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Acides Aminés Flashcards

1
Q

Quelle est la notation de “Acide Aminé” ?

A

AA

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Q

On sépare les AA en deux, en fonction de s’ils constituent des protéines ou non : il y a les ______________ et les _____ ____________.

A

-Protéinogènes
-Non protéinogènes

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3
Q

On sépare les AA en deux en fonctions de s’ils sont synthétisés par l’organismes (les _________) ou non (les _________).

A

-Non essentiels
-Essentiels

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4
Q

Nombre d’AA majeurs à connaître :

A

20

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5
Q

Dans leur structure, les AA ont tous en commun la présence d’un __________ __. S’il y en a plus d’un, on a les __________ __, __, __, __….

A

-Carbone α
-Carbone α, β, γ, δ….

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6
Q

Le carbone α est toujours lié à un H et un R. Lorsque R ≠ H, on dit que Cα est ____________. C’est le cas des 20 AA majeurs, on dit qu’ils font partie de la série _______, sauf la _________ dont le Cα est __________.

A

-Asymétrique
-L
-Glycine
-Symétrique

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7
Q

Les AA sont composés d’une fonction ___________ portée par COOH / COO-

A

Acide carboxylique

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8
Q

Les AA sont composés d’une fonction Amine portée par _____ / _____

A

NH3+ / NH2

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9
Q

Quels sont les rôles des AA ?

A

-Structurer
-Rôle métabolique important

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10
Q

Les AA ont un rôle de structure des protéines : ce sont les _________. D’autres AA interviennent dans la ________ __ __________ ___ _____________ comme l’ethanolamine, dérivée de ________, dans la structure des ____________.

A

-AA Protéinogènes
-Structure de molécules non protéiques
-La Sérine
-Phospholipides

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11
Q

Les AA ont un rôle de structure de molécules non protéiques : c’est le cas, dans la structure des hémoglobines, intervient ________, dérivée de __________.

A

-L’hème
-La glycine

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12
Q

Les AA ont un rôle métabolique important : principalement de __________ ou de _____________________.

A

-Médiateur
-Neurotransmetteur

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13
Q

On peut classer les différents AA selon leur _________ ou selon leur _________. On choisit plutôt le classement par _________.

A

-Structure
-Polarité
-Structure

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14
Q

Contenant la Tryptophane-TRP, c’est le groupe des AA_________.

A

Aromatiques

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15
Q

La Phénylalanine-PHE est essentielle / non essentielle.

A

Essentielle

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16
Q

Les AA aromatiques se caractérisent (dimentionnellement) par un _______ de doubles _________ ___________ ce qui permet l’absorption de la ______ dans le domaine _______ ________ pour une _________ __________ égale à _______nm.

A

-Cycle
-Liaisons conjuguées
-Lumière
-Ultra-violet
-Longueur d’onde
-280

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17
Q

Quand la Phénylalanine-PHE n’est pas bien transformée en ___________-_____ par l’enzyme ________________ _____________, alors le patient est atteint de ____________________.

A

-Tyrosine-TYR
-Phénylalanine hydroxylase
-Phénylcétonurie

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18
Q

La Phénylcétonurie est due à l’absence de __________ ___________, ce qui rpovoque un taux élevé de ___________-____ dans le sang (provoque des lésions au niveau du _______ et une intoxication du système nerveux central : on parle d’______________) et un très faible taux de _________-____.

A

-Phénylalanine hydroxylase
-Phénylalanine-PHE
-Cerveau
-Encéphalopathie
-Tyrosine-TYR

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19
Q

La Tyrosine est précurseur de : ___, ___, ___, ___.

A

-Mélanine
-Catecholine
-Protéines tissulaires
-Thyroxine

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20
Q

Deux hormones Thyroïdiennes dérivées de la Tyrosine-TYR sont ____ et ____ : ____ est la plus active et _____________ convertit ____ en ____.

A

-T3
-T4
-T3
-5’-désiodase
-T4
-T3

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21
Q

Les hormones Thyroïdiennes T3 et T4 agissent par l’intermédiaire de ________ _________.

A

Récepteurs nucléaires

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22
Q

Les hormones Thyroïdiennes T3 et T4 stimulent :

A

-Lipolyse du T adipeux
-L’utilisation du glucose
-La consommation d’O2
-La thermogénèse

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23
Q

La Dopamine est obtenue par ____________ de L-DOPA, qui vient de la __________-___, qui vient de la __________-____.

