A.A

Question 1

Quelle est la structure générale des acides aminés?

Answer 1

Un acide aminé est constitué d’un carbone (Į) sur lequel on retrouve un groupement aminé (d’où le nom d’acide Į-aminé), un groupement carboxyle et une chaîne latérale.

Question 2

Quelles sont les origines des acides aminés trouvés dans le sang?

Answer 2

x de la digestion des protéines alimentaires;

x de la dégradation des protéines tissulaires et sanguines;

x de la synthèse endogène des acides aminés non essentiels.

Question 3

Donnez un exemple de la synthèse endogène d’acides aminés en décrivant les réactions de transamination responsables de la synthèse de l’alanine et de l’aspartate.

Answer 3

Question 4

Décrivez la synthèse de la tyrosine

Answer 4

La phénylalanine hydroxylase est un complexe enzymatique

Cette réaction est irréversible

. Du fait de cette réaction, la tyrosine n’est pas un acide aminé essentiel chez le sujet normal (alors que la phénylalanine l’est).

Question 5

Michelle Girard est âgée d’un an et elle est traitée depuis sa naissance pour la phénylcétonurie.. Elle reçoit un régime alimentaire spécial dans lequel l’apport protéique est contrôlé pour que le contenu en phénylalanine soit faible afin que les niveaux sanguins de cet acide aminé ne soient pas toxiques. Sans traitement, il y aurait eu des conséquences graves sur le développement cérébral de Michelle, notamment un retard mental.

De quelle enzyme Michelle est-elle déficiente?

Answer 5

phénylanine hydroxylase

Question 6

dans quel tissu qu’on retrouve la phénylanaline hydroxylase principalement?

Answer 6

foie

Question 7

Quelle effet est provoqué par une déficience en Phénylalanine hydroxylase ?

Answer 7

1- elle est pu oxyder en tyrosine donc accumulation dans l’organisme

2- tyrosine devient A.A essentiel ( doit aller chercher dans alimentation)

Question 8

pourquoi que l’absence de Phénylalanine hydroxylase s’appelle phénylcétonurie?

Answer 8

parce que phényanaline s’accuule = on en retrouve dans la pisse avec cétone

Question 9

pourquoi qu’on fait le dépistage de la phénylcétonurie tôt mais pas dès la naissance

Answer 9

tôt= pour éviter dommage au cerveau par accumulation de phénylalanine

pas dès le début car bébé doit avoir mangé par lui même pour qu’on remarque qu’il fait pas de tyrosine

Question 10

comment qu’on dépiste la phénylcétonurie?

Answer 10

dosage de la phénylalanine et tyrosine

Question 11

pourquoi qu’une personne atteinte de phénycétonurie va avoir le teint pale et cheveux pale?

Answer 11

tyrosine est précurseur du cholestérol

Question 12

c’est quoi le nom de fameuse maladie génétique du saguenay

Answer 12

tyrosinémie

Question 13

quelle conséquence la tyrosinémie a sur la concentration en tyrosine et phénylalanine du sérum?

Answer 13

tyrosine augmente

phénylalanine augmente parfois

car tyrosine ne peut pu se dégrader___ en deux autres trucs

( boffff pas de compreh

Question 14

donne des catécholamines..

proviennent de ouu?

Answer 14

dopamines, noradrénaline, adrénaline

De la tyrosine !!

Question 15

tyrosine va donner quoi dans les tissus suivantts?

• SN et médullo surrénale
• cheveux/peau
• thyroides

Answer 15

-Sn et medulo

Catécholamines(dopamine…)

• peau/cheveux

Mélanine

Thyroides

T3 et T4

Question 16

donne 3 types d’A.A et décrit

Answer 16

Acide aminé glucoformateur: précurseur de la néoglucogenèse

Acide aminé cétogène: précurseur de la cétogenèse : lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée est transformée en acétyl-CoA ou en acétoacétate (qui est un corps cétonique).

Acide aminé mixte: précurseur de la néoglucogenèse et de la cétogenèse : lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée se retrouve en partie dans le pyruvate ou le cycle de Krebs et pourrait être transformé en glucide (glucose) et en partie en acétyl-CoA ou en acétoacétate pouvant ainsi conduire à la formation de corps cétoniques.

Question 17

les deux A.A mixtes?

Answer 17

phénylalanine

et tyrosine

Question 18

dans le cas d’un diabétique non traité

la phenylalanine et tyrosine font quoi?

Answer 18

La phénylalanine et la tyrosine sont simultanément cétogènes et glucoformateurs lorsque le rapport insuline/glucagon est bas,

Question 20

après un repas, la phe et tyrosine font quoi?

Answer 20

la phénylalanine et la tyrosine en excès et qui ne sont pas utilisées pour la synthèse protéique sont transformées en acide gras ou dégradées dans Krebs pour former de l’ATP

Question 21

Où et comment les protéines alimentaires sont-elles dégradées en acides aminés?

