Aminoácidos, Proteínas E Enzimas Flashcards

1
Q

Os aminoácidos possuem um grupo amino(NH2) e um grupo ácido carboxílico(COOH). Se diferenciam pelo radical ligado a eles

A

.

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2
Q

Existem dois tipo de aminoácidos. Quais são eles e qual diferença?

A

Aminoácidos essenciais(os que precisamos adquirir através da alimentação) e os aminoácidos naturais(aqueles que nosso corpo produz)

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3
Q

Quando os aminoácidos se juntam, formam peptídeos(proteínas). Como eles se mantém unidos?

A

Se mantém unidos através das ligações peptídicas

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4
Q

As ligações peptídicas ocorrem através da união do OH do grupo carboxila de um aminoácido e o H do grupo amino do outro aminoácido. Havendo formação de água. Pode se dizer então que é uma reação de que tipo?

A

Reação de síntese por desidratação(possui água nos produtos)

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5
Q

Oq são proteínas simples?

A

São aquelas formadas apenas por aminoácidos( como a queratina)

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6
Q

Oq são as proteínas conjugadas?

A

São formadas por aminoácidos e uma outra substância(igual a hemoglobina)

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7
Q

As proteínas podem se apresentar em 4 tipos de estruturas. Como é a estrutura primária?

A

Os aminoácidos são apresentados linearmente e ligados entre si por ligações peptídicas

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8
Q

As proteínas podem se apresentar na forma de estrutura secundária. Como é essa estrutura?

A

Normalmente en formato de hélice.Se mantém nesse formato através de pontes de hidrogênio que ocorrem entre aminoácido próximos

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9
Q

Como é a estrutura terciária de uma proteína?

A

Ocorre pela atração de radicas que estão em pontos distantes, causando dobramento (tipo um fio de telefone embolado)

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10
Q

Como seria a estrutura quaternária de proteínas?

A

É a união de várias estruturas terciárias, formando uma molécula proteica

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11
Q

Oq define uma proteína?(3)

A

Quais aminoácidos a compõem, q ordem os aminoácidos e o formato(disposição espacial)

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12
Q

Oq causa a desnaturação proteica?

A

Altas temperaturas, alteração do PH e altas concentrações de algumas substâncias.

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13
Q

Oq é a desnaturação proteica? Ela é reversível?

A

É a deformação espacial de proteínas. Faz com elas não desempenhem sua função.

Pode ser reversível em alguns casos(quebra de forças fracas)

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14
Q

as proteínas podem desempenhar algumas funções. Quais são elas? (8)

A
  • Estrutural(membrana plasmática)
  • Contração muscular(miosina e actina)
  • coagulação sanguíneo(participa de algumas reações de coagulação)
  • hormonal(alguns hormônios são proteínas)
  • transporte de gases respiratórios(hemoglobina é proteína)
  • enzimática
  • defesa(anticorpos são proteínas)
  • impermeabilização de superfícies(queratina)
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15
Q

Qual a função das enzimas?

A

Catalizar reações metabólicas

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16
Q

Como as enzimas atuam?

A

A enzima diminui a energia de ativação de reações, diminuindo o tempo de reação. Se ligam a um substrato(um reagente) com alta especificidade

17
Q

Oq são isoenzimas?

A

São enzimas que atuam sobre uma mesma reação e um mesmo substrato, variando as condições de funcionamento(Ph,etc)

18
Q

As enzimas atuam in vivo e in vitro. Oq significa isso?

A

Significa que atuam que atuam dentro e fora do corpo

19
Q

As enzimas são produzidas dentro das células, mas podem atuar fora meio intracelular. Como se chama a enzima que faz isso?

A

Exoenzima

20
Q

Algumas enzimas precisam que algumas substâncias se liguem a elas para que possam atuar como catalizadores. Qual o nome dado a essas substâncias?

A

Coenzimas ou cofatores

21
Q

As enzimas são consumidas quando catalizam uma reação?

A

Não, elas podem atuar várias vezes

22
Q

Quando uma enzima é submetida a altas temperaturas ocorre desnaturação proteica(deformação do sítio ativo). Oq acontece se a temperatura for muito baixa?

A

Diminui velocidade reação, podendo inativar ou paralisar as atividades

23
Q

Quanto maior a concentração de substrato, maior a velocidade da reação. Tem um momento no qual a velocidade fica máxima e não aumenta mais. Pq?

A

Pq todas as enzimas estão “ocupadas” e não há mais catalização extra,apesar de ter substrato a mais

24
Q

Oq é a inibição enzimática por competição?

A

O inibidor tem formato igual ao do substrato e,se sua concentração for maior que a do substrato, tende a se ligar na enzima. Assim, não há catalização da reação.

Obs:Usado na medicina em remédios: penicilina(inibe uma enzima responsável pela formação da parede celular e o micro-organismo morre)