Acides Aminés Flashcards
Quelle est la notation de “Acide Aminé” ?
AA
On sépare les AA en deux, en fonction de s’ils constituent des protéines ou non : il y a les ______________ et les _____ ____________.
-Protéinogènes
-Non protéinogènes
On sépare les AA en deux en fonctions de s’ils sont synthétisés par l’organismes (les _________) ou non (les _________).
-Non essentiels
-Essentiels
Nombre d’AA majeurs à connaître :
20
Dans leur structure, les AA ont tous en commun la présence d’un __________ __. S’il y en a plus d’un, on a les __________ __, __, __, __….
-Carbone α
-Carbone α, β, γ, δ….
Le carbone α est toujours lié à un H et un R. Lorsque R ≠ H, on dit que Cα est ____________. C’est le cas des 20 AA majeurs, on dit qu’ils font partie de la série _______, sauf la _________ dont le Cα est __________.
-Asymétrique
-L
-Glycine
-Symétrique
Les AA sont composés d’une fonction ___________ portée par COOH / COO-
Acide carboxylique
Les AA sont composés d’une fonction Amine portée par _____ / _____
NH3+ / NH2
Quels sont les rôles des AA ?
-Structurer
-Rôle métabolique important
Les AA ont un rôle de structure des protéines : ce sont les _________. D’autres AA interviennent dans la ________ __ __________ ___ _____________ comme l’ethanolamine, dérivée de ________, dans la structure des ____________.
-AA Protéinogènes
-Structure de molécules non protéiques
-La Sérine
-Phospholipides
Les AA ont un rôle de structure de molécules non protéiques : c’est le cas, dans la structure des hémoglobines, intervient ________, dérivée de __________.
-L’hème
-La glycine
Les AA ont un rôle métabolique important : principalement de __________ ou de _____________________.
-Médiateur
-Neurotransmetteur
On peut classer les différents AA selon leur _________ ou selon leur _________. On choisit plutôt le classement par _________.
-Structure
-Polarité
-Structure
Contenant la Tryptophane-TRP, c’est le groupe des AA_________.
Aromatiques
La Phénylalanine-PHE est essentielle / non essentielle.
Essentielle
Les AA aromatiques se caractérisent (dimentionnellement) par un _______ de doubles _________ ___________ ce qui permet l’absorption de la ______ dans le domaine _______ ________ pour une _________ __________ égale à _______nm.
-Cycle
-Liaisons conjuguées
-Lumière
-Ultra-violet
-Longueur d’onde
-280
Quand la Phénylalanine-PHE n’est pas bien transformée en ___________-_____ par l’enzyme ________________ _____________, alors le patient est atteint de ____________________.
-Tyrosine-TYR
-Phénylalanine hydroxylase
-Phénylcétonurie
La Phénylcétonurie est due à l’absence de __________ ___________, ce qui rpovoque un taux élevé de ___________-____ dans le sang (provoque des lésions au niveau du _______ et une intoxication du système nerveux central : on parle d’______________) et un très faible taux de _________-____.
-Phénylalanine hydroxylase
-Phénylalanine-PHE
-Cerveau
-Encéphalopathie
-Tyrosine-TYR
La Tyrosine est précurseur de : ___, ___, ___, ___.
-Mélanine
-Catecholine
-Protéines tissulaires
-Thyroxine
Deux hormones Thyroïdiennes dérivées de la Tyrosine-TYR sont ____ et ____ : ____ est la plus active et _____________ convertit ____ en ____.
-T3
-T4
-T3
-5’-désiodase
-T4
-T3
Les hormones Thyroïdiennes T3 et T4 agissent par l’intermédiaire de ________ _________.
Récepteurs nucléaires
Les hormones Thyroïdiennes T3 et T4 stimulent :
-Lipolyse du T adipeux
-L’utilisation du glucose
-La consommation d’O2
-La thermogénèse
La Dopamine est obtenue par ____________ de L-DOPA, qui vient de la __________-___, qui vient de la __________-____.
-Décarboxylation
-Tyrosine-TYR
-Phénylalanine-PHE
La Tyrosine-TYR étant précurseur de la mélanine, on s’attend à ce que les perosnnes atteintes de la Phénylcétonurie aient ______________ et ______________
-La peau très pâle
-Les cheveux très blancs
La Do____ est un neurotransmetteur dans la zone _ _ _
-Dopamine
-SNC
La maladie de Parkinson est caractérisée par la mort des ___________ ____________ qui synthétisent la __________.
