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BIOCELL > Adhérence cellulaire > Flashcards

Adhérence cellulaire Flashcards

1
Q

Généralités sur l’adhérence cellulaire

A
  • système de reconnaissance des cellules
  • molécules spécialisées (mols d’adhérence) à la surface des cellules
  • liaison moléculaire directe (=contact) qui induit une signalisation intra et intercellulaire médiée par l’adhérence
  • les cellules sont capables de s’organiser en fonction du niveau d’adhérence et de son expression
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Q

2 grands types d’interaction

A
  • CAM : cellular adhesion molecule -> cellule/cellule

- SAM : substrate adhesion molecule -> cellule/MEC

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3
Q

Adhérence = contact

A
  • interactions spécifiques (récepteurs/ligands)
  • plus ou moins durables (adhérence=peu stables/jonctions = stables dans le temps)
  • adaptées et régulées
  • suivies d’une réponse cellulaire (transduction mécano-chimique)
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4
Q

Définition jonction

A

Structure composée de multiples molécules d’adhérence :

  • parfaitement organisées
  • très stables dans le temps
  • assurent les fonctions de cohérence tissulaire
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5
Q

Spécificités de l’interaction au niveau cellulaire

A
  • homotypique : mêmes cellules

- hétérotypiques : cellules différentes

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6
Q

Spécificités de l’interaction au niveau de la structure

A
  • mols d’adhérence vs jonctions
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7
Q

Spécificités de l’interaction au niveau des molécules d’adhérence

A
  • CAM : cellule/cellule

- SAM : cellule/MEC

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8
Q

Spécificités de l’interaction au niveau des liaisons moléculaires

A
  • homophilique : mêmes mols d’adhérence
  • hétérophilique : mols d’adhérence différentes
  • liaison par Linker : grâce à une 3ème molécule présente dans la MEC
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9
Q

Base moléculaire : molécule d’adhérence

A
  • glycoprotéines ou protéoglycannes
  • domaine fonctionnel (inter et extracellulaire)
  • double fonction : transducteur du message=émission d’un signal (cytoplasme) et capteur (extracellulaire)
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10
Q

définition glycoprotéine

A

chaînes de protéines qui contient de nombreux résidus de sucres extrêmement codifiée

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11
Q

définition protéoglycanne

A

définition glycoprotéine + contraintes supplémentaires

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12
Q

Interaction molécule d’adhérence-ligand dans la partie extra-cellulaire

A
  • complémentarité fonctionnelle
  • faible (non covalente) et réversible
  • dépendante ou non des ions Ca2+
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13
Q

sites de liaison au ligand dans la partie extra-cellulaire

A
  • séquence consensus permettant l’interaction
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14
Q

Nature de l’adhésiotope sur le ligand dans la partie extra-cellulaire

A

Séquence peptidique : motif RGD (Arg-Gly-Asp)
Séquence oligosaccharidique :
- Syalil Lewis X
- Acide hyaluronique : répétition de disaccharides pouvant être reconnue comme des adhésiotopes

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15
Q

Nature de l’adhésiotope sur le ligand dans la partie extra-cellulaire

A

Séquence peptidique : motif RGD (Arg-Gly-Asp)
Séquence oligosaccharidique :
- Syalil Lewis X : permet l’interaction CAM -> cellule/protéine
- Acide hyaluronique : répétition de disaccharides pouvant être reconnue comme des adhésiotopes

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16
Q

Signal mécanique dans la partie cytoplasmique

A
  • liaison au cytosquelette
  • protéines intermédiaires : lien entre partie intraCP de la mol d’adhérence/cytosquelette)
  • interactions protéines/protéines réversibles
  • le cytosquelette se réorganise en fonction du signal reçu par la mol d’adhérence
  • > GROSSE IMPLICATION DANS LE MOUVEMENT
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17
Q

Signal chimique dans la partie cytoplasmique

A
  • signalisation intracellulaire par modification de l’expression des gènes qui va modifier le comportement de la cellule
    Dans le CP :
  • transmis directement (activité Tyrosine Kinase)
  • transmis indirectement (recrutement de Kinases cytosoliques)
    -> RÉGULATION DE L’EXPRESSION DES GÈNES
18
Q

Quels sont les deux types de régulation de l’adhérence?

-> mécanisme dynamique

A
  • régulation des récepteurs membranaires (quantitative et qualitative)
  • modification de l’affinité vis à vis du ligand (changement conformationnel et mobilisation/regroupement)
19
Q

Quels sont les trois types de régulation de l’adhérence?

