A3 - Triebkraft + Geschwindigkeit biochemischer Reaktionen Flashcards
1
Q
1 Was bezeichnet man mit ^G (Delta G)?
A
Die Energiedifferenz zwischen Ausgangssubstanz (Edukt) und Produkt einer Reaktion
2
Q
2 Wie wird ^G noch bezeichnet?
A
als Freie Enthalpie ^G = biochemisch gemeint ist die “Freie Energie” - das G kommt von dem Amerikaner Edward Gibbs 19. Jahrh. - ^ = Differenz
3
Q
3 Wann ist ^G positiv?
A
Wenn die Frei Energie der Produkte größer (wird) ist als die der Edukte (z.B. wie bei der Phosphorylierung von Glucose zu Glu-6-P) A3.1
4
Q
4 Wann ist ^G negativ?
A
Wenn die Freie Energie der Produkte NIEDRIGER ist als die der Edukte (z.B. Bei Abspaltung von des P-Restes von Glu-6-P)
5
Q
5 Wann kann eine Reaktion nur ablaufen?
A
Wenn die Freie Energie der Produkte NIEDRIGER ist als die der Edukte, also von ^G negativ ist!
6
Q
6 Was muss passieren damit die Glucose im Energiestoffwechsel Verwendung finden kann?
A
Glucose muss in den Zellen zu Glucose-6-Phosphat phosphoryliert werden - geschieht nicht spontan (Reaktion unmöglich, da Energiegehalt von Glu-6-P höher ist als der von Glu und P; Phosphat-Ionen aber in jeder Zelle vorhanden - ^G =13,8 kJ/ Mol A3.1
7
Q
7 Wie hoch ist das ^G (freie Enthalpie) zwischen Glucose + Phosphat (Edukte) und Glucose-6-Phosphat (Produkt)?
A
^G= 13,8 kJ/ mol
8
Q
8 Wie bezeichnet man Reaktionen mit einem negativen ^G, die spontan ablaufen?
A
exergon
9
Q
9 Wie bezeichnende man Reaktionen mit einem positiven ^G, die nur mit Energieaufnahme ablaufen können (energetische Kopplung)?
A
endergon
10
Q
10 Was versteht man unter biochemischen Standardbedingungen?
A
1.) Alle Edukte und Produkte in H2O gelöst mit c= 1 mol/ l 2.) Lösung hat genau pH= 7,0 3.) Reaktion bei genau 25 *C
11
Q
11 Was versteht man unter den physiologischen Bedingungen?
A
die Bedingung unter denen biochemischen Reaktionen im Organismus ablaufen: Reaktionspartner haben geringere Konzentrationen als 1 Mol/Liter, Temp bei 37°C , pH kann deutlich abweichen
12
Q
12 Was passiert energetisch bei der Hydrolyse von ATP?
A
- Phosphorylierung von Glucose ist nur mit energetischer Kopplung mit der Hydrolyse von ATP möglich - es wird mehr Frei Energie freigesetzt als für die o.g. endergone Reaktion aufgewendet werden muss
13
Q
13 Die Umwandlung von Glu-6-P zu Fru-6-P ist was für eine Reaktion?
A
eine Isomerisierungs-Reaktion - Atome im Molekül werden halt neu angeordnet - läuft in beide Richtungen (reversibel) - im Gleichgewicht stellt sich ca. 67% Glu-6-P und 33% Fru-6-P ein! A3.2
14
Q
14 Wie ist das chemische Gleichgewicht definiert?
A
- alle chemischen/ biochemischen Reaktionen sind Gleichgewichtsreaktionen - d.h. sie streben nach einem definierten Konzentrationsverhältnis der Reaktionspartner = chemisches Gleichgewicht!
15
Q
15 Was beschreibt das Massenwirkungsgesetz?
A
- das Massenwirkungsgesetz beschreibt die Konzentrationsverhältnisse des chemischen Gleichgewichts - alle chemischen Reaktionen A+B C+D streben nach dem Gleichgewicht K; K= [C] x [D] / [A] x [B] also K= Produkte/ Edukte !
