AA et enzymologie Flashcards
Quelle est la structure des acides aminés ?
- Groupement amine
- Groupement carboxyle (COOH)
- H
- Chaîne latérale
Pourquoi les acides aminés sont amphotères ?
Car ils possèdent à la fois une fonction acide avec le carboxyle et une fonction basique avec l’amine
Comment nomme-t-on une liaison entre acides aminés et quel est le nom du produit obtenu ?
Liaison peptidique qui forme des peptides (chaîne d’acides aminés)
Sur quels atomes a lieu la liaison peptidique ?
Sur l’amine d’un acide aminé et sur le carboxyle d’un autre acide aminé, il y a perte d’une molécule d’eau (déshydratation)
Comment nomme-t-on la liaison qui survient entre 2 groupements thiol (R-SH) ? (Ex. Cystéine)
Pont disulfure
Vrai ou faux : les acides aminés ont tous une activité optique à l’exception de la glycine
Vrai
Vrai ou faux : les acides aminés sont des composés achiraux
Faux. Ils sont chiraux, ce qui signifie que leur image miroir est non superposable.
Qu’est-ce qu’un mélange racémique ?
Il s’agit d’un mélange qui contient autant d’isomères D que de L
Qu’est-ce qu’un énantiomère ?
Il s’agit de deux isomères qui sont l’image l’un de l’autre dans un miroir, mais qui ne sont pas superposables.
Quelles sont les utilités des protéines de fonction ?
Catalyse
Transport
Régulation
Protection
Quelle est la principale fonction des protéines de structure ?
Aider les tissus et les cellules à garder leur intégrité
(Actine, collagène, kératine)
Il existe 4 types de structure des protéines; quels sont-ils ?
Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quaternaire
Vrai ou faux : la structure d’une protéine établie sa fonction
Vrai
Qu’est-ce qu’une structure primaire ?
C’est une chaîne d’acides aminés (qui peut aussi prendre le nom de peptide)
Vrai ou faux : la majorité des liens peptidiques ont une conformation trans
Vrai, pour éviter l’encombrement stérique
Comment nomme-t-on la chaîne principale d’une protéine en excluant les chaînes latérales ?
Le squelette peptidique
Quelle est la différence entre la structure primaire et la structure secondaire ?
La chaîne de la structure secondaire présente des angles de torsion et des forces de torsion contrairement à la structure primaire.
Quelle est la forme de la structure secondaire et comment est-elle stabilisée ?
Forme de spirale
Stabilisée par des ponts H
Il existe deux formes de structure secondaire observables, quelles sont-elles ?
Hélice alpha
Feuillet bêta
Pour le feuillet bêta de la structure secondaire, qu’est-ce qui différencie la configuration parallèle de anti-parallèle ?
Dans la configuration parallèle, l’amine et le carboxyle ne sont pas alignés, donc la liaison est en diagonale et moins solide. Dans la configuration antiparallèle, le carboxyle et l’amine sont directement face à face, alors la liaison est directe et plus solide.
Qu’est-ce qu’une structure supersecondaire ?
Il s’agit d’un motif formé par un agencement particulier de structures secondaires
Qu’est-ce qu’une structure tertiaire ?
Il s’agit du repliement de toutes les structures secondaires de façon totalement désordonnée
La structure tertiaire peut être stabilisée par 4 types de liaison : liaisons hydrophobes, forces électrostatiques, liaisons peptidiques et …?
Pont disulfure
Comment nomme-t-on les protéines formées de plus de 200 acides aminés ?
Domaine protéique
Qu’est-ce que la structure quaternaire ?
Il s’agit de l’assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques stabilisées par des forces indépendantes
Vrai ou faux : des protéines mal repliées peuvent être impliquées dans diverses maladies
Vrai
Dans les protéines de structure, il existe les protéines fibreuses. Donne 2 noms de protéines fibreuses.
Collagène
Kératine
Quelle est la protéine la plus abondante du corps humain (25 %)
Collagène
Qu’est-ce que les enzymes ?
Catalyseurs biologiques qui transforment les molécules sans être modifié
Qu’est-ce qui donne la spécificité à l’enzyme ?
Le site de liaison avec le substrat (comme une clé et une serrure)
Quelle est la particularité d’un holoenzyme ?
