acides aminés et protéines Flashcards
combien d’acides aminés, structure et numérotation des carbones
22 mais on utilise 20 et on numerote carbone 1 acide carboxylique
série L et série D
aa sont chirales carbone alpha asymétrique le groupement amine peu etre à gauche du c alpha en fisher alors serie L sinon serie D, tous nos aa sont de série L
acide et Nh3 expliquer
acide carboxylique est un acide faible sous forme de base COO- pka =2
fonction amide est une base faible sous forme d’acide Nh3+
impossible d’avoir acide protoné et amine non protoné
AA est un ampholyte et un zwitterion qu’est ce que ça veut dire ?
il a une base et un acide et 2 charges opposées avec une charge globale neutre
masse moléculaire moyenne d’un AA
110 da, valeur permet d’estimer la masse d’une protéine ou combien d’AA dans une protéine
1 dalton= masse d’un atome d’h = 1g/mol
quels sont les AA hydrophobes
A(lanine) V(aline) L(eucine) I(soleucine) Promet (Proline) à Mémé ( Méthionine) un trip ( tryptophane) phénoménal ( phénylalanine)
absorption des uvs
phénylalanine ( 260 nm)
tryptophane et tyrosine (280 nm)
plus facile de détecter des protéines via l’absorption à 280 nm , protéine contient plusieurs AA donc forcement des AA absorbant à 280 nm
acides aminés essentiels + semi essentiels
Le ( leucine) très ( thréonine) lyrique ( lysine) Tristan ( tryptophane) fait ( phénylalanine) vachement ( valine) méditer ( méthionine) Iseult ( Isoleucine )
semi essentiels : Histidine, Arginine
Glycine , lettre structure + particularité
G,Gly
carbone alpha n’est pas asymétrique la glycine est achirale
possède la plus petite chaine latérale, seulement un atome d’h
la chaine latérale est apolaire mais pas hydrophobe
Hydrophobe = apolaire +
Alanine
A, Ala
groupement methyl
apolaire
hydrophobe
numérotation carbonne
alpha 1 carbonne après acide carboxylique
1 = premier carbonne
Valine
V,Val
essentiel
hydrophobe
apolaire
chaine latéral ramifiée sur le carbonne beta
Isoleucine
I,Ile
essentiel
hydrophobe donc ( apolaire )
chaine latéral ramifiée sur le carbone beta
isomère de leucine
Leucine
L,Leu
essentiel
isomère du isoleucine
hydrophobe
Methionine
M,Met
essentiel
hydrophobe
groupement thioéther le souffre ne permet pas de former des ponts disulfures
Proline
P,Pro
amine secondaire pas NH3+ mais NH2
hydrophobe
proline cyclique donc + hydrophobe, chaine latéral reliée au C alpha et à l’azote
Tryptophane
W,trp
essentiel
hydrophobe
chaine latéral du trp est la plus volumineuse
présence de N reduit l’hydrophobicité du cycle
groupe indole, cycle aromatique le tryptophane absorbe à 280 nm
phénylalanine
F, phe
essentiel
hydrophobe
cycle aromatique le phénylalaline absorbe autour de 260 nm
Cystéine
C,cys
polaire neutre à fonction soufrée
fonction thiol (SH) peu etre oxydée en pont disulfure entre deux cystéines
acides aminés polaires neutre à fonctions alcool
Serine S, SER
Fonction alcool phosphorylables et o glycosylable
Threonine, T, Thr
essentiel
fonction alcool phosphorylable
avec o glycolysable
chaines latéral ramifiée sur le C beta
Tyrosine Y,TYR
cycle phénol cycle aromatique la tyrosine absorbe à 280 nm
fonction alcool phosphorylable mais o non glycosylable
acides aminés polaires neutres à fonction amide
Aspargine, N, ASN
fonction amide aspargine est N- glycosylable des oses et peut se fixer sur l’azote de sa fonction amide ( H2N-c=O)
Glutamine Q,GLN
fonction amide non glycosylable
Acides aminés polaires chargés négativement
acide aspartique D,asp
charge globale negative
fonction acide carboxylique
c’est un acide faible
Acide glutamique E, Glu
pareil
acides aminés polaires ionisables chargés positivement
Arginine, R, Arg
semi essentiel
fonctions guanidinium ( NH-C=NH2+)
base faible
charge positive
Lysine, K, lys
ESSENTIEL
fonctions amine liée carbone e
protonée
gorupe e amino peut subir de nombreuses modifications
Histidine H, His
semi essentiel
noyau imidazole cycle aromatique
pka proche du ph
imidazole porte charge positive
trans et cis
trans : stable
cis : pas stable
liaison peptidique n’a pas de liberté de rotation c’est autour des deux liaisons que forment le carbone alpha qu’il y a une liberté de liaison
liaison N- calpha appelé ϕ phi
liason c alpha- c appelé ψ psi
chaine polypetidique et proteique combien de AA
peptide = -de 50 AA
protéine =+ de 50 AA
Nter Cter odre ?