16
Q
16 Wie lautet das Massenwirkungsgesetz für die Isomeriesierung von Glu-6-P zu Fru-6-P ?
A
K= [Fru-6-P] / [Glu-6-P] = 0,33/ 0,67 = 0,5 - befinden sich die beiden Zucker in einer Lösung also bereits in diesem Konzentrationsverhältnis K=0,5 , so wird sich das Konzentrationsverhältnis nicht mehr ändern! - im Organismus liegen jedoch beide abweichend davon vor -> Diff. ist dann die Triebkraft, die dafür sorgt das Umwandlung stattfindet
17
Q
17 Wann ist die Triebkraft einer Reaktion besonders groß?
A
- je weiter die Edukt- und Produktkonzentrationen vom Konzentrationsverhältnis K (= angestrebtes chem. Gleichgewicht) entfernt sind.
18
Q
18 Welche Größe wird auch als Treibkraft der chemischen Reaktion bezeichnet?
A
^G = Freie Energie - gibt also an wie weit die gegeben Konzentrationsverhältnisse vom chem. Gleichgewicht entfernt sind - großes ^G = weit entfernt - kleines ^G = nur wenig Unterschied zwischen gegebenen Konzentrationsverhältnissen und dem chem. Gleichgewicht - negatives (exergon) ^G => Konz. der Produkte nimmt zu - positives (endergon) ^G => Konz. der Produkte nimmt ab!
19
Q
19 Wie groß ist ^G im chem. Gleichgewicht?
A
^G = 0
20
Q
20 Was bezeichnen die Buchstaben Q und K bezogen auf das chemische Gelichgewicht?
A
Q= gegebene Konzentrationsverhältnisse K= Konzentrationsverhältnis im chem. Gleichgewicht - im chem. Gleichgewicht ist Q=K und somit ^G=0 !
21
Q
21 Wie lautet die Temperatur bei Standardbedingungen (25 *C) in Kelvin?
A
298,15 K
22
Q
22 Wie lautet die allg. Gaskonstante R ?
A
R= 8,3145 J/ K * mol
23
Q
23 Wie hoch ist Q (gegebene Konzentration) unter Standardbedingungen?
A
Q=1; also alle Stoffe liegen mit c=1 mol/ l vor!
24
Q
24 Wie ist ^G unter Standard Bedingungen gekennzeichnet?
A
^G*
25
25 Warum ist die Isomerisierung von Glu-6-P zu Fru-6-P unter Standardbedinungen endergon (nicht spontan) und unter physiologischen Bedingungen exergon?
- aus der allgemein Thermodynamik ergibt sich: ^G= (R x T x ln Q) - (R x T x ln K) - Q=1 und Standard -\> ln 1= 0, Term 1 fällt also weg -\> K=0,5 -\> ln 0,5 = -0,69 ! =\> also wir der ganze Aussruck ^G wird POSITIV (+1,7 kJ/ mol) -\> endergon (unter Standard) Physiologische Bedingungen: - Q= 1,5 / 3,9 = 0,385 (gemessen, also Q=Fru-6-P /Glu-6-P) -\> Term 1 wird größer negativ als Term 2 -\> Ausdruck ^G wird NEGATIV (-2,4 + 1,7=-0,7 kJ/ mol) -\> exergon !!!
26
26 Wie ist es im Prinzip möglich, dass unter physiologischen Bedingungen ^G negativ ist und die Reaktion somit spontan abläuft?
- weil das Produkt Fru-6-P in der Glykolyse schnell entfernt wird und weiteren Reaktionsschritten zugeführt wird - Konz. bleibt also schön niedrig - Isomerisierung läuft also bevorzugt in Fru-6-P -Richtung!
27
27 Warum ist bei vielen Stoffwechselwegen das ^G unter Standardbedingungen zwar positiv (=endergon) unter physiologischen Bedingungen jedoch negativ (=exergon)?
- weil das Produkt in der nachgeschalteten Reaktion schnell entfernt wird!
28
28 Was versteht man unter Fließgleichgewicht (steady state)?
- Zellen sind offene Systeme -\> kontrollierter Austausch von Materie und Energie mit ihrer Umgebung =\> Konzentration der Metabolite bleibt konstant!