Il requiert un cofacteur soit organique soit inorganique
Comment appelle-t-on un holoenzyme qui n’a pas de cofacteur ?
Un apoenzyme
Vrai ou faux : les enzymes simples peuvent participer à toutes les réactions chimiques
Faux, impossible de catalyser les réactions d’oxydoréduction et les réactions de transfert de groupement fonctionnel
Comment les enzymes réussissent à réaliser l’oxydoréduction ?
Grâce à un cofacteur
Quelle est la différence entre un enzyme et un coenzyme ?
Les coenzymes sont modifiés par la réaction à laquelle ils participent alors que les enzymes, eux, restent inchangés. Les coenzymes doivent être régénérés.
Quel est le nom donné à l’étude de la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations de réactifs et de produits ?
Cinétique enzymatique
Quels sont les facteurs qui influencent la cinétique enzymatique ?
pH
Température
[Substrat]
[Enzyme]
Vrai ou faux : si la concentration du substrat est grande, la réaction va plus lentement
Faux, la réaction va beaucoup plus rapidement
À partir de quelle température il y a dénaturation des enzymes ?
40 degrés
Que décrit la constante de Michaelis (Km) ?
L’affinité de l’enzyme pour son substrat
Vrai ou faux : si Km est petit, l’enzyme a une grande affinité pour son substrat
Vrai
Vrai ou faux : il existe un mécanisme réactionnel pour la cinétique enzymatique
Faux, il y a encore une boîte noire qui ne permet pas de déterminer le mécanisme
Quelles sont les réactions qui nécessitent plusieurs substrats ?
Les réactions de transfert de groupement fonctionnel d’une molécule à une autre
Quels sont les deux types de réaction à 2 substrats ?
Réactions séquentielles
Réactions ping-pong
Qu’est-ce qui distingue une réaction séquentielle ordonnée d’une réaction séquentielle aléatoire ?
Ordonnée : la liaison du premier substrat est requise pour démarrer la liaison du deuxième substrat
Aléatoire : les deux sites de liaison sont disponibles en même temps sur l’enzyme
Qu’est-ce qu’un inhibiteur enzymatique ?
C’est une molécule qui se fixe à un enzyme et qui diminue son activité
Il existe deux types d’inhibition enzymatique, lesquels ?
Compétitive
Non-compétitive
Quel est le type d’inhibition en question : l’inhibiteur entre en compétition avec le substrat naturel de l’enzyme et bloque son site actif.
Inhibition compétitive
Vrai ou faux : si la concentration de substrat est assez élevée, la vitesse de la réaction ne devrait pas être affectée même en présence d’un inhibiteur
Vrai
Vrai ou faux : la présence d’un inhibiteur compétitif diminue le Km d’un substrat
Faux, augmente le Km car l’affinité entre le substrat et l’enzyme est diminuée
Qu’est-ce que l’inhibition non-compétitive ?
Lorsque l’inhibiteur et le substrat se lient sur deux sites différents sur l’enzyme.
Vrai ou faux : la constante de Michaelis (Km) demeure inchangée en présence d’un inhibiteur non-compétitif
Vrai, il n’y a pas de changement au niveau de l’affinité d’un substrat sur l’enzyme puisqu’il n’y a pas de compétition.
De quelle façon est régulé l’enzyme ?
Par un effecteur, régulation allostérique
Comment se lie l’effecteur sur l’enzyme ?
Sur le site de régulation. Ce site n’interfère pas avec le site actif.
Il existe deux types d’effecteur. Lesquels ?
Effecteur inhibiteur
Effecteur activateur
Quel est le rôle de l’effecteur inhibiteur ?
Il diminue l’activité de l’enzyme en y retirant son substrat.
Quel est le rôle de l’effecteur activateur ?
Il augmente l’activité de l’enzyme en lui permettant l’ajout d’un substrat.
Qu’est-ce que la phosphorylation enzymatique ?
Il s’agit de l’addition ou de la soustraction d’un groupement phosphate sur l’enzyme dans le but de sa régulation.
Vrai ou faux : la phosphorylation enzymatique se fait sur toutes les parties de l’enzyme
Faux, se fait sur un résidu spécifique d’acides aminés sur l’enzyme
Quel processus est caractérisé par les protéines kinases ?
Phosphorylation
Quel processus est caractérisé par les phosphatases ?
Déphosphorylation
