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Bioquímica > Ácidos grasos, Lípidos pt.2 y proteínas > Flashcards

Ácidos grasos, Lípidos pt.2 y proteínas Flashcards

1
Q

La biosíntesis de ácidos grasos se activa por:

A

Pocas grasas en la dieta
Exceso de glucosa en la dieta

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Q

El principal producto formado por la biosíntesis de ácidos grasos es el

A

Palmitato

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3
Q

¿De dónde podemos obtener Acetil-CoA

A

Metabolismo del exceso los carbohidratos
Oxidación de ácidos grasos
Degradación de aminoácidos

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4
Q

¿Cómo sale el Acetil-CoA de la mitocondría hasta el citoplasma?

A

Mediante la lanzadera de citrato

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Q

¿Qué enzima inactiva el exceso de ATP y esto qué ocasiona?

A

isocitrato deshidrogenasa, ocasionando un aumento de citrato

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6
Q

En el citoplasma el citrato es cortado por la enzima _______ regenerando el acetil Co-A.

A

ATP-citrato liasa

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7
Q

Etapas de la síntesis de ácidos grasos

A

Formación de Malonil-CoA a partir de Acetil-CoA.
Síntesis del ácido graso por el complejo ácido graso sintasa.
Elongación de ácidos grasos (>16C)

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8
Q

¿Cómo sucede la formación de Malonil-CoA a partir de Acetil-CoA y por medio de qué enzima?

A

Se incorpora un grupo carboxilo a la molécula por medio de la Acetil-CoA carboxilasa

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9
Q

¿Cómo se regula hormonalmente la enzima Acetil-CoA carboxilasa?

A

La insulina aumenta su actividad activando a fosfatasa-2
El glucagón, epinefrina y noreprinefrina activan AMP reduciendo la actividad de la enzima.

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10
Q

¿Cómo se regula alostericamente la enzima Acetil-CoA carboxilasa?

A

El citrato aumenta su actividad
Muchos Ácidos grasos reducen su actividad.

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11
Q

¿Cuántos sitios catáliticos tiene el complejo ácido graso sintasa?

A

6 diferentes

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12
Q

¿Cuáles son los sitios catáliticos del complejo ácido graso sintasa?

A

Malonil/acetiltransacilasa (MAT)
Cetoacil sintasa (KS)
Cetoacil reductasa (KR)
Deshidratasa (DH)
Enoil reductase (ER)
Tioesterasa (TE)

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13
Q

Reacciones de la síntesis de ácidos grasos

A
  1. Condensación del grupo acil activado y 2C provenientes del malonil-CoA. Se elimina CO2 y se obtiene una cadena de 4C.
  2. Reducción del grupo ceto a un alcohol.
  3. Eliminación de H2O para generar un doble enlace.
  4. Reducción del doble enlace para formar el correspondiente ácido graso saturado.
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14
Q

¿Cuántos Acetil-CoA se usan para la síntesis de AG?

A

Solo 1

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15
Q

Paso 1 de la síntesis de AG (qué sucede)

A

Una molécula de Acetil-CoA es transferida al grupo SH de cisteína de la B-cetoacil-ACP sintasa (KS)

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16
Q

¿Qué sucede en el segundo paso de síntesis de AG?

A

El malonil-CoA se une al grupo SH del ACP formando malonil-ACP liberando CoA mediante la enzima malonil transacilasa (MAT)

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17
Q

Paso 3: ¿Qué sucede en la primera reacción de síntesis de AG?

A

La condensación de los grupos acetilo y malonilo or medio de una sintasa (KS) produciendo B-cetobutiril-ACP; se liber CO2

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18
Q

Paso 4: ¿Qué sucede en la segunda reacción de síntesis de AG?

A

Se va a reducir el carbono B de la B-cetobutiril-ACP produciendo B-hidroxicetobutiril-ACP mediante la B-cetoacil-reductasa (KR)

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19
Q

Paso 5:¿Qué sucede en la tercera reacción de síntesis de AG?

A

Se DESHIDRATA el B-hidroxicetobutiril-ACP; formando un doble enlace y un compuesto trans mediante la enzima B-3-hidroxiacil deshidratasa (DH)

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20
Q

Paso 6: ¿Qué sucede en la cuarta reacción de síntesis de AG?