29
29 Was "machen" biochemische Reaktionen im Körper?
- sie streben das chemische Gleichgewicht an - erreichen es aber nie - so bleibt die Triebkraft erhalten
30
30 Als was wird oft eine Teil des ^G einer Reaktion freigesetzt?
- als Wärme
31
31 Wie nennt man die Reaktionswärme, die bei konstantem Druck anfällt? (biochemische Reaktionen erfolgen in der Regel bei konstantem Druck)
Enthalpie ^H (Tipp: H wie heat); ^H entspricht weitgehend ^G !; bei Reaktionen die von alleine ablaufen, also offensichtlich mit einem negativen ^G verbunden sind, ist der Anteil von ^H an ^G nur sehr gering -\> die Diff. zwischen ^H und ^G äußert sich hier nur in einer Zunahme der Unordnung ( =\> also die Entropie steigt)
32
32 Was ist die Entropie S ?
Ein Maß für die Unordnung eines Systems
33
33 Wie lautet der 2. Hauptsatz der Thermodynamik?
Jeder Prozess, der in der Natur abläuft, ist mit einer Zunahme der Entropie (Unordnung) verbunden.
34
34 Wie sind Entropie und chemische Reaktionen miteinander verbunden?
Die Tendenz zur Zunahme der Entropie (Unordnung) trägt zur Triebkraft chemisches Reakionen bei! - nimmt an einer Stelle die Ordnung zu (z.B. Bildung der Kochsalzkristalle bei Verdunstung des H2O) nimmt automatisch an anderer Stelle die Unordnung zu (Wasserdampfmoleküle verteilen sich im Raum (=Entropie Universum nimmt zu)
35
35 Mit welcher Formel lässt sich die Zunahme der Entropie (^S) mit er Abnahme der Freien Energie (^G) quantitativ vergleichen?
Entropie muss mit der absoluten Temp. T multipliziert werden: ^G= ^H - ^S x T ^H=\> nutzbarer Anteil der Freien Energie für konstruktive Prozesse ^S=\> steht für Prozesse nicht zur Verfügung, kann aber zur Erwärmung beitragen, da Wärme eine Form von Unordnung ist
36
36 Was wird biochemisch im Rahmen der Thermodynamik nur gemacht?
- es werden NUR zwei Zustände verglichen: der Zustand vor und der Zustand nach einer Reaktion (um den Prozess zwischen beiden Zuständen zu betrachten braucht es die Reaktionskinetik!)
37
37 Was ist das zentrale Anliegen der Reaktionskinetik?
- Untersuchung der Geschwindigkeiten, mit denen chemische Reaktionen ablaufen
38
38 Wie ist die Reaktionsgeschwindigkeit definiert?
Als Änderung einer Konzentration pro Zeit: [mol/ l]/ s v= ^A / ^t ^A =\> Konzentration Stoff A (wenn negativ = Absinken der Konz.)
39
39 Wovon hängt die Reaktionsgeschwindigkeit ab?
1.) von der Temp. 2.) von der Ausgangskonzentration es Eduktes (je höher, desto größer ist die Reaktionsgeschwindigkeit)
40
40 Was ist eine Reaktion 1. Ordnung?
- Reaktion ist direkt proportional zur Konzentration nur eines einzigen Eduktes - Schema: für A-\> B gilt: v= k x [A] - k=\> Geschwindigkeitskonstante : welcher Prozentsatz Edukt A pro Zeit wird in Produkt B umgesetzt (temperaturabhängig, ohne Angaben bezogen auf 25 \*C)
41
41 Was ist eine Rreaktion 2. Ordnung?
- Reaktion deren Geschwindigkeit direkt proportional zur Konzentration ZWEIER Edukte ist - Schema: für A + B -\> C gilt: v = k x [A] x [B] ;(k=\> Geschwindigkeitskonstante)
42
42 Wie nennt man die Konfiguration, in der Moleküle miteinander reagieren um eine neue chemische Verbindung zu bilden?
Übergangszustand - energiereicher als Ausganszustand A3.3
43
43 Wie nennt man die Energiedifferenz zwischen Ausgangs- und Übergangszustand?
Aktivierungsenergie - muss der Ausgangssubstanz zugeführt werden, damit die Reaktion ablaufen kann A3.3
44
44 Je geringer die Aktivierungsenergie, desto größer ist die...
Reaktionsgeschwindigkeit
45
45 Was ist ein Katalysator?
- ein Stoff, der die Bildung des Übergangszustandes erleichtert - ein Katalysator führt also zur Beschleunigung der Reaktion
46
46 Was sind Emzyme?
Biologische Katalysatoren - meist Proteine - selten RNA (zur Bildung von Peptidbindungen in einer bestimmten RNA) - en (griech.) = in - zyme (griech.) = Hefe
47
47 Was können Enzyme, was können sie nicht?
- sie erleichtern Molekülen den Eintritt in den Übergangszustand - so können sie Reaktionen beschleunigen - sie können allenfalls eine energetische Kopplung herstellen - sie können NICHT unmögliche Reaktionen ermöglichen!
