Aminoácidos, peptídeos e proteínas

Question 1

Classificação dos aminoácidos pelos grupo R

Answer 1

R alifático e não polar: Hidrofóbico. Ex: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, meionina, prolina e glicina
R aromático: relativamente hidrofóbico. Ex: Fenilanina, tirosina, triptofano
R não carregado, polar: mais hidrofílico. Serina, treomina, cisteína, aparagina e glutamina
R positivamente carregado, polar: hidrofílico. Ex: Lisina, Arginina e histidina
R negativamente carregado, polar: hidrofílico. Ex: Aspartato e glutamato

Question 2

Aminoácidos incomuns

Answer 2

Resíduos comuns já incorporados dentro de um polipeptídeo

Question 3

Ponto isoelétrico

Answer 3

pH isoelétrico

pH em que a carga elétrica líquida é zero

Question 4

Ligação peptídica

Answer 4

Desidratação, condensação

Equilíbrio deslocado para os aminoácidos isolados

Question 5

Proteínas de subunidades múltiplas

Answer 5

Dois ou mais polipeptídeos associados de forma não covalente

Question 6

Protômeros

Answer 6

Unidades idênticas

Question 7

Peso molecular médio de um resíduo de AA

Answer 7

110

Descobrir quantos resíduos de AA há: dividir a MM da proteína por 110

Question 8

Proteínas conjugadas

Answer 8

Com grupos protéticos
Lipoproteínas (GP = lipídeo)
Glicoproteínas (GP= açúcares)
Metaloproteínas (GP= metal)

Question 9

Estrutura primária

Answer 9

Ligações covalentes

Ordem dos aminoácidos

Question 10

Estrutura secundária

Answer 10

Arranjos estáveis de AA dando origem a padrões estruturais recorrentes

Question 11

Estrutura terciária

Answer 11

Todos os aspectos do enovelamento tridimensional de um polipeptídeo

Question 12

Estrutura Quartenária

Answer 12

Proteína possui dois ou mais polipeptídeos(arranjo espacial)

Question 13

Resíduos de aminoácidos

Answer 13

Perda dos elementos da água, quado um aminoácido é unido a um outro
Exclusivamente L- estereoisômeros

Question 14

Helicoidal

Answer 14

Alfa hélice
Ligações peptídicas rígidas
Arranjo mais simples
Rotação da mão direita

Question 15

5 restrições alfa hélice

Answer 15

1) repulsão/ atração eletrostática entre resíduos de AA sucessivos com grupos R carregados
2) O volume de grupos R adjacentes
3) Interações entre grupos R espaçando 3 ou 4 resíduos entre si
4) A ocorrência de resíduos de Pro e Gly
5) Interação entre resíduos de AA nas extremidades do segmento helicoidal e o dipolo elétrico inerente a uma alfa hélice

Question 16

Conformação ß

Answer 16

Folhas
Ziguezague
Paralelas ->possui a mesma orientação amino até a carboxila
Antiparalelas -> orientação do terminal amino para o terminal carboxila de cadeias adjacentes é inversa
Proteínas globulares -> 1/3 dobras ß
Ocorrem perto da superfície de uma proteína

Question 17

Proteínas fibrosas

Answer 17

Cadeias polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou folhas. Único tipo de estrutura secundária
Fornecem apoio, forma e proteção
alfa-queratina, colágeno e fibroína
Insolúveis em água

Question 18

Proteínas globulares

Answer 18

Cadeias polipeptídicas enovelamento em forma esférica ou globulares. Vários tipos de estruturas secundárias
Maior parte das enzimas e proteínas reguladoras

Question 19

alfa queratina

Answer 19

Cabelo, unhas, camada externa da pele
Proteínas do filamento intermediário
Função estrutural
Espiral supertorcida -> aumenta resistência
Sentido da mão esquerda

Question 20

Colágeno

Answer 20

Sentido da mão esquerda
3 resíduos de AA por volta
3 cadeias polipeptídicas
Superentrelaçamento é de sentido da mão direita
Ligações cruzadas por tipos não usuais de ligações covalentes
Criam resíduos de AA incomuns
Enrijecimento do tecido conjuntivo

Question 21

Fibroína de seda

Answer 21

Conformação ß

Numerosas interações fracas

Question 22

Globulares

Answer 22

enzimas, proteínas de transporte, proteínas motoras, proteínas reguladoras, imunoglobulinas

Question 23

Mioglobulina

Answer 23

1 cadeia polipeptídica + 1 grupo de protoporfinina férrica ou heme
Núcleo denso hidrofóbico

Question 24

Grupo heme

Answer 24

Estrutura em anel (protoporfirina), ligada em um átomo de ferro

Question 25

Desnaturação

Answer 25

Perda da estrutura terciária

Question 26

Fatores de desnaturação

Answer 26

pH, calor, solventes orgânicos em miscíveis, solutos, detergentes

Question 27

Mioglobina

Answer 27

Ligadora O2

Família das proteínas globinas

Question 28

alfa hélice

Answer 28

Arranjo mais simples
Ligações peptídicas rígidas
Estrutura helicoidal
Grupos R dos resíduos de aminoácidos projetam-se para fora do esqueleto helicoidal
Torção helicoidal da mão direita
Faz uso máximo das pontes de H internas