-Neurones domaminergétiques
-Dopamine
Tryptophane-TRP se caractérise dimentionnellement par un noyau ______ (très _____________) composé d’un noyau _______ et d’un noyau _________.
-Indol
-Hydrophobe
-Benzène +
-Pyrole
Tryptophan-TRP est essentielle / non essentielle.
Essentielle
Tryptophane-TRP est un AA aromatique qui absorbe dans l’________________ à ____nm. Elle est très ___________ grâce à son _______________ azoté.
-Ultra-violet
-280
-Fluorescente
-Hétérocycle
Quel AA est précurseur de la Sérotonine ?
Tryptophane-TRP
Pourquoi le caractère fluorescent de Tryptophane-TRP est-il utilisé ?
Quantifier les protéines
Quel est l’AA le plus rare parmi l’ensemble des AA ?
Tryptophane-TRP
La Sérotonine est un _______________ de la substance __________. Elle joue un rôle impotant dans l’état émotionnel, et donc dans la _________ et les ____-_____________.
-Neuromédiateur
-Réticulée
-Dépression
-Anti-dépresseurs
On utilise des __________ de la recapture de la Sérotonine comme la ____________ qui réduit les symptômes de la dépression et des ___ _____ _________
-Inhibiteurs
-Fluoxétine
-Troubles Obsessionnels compulsifs
Un groupe de deux AA hydrophiles, ionisés et jouant un rôle dans la stabilisation des structures tri-dimensionnelles : ce sont les __ ___________
AA Carboxyliques
Comment différencier la structure de l’Acide Glutamique/Glutamate-GLU des autres structures ?
Un groupement monocarboné lié au Cγ qui est un acide carboxylique
Acide Glutamique/Glutamate-GLU est précurseur de l’_______ ________ _______________________.
L’Acide Gamma-Aminobutyrique
Dans la première étape de la dégradation des AA, ce sont les enzymes _________ qui utilise ___________ en tant que substrat.
-Transaminases
-L’Acide Glutamique/Glutamate-GLU
Comment différencier la structure de l’Acide Aspartique/Aspartate-ASP des autres structures ?
Un groupement monocarboné de fonction acide carboxylique lié au Cβ
____________ est accepteur des NH2 relachés par les autres AA.
L’Acide Glutamique/Glutamate-GLU
L’acide Aspartique/Aspartate-ASP est précurseur des _________.
Pyrimidines
L’Acide Aspartique/Aspartate-ASP est un intermédiaire du _______________, qui permet l’évacuation de _________ de l’organisme.
-Cycle de l’urée
-L’Azote
Quel dérivé de l’Acide Glutamique/Glutamate-GLU est un inhibiteur de l’excitation des neurones ?
-L’Acide Gamma-Aminobutyrique
Le groupe de AA Dibasques comprend :
-Lysine-LYS
-Arginine-ARG
-Histidine-HIS
La Lysine-LYS se carctérise, d’un point de vue structurel, par :
Une chaîne carbonnée de 4 carbones en plus du Cα suivie d’un goupe à fonction amine
L’Arginine-ARG se caractérise, d’un point de vue structurel, par :
Une chaîne carbonée de 3 carbones en plus du Cα suivie d’un noyau guanidinium très basique
L’Histidine-HIS se caractérise, d’un point de vue structurel, par :
Un hétérocycle azoté lié au Cβ
La Lysine-LYS est essentielle / non essentielle.
Essentielle
L’arginine est essentielle / non essentielle
Essentielle chez l’enfant puis semi-essentielle
L’Histidine est essentielle / non essentielle
Essentielle chez l’enfant puis semi-essentielle
Par réaction ____________, l’Arginine-ARG crée 2 molécules : ___ et ___.
-D’hydrolyse
-Urée
-Ornitine
L’urée se forme dans _______ lors du cycle de l’urée, ce qui permet l’élimination de ________.
-Le foie
-L’azote
L’urée est mesurée dans _______et si le taux est trop élevé, c’est le signe d’une ________.
-Le sang
-Mauvaise filtration rénale
___________ est dans le site actif de nombreuses enzymes.
L’Histidine-HIS
L’Histidine est précurseur de _________.
L’histamine
Le groupe des _________ contient la Cystéine-CYS et la Méthionine-MET.
AA Soufrés
La Cystéine-CYS peut être créée à partir de ________.
L’Alanine-ALA
D’un point de vue structurel, on différencie la Cystéine-CYS des autres AA par __________.
Un groupement CH(2)SH de fonction thiol
Quand le groupement thiol _________, il y a création de __________ qui peuvent être établis entre __________.
-Est oxydé
-Ponts disulfures
-2 Cystéine-CYS
Le glutathion est un _____.