Answer 21

Les protéines alimentaires sont dégradées dans le tube digestif par une série d’enzymes spécifiques, certaines sécrétées par le pancréas, d’autres d’origine intestinale.

Ces enzymes sont des protéases et des peptidases qui hydrolysent les protéines alimentaires en peptides, puis en acides aminés qui seront absorbés au niveau de l’intestin

Question 22

Quelle voie les acides aminés d’origine alimentaire empruntent-ils pour parvenir au foie?

Answer 22

Le système porte (veine porte)

Question 23

L’organisme ne fait pas de réserves d’acides aminés. Les protéines ne sont pas des réserves d’acides aminés: elles ont d’autres fonctions. Les acides aminés ingérés en surplus sont dégradés. Quels sont les principaux tissus où a lieu cette dégradation?

Answer 23

Le foie et les muscles.

N.B. : Cette question s’adresse au sort des acides aminés qui sont ingérés en surplus des besoins.

Question 24

Lors de la dégradation de la majorité des acides aminés, les groupements Į -aminés sont retrouvés tout d’abord sous forme de glutamate et ensuite sous forme d’ammoniaque. Quels types de réactions comprend généralement ce processus?

Answer 24

D’abord transamination: AST ou ALT par exemple. Il existe plusieurs transaminases dans l’organisme, l’AST et l’ALT sont deux exemples de ces transaminases.

Puis désamination oxydative du glutamate: Glutamate déshydrogénase.

Question 25

comprend ca

Question 26

07 Quelle différence y a-t-il entre un groupement amine et un groupement amide?

Answer 26

Les groupements amides chez les acides aminés libres sont retrouvés sur les chaînes latérales. Ils n’impliquent pas le groupement carboxyle commun à tous les acides aminés.

Question 27

Comment nomme-t-on la réaction où il y a libération d’ammoniaque à partir d’une fonction amide?

Answer 27

Désamidation

Question 28

Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme et quel est l’organe qui est responsable de sa formation?

Answer 28

L’urée, formée au foie.

Question 29

Quels sont les principaux substrats du cycle de l’urée?

Answer 29

Ion ammonium, CO2, aspartate et (3) ATP.

Question 30

Quel est le rôle de l’aspartate dans le cycle de l’urée?

Answer 30

L’urée est la forme d’excrétion principale de l’azote. L’urée contient 2 atomes d’azote. Le premier est fourni au cycle de l’urée par l’ion ammonium (provenant du glutamate en majeure partie). Le second provient de l’aspartate.

Question 31

Sachant que l’urée synthétisée par le foie se retrouve dans le sang, par quels organes sera-t-elle principalement éliminée?

Answer 31

s

rein (75%)

intestin 25% (bactérie=renvoie par veine porte NH4+)

Question 32

Expliquer comment les cellules du cerveau éliminent l’ammoniaque

Answer 32

Le cerveau se débarrasse de l’ammoniaque qui lui provient de la circulation en fabriquant de la glutamine.

Question 33

la glutamine va ou?

Answer 33

rein + PAROI intestinale

minipeu foie mais mini peu

Question 34

dans un organisme normal un rein fait quoi avec de la glutamine

Answer 34

Il peut l’emmagasiner ou, si ses réserves sont suffisantes, la convertir en glutamate et en alanine comme le fait la paroi intestinale. (Voir question précédente)

Question 35

dans un organisme en acidose un rein fait quoi avec de la glutamine

Answer 35

ans le cas d’acidose, le rein est porté à générer le plus d’ammoniaque possible pour éliminer les ions H+ sous forme de NH4 + . C’est le cas par exemple du jeûne prolongé où le foie produit des acides, les corps cétoniques. Il utilise alors l’option suivant

Question 36

Le rein se fait une réserve en glutamine pour lui permettre d’éliminer des acides en cas de besoin. Quelles sont les deux origines de cette glutamine?

Answer 36

Soit en captant la glutamine sanguine qui avait été relâchée par le cerveau, le muscle et le foie, soit en synthétisant de la glutamine grâce à l’action de la glutamine synthase.

Question 37

Après un repas, quelle hormone affecte le métabolisme des acides aminés au muscle? Quels sont ses effets?

Answer 37

L’insuline : elle favorise l’entrée des acides aminés et la synthèse protéique dans les cellules musculaires et inhibe la protéolyse.

Question 40

Indiquez les variations des taux hormonaux nécessaires à la protéolyse musculaire lors du jeûne.

Answer 40

Diminution du rapport insuline/glucocorticoïdes.

Question 41

Quels sont les deux précurseurs de la néoglucogenèse libérés en plus grande quantité par le muscle?

Answer 41

L’alanine et la glutamine