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9- Compartiments cellulaires (Le transport à travers deux membranes) Flashcards

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1
Q

Quelle est la particularité des pores dans les membranes des mitochondries et chloroplasts?

A

Ils ne possèdent pas des pores suffisamment grands pour faire passer des protéines complètes dans la forme tridimensionnelle (structure tertiaire)

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Q

Comment est-ce que les protéines rentrent dans la mitochondries et chloroplasts?

A

Les protéines doivent être garder dans leur structure primaire (hélice alpha peut passer aussi) ou il faut dérouler les protéines pour reprendre la structure primaire. Il faut aussi un récepteur et de l’énergie.

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3
Q

Quel est le signal le plus commun dans les mitochondries?

A

Une série d’acides aminés située en N-terminal du précurseur (future protéine mitochondriale) formant une hélice alpha amphiphile avec une moitié hydrophobe et une autre moitié chargée positivement.

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Q

Par quoi est reconnue le signal chez les mitochondries?

A

La partie hydrophobe est reconnue par un récepteur situé sur la membrane externe de la mitochondrie.

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5
Q

Comment est-ce que les récepteurs et les deux translocateurs opèrent ensemble?

A

Sous forme de complexes: TOM (membrane externe, outer) et TIM (membrane interne inner).

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6
Q

De quoi fait partie le récepteur et où est-ce qu’il passe peptide signal?

A

Le récepteur fait partie de TOM et passe le peptide signal au translocateur (TOM40).

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7
Q

Quand est-ce que les protéines entrent dans la mitochondrie?

A

Lorsque les chaperonnes Hsp70 cytosoliques, qui conservaient les protéines dépliées, hydrolysent l’ATP et se dissocient).

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8
Q

Qu’est-ce qui se passe dans l’espace intermembranaire?

A

TOM transfert le signal à TIM, qui fait passer les protéines dans la matrice (avec l’aide des chaperonnes mitochondriales Hsp70).

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9
Q

Qu’est-ce qui arrive au signal à la fin du transport de la protéine?

A

Le signal est coupé car il ne fait pas partie de la protéine finale.

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10
Q

Quelle protéine dans la membrane externe est responsable pour le pliage et insertion de la protéine?

A

SAM (sorting and assembly machinery)

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11
Q

Quelles types de protéines peuvent passer par Mim1?

A

Les protéines de la membrane externe avec des hélices-alpha hydrophobes.

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12
Q

Décrit la voie que prendra une protéine destinée à la membrane externe de la mitochondrie.

A
  1. Précurseur traduit dans le cytoplasme
  2. Passe par le complexe TOM
  3. Chaperonnes dans l’espace intermembranaire (Tim9-Tim10)
  4. Insertion dans la membrane grâce à SAM et au signal interne (hydrophobe).
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13
Q

Vrai ou faux: Les signaux internes sont coupé après l’incorporation.

A

Faux.

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14
Q

Quelle enzyme est responsable pour le coupage du peptide signal?

A

Peptidases

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15
Q

Quelle préséquence est reconnue par les sous-unités TOM20-22?

A

L’hélice-alpha amphiphile.

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16
Q

Quand l’hélice-alpha est absente, qu’est-ce qui est reconnue par la sous-unité TOM70?

A

La Hsp70

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17
Q

Quelles sont les variations de TOM et TIM dans les chloroplasts?

A

TOC (Transport Outer Chloroplast) et TIC (Transport Inner Chloroplast)

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18
Q

Pourquoi est-ce qu’il faut un signal supplémentaire pour que les protéines entrent?

A

Dans le chloroplast, il y a une 3e membrane (celle des thylakoides).

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19
Q

Par quelle technique est-ce qu’on peut voir deux types de microsomes?

A

Lorsqu’un échantillon de RE est centrifugé dans un gradient de densité.

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20
Q

Quels sont les deux types de RE (réticulum endoplasmique)?

A

REL (lisse)
RER (rugueux, granuleux)

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21
Q

De quoi s’occupe le REL?

A

De la synthèse des lipides (production des membranes)

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22
Q

De quoi s’occupe le RER?

A

Des protéines destinées à la sécrétion (ou dans la voie de sécretion).

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23
Q

Quelle est la particularité de l’enzyme acyl-transférase?

A

Elle est située dans la membrane du REL, mais son site actif se retrouve dans le cytoplasme.

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24
Q

Quelle est le rôle de l’acyl-transférase?

A

Elle construit les phospholipides à partir de deux acides gras et d’un glycérol phosphaté.