Intercepteur de radical.
La Cystéine-CYS est essentielle / non essentielle.
Non essentielle
La Méthionine-MET est-elle essentielle ?
Oui
La Méthionine-MET se différencie par un atome de ___ entre le ___ et le ___.
Soufre
Cγ
dernier C
La Méthionine-MET se différencie par une liaison souffrée appelée liaison ___.
Thio-esther
Quel est l’AA initiateur de la traduction ?
Méthionine-MET
Quand elle est décarboxylée, la Méthionine-MET donne ___.
L’Homocystéine
Le groupe des _____ est composé de la Proline-PRO uniquement.
Iminoacides
Le groupe des AA Hydroxylés est composé de ___ et ___.
Sérine-SER
Thréonine-THR
La Proline-PRO se différencie par un Cα _____.
À l’intérieur d’un cycle.
La Proline-PRO comporte 3 _______.
Carbones saturés
La Proline-PRO contient un composé organique appelé ___.
Imine
La Sérine à une fonction alcool liée à son ___, qui est le dernier carbone de son R.
Cβ
La Sérine-SER est synthétisée à partir de ___.
L’Alanine-ALA
Le groupement OH des Hydroxylés permet _____, elle-même permettant la _______.
L’estérification
La phosphorylation des protéines
Quand elle est décarboxylée, la Sérine-SER donne ___.
L’éthanolamine
La Sérine-SER est-elle essentielle ?
Non
La Thréonine-THR est-elle essentielle ?
Oui
La Thréonine-THR se différencie par un ___, lié à son ___, qui est lui même lié à un autre Carbone.
Hydroxyle (OH)
Cβ
Dans le groupe des AA à fonction amide, on retrouve :
-Aspargine-ASN
-Glutamine-GLN
L’Aspargine-ASN est la forme ___ de l’Acide Aspartique / Aspartate-ASP
Amidifiée
L’Acide Glutamique / Glutamate-GLU forme ___ par amidification.
La Glutamine-GLN
La Tyrosine-TYR se forme par réaction de ___ de ___.
Hydroxylation
La Phénylalanine-PHE
L’Aspargine-ASN est caractérisée dans sa structure par :
Une amine (NH2) liée à sa cétone (Cγ=O)
La Glutamine-GLN est caractérisée dans sa structure par :
Une amine (NH2) liée à sa cétone (Cδ=O)
La Tyrosine-TYR est caractérisée dans sa structure par :
Un hydroxyle (OH) lié au cycle.
Les AA à fonction amide sont-ils essentiels ?
Non
Le groupe des ___ contient la Glycine / Glycocolle-GLY et l’Alanine-ALA. Cest deux AA sont-ils essentiels ?
AA Aliphatiques
Non
Structure : comment se différencie la Glycine / Glycocolle-GLY ?
Cα symétrique, => R = H
Relation GLY/Lumière ?
Glycine / Glycocolle-GLY est le seul AA qui n’a aucun effet sur la lumière.
La Glycine / Glycocolle-GLY est composant des ___.
Acide biliaires primaires
L’Alanine-ALA se caractérise dans la structure, par :
Sa chaîne carbonée : R = CH3
L’Alanine-ALA est créée dans ___.
Les cellules musculaires
Relation ALA / Transaminaes ?
L’Alanine-ALA est un substrat des transaminases
Groupe d’AA Ramifiés contient :
Valine-VAL
Leucine-LEU
Isoleucine-ILE
Les AA Ramifiés sont-ils essentiels ?
Oui
Quelle est la chaîne carbonée de la Valine-VAL ?
R = 1Cα 1Cβ 2Cγ
Quelle est la chaîne carbonée de l’Isoeucine-ILE ?
R = 1Cα 1Cβ 2Cγ 1Cδ
Quelle est la chaîne carbonée de la Leucine-LEU ?
R = 1Cα 1Cβ 1Cγ 2Cδ
Relation ILE / Muscle ?
L’Isoleucine-ILE participe à la création d’énergie pour les muscles
Relation ILE / Hémoglobine ?
L’Isoleucine-ILE est nécessaire à la formation d’hémoglobine
À quel λ les AA Aromatiques absorbent-ils ?
λ = 280nm
(λ = 260nm pour PHE)
L’absorbance des AA Aromatiques permet de ___.
Doser les protéines
Deux aminoacides sont stéréoisomères si leur amine (NH2) n’est pas représentée du même côté. Amine à gauche, c’est la série __. Amine à droite, c’est la série ___.