A

-Décarboxylation
-Tyrosine-TYR
-Phénylalanine-PHE

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24
Q

La Tyrosine-TYR étant précurseur de la mélanine, on s’attend à ce que les perosnnes atteintes de la Phénylcétonurie aient ______________ et ______________

A

-La peau très pâle
-Les cheveux très blancs

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25
La Do____ est un neurotransmetteur dans la zone _ _ _
-Dopamine -SNC
26
La maladie de Parkinson est caractérisée par la mort des ___________ ____________ qui synthétisent la __________.
-Neurones domaminergétiques -Dopamine
27
Tryptophane-TRP se caractérise dimentionnellement par un noyau ______ (très _____________) composé d'un noyau _______ et d'un noyau _________.
-Indol -Hydrophobe -Benzène + -Pyrole
28
Tryptophan-TRP est essentielle / non essentielle.
Essentielle
29
Tryptophane-TRP est un AA aromatique qui absorbe dans l'________________ à ____nm. Elle est très ___________ grâce à son _______________ azoté.
-Ultra-violet -280 -Fluorescente -Hétérocycle
30
Quel AA est précurseur de la Sérotonine ?
Tryptophane-TRP
31
Pourquoi le caractère fluorescent de Tryptophane-TRP est-il utilisé ?
Quantifier les protéines
32
Quel est l'AA le plus rare parmi l'ensemble des AA ?
Tryptophane-TRP
33
La Sérotonine est un _______________ de la substance __________. Elle joue un rôle impotant dans l'état émotionnel, et donc dans la _________ et les ____-_____________.
-Neuromédiateur -Réticulée -Dépression -Anti-dépresseurs
34
On utilise des __________ de la recapture de la Sérotonine comme la ____________ qui réduit les symptômes de la dépression et des ___ _____ _________
-Inhibiteurs -Fluoxétine -Troubles Obsessionnels compulsifs
35
Un groupe de deux AA hydrophiles, ionisés et jouant un rôle dans la stabilisation des structures tri-dimensionnelles : ce sont les __ ___________
AA Carboxyliques
36
Comment différencier la structure de l'Acide Glutamique/Glutamate-GLU des autres structures ?
Un groupement monocarboné lié au Cγ qui est un acide carboxylique
37
Acide Glutamique/Glutamate-GLU est précurseur de l'_______ ________ _______________________.
L'Acide Gamma-Aminobutyrique
38
Dans la première étape de la dégradation des AA, ce sont les enzymes _________ qui utilise ___________ en tant que substrat.
-Transaminases -L'Acide Glutamique/Glutamate-GLU
39
Comment différencier la structure de l'Acide Aspartique/Aspartate-ASP des autres structures ?
Un groupement monocarboné de fonction acide carboxylique lié au Cβ
40
____________ est accepteur des NH2 relachés par les autres AA.
L'Acide Glutamique/Glutamate-GLU
41
L'acide Aspartique/Aspartate-ASP est précurseur des _________.
Pyrimidines
42
L'Acide Aspartique/Aspartate-ASP est un intermédiaire du _______________, qui permet l'évacuation de _________ de l'organisme.
-Cycle de l'urée -L'Azote
43
Quel dérivé de l'Acide Glutamique/Glutamate-GLU est un inhibiteur de l'excitation des neurones ?
-L'Acide Gamma-Aminobutyrique
44
Le groupe de AA Dibasques comprend :
-Lysine-LYS -Arginine-ARG -Histidine-HIS
45
La Lysine-LYS se carctérise, d'un point de vue structurel, par :
Une chaîne carbonnée de 4 carbones en plus du Cα suivie d'un goupe à fonction amine
46
L'Arginine-ARG se caractérise, d'un point de vue structurel, par :
Une chaîne carbonée de 3 carbones en plus du Cα suivie d'un noyau guanidinium très basique
47
L'Histidine-HIS se caractérise, d'un point de vue structurel, par :
Un hétérocycle azoté lié au Cβ
48
La Lysine-LYS est essentielle / non essentielle.
Essentielle
49
L'arginine est essentielle / non essentielle
Essentielle chez l'enfant puis semi-essentielle
50
L'Histidine est essentielle / non essentielle
Essentielle chez l'enfant puis semi-essentielle
51
Par réaction ____________, l'Arginine-ARG crée 2 molécules : ___ et ___.
-D'hydrolyse -Urée -Ornitine
52
L'urée se forme dans _______ lors du cycle de l'urée, ce qui permet l'élimination de ________.
-Le foie -L'azote
53
L'urée est mesurée dans _______et si le taux est trop élevé, c'est le signe d'une ________.
-Le sang -Mauvaise filtration rénale
54
___________ est dans le site actif de nombreuses enzymes.
L'Histidine-HIS
