Acides Aminés Flashcards

1
Q

Quelle est la notation de “Acide Aminé” ?

A

AA

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2
Q

On sépare les AA en deux, en fonction de s’ils constituent des protéines ou non : il y a les ______________ et les _____ ____________.

A

-Protéinogènes
-Non protéinogènes

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3
Q

On sépare les AA en deux en fonctions de s’ils sont synthétisés par l’organismes (les _________) ou non (les _________).

A

-Non essentiels
-Essentiels

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4
Q

Nombre d’AA majeurs à connaître :

A

20

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5
Q

Dans leur structure, les AA ont tous en commun la présence d’un __________ __. S’il y en a plus d’un, on a les __________ __, __, __, __….

A

-Carbone α
-Carbone α, β, γ, δ….

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6
Q

Le carbone α est toujours lié à un H et un R. Lorsque R ≠ H, on dit que Cα est ____________. C’est le cas des 20 AA majeurs, on dit qu’ils font partie de la série _______, sauf la _________ dont le Cα est __________.

A

-Asymétrique
-L
-Glycine
-Symétrique

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7
Q

Les AA sont composés d’une fonction ___________ portée par COOH / COO-

A

Acide carboxylique

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8
Q

Les AA sont composés d’une fonction Amine portée par _____ / _____

A

NH3+ / NH2

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9
Q

Quels sont les rôles des AA ?

A

-Structurer
-Rôle métabolique important

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10
Q

Les AA ont un rôle de structure des protéines : ce sont les _________. D’autres AA interviennent dans la ________ __ __________ ___ _____________ comme l’ethanolamine, dérivée de ________, dans la structure des ____________.

A

-AA Protéinogènes
-Structure de molécules non protéiques
-La Sérine
-Phospholipides

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11
Q

Les AA ont un rôle de structure de molécules non protéiques : c’est le cas, dans la structure des hémoglobines, intervient ________, dérivée de __________.

A

-L’hème
-La glycine

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12
Q

Les AA ont un rôle métabolique important : principalement de __________ ou de _____________________.

A

-Médiateur
-Neurotransmetteur

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13
Q

On peut classer les différents AA selon leur _________ ou selon leur _________. On choisit plutôt le classement par _________.

A

-Structure
-Polarité
-Structure

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14
Q

Contenant la Tryptophane-TRP, c’est le groupe des AA_________.

A

Aromatiques

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15
Q

La Phénylalanine-PHE est essentielle / non essentielle.

A

Essentielle

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16
Q

Les AA aromatiques se caractérisent (dimentionnellement) par un _______ de doubles _________ ___________ ce qui permet l’absorption de la ______ dans le domaine _______ ________ pour une _________ __________ égale à _______nm.

A

-Cycle
-Liaisons conjuguées
-Lumière
-Ultra-violet
-Longueur d’onde
-280

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17
Q

Quand la Phénylalanine-PHE n’est pas bien transformée en ___________-_____ par l’enzyme ________________ _____________, alors le patient est atteint de ____________________.

A

-Tyrosine-TYR
-Phénylalanine hydroxylase
-Phénylcétonurie

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18
Q

La Phénylcétonurie est due à l’absence de __________ ___________, ce qui rpovoque un taux élevé de ___________-____ dans le sang (provoque des lésions au niveau du _______ et une intoxication du système nerveux central : on parle d’______________) et un très faible taux de _________-____.

A

-Phénylalanine hydroxylase
-Phénylalanine-PHE
-Cerveau
-Encéphalopathie
-Tyrosine-TYR

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19
Q

La Tyrosine est précurseur de : ___, ___, ___, ___.

A

-Mélanine
-Catecholine
-Protéines tissulaires
-Thyroxine

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20
Q

Deux hormones Thyroïdiennes dérivées de la Tyrosine-TYR sont ____ et ____ : ____ est la plus active et _____________ convertit ____ en ____.

A

-T3
-T4
-T3
-5’-désiodase
-T4
-T3

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21
Q

Les hormones Thyroïdiennes T3 et T4 agissent par l’intermédiaire de ________ _________.