-> mécanisme dynamique

A
  • régulation des récepteurs membranaires (quantitative et qualitative)
  • modification de l’affinité vis à vis du ligand (changement conformationnel et mobilisation/regroupement)
  • production de récepteurs solubles (mécanismes et conséquences)
20
Q

En quoi consiste la modification de l’affinité vis à vis du ligand?

A
  • changement conformationnel du domaine de liaison
  • mobilisation et regroupement des mols d’adhérence dans des zones particulières :
    plaques d’adhérence focales -> jonctions moins stables
21
Q

En quoi consiste la production de récepteurs solubles ?

A 
Mécanismes :
- clivage enzymatique
- épissage alternatif
Conséquences :
- compétition entre récepteur et ligand
- abolition du signal
22
Q

définition clivage enzymatique

A

mol d’adhérence à la membrane : enzymes (protéines) de la MEC vont cliver le domaine extracellulaire (récepteur coupé et libéré dans la MEC=lien fermé

23
Q

définition récepteur soluble

A

récepteur pouvant lier le ligand mais aucun signal

24
Q

définition épissage alternatif

A

modification de l’expression de la protéine

25
Q

adhérence pendant la vie embryonnaire

A

ségrégation, regroupement, mouvement et différenciation cellulaire

26
Q

adhérence pendant la vie adulte

A
  • maintien de l’intégrité tissulaire, différenciation et mouvement cellulaire :
    * hématopoïèse : production de cellules sanguines
    * hémostase : fonction de coagulation
    * réponse immunitaire et réaction inflammatoire
27
Q

adhérence dans les processus pathologiques

A
  • cancérogenèse

- infections : bactéries utilisent notre système pour nous infecter

28
Q

différentes molécules d’adhérence

A
  • CAM : super famille des Ig, sélectines, cadhérines
  • CAM/SAM : intégrines
  • SAM : hyaladhérines
29
Q

Structure de la super famille des Immunoglobines Ig

A

Domaine extraCP (responsable de l’interaction récepteur-ligand) :
- boucles stabilisées par des ponts S-S avec structure 2ndo-tertiaire type Ig
Domaine CP :
- activité Tyrosine Kinase (signalisation chimique) associée directe ou indirecte (recrutement)

30
Q

CAM des Ig

A
  • contact calcium indépendant
  • homo et hétérophilique
  • homo et hétérotypique
  • > expression ubiquitaire (contexte large)
  • > rôles multiples (pas de rôle majoritaire ou unique)
31
Q

Exemples d’Ig

A

ICAM-1, NCAM, VCAM-1, nectines

32
Q

Structure des Cadhérines

A

Domaine extraCP :
- domaines répétés et liaisons au calcium
Domaine CP :
- liaison au cytosquelette, interactions avec caténines

33
Q

CAM des Cadhérines

A
  • calcium dépendante
  • homophilique
  • homotypique
  • > plus spécifique que les Ig
34
Q

Rôles des cadhérines

A
  • médiateurs de la cohésion intercellulaire (adhérences durables)
  • constituants des jonctions, face latérale des cellules en contact
35
Q

Exemples d’Ig

A

E cadhérine : épithélium
N cadhérine : tissu nerveux
Desmocolline : desmogléine

36
Q

Structure des sélectines

A

Domaine extraCP :

- domaine lectine : site de liaison au ligand

37
Q

CAM des sélectines

A
  • calcium dépendante
  • hétérophilique
  • hétérotypique
  • adhésiotope = oligosaccharides
38
Q

Rôles des sélectines

A
  • adhérence des cellules sanguines (système immunitaire)

- transitoire

39
Q

Exemples de sélectine

A
  • sélectine E : endothélium
  • sélectine L : leucocytes
  • sélectine P : plaquettes
40
Q

Structure des intégrines

A 
- hétérodimère : alpha + bêta 
Domaine extraCP : 
- site de liaison du Ca2+
- site de liaison partagé entre alpha et bêta
Domaine CP
- activité kinase associée
- liaison au cytosquelette
41
Q

CAM/SAM des intégrines

A
  • nécessite une activation
  • intercellulaire (CAM)
  • à la MEC : adhésiotope RGD (SAM)
42
Q

Combien existe-t-il de types de chaînes alpha? de bêta?

A
  • alpha : 20 différents

- bêta : 8 différents

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