Acides aminés et bases azotées Flashcards
Qu’est-ce qui différencie les protéines/acides nucléiques des autres macronutriments?
Leur structure comporte un atome d’azote
Il y a __ acides aminés, dont __ non essentiels et __ essentiels
20;11;9
Qu’est-ce qui différencie les acides aminés essentiels et non essentiels?
Les essentiels ne sont pas synthétisés par l’organisme donc doivent provenir de l’alimentation. Ils sont nécessaire pour former les protéines
La méthionine est nécessaire pour synthétiser la (a) alors que la phenylalanine l’est pour la (b)
Met: Cystéine
Phe: Tyrosine
Quels sont les quatre fonctions des acides aminés?
1-Renouvellement des protéines
2-Maintien de la glycémie grâce à néoglucogénèse (jeûne)
3-Formation ATP comme source d’énergie (jeûne)
4- Stockage sous forme de lipides (postprandial, diète hypercalorique)
Quelles sont les deux voies que prend le squelette carboné après le catabolisme des acides aminés?
Dégradation en CO2+H2O
Biosynthèse, i.e formation de nouveaux acides aminés grâce à la transamination
Que se passe-t-il avec le groupement amine?
Il peut rester sous forme de NH3 libre ou être attaché à du glutamate pour être excrété dans l’urine sous forme d’urée
Lequel est faux
a) Les organismes uricotéliques ne produisent que de l’acide urique
b) Les organismes uréotéliques produisent de l’urée et de l’acide urique
c) Les oiseaux sont des organismes uréotéliques
d) L’acide urique est sous forme de guano pour les uricotéliques
c) Les oiseaux sont des organismes URICOTÉLIQUES, ainsi que les reptiles.
Le reste des vertébrés sont uréotliques
Les femmes enceintes, nourrisson, enfants ont un bilan azoté ___ alors que le bilan azoté peut être ___ suite à une infection, chirurgie, cancer, traumatisme
- positif
- négatif
- nul
Femmes enceintes etc.
POSITIF
Traumatisme etc.
NEGATIF
Que se passe-t-il en période de stress, soit lors d’un bilan azoté négatif? (Au niveau du foie, du rein et de l’énergie)
En période de stress, on augmente la protéolyse, car on veut garder la glycémie stable. REIN= Neogluco, aug excrétion azote. FOIE néogluco, prod urée, synthese prot. ÉNERGIE: Cellules immunitaires, maintien équilibre pH, réparation tissus.
Quelles sont les deux maladies du jeûne et de la malnutrition et qu’est-ce qui les caractérise?
Marasme=Déficit calorique
Kwashiorkor=carence primaire en protéine, donc symptômes moins sévères
Lequel est faux quant à une alimentation avec surplus en acides aminés?
a) Augmente l’excrétion de calcium, donc risque d’ostéoporose
b) Peut augmenter les risques de maladie cardio.
c) Peut augmenter les risques de certains cancers
d) Si riche en pyrimidine: augmente les niveaux d’acide urique
d) riche en PURINE augmente les niveaux d’acide urique
Qu’est-ce que la transamination?
Transfert de groupement amine d’une acide aminé à ne acide cétonique pour former un nouvel acide aminé
Donner l’exemple de la transamination du glutamate en aspartate
Le glutamate (aa) contient un NH3. Il est lié au groupement prosthétique PLP. L’azote lui sera transféré, et le glutamate qui pert son groupement amine devient un a-cetoglutarate. Le PLP avec NH3 est un PMP, qui donne son NH3 à un acide cétonique, le oxaloacetate ici. Le PLP est donc regénéré et on obtient un acide aminé, l’aspartate.
VRAI/FAUX
La transamination se fait dans tous les tissus et à n’importe quel moment
Vrai
VRAI/FAUX
Les transamination sont irréversibles
FAUX
Elles sont réversibles. La direction dépend de la concentration des substrats.
VRAI/FAUX Les enzymes (amino-transférases) sont spécifiques
VRAI,
par contre, la plupart d’entre elles acceptent l’oxaloacétate et l’a-cétoglutarate.