A

Récepteurs nucléaires

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22
Q

Les hormones Thyroïdiennes T3 et T4 stimulent :

A

-Lipolyse du T adipeux
-L’utilisation du glucose
-La consommation d’O2
-La thermogénèse

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23
Q

La Dopamine est obtenue par ____________ de L-DOPA, qui vient de la __________-___, qui vient de la __________-____.

A

-Décarboxylation
-Tyrosine-TYR
-Phénylalanine-PHE

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24
Q

La Tyrosine-TYR étant précurseur de la mélanine, on s’attend à ce que les perosnnes atteintes de la Phénylcétonurie aient ______________ et ______________

A

-La peau très pâle
-Les cheveux très blancs

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25
Q

La Do____ est un neurotransmetteur dans la zone _ _ _

A

-Dopamine
-SNC

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26
Q

La maladie de Parkinson est caractérisée par la mort des ___________ ____________ qui synthétisent la __________.

A

-Neurones domaminergétiques
-Dopamine

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27
Q

Tryptophane-TRP se caractérise dimentionnellement par un noyau ______ (très _____________) composé d’un noyau _______ et d’un noyau _________.

A

-Indol
-Hydrophobe
-Benzène +
-Pyrole

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28
Q

Tryptophan-TRP est essentielle / non essentielle.

A

Essentielle

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29
Q

Tryptophane-TRP est un AA aromatique qui absorbe dans l’________________ à ____nm. Elle est très ___________ grâce à son _______________ azoté.

A

-Ultra-violet
-280
-Fluorescente
-Hétérocycle

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30
Q

Quel AA est précurseur de la Sérotonine ?

A

Tryptophane-TRP

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31
Q

Pourquoi le caractère fluorescent de Tryptophane-TRP est-il utilisé ?

A

Quantifier les protéines

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32
Q

Quel est l’AA le plus rare parmi l’ensemble des AA ?

A

Tryptophane-TRP

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33
Q

La Sérotonine est un _______________ de la substance __________. Elle joue un rôle impotant dans l’état émotionnel, et donc dans la _________ et les ____-_____________.

A

-Neuromédiateur
-Réticulée
-Dépression
-Anti-dépresseurs

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34
Q

On utilise des __________ de la recapture de la Sérotonine comme la ____________ qui réduit les symptômes de la dépression et des ___ _____ _________

A

-Inhibiteurs
-Fluoxétine
-Troubles Obsessionnels compulsifs

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35
Q

Un groupe de deux AA hydrophiles, ionisés et jouant un rôle dans la stabilisation des structures tri-dimensionnelles : ce sont les __ ___________

A

AA Carboxyliques

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36
Q

Comment différencier la structure de l’Acide Glutamique/Glutamate-GLU des autres structures ?

A

Un groupement monocarboné lié au Cγ qui est un acide carboxylique

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37
Q

Acide Glutamique/Glutamate-GLU est précurseur de l’_______ ________ _______________________.

A

L’Acide Gamma-Aminobutyrique

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38
Q

Dans la première étape de la dégradation des AA, ce sont les enzymes _________ qui utilise ___________ en tant que substrat.

A

-Transaminases
-L’Acide Glutamique/Glutamate-GLU

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39
Q

Comment différencier la structure de l’Acide Aspartique/Aspartate-ASP des autres structures ?

A

Un groupement monocarboné de fonction acide carboxylique lié au Cβ

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40
Q

____________ est accepteur des NH2 relachés par les autres AA.

A

L’Acide Glutamique/Glutamate-GLU

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41
Q

L’acide Aspartique/Aspartate-ASP est précurseur des _________.

A

Pyrimidines

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42
Q

L’Acide Aspartique/Aspartate-ASP est un intermédiaire du _______________, qui permet l’évacuation de _________ de l’organisme.

A

-Cycle de l’urée
-L’Azote

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43
Q

Quel dérivé de l’Acide Glutamique/Glutamate-GLU est un inhibiteur de l’excitation des neurones ?