48
48 Zwischen welchen beiden Zustände errechnet sich ^G?
Diff. Zwischen Ausgangssubstanz und Produkt A3.3
49
49 Beeinflusst die Reduktion der Aktivierungsenergie durch die Enzyme die Lage des Gleichgewichtes zwischen Edukten und Produkten?
NEIN! - es wird nur die zur Annäherung an das chem. Gelichgewicht benötigte ZEIT verkürzt! - ^G bleibt unverändert! A3.4
50
50 Was zeigen die katalytischen Zentren der Enzyme?
eine hohe Substratspezifität - hier werden die Substrate in die optimale Reaktionsposition gebracht -\> somit wird der Eintritt in den Übergangszustand erleichtert - viele Medikamente können z.B. katalytische Zentren blockieren, also die Aktivität zugehöriger Enzyme blocken
51
51 In wie viele Klassen lassen sich sämtliche Enzyme anhand der von Ihnen katalysierten Reaktionen einteilen?
6 Klassen
52
52 Wie heißen die 6 Hauptenzymklassen?
1.) Oxidoreduktasen 2.) Transferasen 3.) Hydrolasen 4.) Lyasen 5.) Isomerasen 6.) Ligasen
53
53 Was katalysieren Oxidoreduktasen?
Oxidation/ Reduktion - Bsp.: Malat-Dehydrogenase (ist meistens Ox oder Red im Namen, aber die DH-en s.o. gehören auch dazu!)
54
54 Was katalysieren Transferasen?
Gruppenübertragungen -Bsp: Homocystein-Methyl-Transferase
55
55 Was katalysieren Hydrolasen?
Hydrolysen (Spaltung einer Verbindung durch Wasser) - Bsp.: Trypsin; Unterklassen sind: Esterasen, Peptidasen, Glykosidasen!
56
56 Was katalysieren Lyasen?
nichthydrolytische Abspaltung von Gruppen - Bsp.: Aldolase
57
57 Was katalysieren Isomerasen?
Isomerisierungen -Bsp.: Triosephosphat-Isomerase - auch die Epimerasen gehören in die Gruppe!
58
58 Was katalysieren Ligasen?
Ligation (=Verknüpfung zweier DNA oder RNA-Segmente an ihren Enden) zweier Substrate unter ATP-Verbrauch - Bsp.: Aminoacyl-tRNA-Synthetase
59
59 Wie lässt sich jedes Enzym zuordnen?
Über die Enzyme Comission Number (EC) - eigentlich werden hier enzymkatalysierte Reaktionen klassifiziert
60
60 Welche beiden Begriffe sind grundlegend für die Enzymkinetik?
- Maximalgeschwindigkeit (v max) einer Reaktion - Michaelis-Menten-Konstante (Km)
61
61 Was katalysiert ein Enzym E im einfachsten Fall der Michaelis-Menten-Kinetik?
Die Umwandlung eines Substrats S in das Produkt P. - zunächst bildet sich ein Enzym-Substrat-Komplex ES Nun gibt es zwei Möglichkeiten: 1.) kann wieder zerfallen, keine Reaktion 2.) Substrat durchläuft den Übergangszustand und reagiert unter Bildung von Produkt P und verlässt das Enzym
62
62 Wie sieht das Reaktionsschema der Michaelis-Menten-Kinetik aus?
E+S -\> (k1) bzw. (k2) E+P k= Geschwindikeitskonstanten A.X1
63
63 Welches ist der geschwindigkeitsbestimmtende Schritt in der Michaelis-Menten-Kinetik?
ES -\> E+P - die Geschwindigkeit (v) der Produktbildung hängt nur von k2 und [ES] ab! A.X1 A.X2
64
64 Was gibt die Geschindigkeitskonstante k2 an?
Den Prozentsatz ES, der innerhalb einer Sekunde in E + P zerfällt A.X2
65
65 Wovon hängt die Reaktionsgeschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion unter den Bedingungen einer Michaelis-Menten-Kinetik ab?