A

Se forma butiril-ACP por medio de la 2,3 trans-enoil-ACP REDUCTASA (ER) quitando el doble enlace de la molécula

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21
Q

Paso 7: ¿Qué sucede?

A

Se transfiere el bitiril-ACP al SH de la subunidad opuesta para poder liberarlo y que entre otro

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22
Q

Despues de 7 repeticiones del ciclo en la biosintesis de AG se sintetiza…

A

Palmitol-ACP

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23
Q

¿Por medio de qué tipo de reacción se libera el palmitol y por medio de qué enzima?

A

Por medio de una hidrólisis mediante la ezima tiosterasa

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24
Q

¿Dónde ocurre principalmente la elongación de AG?

A

En el REL

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25
Q

¿Cuáles son los pasos que sigue la elongación de AG tanto en membrana mitocondrial como membrana del REL?

A
  1. Condensación
  2. Reducción
  3. Deshidratación
  4. Reducción
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26
Q

¿Qué molécula usa la membrana mitocondrial para la elongación de AG?

A

Acetil-CoA

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27
Q

¿Qué molécula usa la membrana del REL para la elongación de AG?

A

Malonil-CoA

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28
Q

¿Qué enzimas llevan a acabo la desaturación de AG?

A

La enzima acil-CoA desaturasa

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29
Q

Después de qué carbono no somos capaces de generar enlaces dobles

A

Carbono 9

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30
Q

¿Qué es la Biosíntesis de eicosanoides?

A

Es el proceso por el cual se producen compuestos de 20C derivados de los ácidos grasos poliinsaturados, especialmente del ácido araquidónico.

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31
Q

¿Cuáles son las vías por las que el ácido araquidónico puede ser usado para hacer varios tipos de eicosanoides?

A

Vía de ciclooxigenasa
Vía de lipooxigenasa

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32
Q

¿Qué hacen las prostaglandinas?

A

Regulan la inflamación, presión sanguinea, fiebre, coagulación y dolor.

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33
Q

¿Qué hacen los tromboxanos?

A

Regulan la coagulación y participan en agregación plaquetaria.

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34
Q

¿Qué hacen los leucotrienos?

A

Participan en reacciones alergicas e inflamatorias y contraen músculo liso.

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35
Q

¿Qué hacen las lipoxinas?

A

Ayudan a disminuir la inflamación.

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36
Q

¿A partir de qué moléculas el hígado puede sintetizar TAG?

A

Glicerol y DHAP

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37
Q

¿Cuál es la enzima que posee el hígado que le permite producir TAG a partir de glicerol que el tejido adiposo no tiene?

A

Glicerol quinasa

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38
Q

¿Cómo se llama la proteína desacoplante de la cadena transportadora de e- que se activa con el frío?

A

Termogenia y es activada por Noradrenalina

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39
Q

¿Cuáles son las consecuencias de la sobre síntesis de TAG?

A

Obesidad
Factores genéticos, hormonales, enzimaticos.
Desregulación de leptina (hormona de la saciedad)

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40
Q

Para la biosíntesis de fosfolípidos se requiere como sustrato…

A

diacilglicerol y cistidina trifosfato (CTP)

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41
Q

El ATP que se genera en la matriz mitocondrial sale por medio del transportador antiporte llamado…

A

Adeninda nucleótido translocasa

42
Q

El ATP cruza la membrana mitocondrial externa a través de…

A

porinas

43
Q

La biosíntesis de colesterol (colesterogénesis) ocurre en 4 etapas ¿Cuáles son?

A
  1. Conversión de 3 acetatos en mevalonato.
  2. Mevalonato se transforma en isopropeno activado
  3. 6 unidades de isopropeno forman un escualeno
  4. El escualeno se cicla y forma colesterol
44
Q

¿Qué ocurre en la primera etapa de la biosíntesis del colesterol?

A

Se van a juntar 2 acetil-CoA por medio de una tiolasa liberando CoA; se agrega otro acetilo formando HMG mediante una sintasa; por medio de una reductasa se forma mevalonato

45
Q

¿Qué ocurre en la segunda etapa de la biosíntesis del colesterol?

A

Se agregan fosfatos de 3 ATPs distintos; el P unido a C3 se separa formando un doble enlace formando al isopropeno activado

46
Q

¿Qué ocurre en la tercera etapa de la biosíntesis del colesterol?

A

Ocurren don reacciones de condensación llamadas “cabeza-cola” la última mediada por la escualeno sintasa

47
Q

¿Cómo se regula la síntesis de colesterol?