55
L'Histidine est précurseur de _________.
L'histamine
56
Le groupe des _________ contient la Cystéine-CYS et la Méthionine-MET.
AA Soufrés
57
La Cystéine-CYS peut être créée à partir de ________.
L'Alanine-ALA
58
D'un point de vue structurel, on différencie la Cystéine-CYS des autres AA par __________.
Un groupement CH(2)SH de fonction thiol
59
Quand le groupement thiol _________, il y a création de __________ qui peuvent être établis entre __________.
-Est oxydé -Ponts disulfures -2 Cystéine-CYS
60
Le glutathion est un _____.
Intercepteur de radical.
61
La Cystéine-CYS est essentielle / non essentielle.
Non essentielle
62
La Méthionine-MET est-elle essentielle ?
Oui
63
La Méthionine-MET se différencie par un atome de ___ entre le ___ et le ___.
Soufre Cγ dernier C
64
La Méthionine-MET se différencie par une liaison souffrée appelée liaison ___.
Thio-esther
65
Quel est l'AA initiateur de la traduction ?
Méthionine-MET
66
Quand elle est décarboxylée, la Méthionine-MET donne ___.
L'Homocystéine
67
Le groupe des _____ est composé de la Proline-PRO uniquement.
Iminoacides
68
Le groupe des AA Hydroxylés est composé de ___ et ___.
Sérine-SER Thréonine-THR
69
La Proline-PRO se différencie par un Cα _____.
À l'intérieur d'un cycle.
70
La Proline-PRO comporte 3 _______.
Carbones saturés
71
La Proline-PRO contient un composé organique appelé ___.
Imine
72
La Sérine à une fonction alcool liée à son ___, qui est le dernier carbone de son R.
Cβ
73
La Sérine-SER est synthétisée à partir de ___.
L'Alanine-ALA
74
Le groupement OH des Hydroxylés permet _____, elle-même permettant la _______.
L'estérification La phosphorylation des protéines
75
Quand elle est décarboxylée, la Sérine-SER donne ___.
L'éthanolamine
76
La Sérine-SER est-elle essentielle ?
Non
77
La Thréonine-THR est-elle essentielle ?
Oui
78
La Thréonine-THR se différencie par un ___, lié à son ___, qui est lui même lié à un autre Carbone.
Hydroxyle (OH) Cβ
79
Dans le groupe des AA à fonction amide, on retrouve :
-Aspargine-ASN -Glutamine-GLN
80
L'Aspargine-ASN est la forme ___ de l'Acide Aspartique / Aspartate-ASP
Amidifiée
81
L'Acide Glutamique / Glutamate-GLU forme ___ par amidification.
La Glutamine-GLN
82
La Tyrosine-TYR se forme par réaction de ___ de ___.
Hydroxylation La Phénylalanine-PHE
83
L'Aspargine-ASN est caractérisée dans sa structure par :
Une amine (NH2) liée à sa cétone (Cγ=O)
84
La Glutamine-GLN est caractérisée dans sa structure par :
Une amine (NH2) liée à sa cétone (Cδ=O)
85
La Tyrosine-TYR est caractérisée dans sa structure par :
Un hydroxyle (OH) lié au cycle.
86
Les AA à fonction amide sont-ils essentiels ?
Non
87
Le groupe des ___ contient la Glycine / Glycocolle-GLY et l'Alanine-ALA. Cest deux AA sont-ils essentiels ?
AA Aliphatiques Non
88
Structure : comment se différencie la Glycine / Glycocolle-GLY ?
Cα symétrique, => R = H
89
Relation GLY/Lumière ?
Glycine / Glycocolle-GLY est le seul AA qui n'a aucun effet sur la lumière.
90
La Glycine / Glycocolle-GLY est composant des ___.
Acide biliaires primaires
91
L'Alanine-ALA se caractérise dans la structure, par :
Sa chaîne carbonée : R = CH3
92
L'Alanine-ALA est créée dans ___.
Les cellules musculaires
93
Relation ALA / Transaminaes ?
L'Alanine-ALA est un substrat des transaminases
94
Groupe d'AA Ramifiés contient :
Valine-VAL Leucine-LEU Isoleucine-ILE
95
Les AA Ramifiés sont-ils essentiels ?
Oui
96
Quelle est la chaîne carbonée de la Valine-VAL ?
R = 1Cα 1Cβ 2Cγ
97
Quelle est la chaîne carbonée de l'Isoeucine-ILE ?
R = 1Cα 1Cβ 2Cγ 1Cδ
98
Quelle est la chaîne carbonée de la Leucine-LEU ?
R = 1Cα 1Cβ 1Cγ 2Cδ
99
Relation ILE / Muscle ?
L'Isoleucine-ILE participe à la création d'énergie pour les muscles
100
Relation ILE / Hémoglobine ?
L'Isoleucine-ILE est nécessaire à la formation d'hémoglobine
101
À quel λ les AA Aromatiques absorbent-ils ?
λ = 280nm (λ = 260nm pour PHE)
102
L'absorbance des AA Aromatiques permet de ___.
Doser les protéines
103
Deux aminoacides sont stéréoisomères si leur amine (NH2) n'est pas représentée du même côté. Amine à gauche, c'est la série __. Amine à droite, c'est la série ___.
L D
104