Question 29

5 restrições para a formação da alfa-hélice

Answer 29

1) Repulsão eletrostática entre resíduos de AA sucessivo com grupos de R carregados
2) O volume do grupos R adjacentes
3) Interações entre grupos R espaçando 3 ou 4 resíduos entre si
4) Ocorrência de resíduos de Pro e Gly
5) Interação entre resíduos de AA nas extremidades do segmento heliccoidal e o dipolo elétrico inerente a uma alfa-hélice

Question 30

Conformação beta

Answer 30

Em folhas
Pontes de H entre segmentos adjacentes
Podem ser:
PARALELAS: Mesma orientação amino até a carboxila
ANTIPARALELAS: Orientação oposta para o terminal carboxila de cadeias adjacentes e o terminal amino
Elas têm padrões de pontes de H diferentes
Proteínas Globulares
Perto da superfície de uma proteína

Question 31

Proteínas fibrosas

Answer 31

Cadeias polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou folhas. Com único tipo de estrutura secundária
Apoio, forma e proteção
Insolúveis em água

Question 32

Proteínas globulares

Answer 32

Cadeias polipeptídicas arranjadas em novelo ou forma globular
Com mais de um tipo de estrutura secundária
Maior parte das enzimas e proteínas reguladoras
Citocromo c (cadeia respiratória)
Lisozima
Ribonuclease
Quimotripaina

Question 33

alfa queratina

Answer 33

Proteínas Fibrosas
Cabelo, unhas, camada externa da pele
Proteínas do Filamento Intermediário (IF)
Função estrutural
Alfa hélice-> espiral supertorcida( +resistência)
Sentido da rotação: rotação da mão esquerda
Estrutura quartenária
Pontes de dissulfeto estabilizam a estrutura quartenária

Question 34

Colágeno

Answer 34

Proteínas Fibrosas
Rotação no sentido da mão esquerda
3 resíduos de AA por volta
3 cadeias polipeptídicas
Superentrelaçamento de sentido da mão direita
Estrutura quartenária
Ligações cruzadas por tipos não usuais de ligações covalentes -> resíduos de AA incomuns
Enrijecimento do tecido conjuntivo, por causa do acúmulo de ligações cruzadas

Question 35

Fibroína de seda

Answer 35

Proteína Fibrosa
Conformação Beta
Estrutura flexível -> dobras mantidas por várias ligações fracas

Question 36

Mioglobulina

Answer 36

Proteína Globular
1 Cadeia polipeptídica + 1 grupo heme (protoporfirina férrica)
Núcleo denso hidrofóbico -> típico das proteínas globulares

Question 37

Grupo heme

Answer 37

Mioglobina, hemoglobina e citocromos

Protoporfirina ( grupo em forma de anel) ligada a um átomo de ferro

Question 38

Domínios

Answer 38

2 ou mais unidades globulares estáveis
Contato intenso entre elas
Proteínas pequenas -> apenas um domínio
Domínios de padrões de enovelamento semelhantes -> motivo idêntico, mesmo se suas alfa hélice e beta folha diferirem no tamanho. Ex: barril alfa/beta -> repetições do motivo mais simples = alço beta- alfa- beta

Question 39

Família de proteína

Answer 39

Proteínas com estruturas primárias semelhantes

Question 40

Superfamílias

Answer 40

Proteínas com estruturas primárias diferentes que fazem uso do mesmo motivo ou tem funções semelhantes

Question 41

Multímero

Answer 41

Proteína com subunidades múltiplas

Question 42

Oligômero

Answer 42

multímero com poucas subunidades

Question 43

Subunidades não idênticas

Answer 43

Estrutura assimétrica e complicada

Question 44

Subunidades idênticas/ repetições de subunidades não idênticas

Answer 44

Estrutura simétrica

Question 45

Protômeros

Answer 45

Unidade estrutural de repetição

Question 46

Hemoglobina

Answer 46

duas cadeias alfa e duas beta, no adulto
Tem simetria rotacional ou helicoidal
Há limites para o tamanho das proteínas: capacidade genéticas dos ácidos nucleicos; e a precisão do processo biossintetizante das proteínas
Mais eficiente fazer muitas cópias de prot pequenas que uma cópia de uma prot grande

Question 47

Desnaturação

Answer 47

Perda da estrutura terciária da proteína
Fatores de desnaturação:
Calor, pH, UV, solventes orgânicos miscíveis, solutos, detergentes…
Renaturação: Estrutura terciária é decorrente da primária

Question 48

Ajuste Induzido

Answer 48

Adaptação estrutural entre a proteína e o ligante

Question 49

Kd

Answer 49

Constante de dissociação

Maior Kd, menor afinidade do ligante com a proteína

Question 50

Interações Homotrópicas e Heterotrópicas

Answer 50

Ligante normal e modulador idênticos ou diferentes

Question 51

nH (coeficiente de Hill)

Answer 51

=1 ligação do ligante não é cooperativa

>1 ligação do ligante é cooperativa

Question 52

Efeito Bohr

Answer 52

pH baixo e alta concentração de CO2= baixa afinidade do Hb com o O2
pH alto e baixa concentração de CO2 = alta afinidade do Hb com o O2

Question 53

IBPG

Answer 53

2,3- bifosfoglicerato
Alostérico
Reduz a afinidade da Hb pelo oxigênio
Responsável pela adaptação fisiológica à altitude:
Altas altitudes: mais IBGP para colocar mais oxigênio nos tecidos
Estabiliza o estado T

Question 54

Hemoglobina fetal e materna

Answer 54

Fetal libera o IBGP antes para captar o oxigênio provido pela mãe ao entrar IBGP na Hb dela