A

HMG reductasa es activada por insulina y desactivada por glucagón

48
Q

¿Qué provoca la disminución de oxaloacetato?

A

Acumulación de Acetil-CoA al no poder formar citrato

49
Q

Si hay una acumulación de Acetil-CoA en la matriz mitocondrial induce la formación de _____ en el hígado

A

cuerpos cetónicos

50
Q

¿Cuáles son los principales cuerpos cetónicos?

A

Acetoacetato
Acetona
Hidroxibutirato

51
Q

El acetoacetato se forma a partir de _______ en tres etapas

A

Acetil-CoA

52
Q

¿Cuáles son las 3 etapas para formar acetoacetato?

A

Condensación de 2 moléculas de Aetil-CoA por medio de una tiolasa para formar acetoacil-CoA

53
Q

En qué etapa de la síntesis de cuerpos cetónicos se usa la enzima hidroximetilglutaril-CoA sintasa; añadiendo acetoacil-CoA, agua y acetil-CoA

A

en la segunda etapa

54
Q

En qué etapa de la síntesis de cuerpos cetónicos se produce el rompimiento del 3-hidroxi-3-glutaril-CoA, en acetato y acetil-CoA, catalizada por la hidroximetilglutaril liasa.

A

En la tercera etapa

55
Q

¿Qué es más facil que se produzca a partir de acetoacetato, acetona o hidroxibutirato?

A

Hidroxibutirato

56
Q

La reducción de acetoacetato a hidroxibutirato se produce gracias la enzima…

A

hidroxibutirato deshidrogenasa

57
Q

El acetoacetato y el hidroxibutirato son importantes como fuente de…

A

energía

58
Q

El hidroxibutirato es oxigenado por medio de una deshidrogenasa para producir

A

NADH y acetoacetato

59
Q

El acetacetato es activado por transferencia de CoA procedente del succinil-CoA mediante una…

A

CoA transferasa específica.

60
Q

Una tiolasa libera 2 moléculas de acetil-CoA del acetoacetil-CoA las cuales pueden entrar a…

A

el ciclo de krebs

61
Q

La desaminación de los aminoácidos (SÍ/NO) produce cuerpos cetónicos

A

SÍ

62
Q

¿Quién utiliza los cuerpos cetónicos?

A

El músculo, cerebro y corazón

63
Q

¿Por qué se produce la cetoacidosis?

A

Por la acumulación de cuerpos cetónicos en sangre

64
Q

¿Qué le sucede al nitrógeno de los amino ácidos?

A

Se transforma en urea y se elimina mediante la orina

65
Q

¿Qué tipo de enzimas se utilizan en la degradación de proteínas?

A

Enzimas hidrolíticas

66
Q

En la digestión salival ocurre digestión química de las proteínas?

A

No

67
Q

¿En dónde podemos encontrar proteasas?

A

En secreciones gástricas e intestinales

68
Q

Rompen enlaces peptídicos entre a.a. específicos dentro de la molécula, generando fragmentos más pequeños y numerosos. Son las primeras en actuar durante la digestión.

A

Endopeptidasas

69
Q

Rompen enlaces peptídicos en los extremos de la cadena polipeptídica, eliminando aminoácidos uno a uno

A

Exopeptidasas

70
Q

Las carboxipeptidasas actúan en el extremo…

A

C-terminal

71
Q

Las aminopeptidasas actúan en el extremo…

A

N-terminal

72
Q

¿Cuál es la forma activa del pepsinogeno que es convertido a pHs bajos?

A

Pepsina

73
Q

La ______ cataliza la hidrolisis de enlaces peptídicos adyacentes a aminoácidos con cadenas laterales aromáticos y a la metionina.

A

Pepsina

74
Q

Pasos de la digestión de proteínas (secreción gástrica)

A
  1. Células parietales producen HCL
  2. HCL activa al pepsinógeno en pepsina
  3. Desnaturaliza las proteínas de la dieta para facilitar la digestión por la pepsina
75
Q

¿Quién estimula la secreción pancreática?