Un aminoacide de la série L est soit ___ soit ___ en fonction de s'il dévie la lumière vers la droite ou vers la gauche.
Dextrogyre Lévogyre
105
L'azote (N) représente __% de la masse d'une protéine.
16
106
Les protéines représentent __% du poids d'une cellule.
50
107
On distingue deux types de protéines selon leur forme :
Sphéroprotéines (shpères) Scléroprotéines (fibreuses)
108
La liaison des peptides se fait par réactions ___ et ___.
D'amidification De condensation
109
Le premier AA d'une chaîne est noté ___.
AAα
110
L'amine de AAα se lie au ____ du deuxième AA et cela provoque ___.
Carboxyle Élimination d'eau
111
Le NH2 libre du AAα est dit ___.
N-terminal
112
Le COOH libre du dernier AA est dit ___.
C-terminal
113
Combien pèse un peptide ?
110 Dalton
114
Un peptide absorbe dans l'UV à λ = ? Une liaison peptidique absorbe dans l'UV à un λ = ?
λ = 280nm λ = 210nm
115
Dans quel milieu la synthèse peptidique peut-elle se fare ?
En milieu anhydre
116
La conformation spatiale des protéines se fait en __ étapes appelées ___.
4 Structures
117
La "Structure Primaire" est ___ pour former une _____.
L'enchaînement des AA Chaîne polypeptidique non ramifiée.
118
Dans une chaîne polyprptidique, N-terminal est en position _____ à _____ et C-terminal en _____ à _____.
5' à gauche 3' à droite
119
La "Structure Secondaire" est ___.
Les liaisons inter-AA
120
La "Structure Secondaire" comprend deux modalités de liens : ___ et ___.
L'hélice α Le feuillet β
121
L'hélice α se forme grâce à des ___ entre le _ du __ d'un AA et le _ du __ d'un autre AA.
Ponts hydrogènes H NH2 O COOH
122
Quand les AA sont liés entre-eux, on appelle chaque AA un ___.
Résidu
123
Concernant une hélice α, le pas de l'hélice est ___, un résidu mesure ___ et on compte ___ résidus par tour.
0,54nm par tour 0,15nm 3,6
124
Concernant une hélice α, comment s'organisent les résidus hydrophobes et hydrophiles ?
Hydrophobes au centre Hydrophiles à l'extérieur
125
Que se passe-t-il quand la Proline-PRO est un 4ème résidu ? Pourquoi ?
Rupture Car son NH dans un cycle rigide donc H ne peut se relier
126
C'est quoi l'encombrement stérique ?
Tous les éléments "inutiles" qui, d'un point de vue spatial, prennent trop de place donc empêche la molécule d'agir normalement
127
Relation Encombrement stérique / Hélice α ?
Plus il y a d'AA avec un Encombrement stérique faible, plus il y a de chances qu'une hélice α se forme
128
Il existe deux types de feuillets β : ___ et ___. Lequel est le plus stable ?
Parallèles Antiparallèles (+stable)
129
Quand la chaîne polypeptidique se replie, qu'advient-il ?
Les perptides se longent et forment des ponts hydrogènes
130
La "Sructure Tertiaire" est ___.
L'organisation des hélices α et des feuillets β dans l'espace
131
Entre les hélices α et les feuillets β, il y a des ___ qui relient les ___.
Zones non structurées Zones structurées
132
Composition des Leucine zippers :
2 hélices α reliées
133
Quand les Leucine zippers interagissent entre-elles, elles forment une ____
Dimérisation protéique
134
La cytokine est composée de :
Longs feuillets β Beaucoup d'hélices α
135
La cytokine est une molécule qui a une propriété ___.
Anti-inflamatoire
136
3 domaines de combinaisons d'hélices α et de feuillets β :
Domaine α Domaine α-β Domaine β
137
Le domainde β de combinaison des feuillets se retrouve notamment dans :
Les sites actifs enzymatiques Les transporteurs de molécules hydrophobes
138
Le domaine α-β de combinaison des hélices et feuillets se retrouve notamment dans :
Les enzymes
139
Le domaine α de combinaison des hélices se retrouve notamment dans :
Les protéines transporteurs d'électron, d'oxygène et d'information (=transcription)
140
La "Structure Quaternaire" est :
L'assemblage des sous-unités d'une protéine
141
Dans la "Structure Quaternaire", les sphéroprotéines ont des liaisons de ___. Leur feuillets β permettent des structures ___. Leur repliement crée des ___.
Faibles énergies Aplaties Poches hydrophobes
142
Dans la "Structure Quaternaire", les scléroprotéines ont beaucoup de liaisons ___. Elles ont aussi beaucoup de __ et de __. Leur structure est ___.
Covalentes Hélices et de feuillets β

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