energética
Ovoalbumina
Caseína
49
Ejemplos de proteínas de inmunidad y protección
Inmunoglobulinas
Fibrinogeno
Trombina
50
Ejemplos de proteínas de contracción muscular
Miosina
Actina
51
Ejemplos de proteínas tóxicas
Prototoxinas
52
Proteínas globulares características
Estructura compacta
Solubles en agua o lípidos
Estructura secundaria compleja (a-helice, b-plegada)
Estructura cuartenaria estabilizada x interacciones no covalentes
53
Proteínas fibrosas características
Estructura extendida
Insoluble en agua y lípidos
Estructura secundaria simple
Estructura cuarternaria estabilizada por enlaces covalentes
54
Phi
En contra de las manecillas del reloj
55
Psi
A favor de las manecillas
56
V o F, el cuerpo no almacena aminoácidos
Verdadero
57
Urea
Es el principal producto nitrogenado de excreción
58
V o F cada día se recambian de 1 al 2% de proteína corporal total
Verdadero
59
Fuentes que abastecen las proteínas
Aa de la degradación de proteínas endógenas
Aa derivados de proteína exógena (dieta)
Aa no esenciales sintetizados x intermediarios del metabolismo
60
Los aa se utilizan x 3 rutas
Síntesis de proteínas corporales
Consumo de aminoácidos como precursores de moléculas esenciales
Conversión de aa en glucosa, glucógeno, ag, cc
61
Vida media de proteínas hepaticas
30 min a más de 150 hrs
62
Vida media de proteínas housekeeping
+100 hrs
63
Sistemas enzimáticos de degradación de proteínas
Sistema ubiquitina dependientes de ATP del citosol
Sistema de enzimas degradadoras independientes del ATP de los lisosomas
64
Las proteínas se tienen que transformar en
Di y tripeotidos así como ama libres
65
Las enzimas proteoliticas son responsables de
Degradación de proteínas
66
En donde produce la degradación de las enzimas proteoliticas
Estómago
Páncreas
Intestino delgado
67
El glutamato es convertido a prolina x
Reacciones de ciclización y reducción
68
La serina proviene de
3-fosfoglicerato
69
MTHF funciona como
Estabilizador
70
El THF en la glicina actúa como
Aceptar de un carbono
71
La hcy homocisteina deriva de
Metionina
72
La tirosina se forma a partir de
Fenilalanina
73
balance nitrogenado en equilibrio.
en un estado fisiológico, la velocidad de síntesis de las proteínas es igual a su
degradación
74
Cuando la ingesta de nitrógeno excede las pérdidas
se produce un balance positivo
Crecimiento + embarazo
75
Un balance negativo ocurre cuando
la ingestión de nitrógeno es menor a su pérdida: desnutrición, inanición, posterior a un trauma (cirugía, quemaduras graves, sepsis), carencia de un AA esencial.
76
La vía de la ubiquitina degrada
proteínas anormales y citosólicas de vida corta
77
Enzimas involucradas en la fijación de la ubiquitina
E1-activadora
E2-ligasa
E3- transferasa
78
La leucina, la lisina y triptófano son
los únicos aminoácidos exclusivamente cetogénicos presentes en las proteínas
79
Durante la degradación de AA se distinguen 2 partes:
la degradación del grupo amino y la
eliminación del esqueleto carbonado del AA
80
El amoniaco es tóxico pq
Interfiere con el intercambio iónico a través de las membranas
Bloqueo del CK--disminuye el ciclo
produce glutamina--puede producir edema
Genera alfa-cetoglutamico
81
Aminoácidos que forman α-cetoglutarato vía glutamato.
1.Glutamina.
2. Prolina.
3. Arginina.
4. Histidina.
82
Aminoácidos que forman piruvato
1. Alanina.
2. Serina.
3. Glicina.
4. Cisteína.
5. Treonina.
83
principal aminoácido gluconeogénico.
Alanina
84
Aminoácidos que forman fumarato.
1. Fenilalanina.
2. Tirosina.
85
La fenilalanina y la tirosina son
glucogénicas y cetogénicas a la vez.
86
Aminoácidos que forman succinil-coenzima A.
1. Metionina.
2. Valina.
3. Isoleucina.
4. Treonina.
87
Aminoácidos que forman acetil-coenzima A o acetoacetil-coenzima A
Leucina
Isoleucina
Lisina
Triptófano
88
La lisina es un aa
exclusivamente cetogenico
89
triptofano
este aminoácido es glucogénico y cetogénico
90
Fases del proceso de catabolismo de aa
Transaminacion
descarboxilacion oxidativa
deshidrogenacion
91
El proceso de eliminación del nitrógeno se clasifica en 2:
1. Transaminación (canalización de los grupos amino al glutamato).
2. Desaminación oxidativa (eliminación del grupo amino)
92
todos los aa tienen la posibilidad de transaminidarse menos
lisina y treonina
93
Donde ocurre la desaminacion oxidativa de los aa
higado y riñon principalmente
94
La enzima responsable de desaminar al glutamato
Glutamato deshidrogenasa
95
El trifosfato de guanosina es un
inhibidor alostérico de la glutamato deshidrogenasa
96
difosfato de adenosina (ADP)
Es un activador de la glumato deshidrogenasa
97
mecanismos para transportar el amoníaco desde los tejidos periféricos al hígado para hacer urea
Vía de la glutamina sintetasa
Vía de la alanina
98
principal forma de eliminación de los grupos amino procedentes de los aminoácidos
Urea
99
Donde se produce la urea
en el higado
100
En donde ocurren las 1eras 2 reacciones del ciclo de la urea
matriz mitocondrial
101
En donde ocurren las demas reacciones del ciclo de la urea
citosol
102
El N-acetilglutamato (NAG) es
un activador esencial de la CPS I
103
hiperamoniemia
Concentraciones elevadas de amonio en la sangre
104
vía más importante para la eliminación de amoníaco
urea
105
aporta una forma no tóxica de almacenamiento y transporte del
amoníaco.