A

-L’Acide Gamma-Aminobutyrique

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44
Q

Le groupe de AA Dibasques comprend :

A

-Lysine-LYS
-Arginine-ARG
-Histidine-HIS

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45
Q

La Lysine-LYS se carctérise, d’un point de vue structurel, par :

A

Une chaîne carbonnée de 4 carbones en plus du Cα suivie d’un goupe à fonction amine

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46
Q

L’Arginine-ARG se caractérise, d’un point de vue structurel, par :

A

Une chaîne carbonée de 3 carbones en plus du Cα suivie d’un noyau guanidinium très basique

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47
Q

L’Histidine-HIS se caractérise, d’un point de vue structurel, par :

A

Un hétérocycle azoté lié au Cβ

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48
Q

La Lysine-LYS est essentielle / non essentielle.

A

Essentielle

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49
Q

L’arginine est essentielle / non essentielle

A

Essentielle chez l’enfant puis semi-essentielle

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50
Q

L’Histidine est essentielle / non essentielle

A

Essentielle chez l’enfant puis semi-essentielle

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51
Q

Par réaction ____________, l’Arginine-ARG crée 2 molécules : ___ et ___.

A

-D’hydrolyse
-Urée
-Ornitine

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52
Q

L’urée se forme dans _______ lors du cycle de l’urée, ce qui permet l’élimination de ________.

A

-Le foie
-L’azote

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53
Q

L’urée est mesurée dans _______et si le taux est trop élevé, c’est le signe d’une ________.

A

-Le sang
-Mauvaise filtration rénale

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54
Q

___________ est dans le site actif de nombreuses enzymes.

A

L’Histidine-HIS

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55
Q

L’Histidine est précurseur de _________.

A

L’histamine

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56
Q

Le groupe des _________ contient la Cystéine-CYS et la Méthionine-MET.

A

AA Soufrés

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57
Q

La Cystéine-CYS peut être créée à partir de ________.

A

L’Alanine-ALA

58
Q

D’un point de vue structurel, on différencie la Cystéine-CYS des autres AA par __________.

A

Un groupement CH(2)SH de fonction thiol

59
Q

Quand le groupement thiol _________, il y a création de __________ qui peuvent être établis entre __________.

A

-Est oxydé
-Ponts disulfures
-2 Cystéine-CYS

60
Q

Le glutathion est un _____.

A

Intercepteur de radical.

61
Q

La Cystéine-CYS est essentielle / non essentielle.

A

Non essentielle

62
Q

La Méthionine-MET est-elle essentielle ?

A

Oui

63
Q

La Méthionine-MET se différencie par un atome de ___ entre le ___ et le ___.

A

Soufre

dernier C

64
Q

La Méthionine-MET se différencie par une liaison souffrée appelée liaison ___.

A

Thio-esther

65
Q

Quel est l’AA initiateur de la traduction ?

A

Méthionine-MET

66
Q

Quand elle est décarboxylée, la Méthionine-MET donne ___.

A

L’Homocystéine

67
Q

Le groupe des _____ est composé de la Proline-PRO uniquement.

A

Iminoacides

68
Q

Le groupe des AA Hydroxylés est composé de ___ et ___.

A

Sérine-SER
Thréonine-THR

69
Q

La Proline-PRO se différencie par un Cα _____.

A

À l’intérieur d’un cycle.

70
Q

La Proline-PRO comporte 3 _______.

A

Carbones saturés

71
Q

La Proline-PRO contient un composé organique appelé ___.

A

Imine

72
Q

La Sérine à une fonction alcool liée à son ___, qui est le dernier carbone de son R.

A

73
Q

La Sérine-SER est synthétisée à partir de ___.

A

L’Alanine-ALA

74
Q

Le groupement OH des Hydroxylés permet _____, elle-même permettant la _______.

A

L’estérification
La phosphorylation des protéines

75
Q

Quand elle est décarboxylée, la Sérine-SER donne ___.

A

L’éthanolamine

76
Q

La Sérine-SER est-elle essentielle ?

A

Non

77
Q

La Thréonine-THR est-elle essentielle ?

A

Oui

78
Q

La Thréonine-THR se différencie par un ___, lié à son ___, qui est lui même lié à un autre Carbone.

A

Hydroxyle (OH)

79
Q

Dans le groupe des AA à fonction amide, on retrouve :

A

-Aspargine-ASN
-Glutamine-GLN

80
Q

L’Aspargine-ASN est la forme ___ de l’Acide Aspartique / Aspartate-ASP

A

Amidifiée

81
Q

L’Acide Glutamique / Glutamate-GLU forme ___ par amidification.