Qu’est-ce que le GOT et le GPT?
GOT=Glutamate-oxaloacetate transaminase
GPT: Glutamate-pyruvate transaminase
Quelle est l’enzyme qui peut produire ET fixer l’ammoniac ?
Glutamate déshydrogénase
Elle fait la désamination oxydative du glutamate pour produire du NH3 et à l’inverse, le fie sur le glutamate
Qu’est ce qui produit (5) et fixe (3) l’ammoniac?
PRODUIT:
- acides nucléiques
- acides aminés
- le glutamate (un aa, suite transamination)
- Glutamine (NH3+glutamate)
- Urée (bactérie)
FIXE:
- -Cycle urée
- Sur glutamate pour former glutamine
- Sur a-cetoglutarate pour former glutamate
Dans quel cas l’urée produit-elle de l’ammoniac? Expliquer
S’il y a la bactérie Helicobacter pylori dans l’estomac, elle forme de l’ammoniac à partir de l’urée pour s’adapter (pH moins acide)
Lequel est faux quant au NH3?
a) L’exercice/ischémie induisent la fixation de NH3
b) une infection a Helicobacter pylori augmente la production
c) Le jeûne/malnutrition augmentent la production en augmentant la protéolyse musculaire.
a) L’exercice augmente la production de NH3 en dégradant les nucléotides
Comment l’organisme se débarasse-t-il de l’ammoniac en trop lors d’ischémie (dégradation des nucléotides)?
EN le fixant sur l’a-cetoglutarate pour former le glutamate (grace au glutamate deshydrogénase) et sur le glutamate pour former la glutamine (glutamine synthétase)
Le cycle de l’urée est exclusif à quel organe?
Le foie
Ou se passe le cycle de l’urée dans la cellule?
Les deux premières réactions se passent dans la mitochondrie et les 3 dernières dans le cytosol
Quelle est la première réaction du cycle de l’urée?
Formation du carbamyl phosphate grâce à la carbamoyl phosphate synthétase à partir de NH3 libre dans le fois (provient de désamination du glutamate)
Quelle est la deuxième réaction du cycle de l’urée
Ajout de l’ornithine au carbamyl phosphate grâce à l’ornithine transcarbamylase pour former la citruline
Quelle est la troisième réaction du cycle de l’urée
Ajout d’un aspartate (ajout du 2eNH3) à la citruline pour former un argino-succinate grâce à l’arginosuccinate synthétase
Quelle est la quatrième réaction du cycle de l’urée
Libération du fumarate (qui est un intermédiaire du cycle de krebs) pour former l’arginine grâce à l’arginosuccinase
Quelle est la cinquième réaction du cycle de l’urée
Clive l’urée (2 NH3) qui sera libéré dans le sang et transporté jusqu’au rein. Cela est du a l’enzyme Arginase, et il en résulte l’ornithine qui regénère le cycle.
Quelle molécule est limitante dans le cycle de l’urée?
L’aspartate
Comment le cycle peut se passer à la foie dans la mitochondrie et dans le cytosol?
Il commence dans la mitochondrie, puis c’est grâce à un transporteur que la molécule nécessaire est transporté dans e cytosol (citruline) puis inversement dans la mitochondrie (ornithine)
Quel est le rôle du glutamate dans la formation d’ammoniaque? (étape 1 des réactions associées au cycle de l’urée)
Le glutamate libère de l’ammoniac par désamination oxydative grâce à l’enzyme glutamate déshydrogénase
Quelle est la deuxième étape des réactions? (Activateur du CPS)
Lorsqu’il y a beaucoup de glutamate il y a beaucoup de NH3 à excréter. Une partie du glutamate est donc liée à l’acetyl-CoA pour former du N-acetylglutamate, un activateur allostérique de l’enzyme CPS (Carbamoyl phosphate synthétase) pour transformer l’ammoniac en carbamyl phosphate, qui entre dans le cycle de l’urée.