toujours de Nter à Cter
liaisons faible AA
-entre un H et un atome electronégatif ( dans sa propre chaine latéral mais aussi dans la chaine peptidique)
- liaison ionique ( ou pont salin ) : 2 chaines latérales portant des charges opposées
- Interactions hydrophobes : entre deux chaines latérales hydrophobe
liaison forte ou covalente
-pont disulfure entre deux cysteines
quand elle sont dans la meme chaine peptidique on parle de pont sulfure intracaténaire
pont peuvent etre détruits par des agents réducteurs
hélice alpha definition, sens , diamètre, distances entre 2 spires
nombre d’aa par tout de spires et combien de degré entre 2 AA
def : structure periodique stabilisée par des liaisons H intrachaîne formées entre les groupement des liaisons peptidique
chaines latéral AA à l’extérieur de l’hélice
helices alpha peut etre helice droite ou gauche mais + fréquent à droit
diamètre : 5 Anstrom distance entre 2 spires = 5,4 Anstrom
3,6 AA par tour de spire et 360 / 3,6 = 100 degrès entre 2 résidus consécutifs
acies aminés favorisant helice alpha et ne le favorisant pas
ne favorisent pas : AA avec un groupement sur le carbone Beta ( Val, Thr, Ile)
préfèrent les AA qui peuvent former des liaisons H ex : proline, glycine
feuillet beta définition , plus Nter stabilité+ AA qui favorisent B
structure périodique constitué de 2 ou plusieurs brins ( plissé )
stabilisé par des liaisons hydrogènes formées entre les groupements des liaisons peptidiques des brins
AA avec un groupement carbone B ( val,thr,Ile ) est des AA aromatiques.
boucles def
permet de connecter 2 structures secondaires périodiques ( helices ou brins) sucessive. Elle est non structurée de longueur variable ( jusqu’a 20 AA) et peu etre stabilisé par des liaisons faibles.
on les retrouve souvent en surface des protéines donc constituées d’AA hydrophiles qui permettent l’interaction avec le solvant
AA des boucles jouent un role important dans la fonction de la protéine: site actif des enzyme, reconnaissance moléculaire
coudes def :
aussi un role de connexion de 2 structures secondaires périodiques sucessives, permet une rotation de 180 degrés entre les 2 structures
coude contrairement aux boucles sont courts (2 à 6 AA)
structurées par une liaison H reliant les 2 AA extrêmes ( 1er et dernier du coude )
5 types de coudes
coude pi : 6AA
coudes alpha : 5AA
coudes Beta : 4 AA ( fréquent)
coudes γ ( gamma) : 3AA ( frequent)
coudes δ ( delta ) : 2 AA
superstructure secondaire def + exemple
ensemble de 2 à 3 structures secondaires succesives
structure tertiaire def
domaine protéique : region d’environ 30 à 500 AA adoptant une structure compact et indépendante du reste de la protéine
structure secondaires qui le composent interagissent entre elles pour former un ensemble structural cohérent
+ stabilisé par un grand nombre de liaisons faible et covalente
classification CATH
C= class =type de structure secondaire qui compose majoritairement le domaine
A = architecture : assemblage globale de ces structures
T= motif commum chez les domaines d’une même architecture
H = homologie
class type essentiellement Alpha ( architecture en faisceau d’hélices )
2,3 ou plus d’helices souvent antiparallèlles s’assemblent en fagot pour former un coeur hydrophobe
class de type alpha architecture 2
( faisceaux orthogonaux )
faisceau de 8 helices alpha avec des orientations différentes,
arrangement des hélices crée un coeur hydrophobe où se trouve le site de liaison de l’hème
classe de type essentiellement beta ( tonneau B ) ( Beta barrel)
feuillet beta se renferme sur lui même, résidu hydrophobe à l’intérieur et hydrophiles à l’extérieur.
c’est quoi ?
tonneau alterné
c’est quoi ?
tonneau à clé grecque
architecture en sandwich
classe beta
deux plans de feuillets beta qui se font face
Classe mixed-alpha-beta def :
plusieurs type alpha/ beta et beta+alpha
domaines alpha/beta sont constitués d’une répétition de motifs B-A-B (structures supersecondaires). Ainsi les brins beta et les helices alpha sont tous parallèles entre eux.
existe deux types d’architecture alpha/beta : renfermée en tonneau alpha/beta et ouverte en sandwich a/b
Architecture tonneau a/b
exemple TIM barrel : alternance de 8 brins B au centre et de 8 helices alpha en périphérie. Coeur hydrophobe mais de nombreux résidus hydrophiles en surfaces sur la face externe des hélices alpha qui favorisent l’interaction avec le solvant
architecture ouverte en sandwich a/b
motif bab ( 6 brins b et 6 helices a.)
helices sont de part et d’autre de plan du feuillet b on voit donc 3 couches dans le sandwich )
repliement fréquemment trouvé chez les enzymes liant des coenzymes nucléotidiques.
disposition boucle forme une crevassse qui constitue un site de liaison pour le coenzyme.
architecture en domaine alpha + beta
alpha et beta mélangées sans organisations régulière ni présence de motifs. Finalement ce que l’on ne veut pas vraiment classer. PEU FRÉQUENTE
Structure quaternaire def
association de plusieurs chaines polypeptidiques identiques ou différentes par l’intermédiaire de liaisons faibles ou covalentes ( ponts disulfures ) on parle de pont disulfure intercaténaire
Unité fondamentale def :
sous unité = monomère: correspond à une chaîne polypeptidique ( tous les AA d’une même sous unité sont reliés entre eux par des liaisons peptidiques) Ainsi une sous unité n’a qu’une extrémité N-ter et Cter.
selon le nombre on parle de (1234) mono di tri ect
Protéines ayant 2 sous unités identiques =
Protéines ayant 4 sous unités différentes =
homodimère
hétérotetramère