A

La Glutamine-GLN

82
Q

La Tyrosine-TYR se forme par réaction de ___ de ___.

A

Hydroxylation
La Phénylalanine-PHE

83
Q

L’Aspargine-ASN est caractérisée dans sa structure par :

A

Une amine (NH2) liée à sa cétone (Cγ=O)

84
Q

La Glutamine-GLN est caractérisée dans sa structure par :

A

Une amine (NH2) liée à sa cétone (Cδ=O)

85
Q

La Tyrosine-TYR est caractérisée dans sa structure par :

A

Un hydroxyle (OH) lié au cycle.

86
Q

Les AA à fonction amide sont-ils essentiels ?

A

Non

87
Q

Le groupe des ___ contient la Glycine / Glycocolle-GLY et l’Alanine-ALA. Cest deux AA sont-ils essentiels ?

A

AA Aliphatiques
Non

88
Q

Structure : comment se différencie la Glycine / Glycocolle-GLY ?

A

Cα symétrique, => R = H

89
Q

Relation GLY/Lumière ?

A

Glycine / Glycocolle-GLY est le seul AA qui n’a aucun effet sur la lumière.

90
Q

La Glycine / Glycocolle-GLY est composant des ___.

A

Acide biliaires primaires

91
Q

L’Alanine-ALA se caractérise dans la structure, par :

A

Sa chaîne carbonée : R = CH3

92
Q

L’Alanine-ALA est créée dans ___.

A

Les cellules musculaires

93
Q

Relation ALA / Transaminaes ?

A

L’Alanine-ALA est un substrat des transaminases

94
Q

Groupe d’AA Ramifiés contient :

A

Valine-VAL
Leucine-LEU
Isoleucine-ILE

95
Q

Les AA Ramifiés sont-ils essentiels ?

A

Oui

96
Q

Quelle est la chaîne carbonée de la Valine-VAL ?

A

R = 1Cα 1Cβ 2Cγ

97
Q

Quelle est la chaîne carbonée de l’Isoeucine-ILE ?

A

R = 1Cα 1Cβ 2Cγ 1Cδ

98
Q

Quelle est la chaîne carbonée de la Leucine-LEU ?

A

R = 1Cα 1Cβ 1Cγ 2Cδ

99
Q

Relation ILE / Muscle ?

A

L’Isoleucine-ILE participe à la création d’énergie pour les muscles

100
Q

Relation ILE / Hémoglobine ?

A

L’Isoleucine-ILE est nécessaire à la formation d’hémoglobine

101
Q

À quel λ les AA Aromatiques absorbent-ils ?

A

λ = 280nm
(λ = 260nm pour PHE)

102
Q

L’absorbance des AA Aromatiques permet de ___.

A

Doser les protéines

103
Q

Deux aminoacides sont stéréoisomères si leur amine (NH2) n’est pas représentée du même côté. Amine à gauche, c’est la série __. Amine à droite, c’est la série ___.

A

L
D

104
Q

Un aminoacide de la série L est soit ___ soit ___ en fonction de s’il dévie la lumière vers la droite ou vers la gauche.

A

Dextrogyre
Lévogyre

105
Q

L’azote (N) représente __% de la masse d’une protéine.

A

16

106
Q

Les protéines représentent __% du poids d’une cellule.

A

50

107
Q

On distingue deux types de protéines selon leur forme :

A

Sphéroprotéines (shpères)
Scléroprotéines (fibreuses)

108
Q

La liaison des peptides se fait par réactions ___ et ___.

A

D’amidification
De condensation

109
Q

Le premier AA d’une chaîne est noté ___.

A

AAα

110
Q

L’amine de AAα se lie au ____ du deuxième AA et cela provoque ___.

A

Carboxyle
Élimination d’eau

111
Q

Le NH2 libre du AAα est dit ___.

A

N-terminal

112
Q

Le COOH libre du dernier AA est dit ___.

A

C-terminal

113
Q

Combien pèse un peptide ?

A

110 Dalton

114
Q

Un peptide absorbe dans l’UV à λ = ?
Une liaison peptidique absorbe dans l’UV à un λ = ?