Von der Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes [ES]
66
66 Wie lässt sich die Reaktiongeschwindigkeit einer Michaelis-Menten-Kinetik erhöhen und wie weit?
- die Erhöhung der Substratkonzentration steigert v - Maximalwert: bis v max (=alle Enzyme liegen in ES-Komplexen vor= Enzym ist gesättigt= Reaktion läuft mit v max A3.6
67
67 Wovon hängt die Maximalgeschwindigkeit v max einer enzymkatalysierten Reaktion ab?
von der Enzymkonzentration (da v max erreicht ist wenn zwar jede Menge Substrat da ist aber alles Enzym besetzt, gesättigt ist)
68
68 Was bewirkt Acetylsalicylsäure im Bezug auf Enzyme?
- inaktiviert das Enzym Cyclooxygenase das eine zentrale Rolle bei der Synthese von Prostaglandinen aus Arachidonsäure spielt - Konz. der der Enzyme sinkt -\> d.h. auch die maximal erreichbare Konz. des ES-Komplexes sinkt =\> v max verringert sich also
69
69 Was ist die Michaelis-Menten-Konstante Km genau?
- diejenige Substratkonzentration bei der die Hälfte der Enzymmoleküle mit Substrat beladen ist (Reaktionsgeschwindigkeit ist somit (v max)/2 - Einheit: mol/ l
70
70 Enzyme mit einem niedrigen Km-Wert weisen was für eine Affinität zu ihren Substraten auf?
- eine hohe Affinität - da sie bereits bei niedrigen Substratkonzentrationen zur Hälfte mit Substrat beladen sind A3.7
71
71 Wofür ist die Michaelis-Menten-Konstante Km ein Maß?
- für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat - je kleiner Km, desto höher die Affinität!
72
72 In zahlreichen Stoffwechselwegen kommen Enzyme und Transporter mit gleichem Substrat vor. Was unterscheidet sie jedoch häufig?
- sie haben unterschiedliche Km-Werte - z.B. die GLUT (erhebliche Unterschiede in den Transporteigenschaften)
73
73 Wie nennt man zwei Enzyme, die die gleiche chemische Reaktion katalysieren, sich aber in ihrer Aminosäuresequenz und in ihren enzymkinetischen Eigenschaften unterscheiden ?
Isoenzyme - z.B: Lactat-Dehydrogenase (LDH)
74
74 Aus welchem Verhältnis ergibt sich der Km-Wert?
- aus dem Verhältnis der beiden beteiligten Geschwindigkeitskonstanten k1 und k2 - Affinität umso höher, je mehr ES-Komplexe vorliegen - Zahl der ES umso höher, je schneller sie sich aus E + S bilden und je langsamer ES in E +S zerfällt bzw. sich E + P bilden - daher: Km= (k-1 + k2)/ k1 A.X3
75
75 Wenn die Enzymkonzentration sinkt, wie ändert sich die Affinität (= Km-Wert !) des Enzyms zum Substrat?
- gar nicht - da die relevanten Geschwingikeitskonstanten k-1, k2 und k1 dabei unverändert bleiben!! - Km-Wert bleibt also trotz Reduktion (weil weniger Enzym vorhanden ist) von v max unverändert!
76
76 Merke:
Die Michaelis-Menten-Konstante Km ist von der Enzymmenge UNABHÄNGIG!
77
77 Was beschreibt die Michaelis-Menten-Gleichung?
- die Hyperbel des Michaelis-Menten-Diagramms
78
78 Wie lautet die Michaelis-Menten-Gleichung?
v= (v max x [S] ) / (Km + [S] ) - Glg. ist Grundlage der gesamten Enzymkinetik - sind v max und Km-Wert bekannt, lässt sich für jede [S] die Reaktionsgeschwindigkeit errechnen A.X4
79
79 Wie lautet eine vereinfachte Darstellung der Michaelis-Menten-Gleichung?
es lässt sich folgendes ableiten: - bei [S] \>\> Km ist v= v max , weil Km bei großem [S] dann quasi vernachlässigt werden kann, und [S] kürzt sich in der Folge raus! - bei [S] = Km ist v = v max /2 !! = Halbmaximale Geschwindigkeit - ist [S] sehr sehr klein, v ist dann proportional zu [S], Wert im Nenner kann vernachlässigt werden ... hier liegt dann eine Reaktion 1. Ordnung vor A.X4 A.X5
80
80 Warum kann man die Maximalgeschwindigkeit im Michaelis-Menten-Diagramm nicht genau bestimmten? Was braucht man stattdessen?
