Aminoácidos, Proteínas e Enzimas

Question 1

Aminoácidos

Answer 1

(são os monômeros das proteínas) os naturais são produzidos pelo organismo humano, já os essenciais o organismo não consegue produzir, então precisam ser obtido por meio de alimentos ricos em proteínas.

                 NH2-CHR-COOH
             amina radical carboxila  *Os radicais servem para diferenciar os aminoácidos. Aminoácido mais simples é a Glicina (possui radical -H)

*aminoácidos essenciais: Fe, Iso, Leu, Li, Met, Tre, Tri, Va e Hist (essencial somente na infância, posteriormente o corpo produz)

Question 2

Digestão de proteínas

Answer 2

As proteínas ao serem ingeridas são quebradas em aminoácidos. No interior da célula os aminoácidos serão utilizados pelo ribossomo (síntese proteica) e pelo fígado (transaminação- síntese de outros aminoácidos)

*proteína completa é aquela que fornece todos os aminoácidos

*Doença ligadas à aminoácidos
-Kwashiorkor e Marasmo: ausência de proteínas
-Fenilcetonúria: acúmulo de fenilalanina (problema na degradação)

Question 3

Ligação peptídica

Answer 3

X= número de aminoácidos-1
*X: número de ligações

É a junção da hidroxila do grupamento carboxílico de um aminoácido com o hidrogênio do grupamento amina de outro aminoácido. Ocorre nos ribossomos e é uma ligação covalente entre aminoácidos

NH2-CHR-COOH + H2N-CHR-COOH
= NH2-CHR-CO-NH-CHR-COOH+ H2O

*Oligopeptídio (poucos aminoácidos)
*Polipetídio (muitos aminoácidos)

Question 4

Proteína

Answer 4

São polipeptídeos\polímero (macromolécula)de aminoácidos.

Question 5

Proteínas Simples

Answer 5

É formada apenas por aminoácidos (Ex: Queratina e colágeno)

Question 6

Proteínas Conjugadas

Answer 6

Possui grupo prostético (substância diferente de um aminoácido)
(Ex: Hemoglobina- grupo Heme e HDL- lipídios)
obs: a parte formada por aminoácidos é denominada aproproteína

Question 7

Formato das proteínas

Answer 7

Fibrosa (fio): colágeno, queratina, quitina e miosina

Globulares (bola/enoveladas): hemoglobina, mioglobina e imunoglobulina

Question 8

Estrutura das proteínas

Answer 8

Primária: sequência linear (identidade)

Secundária: interação de radicais próximos. É mantida pelas ligações de hidrogênio e dá forma para a proteína

Terciária: interação entre radicais distantes. Leva ao dobramento da estrutura secundária e dá aspecto globular

*toda proteína possui a estrutura primária, secundária e terciária. Dão função para a proteína

Quartenária: união de cadeias polipeptídicas. As proteínas que possuem a estrutura quartenária dependem da associação para exercer a sua função

Question 9

Desnaturação

Answer 9

Não altera a estrutura primária, inativa a proteína (já que ela perde a forma e consequentemente a função). A perda da forma se dá pela quebra das interações entre radicais (perdendo a estrutura secundária e terciária). É um processo Irreversível!

*ocasionado por altas temperaturas (+40°C), alterações bruscas de pH e substâncias químicas como álcool e ureia

pH 0 7 14
(ácido) (neutro) (básico)

*não ocasionam perda nutricional, já que absorvemos os aminoácidos e não as proteínas

Question 10

Príons

Answer 10

proteínas infectantes, não possuem material genético. São super resistentes e nenhum animal possui mecanismo de defesa contra elas. (Ex: Doença da Vaca Louca)

Question 11

Principais proteínas

Answer 11

Estrutural: membrana plasmática
Hormonal: insulina (vem do pâncreas)
Defesa: imunoglobulinas (anticorpos)
Contração muscular: actina e miosina
Coagulação sanguínea: tromboplastina, protrombina e fibrinogênio
Impermeabilização: queratina (presente em unhas, ossos, chifres e cabelo)
Transporte de gases: hemoglobina

*Gluten é proteína

Question 12

Enzimas

Answer 12

São catalisadores biológicos (diminuem a energia de ativação da reação)

*Substâncias que se ligam a uma enzima para ativa-la (sem ser proteína)
-cofator (inorgânicos)
-coenzima (orgânicos)

HOLOENZIMA= apoenzima (parte proteica) +cofator/coenzima

São produzidas no interior da célula
-endoenzima: permanecem no meio intracelular
-exoenzima: vão para o meio extracelular

Agem tanto IN VITRO (fora do ser vivo) quanto IN VIVO (no ser vivo)

Algumas reações são reversíveis (a mesma enzima é catalisadora para os dois sentidos)

Enzima + Substrato =Comolexo enzima substrato = Enzima + Produto

Question 13

Nomenclatura

Answer 13

Sufixo -ASE ao radical do substrato (Ex: Amilase) ou ao radical da reação (Ex: Oxirredutase)
*Amilase Salivar também pode ser chamada de Ptialina

Question 14

Mecanismo de ação

Answer 14

CHAVE-FECHADURA
A enzima não é consumida durante o processo. A enzima pode sofrer pequenas alterações de forma temporária para encaixar ao substrato

A enzima possui o complexo ativo (onde o substrato irá se encaixar)

Question 15

Ativadores e inibidores

Answer 15

ativadores: ativam as enzimas inativas (proenzimas)
PEPSINOGÊNIO + HCl= Pepsina

inibidores:
-enzimático: inativa a enzima (Ex. Cianeto/CN)
-competitivo: parece com o substrato e vai competir para se encaixar a enzima. Ganha quem estiver em maior concentração

Question 16

Influência do meio

Answer 16

Temperatura: possui a temperatura ótima onde há o pico de velocidade. Em baixas temperaturas a enzima pode inativas e em altas temperaturas ela pode desnaturar

pH (intestino 8/9, boca 7 e estômago 2): possui o pH ótimo onde há o pico de velocidade. Em baixos e em altos pH pode ocorrer a desnaturação

Concentração de substrato: o ponto de saturação é quando não adianta alimentar a concentração já que as enzimas estão todas “ocupadas”