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25
Q

Où s’ajoutent les nouveaux phospholipides construient par l’acyl-transférase?

A

Ils s’ajoutent au feuillet externe de la membrane du REL.

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26
Q

Quelle enzyme égalise les 2 couches membranaires?

A

Scramblase (un type de flippase)

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27
Q

Après la formation des phospholipides dans les REL, comment est-ce qu’ils sont envoyés aux organites membranaires?

A

Par transport vésiculaire

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28
Q

Lorsque les phospholipides se rendent à la membrane plasmique, par quoi sont réarrangés les lipides?

A

Les flippases

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29
Q

Comment est-ce que les flippase génèrent une distribution symétrique des lipides sur les deux couches de la membrane?

A

Elles hydrolysent l’ATP

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30
Q

Comment s’appelle les protéines membranaires produit par le RER?

A

Peroxines, qui migrent vers le REL.

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31
Q

Que donne les peroxines par bourgeonnement?

A

Une vésicule précurseur

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32
Q

Où sont les autres protéines du peroxysome synthétisées?

A

Le cytoplasme

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33
Q

De quelle façon est-ce que les autres protéines du peroxysome sont incorporées dans l’organite?

A

Par les peroxines de façon post-traductionnelle (signal SKL en C-terminal)

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34
Q

Quelles sont les deux fonctions du peroxysome?

A
  1. Oxydation des molécules organiques
  2. Neutralisation du H2O2 (peroxide)
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35
Q

Comment se fait la synthèse de novo des peroxysome?

A

Par la fusion hétérotypique de 2 vésicules de RE (V1 et V2) suivie par l’incorporation post-traductionnelle des protéines

36
Q

Comment se fait la synthèse par croissance des peroxysome?

A

Par la fission des peroxysomes existants: réception des vésicules V3 et incorporation post-traductionnelle des protéines.

37
Q

Quelle vésicule permet l’allongement dans la croissance des peroxysome?

A

Pex 11, une vésicule qui est là pour que les protéines sachent où aller

38
Q

Quelle protéine fait la construction membranaire?

A

DRP-interacting protein

39
Q

Quelle protéine s’occupe de la coupure finale pour produire plusieurs peroxysomes?

A

DRP (dynamin-related protein)

40
Q

Quelle processus de croître un peroxysome est plus lent? Rapide?

A

Lent: de novo
Rapide: la croissance

41
Q

Que permet la fusion hétérotypique de V1+V2?

A

Leur activation!! et de construire les complexes de translocation fonctionnels.

42
Q

La fusion hétérotypique est grâce à quoi?

A

Pex1-6

43
Q

Le Pex 5 devient membranaire en ramenant une molécule. Pourquoi est-ce qu’il est important qu’il y a toujours beaucoup de Pex5 solubles et peu de Pex5 membranaires?

A

Pour qu’il y a un gradient pour de l’énergie.

44
Q

Sur quoi dépend la fonction des peroxysomes?

A

Des protéines qui y sont importées et la fonction peut changer en fonction du type cellulaire et de l’environnement cellulaire.

45
Q

Vrai ou faux: Différents types de peroxysomes ne peuvent pas coexister dans la même cellule.

A

Faux, ils peuvent.

46
Q

De quelle forme s’agit les peroxysomes?

A

Une forme sphérique qui peut s’allonger et devenir réticulaire selon les nécessités métaboliques.

47
Q

Quels sont les deux points communs entre les voie peroxysomale, les plantes, les fungi, les protozoas et les animaux?

A
  1. H2O2 degradation by catalase
  2. Oxidation of fatty acids
48
Q

De quoi dépend le taux de multiplication des peroxysomes?

A

Lorsqu’ils sont demandés pour leur rôle métabolique, ils grossissent et se multiplient davantage.

49
Q

Quand est-ce qu’il y a plus de peroxysomes?

A

Lorsqu’il y a plus d’acides gras dans son milieu (activité métabolique modifiée)

50
Q

Comment se fait le contrôle du métabolisme des peroxysomes?

A

Au niveau transcriptionnel en réponse aux conditions environnementales.

51
Q

Vrai ou faux: Le même peroxysome d’origine peut se subdiviser en 2 peroxysomes ayant des activités métaboliques différentes.

A

Vrai

52
Q

Comment est-ce que la même peroxysome se subdivise en 2?

A

Le peroxysome séquestre une enzyme spécifique dans un endroit spécifique. Cette section formera un nouveau peroxysome qui aura l’activité spécifique de l’enzyme séquestrée.