- wegen dem asymptotischen Verlauf der Hyperbel - man braucht das Lineweaver-Burk-Diagramm
81
81 Was wird auf der Abszisse _ (=Waagerechte) des Michaelis-Menten-Diagramms aufgetragen?
Substratkonzentration [S]
82
82 Was wird auf der Ordinate | (=Senkrechte) des Michaelis-Menten-Diagramms aufgetragen?
- Reaktionsgeschwindigkeit v in % der von v max
83
83 Was wird auf der Abszisse _ (=Waagerechte) des Lineweaver-Burk-Diagramms aufgetragen?
1/ [S]
84
84 Was wird auf der Ordinate | (=Senkrechte) des Lineweaver-Burk-Diagramms aufgetragen?
1/ v
85
85 Was entsteht im Lineweaver-Burk-Diagramm?
eine Gerade A3.8
86
86 Was entspricht der Schnittpunkt der Geraden im Lineweaver-Burk-Diagramm mit der Abszisse?
-1 / Km
87
87 Was entspricht der Schnittpunkt der Geraden im Lineweaver-Burk-Diagramm mit der Ordinate?
1/ v max
88
88 Was versteht man unter katalytischer Aktivität?
- ein Maß für die reaktionsbeschleunigende Wirkung eines Enzyms - 1 kat = 1 Mol Substratumsatz / s - nur berechenbar wenn v max und Km-Wert bekannt sind
89
89 Was ist die Wechselzahl?
Anzahl der pro Mol Enzym in einer Zeiteinheit umgesetzten Mole an Substrat - v max muss für eine definierte Menge an Enzym ermittelt werden - z.B.: bei Carboanhydrase 600.000/ s - Wechselzahl anderer Enzyme ist geringer
90
90 Womit ist die Wechselzahl bei einfachen Reaktionen identisch?
mit k2; k2 zeigt also den Anteil von ES an der innerhalb einer Sekunde zu E + P reagiert
91
91 Wann kann die Wechselzahl nicht mit k2 gleichgesetzt werden?
- wenn ein Enzym mehrere Substrate und mehrere aktive Zentren hat
92
92 Wofür sind die Mechanismen der Enzymhemmung von elementarer Bedeutung?
für die gesamte Pharmakologie - viele Medikamente enthalten Wirkstoffe, die ihre Aktivität über eine gezielte Hemmung bestimmter Enzyme entfalten
93
93 Welche Enzymhemmungen gibt es?
- irreversible Hemmung - reversible Hemmung
94
94 In welche drei Untergruppen lässt sich die reversible Enzymhemmung unterteilen?
- kompetitiv - nicht kompetititv - unkompetitiv
95
95 Was bedeutet kompetitiv?
mit jemandem im Wettbewerb stehen
96
96 Was versteht man unter irreversibler Enzymhemmung?
- das Enzym wird durch einen Wirkstoff kovalent modifiziert - Enyzm verliert dadurch seine Aktivität - je mehr inaktivierte Enzyme, desto geringer v max - Km bleibt natürlich unverändert
97
97 Nenne zwei Beispiele für eine irreversiblen Hemmstoff (Inhibitor) der Enzymhemmung.
Penicillin: - reagiert kovalent mit bakteriellen Transpeptidasen Acetylsalicylsäure: - überträgt ihre Acetyl-Gruppe auf das Serin in Position 530 der Cyclooxygenase, Acetylgruppen lassen sich so dann nicht mehr vom Enzym ablösen -\> irreversibel, v max sinkt zwar nun , übriggebliebene Enzyme behalten aber ihre Affinität zum Substrat (Arachidonsäure) =\> also bleibt Km unverändert A3.9
98
98 Was passiert bei der kompetitiven Hemmung?
der Inhibitor konkurriert mit dem natürlichen Substrat um die Bindung an das Enzym - häufigste Form der reversiblen Enzymhemmung - katalytische Aktivität nimmt ab, das kann jedoch durch Zugabe von mehr Substrat rückgängig gemacht werden ! - Km-Wert steigt ! - v max unverändert
99
99 Was passiert mit dem Km-Wert bei der kompetitiven Hemmung?
- Km-Wert erhöht sich durch Zugabe von Inhibitor, da nun auch eine erhöhte (!) Substratkonzentration benötigt wird, bis die Hälfte der Substratbindungsstellen der Enzymmoleküle besetzt sind - v max bleibt unverändert - Bsp. Methorexat (hemmt die Dihydrofolat-Reduktase kompetitiv, diese reduziert Dihydrofolat eigentlich zu Tetrathydrofolat (Nukleotid-Stoffwechsel) -\> Km-Wert wird erhöht -\>Tumorzellen bilden nun weniger Tetrahydrofolat -\> Wachstum wird gehemmt) A3.10