L
D
Un aminoacide de la série L est soit ___ soit ___ en fonction de s’il dévie la lumière vers la droite ou vers la gauche.
Dextrogyre
Lévogyre
L’azote (N) représente __% de la masse d’une protéine.
16
Les protéines représentent __% du poids d’une cellule.
50
On distingue deux types de protéines selon leur forme :
Sphéroprotéines (shpères)
Scléroprotéines (fibreuses)
La liaison des peptides se fait par réactions ___ et ___.
D’amidification
De condensation
Le premier AA d’une chaîne est noté ___.
AAα
L’amine de AAα se lie au ____ du deuxième AA et cela provoque ___.
Carboxyle
Élimination d’eau
Le NH2 libre du AAα est dit ___.
N-terminal
Le COOH libre du dernier AA est dit ___.
C-terminal
Combien pèse un peptide ?
110 Dalton
Un peptide absorbe dans l’UV à λ = ?
Une liaison peptidique absorbe dans l’UV à un λ = ?
λ = 280nm
λ = 210nm
Dans quel milieu la synthèse peptidique peut-elle se fare ?
En milieu anhydre
La conformation spatiale des protéines se fait en __ étapes appelées ___.
4
Structures
La “Structure Primaire” est ___ pour former une _____.
L’enchaînement des AA
Chaîne polypeptidique non ramifiée.
Dans une chaîne polyprptidique, N-terminal est en position _____ à _____ et C-terminal en _____ à _____.
5’ à gauche
3’ à droite
La “Structure Secondaire” est ___.
Les liaisons inter-AA
La “Structure Secondaire” comprend deux modalités de liens : ___ et ___.
L’hélice α
Le feuillet β
L’hélice α se forme grâce à des ___ entre le _ du __ d’un AA et le _ du __ d’un autre AA.
Ponts hydrogènes
H
NH2
O
COOH
Quand les AA sont liés entre-eux, on appelle chaque AA un ___.
Résidu
Concernant une hélice α, le pas de l’hélice est ___, un résidu mesure ___ et on compte ___ résidus par tour.
0,54nm par tour
0,15nm
3,6
Concernant une hélice α,
comment s’organisent les résidus hydrophobes et hydrophiles ?
Hydrophobes au centre
Hydrophiles à l’extérieur
Que se passe-t-il quand la Proline-PRO est un 4ème résidu ? Pourquoi ?
Rupture
Car son NH dans un cycle rigide donc H ne peut se relier
C’est quoi l’encombrement stérique ?
Tous les éléments “inutiles” qui, d’un point de vue spatial, prennent trop de place donc empêche la molécule d’agir normalement
Relation Encombrement stérique / Hélice α ?
Plus il y a d’AA avec un Encombrement stérique faible, plus il y a de chances qu’une hélice α se forme
Il existe deux types de feuillets β : ___ et ___. Lequel est le plus stable ?
Parallèles
Antiparallèles (+stable)
Quand la chaîne polypeptidique se replie, qu’advient-il ?
Les perptides se longent et forment des ponts hydrogènes
La “Sructure Tertiaire” est ___.
L’organisation des hélices α et des feuillets β dans l’espace
Entre les hélices α et les feuillets β, il y a des ___ qui relient les ___.
Zones non structurées
Zones structurées
Composition des Leucine zippers :
2 hélices α reliées
Quand les Leucine zippers interagissent entre-elles, elles forment une ____
Dimérisation protéique
La cytokine est composée de :
Longs feuillets β
Beaucoup d’hélices α
La cytokine est une molécule qui a une propriété ___.
Anti-inflamatoire
3 domaines de combinaisons d’hélices α et de feuillets β :
Domaine α
Domaine α-β
Domaine β
Le domainde β de combinaison des feuillets se retrouve notamment dans :
Les sites actifs enzymatiques
Les transporteurs de molécules hydrophobes
Le domaine α-β de combinaison des hélices et feuillets se retrouve notamment dans :
Les enzymes
Le domaine α de combinaison des hélices se retrouve notamment dans :
Les protéines transporteurs d’électron, d’oxygène et d’information (=transcription)
La “Structure Quaternaire” est :
L’assemblage des sous-unités d’une protéine
Dans la “Structure Quaternaire”, les sphéroprotéines ont des liaisons de ___. Leur feuillets β permettent des structures ___. Leur repliement crée des ___.
Faibles énergies
Aplaties
Poches hydrophobes
Dans la “Structure Quaternaire”, les scléroprotéines ont beaucoup de liaisons ___. Elles ont aussi beaucoup de __ et de __. Leur structure est ___.
Covalentes
Hélices et de feuillets β