Glutamina
106
THF
forma activa del ácido fólico
107
productos de importancia fisiológica derivados de AA
hem
purinas
pirimidinas
hormonas
neurotransmisores
peptidos con act biologica
108
La Tyr genera
dopamina, noradrenalina y adrenalina.
Precursora de hormonas tiroideas
109
La Gly es precursora de
porfirinas como el heme.
110
La Arg es precursora del
óxido nítrico
111
Estructura general del aa
Acido COO-
Amino H3N+
Carbono alfa
H
Cadena lateral
112
Los aminoácidos alfa
tienen un
carbono asimétrico con 4
sustituyentes diferentes
113
La glicina es un aminoácido que
no tiene carbono quiral
114
Cual aa es indispensable en los niños
Histidina
115
Gpos no polares, alifaticos
glicina
alanina
prolina
valina
leucina
isoleucina
metionina
116
gpos aromaticos
fenilalanina
tirosina
triptofano
117
gpos polares, sin carga
serina
treonina
cisteina
asparagina
glutamina
118
gpos R con carga +
lisina
arginina
histidina
119
gpos R con carga -
aspartato
glutamato
120
Áminoácidos no convencionales presentes en las proteínas
4-hidroxiprolina
5-hidroxilisina
6-n-metiolisina
y-carboxiglutamato
selenocisteina
121
Áminoácidos modificados de forma reversible
que modifican la actividad de una proteína
fosfoserina
fosfotreionina
fosfotirosina
a-N. metiolarginina
6-n-acetilisina
adenilitirosina
glutamato-y-metil ester
122
Áminoácidos que no forman parte de las proteínas
ornitina
citrilina
123
estructura secundaria + comun
a-helice
124
distancia entre 2 atomos de carbono a adyascentes
0.36 nm
125
Motivo (Motif or fold)
Estructuras supersecundarias que tienen un patrón de plegamientos en los que hay dos o más elementos de estructura secundaria unidos entre ellos
126
La proteína priónica (PrP)
implicada en las
encefalopatías espongiformes transmisibles
127
ubiquitina (Ub)
proteína globular pequeña
no enzimática
128
tripsina
en pancreas o intestino
7.5 a 8.5
Agr y Lys
129
quimiotripsina
pancreas /intestino
7.5 a 8.5
phe
trp
tyr
130
pepsina
estomago
1.5 a 2.5
phe
trp
tyr
131
Carboxipeptidasas
pancreas/intestino
7.5 a 8.5
AA Cterminal
132
Aminopeptidasa
mucosa intestina
7.3 a 8,0
133
Ciclo de la urea funcion
neutralizar el NH4
134
substratos de ciclo de la urea
INICIAL:NH4
PRODUCTO: UREA
135
Enzima clave de la urea
carbamoil fosfato sintasa 1
136
tejido del ciclo de la urea
higado
137
compartimiento celular del ciclo de la urea
mitocondria y citosol
138
Conjunto de enfermedades genéticas autosómicas recesivas x errores del metabolismo de aa
* Fenilcetonuria
* Alcaptonuria
* Albinismo
* Histidinemia
* Homocistinuria
* Enfermedad de la orina del jarabe de arce
139
Síntesis de Taurina-funciones
* Conjugación de ácidos biliares.
* Funcionalidad de fotoreceptores retinianos (bastones y
conos).
* Neurodesarollo
* Osmolito
140
Fuente dietaria de la taurina
carne
141
precursor principal de porfirinas
glicina
142
donde se producen las porfirinas
higado y medula osea
143
hemoglobina funcion
transporte de O2 en sangre
144
mioglobina funcion
almacenamiento de o2 en musculo
145
citocromo c funcion
participacion en la cadena de transporte de electrones
146
Citocromo P450 funcion
hidroxilacion de xenobiotico
147
Catalasa funcion
degradacion de peroxido de H+
148
Triptofano pirrolasa funcion
oxidacion de triptofano
149
funciones fisiológicas de la serotonina
percepcion del dolor
la regulacion del sueño
apetito
temperatura
tension arterial
funciones cognitivas
150
Un varón adulto típico excreta aproximadamente
1-2 g de creatinina al día
151
enzima defectuosa en albinismo
tirosina 3
152
enzima defectuosa en la alcaptonuria
homogentisato
153
enzima defectuosa en arginemia
arginasa
154
enzima defectuosa en acidemia
arginosuccinasa
155
enzima defectuosa en deficiencia de carbamil
carbamil fosfato sinteteasa 1
156
enzima defectuosa en homocistinuria
cistationina B-sintasa
157
enzima defectuosa en enf de jarabe de arce
completo de a-cetocido
158
enzima defectuosa en acidemia
metimalonil co-a
159
enzima defectuosa en fenilcetonuria
fenilalanina hidroxilasa