100
100 Was zeichnet die Nicht-kompetitive Hemmung aus?
- die Bindungsstelle des Hemmstoffs ist eine andere als die des Substrats - Erhöhung von Substrat kann die Hemmung nicht aufheben - v max wird kleiner
101
101 Wie kann eine reversible Enzymhemmung, die Nicht-kompetitiv ist genau sein?
- Nicht kompetitiv oder - unkompetitiiv
102
102 Was zeichnet Nicht-kompetitive Inhibitoren aus?
- binden reversibel an eine Bindungsstelle außerhalb der Substratbindungsstelle - können an das freie Enzym, als auch an den ES-Komplex binden - Km unverändert - v max erniedrigt
103
103 Was zeichnet unkompetitive Inhibitoren aus?
- binden ebenfalls reversibel an eine Bindungsstelle außerhalb der Substratbindungsstelle - können sich NUR an den ES-Komplex anlagern, nicht an freies Enzym! - sehr selten
104
104 Wie lautet ein klassisches Beispiel einer nicht-kompetitiven Hemmung?
Die Inaktivierung von Enzymen durch Schwermetallionen - Blei, Quecksilber - binden an SH-Gruppen der Enzyme (daher die Toxizität) - Ionen sind aber nachträglich wieder ablösbar!! (ist also nicht irreversibel, Affinität zu SH-Gruppen ist aber sehr hoch)
105
105 Wie äußern sich allosterische Effekte?
Sie äußern sich in einem Protein an einer anderen Stelle, als an der Stelle, an der sie ursprünglich ausgelöst wurden!
106
106 Worauf beruhen allosterische Effekte?
Auf strukturellen Veränderungen eines Proteinmoleküls, die sich innerhalb des Moleküls über eine größere Distanz fortpflanzen
107
107 Wo binden allosterische Effektoren (Aktivatoren bzw. Inhibitoren) von Enzymen?
- außerhalb des katalytischen Zentrums - ihre Wirkung manifestiert sich anderswo am Enzym!
108
108 Wo können allosterische Effekt auch auftreten?
- bei Enzymen und bei Proteinen die keine Enzyme sind: z.B.: bei Hämoglobin (O2-Transport im Blut)
109
109 Was passiert beim allosterischen Effekt bezogen auf das Hämoglobin?
- Hämoglobin (ein Tetramer!): hohe Konzentratrion in Erys, O2-Transport im Blut - niedrige O2-Konzentration =\> niedrige Affinität des Hämoglobins zum O2 - hohe O2-Konzentration =\> Affinität des Hämoglobins zum O2 erhöht sich exponentiell!! - deswegen ergibt sich der sigmoide Verlauf der O2-Bindungskurve! - die vier Untereinheiten des Hämoglobins zeigen Kooperativität - im Gegensatz dazu ist das Myoglobin (Monomer in Skelett- und Herzmuskelzellen) zu sehen (keine Kooperatitivität, da nur ein Untereinheit) A3.11
110
110 Wann spricht man von einer allosterischen Regulation vom K-Typ?
- Effektor verändert den Km-Wert nicht aber v max! - also die Aktivität eines Enzyms verschiebt sich sozusagen bei konstantem v max A3.11c
111
111 Wann spricht man von einer allosterischen Regulation vom V-Typ?
- Effektor verändert den v max -Wert nicht aber den Km-Wert! A3.11a
112
112 Was passiert bei der unkompetitiven Enzymhemmung?
der Inhibitor bindet spezifisch NUR an den Enzym-Substrat-Komplex und NICHT an das freie Enzym! Km und vmax sind um den gleichen Betrag VERMINDERT
113
113 Was versteht man unter einer Reaktion psuedo-erster Ordnung?
Unter einer Reaktion pseudo-erster Ordnung versteht man eine Reaktion, an der ebenfalls zwei Edukte (ähnlich der Reaktion 2. Ordnung), A und B, beteiligt sind, von denen aber ein Edukt stets in der gleichen Konzentration vorliegt. Die Reaktionsgeschwindigkeit wird dann scheinbar ausschließlich von der Konzentration nur eines der beiden Reaktionspartner bestimmt. (z.B. häufig wenn Wasser ein Reaktionspartner ist)