A

λ = 280nm
λ = 210nm

115
Q

Dans quel milieu la synthèse peptidique peut-elle se fare ?

A

En milieu anhydre

116
Q

La conformation spatiale des protéines se fait en __ étapes appelées ___.

A

4
Structures

117
Q

La “Structure Primaire” est ___ pour former une _____.

A

L’enchaînement des AA
Chaîne polypeptidique non ramifiée.

118
Q

Dans une chaîne polyprptidique, N-terminal est en position _____ à _____ et C-terminal en _____ à _____.

A

5’ à gauche
3’ à droite

119
Q

La “Structure Secondaire” est ___.

A

Les liaisons inter-AA

120
Q

La “Structure Secondaire” comprend deux modalités de liens : ___ et ___.

A

L’hélice α
Le feuillet β

121
Q

L’hélice α se forme grâce à des ___ entre le _ du __ d’un AA et le _ du __ d’un autre AA.

A

Ponts hydrogènes
H
NH2
O
COOH

122
Q

Quand les AA sont liés entre-eux, on appelle chaque AA un ___.

A

Résidu

123
Q

Concernant une hélice α, le pas de l’hélice est ___, un résidu mesure ___ et on compte ___ résidus par tour.

A

0,54nm par tour
0,15nm
3,6

124
Q

Concernant une hélice α,
comment s’organisent les résidus hydrophobes et hydrophiles ?

A

Hydrophobes au centre
Hydrophiles à l’extérieur

125
Q

Que se passe-t-il quand la Proline-PRO est un 4ème résidu ? Pourquoi ?

A

Rupture
Car son NH dans un cycle rigide donc H ne peut se relier

126
Q

C’est quoi l’encombrement stérique ?

A

Tous les éléments “inutiles” qui, d’un point de vue spatial, prennent trop de place donc empêche la molécule d’agir normalement

127
Q

Relation Encombrement stérique / Hélice α ?

A

Plus il y a d’AA avec un Encombrement stérique faible, plus il y a de chances qu’une hélice α se forme

128
Q

Il existe deux types de feuillets β : ___ et ___. Lequel est le plus stable ?

A

Parallèles
Antiparallèles (+stable)

129
Q

Quand la chaîne polypeptidique se replie, qu’advient-il ?

A

Les perptides se longent et forment des ponts hydrogènes

130
Q

La “Sructure Tertiaire” est ___.

A

L’organisation des hélices α et des feuillets β dans l’espace

131
Q

Entre les hélices α et les feuillets β, il y a des ___ qui relient les ___.

A

Zones non structurées
Zones structurées

132
Q

Composition des Leucine zippers :

A

2 hélices α reliées

133
Q

Quand les Leucine zippers interagissent entre-elles, elles forment une ____

A

Dimérisation protéique

134
Q

La cytokine est composée de :

A

Longs feuillets β
Beaucoup d’hélices α

135
Q

La cytokine est une molécule qui a une propriété ___.

A

Anti-inflamatoire

136
Q

3 domaines de combinaisons d’hélices α et de feuillets β :

A

Domaine α
Domaine α-β
Domaine β

137
Q

Le domainde β de combinaison des feuillets se retrouve notamment dans :

A

Les sites actifs enzymatiques
Les transporteurs de molécules hydrophobes

138
Q

Le domaine α-β de combinaison des hélices et feuillets se retrouve notamment dans :

A

Les enzymes

139
Q

Le domaine α de combinaison des hélices se retrouve notamment dans :

A

Les protéines transporteurs d’électron, d’oxygène et d’information (=transcription)

140
Q

La “Structure Quaternaire” est :

A

L’assemblage des sous-unités d’une protéine

141
Q

Dans la “Structure Quaternaire”, les sphéroprotéines ont des liaisons de ___. Leur feuillets β permettent des structures ___. Leur repliement crée des ___.

A

Faibles énergies
Aplaties
Poches hydrophobes

142
Q

Dans la “Structure Quaternaire”, les scléroprotéines ont beaucoup de liaisons ___. Elles ont aussi beaucoup de __ et de __. Leur structure est ___.

A

Covalentes
Hélices et de feuillets β