Quelle est la troisième étape des réactions associées au cycle de l’urée? (Regénération aspartate)
Le fumarate produit par le cycle de l’urée (à partir de l’arginino-succinate) entre dans le cycle de Krebs, qui produit l’oxaloacétate qui regénère l’aspartate par transamination (grâce à un glutamate). L’aspartate va ensuite pouvoir entrer dans le cycle de l’urée.
Quelle est la réaction globale du cycle de l’urée? (Substrats et produits?)
NH3 + HCO3 + aspartate+ 3ATP ->
Urée + fumarate + 2 ADP + 4Pi
VRAI/FAUX?
Les trois rôles principaux du glutamate sont:
a) Seul aa qui peut fournir assez d’ammoniac pour cycle de l’urée grâce à la désamination oxydative
b) Précurseur du N-acetylglutamate
c) Regénération de l’aspartate à partir de l’oxaloacétate pour le cycle de l’urée
VRAI
Le glutamate est donc à l’origine des deux groupements amine du cycle de l’urée : carbamyl phosphate et aspartate en plus d’être l’activateur de la première réaction du cycle de l’urée.
VRAI/FAUX?
Le tryptophane peut à la fois former un produit glucogénique et cétogénique.
VRAI
Le catabolisme des acides aminés forme les deux types de produits, et plusieurs peuvent former les deux (isoleucine, phenylalanine etc)
Le groupement carboné peut servir à deux voies: la néoglucogénèse et la formation de corps cétoniques. Quel serait un exemple pour la néoglucogénèse (foie/muscle)
En période de jeûne, le muscle ne peut relâcher ses réserves de glycogène pour maintenir la glycémie, alors il libère des acides aminés. Il y aura transmination pour libérer de l’alanine, qui, par la circulation sanguine, se rend au foie. Au foie, l’acide aminé est clivé; Le groupement amine entre dans le cycle de l’urée et le squelette carboné est transformé en pyruvate pour entrer das la néoglucogénèse. Le foie libère donc le glucose en circulation sanguine.
Quelles sont les différences entre une période postprandiale et de jeûne sur les tissus/organes.
En POSTPRANDIAL, les acides aminés proviennent de la protéolyse alimentaire dans l’intestin alors qu’en JEUNE, c’est la protéolyse musculaire.
En JEUNE, les acides aminés vont servir à la néoglucogénèse dans le foie ET dans le rein, ainsi qu’a l’uréogénèse, alors qu’en POSTPRANDIAL, il y a tres peu de ces deux voies, et pas dans le rein.
Qu’est-ce qui différencie une base d’une nucléoside et d’un ncléotide?
Base= purine/pyrimidine Nucléoside= Base + sucre (Ribose/désoxyribose) Nucléotide= nucléoside + phosphate(s)
Quels sont les nucléotides pour l’ADN et l’ARN
ADN: Adénine, Guanine, Thymine, Cytosine
ARN: Pas thymine, mais Uracile
L’Adénine et la Guanine sont des _____ alors que l’Uracile, la thymine et la cytosine sont des _____
1) Purine
2) Pyrimidines
Comment le PRPP est-il formé?
Le glucose entre dans la voie des pentose phosphate pour former du Ribose-5-phosphate qui est phosphorylé par la PRPP synthétase (et 2 liens de l’ATP) pour former le PRPP.
Qu’est-ce que la voie de synthèse de novo des purines ?
Substrat, produit, nb enzymes/liens
On débute avec le ribose-5-phosphate, qui forme le PRPP. Ensuite on ajoute des C sur la base pour former L’IMP après 11 réactions enzymatiques (Et au total, 7 liens riches). Ensuite, l’IMP peut soit former de l’AMP (avec du GTP) ou du GMP (avec de l’ATP).
Y a-t-il une voie de récupération pour les purines?
