Actividad Enzimática Flashcards

1
Q

Enzima

A

Proteína catalizadora
- propician un sitio activo, delimitan espacio de reacción

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2
Q

Modelos de catálisis

A

LLave - cerradura & Ajuste inducido

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3
Q

Estructura enzimática

A

Sitio activo + cofactor + coenzima + holoenzima + apoenzima

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4
Q

Sitio activo

A

Parte donde se une el sustrato, sucede catálisis

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5
Q

Cofactor

A

Compuesto no proteico (ion) necesario para activar enzima catalizadora
- estabiliza cargas negativas
- favorece plegamiento
- atrae y fija sustrato –> producto

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6
Q

Coenzima

A

Molécula orgánica unida a sitio activo que ayuda a catálisis
Cosustratos & grupos prostéticos

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7
Q

Cosustratos

A

Transforman sin ser regenerados (NAD - NADH9
- mantiene energía (moneda de cambio)

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8
Q

Grupos Prostéticos

A

Asociación entre enzima y coenzima por enlace covalente
(hemo)

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9
Q

Sitio activo

A

Región donde el sustrato se asocia
- disminuye energía
- aumenta colisiones (limita el espacio)
- Acelera velocidad de la reacción

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10
Q

Factores de caracterización de enzimas

A

PH, temperatura y concentración

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11
Q

PH

A

Desnaturaliuza, cambia el sitio activo y conformación de la proteína
- Pepsina: estómago ácido, ureasa y arginasa

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12
Q

Temperatura

A

Desnaturaliza, al aumentra temperatura ocurren más colisiones
- modifica la interacción de enlace

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13
Q

Cofactores (concentración)

A

Montón de cofactores que interrumpen porque todos quieren interactuar

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14
Q

Tipos de Inhibición enzimática

A

Competitiva, acompetitiva, mixta, alostérica

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14
Q

Mixta

A

reduce actividad pero no aumenta la concentración de sustrato

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14
Q

Acompetitiva

A

Inhibidor se unce cerca del sitio activo y se cambia la terciaria.

14
Q

Inhibición COmpetitiva

A

Ocupa lugar
- disminuye actividad porque el sustrato no se une y pierde contra el inhibidor

14
Q

Alostérica

A

Sitio activo específicamente para inhibidor
- cambia estructura de la enzima
NO TODAS TIENEN