A

Células S: Secretina
Células I: Colecistoquinina
(Células endocrinas del intestino delgado)

76
Q

3 peptidasas inactivas de la secreción pancreática

A

Quimiotripsinógeno, Procarboxipeptidasa, Proelastasa

77
Q

La presencia de ácidos grasos y proteínas en el quimo estimula a las células I intestinales para liberar…

A

colesistoquinina (CCK)

78
Q

El tripsinógeno interactúa con la enzima ______ que lo corta y convierte a su forma activa la _____

A

enteropeptidasa
tripsina

79
Q

Endopeptidasas más comunes [4]:

A

Pepsina
Tripsina
Quimotripsina
Elastasa

80
Q

Exopeptidasas más comunes [4]:

A

Carboxipeptidasas
Aminopeptidasas
Tripeptidasas
Dipeptidasas

81
Q

¿Cuáles son las 3 formas de transportar a los péptidos y a.a al torrente sanguíneo?

A

2 tipos de transportadores
Paracelular (entre células)
Transcélular (dentro de las células)

82
Q

¿Cuáles son los tipos de transportadores usados en el transporte de péptidos y a.a?

A

Cotransportador SLC: aminoácidos/Na+
Cotransportador PEPT1: di/tripéptidos-H +

83
Q

¿Quién recibe y procesa los aminoácidos que vienen del intestino para luego distribuirlos al resto del cuerpo?

A

El hígado

84
Q

¿en qué circunstancias se degradan los a.a.? [3]

A
  1. Durante la síntesis y degradación normal de proteínas celulares.
  2. Cuando la dieta es rica en proteína y la ingesta de aminoácidos excede las necesidades del cuerpo.
  3. En inanición o diabetes, cuando los carbohidratos no están disponibles para su oxidación
85
Q

Etapas del catabolismo de los aminoácidos

A
  1. Remoción de los grupos amino (Transaminación/desaminación)
  2. Conversión del amoniaco en urea para su excreción (ciclo de la urea)
  3. Conversión del esqueleto de carbono en intermediarios del ciclo del ácido cítrico.
86
Q

¿Qué se produce de las reacciones de transaminación?

A

Un glutamato y un nuevo cetoácido

87
Q

PLP es la forma activa de qué vitamina y para qué sirve

A

Vitamina B6
Actua como un cofactor esencial para la amino transferasa

88
Q

¿Cómo son removidos los grupos aminos de las moléculas de glutamato para su excreción?

A

El glutamato en el citoplasma sufre una desaminación oxidativa; despues el NH2 se reducido con ayuda de un NADPH produciendo amonio NH4 y dando como producto final a-cetogltarato

89
Q

Mediante qué enzima son removidos los grupos amonio de las moléculas

A

Glutamato deshidrogenasa

90
Q

Entre el amoniaco (NH3) y el amonio (NH4) ¿cuál es el más toxico?

A

El amoniaco

91
Q

¿Mediante qué molecula se transporta de una forma NO toxica el amoniaco al hígado y riñones?

A

Glutamina

92
Q

Además de su función de transporte, qué otra función tiene la glutamina

A

Fuente de grupos amino en otras reacciones biosintéticas

93
Q

El glutamato transfiere su grupo amino por medio de la enzima… (en músculo)

A

alanina aminotransferasa

94
Q

¿Cuáles son las 4 etapas para la conversión del grupo amino a urea?

A
  1. Transaminación
  2. Desaminación oxidativa del glutamato
  3. Transporte de amoniaco como glutamina o alanina
  4. Ciclo de la urea
95
Q

¿Cómo estarán los niveles de expresión de RNA que codifican a las enzimas del ciclo de la urea en el hígado en estados de inanición?

A

Elevados

96
Q

En el ciclo de la urea se puede usar CO2 de forma directa pero generalmente se usa en forma de…

A

bicarbonato

97
Q

El n-acetil-glutamado es el activador alosterico de la enzima…

A

carbomil fosfato sintetasa

98
Q

La carbomil fosfato sintetasa es el paso limitante de la velocidad y activación de qué ciclo

A

Ciclo de la urea

99
Q

¿Qué pasa con los esqueletos de carbono de los aminoácidos?

A

Son usados para la síntesis de otros compuestos o generación de energía

100
Q

¿Qué son los a.a glucogénicos?

A

Son aquellos que pueden ser degradados a moléculas capaces de convertirse en glucosa

101
Q

¿Qué son los a.a cetogénicos?

A

Son aquellos que pueden ser degradados a compuestos capaces de convertirse en acetoacetato e hidroxibutirato.

Bioquímica (5 decks)

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