Oui, et très utilisée (car pas toutes les cellules font la synthèse de novo). Il y a association d’un PRPP avec une base (Adénine/Guanine) pour former de l,AMP ou du GMP en une réaction (enz: APRT/HGPRT)
Lequel est faux, en ce qui concerne la régulation de la synthèse de novo des purines:
a) Une accumulation d’AMP inhibe la conversion d’IMP en AMP
b) L’accumulation d’AMP et d’ATP inhibe la production de GMP
c) Une accumulation d’IMP cesse la synthèse en inhibant les deux premières enzymes
b) Comme on veut un équilibre entre l’AMP et le GMP, l’accumulation d’AMP stimule la production de GMP. De plus, la synthèse de GMP requiert de l’ATP.
Comment se caractérise la synthèse de novo des pyrimidines?
1) Former le cycle à l’aide de carbamyl phosphate et d’aspartate. Ensuite, on y ajoute un PRPP. Il y a donc formation de plusieurs composés; UMP qui donnera naissance au CMP et TMP. Cela nécessite 6 réactions enzymatiques, et 2 ATP+PRPP(2liens)
Y a-t-il une voie de récupération des pyrimidines?
Oui, parcontre elle a un rôle moins important que celle des purines. Recyclage a partir des nucléosides seulement
Ou prend place la synthèse des purines/pyrimidines?
Dans le cytosol
Lors de la dégradation des nucléotides puriques, toutes les voies convergent vers ______
la Xanthine, qui forme ensuite l’acide urique.
Cela est problématique en grande quantité puisque c’est peu soluble donc précipitation, goutte.
Quelle est la différence/ressemblance entre le catabolisme des purines/pyrimidines?
Les deux sont catalysées par des désaminases, et clive un NH3.
Purine donne de l’acide urique, alors que les pyrimidines donne du CO2 et d’autres produits carbonés solubles (pas un problème)
Quels sont deux moyens de se débarasser des ions H+ pour rétablir l’équilibre du pH?
- Expirer CO2 (hyperventilation)
- Urine
Le pH neutre est:
Acidose à pH:
Alcalose à pH:
Neutre: 7,4
Acidose <7,35
Alcalose >7,45
Quels sont les trois tampons temporaires pour le maintien du pH?
- Tampons bicarbonates (poumon/rein)
- Phosphate des os pour alcaliniser le san (libère aussi le Ca)
- Protéines (circulantes et tissulaires)
Lequel n’est pas une conséquence à long terme d’une acidose?
a) Perte de masse osseuse (ostéoporose)
b) Troubles pulmonaires/rénaux
c) Perte de masse musculaire (protéolyse)
b)
Il y a perte de masse osseuse du à la libération de calcium, et augmentation de la protéolyse qui cause une perte de masse musculaire.
Lesquels peuvent causer une acidose:
a) Production d’acide lactique lors d’exercice (glycolyse anaérobie)
b) Intolérance au lactose
c) Intoxication à certains produits
d) Certains médicaments
e) Maladies mitochondriales
Toutes.
a) Oxydation glucose=acide lactique
b) Lors de déficit de lactase, les bactéries intestinales oxydent le lactose.
c) La colle mène à la production acide hippurique
d) Médicaments comme les aspirine (acide salicylate)
d) SI la mitochondrie ne fonctionne pas bien, on fait de la glycolyse pour obtenir de l’É donc acide lactique.
Comment agit la glutaminase pour rétablir le pH?
Le rein capte la glutamine dans le sang. La glutaminase clive un NH3 (libère glutamate) qui lie un proton H+ qui est excrété sous forme de NH4.
Qu’est-ce qui différencie les acides aminés acides des basiques?
Les acides: deux extrémités COO-
Basiques: une extrémité NH2+
Quels sont les trois bilans d’oxydation des nutriments (H+)
NUL: Acide aminé neutre forme CO2, H2O et urée
Prod H+: Acides aminés basique (+) vont produire des H+
Cons H+: Acides aminés acides (-) réagissent avec H+ donc même produits que bilan nul
Lysine, histidine et arginine sont des acides aminés ____ alors que l’acide glutamique et l’acide aspartique sont des acides aminés acides ___
Basiques
Acides
Comment diagnostiquer une déficience en Biotine? En Vitamine B12?
La biotine est le coenzyme du propionyl-coA carboxylase; s’il y a déficience, le propionyl-coA n’est pas transformé en méthylmalonyl-coA donc on diagnostic une excrétion d’acide propionique. La B12 est le coenzyme du méthylmalonyl-coA carboxylase; la déficience est définie par une excrétion d’acide méthylmalonique
Associer l'enzyme qui va avec son coenzyme 1-Niacine 2-Pyridoxine (pyridoxal phosphate) 3-Biotine 4-B12 (cobalamine) 5-Folate
a- Méthylmalonyl-coA mutase b- Transaminase c- Glutamate déshydrogénase d- Propionyl-coA carboxylase e- Homocystéine méthyltransférase
1-c 2-b 3-d 4-a 5-e
Qu’est-ce ui caractérise une déficience partielle ou complète d’une des 5 enzymes du cycle de l’urée?
Il y a plus d’ammoniac dans le sang/urine, ainsi que plus d’intermédiaire qui précède l’enzyme affectée (Rx 3 à 5)
Quelle est l’intervention nutritionnelle en cas de déficience d’une des enzyme du cycle de l’urée?
Rationnement des protéines alimentaires
Quel est l’effet sur chacune des enzymes du cycle de l’urée?
1: On ne peut utiliser le NH3 donc augmentation. 2: On ne peut utiliser le carbamyl phosphate (Ni le NH3) donc augmentation, et augmentation de la synthèse des pyrimidines; aciduria orotique (1et2 sont les plus sévères) 3:Citrullinémie 4- Acidurie arginosuccinique 5- Hyperarginémie
Outre l’approche nutritionelle (limiter apport en aa), quel est le traitement pour une mutation du cycle de l’urée?
On veut augmenter l’excrétion d’azote. Donne un composé comme le Phénylacétate de sodium qui lie la glutamine ou le benzoate de sodium qui lie la glycine.
Qu’est-ce que la cétonurie?
Déficience partielle/complète d’une enz impliquée dans le métabolisme des aa
Quels sont les 2 symptômes de cétonurie?
- Léthargie, retard mental,vomissement
- Urine malodorante (odeur de sirop érable, souris chou, urine noire)
Associé l'acide aminé avec le produit azoté formé: 1-Tyrosine 2-Tryptophane 3-Histidine 4-Glutamate
a) Dopamine, Noradrénaline, adrénaline
b) Acide y-aminobutyrique
c) Sérotonine
d) Histamine
1-a
2-c
3-d
4-b
Lors de phénylcétonurie, on peut mesurer une concentration élevée de ____ dans l’urine.
Phenyllactate (obtenu par le phenylpyruvate)
*Il faut donc une alimentation riche en tyrosine pour ne pas bloquer le reste de la cascade
Qu’est-ce que la tyrosinémie de type II?
Accumulation de tyrosine
Quel est le traitement en cas de tyrosinémie de type I?
Lors de tyrosinémie de type I, l’accumulation du substrat inhibe la PBG impliquée dans le mtabolisme de l’hème (Déficit hémoglobine). On donne donc un herbicide, le NTBC, qui bloque la cascade plus haut et qui prévient ainsi les complications associées à la tyrosinémie de type I
Qu’est-ce qui différencie l’hyperuricémie de la goutte?
L’hyperuricémie est caractérisé par une augmentation d’acide urique dans le sang. La goutte est un état d’hyperuricémie ou des cristaux d’urate se forment dans les cartilages
*En général, l’urate est faiblement soluble. Lorsque très concentré, il cristallise.
Quelles sont les causes d’hyperuricémie?
- Secondaire a une autre maladie (cancer)
- Du a une alimentation riche en nucléoprotéine
- Défaut enzymatique (Surproduction de PRPP)
Pourquoi La surproduction de PRPP cause-t-elle l’hyperuricémie?
Quel médicament est prescrit?
Surproduction de PRPP mène à plus de xanthine et plus d’acide urique lors du catabolisme des nucléotides. L’allopurinol est donc un médicament qui inhibe l’enzyme qui produit l’acide urique pour contrer la goutte.