53
Q

Quelle est la voie du trafic vésiculaire?

A

RE -> Golgi - > Vésicules

54
Q

Est-ce que le trafic vésiculaire communique directement avec les mitochondires et les chloroplasts?

A

Non

55
Q

Comment est-ce que les mitochondries et les chloroplasts reçoivent leurs nouveaux lipides?

A

Grâce aux protéines d’échange des phospholipides (PEPs) qui font le lien entre le RE et les mitochondries et chloroplasts.

56
Q

Par quoi doivent passer protéines destinées à des organites et des membranes?

A

Par le RER et la voie du trafic vésiculaire

57
Q

De quelle façon se fait l’entrée des protéines dans le RER?

A

De façon co-traductionnelle

58
Q

D’où vient l’énergie pour que les protéines rentrent dans le RER?

A

L’énergie nécessaire au transfert vient du ribosome.

59
Q

C’est quoi le PSIT (Peptide Signal d’Initiation de Transfert)?

A

Le peptide signal est une zone hydrophobe de 20 acides aminés située en N-terminal

60
Q

Pourquoi est-ce que le PSIT peut être suivi d’un site de clivage AXA?

A

Car le signal est généralement coupé de la protéine mature par une peptidase.

61
Q

Que fait le PSIT dès qu’il est traduit?

A

Le PSIT lie une poche hydrophobe située dans la Particule de Reconnaissance du Signal (SRP).

62
Q

C’est quoi la Particule de Reconnaissance du Signal (SRP)?

A

Une GTPase soluble formée de 6 protéines et d’ARN

63
Q

Qu’est-ce qui arrive lorsque la SRP se lie à un PSIT (une protéine en cours de transcription)?

A

Elle bloque la traduction en cours en bloquand le site A du ribosome (freine l’ajout des acides aminés).
*site A: le site où l’ARNt chargé d’un acide aminé s’installe lors de la traduction

64
Q

Qu’est-ce qui provoque le relâchement du signal (PSIT)?

A

La SRP liée au PSIT est reconnue par son récepteur situé à la membrane du RER et une fois liée à son récepteur, SRP hydrolyse son GTP.

65
Q

Qui permet au PSIT (et au reste de la protéine) d’entrer à l’intérieur du RER?

A

Les translocateurs qui sont situés aussi à la membrane du RER, à proximité des récepteurs.

66
Q

Quelles propriétés du translocateur Sec61 interagissent avec le PSIT?

A

Le translocateur a une poche hydrophobe dans sa couture et un bouchon dans le fond. Le PSIT tasse le bouchon pour ensuite s’installer au niveau de la couture pour l’ouvrir.

67
Q

Par quoi est coupé le PSIT des protéines solubles et où?

A

Coupé par une peptidase membranaire au site AXA

68
Q

À quoi sert le PSIT pour les protéines membranaires qui gardent le signal?

A

Le PSIT servirait d’ancrage à la membrane. Dans ces cas, le PSIT est situé un peu plus loin dans la protéine (pas en N-terminal).

69
Q

Le centre du translocateur est ______ et les régions _____ ne peuvent pas le traverser.

A

hydrophiles, hydrophobes

70
Q

Comment s’appelle l’autre signal par lequel une protéine membranaire peut être produite?

A

La Séquence d’Arrêt de Transfert (SAT), qui s’agit d’une séquence d’acides aminés hydrophobe.

71
Q

Où sont synthétisées les protéines membranaires avec des hélices-alpha hydrophobes?

A

Toutes synthétisées dans le RER et sa membrane, à l’exception des protéines mitochondriales et chloroplastiques.

72
Q

À quoi correspondent les hélices-alpha hydrophobes dans les protéines membranaires?

A

Des régions PSIT et SAT

73
Q

Lequel des deux signaux ne peut pas traverser le translocateur ni d’aller dans la couture du translocateur et pourquoi?

A

Le SAT car sa forme est non complémentaire

74
Q

Qu’est-ce qui arrive au SAT alors?

A

Il est relâché dans la membrane directement et l’incorporation de la protéine s’arrête, même si sa traduction continue

75
Q

Les protéines qui retournent au RER après avoir passé au Golgi doivent posséder quoi?

A

PSIT en N-terminal
Un signal de rétention en C-terminal qui s’agit de la séquence KDEL (protéines solubles) et KKXX (protéines membranaires)

Les protéines entrent par leur tête (N) et sont retenues par leurs pieds (C)

76
Q

Que fait la disulfide isomérase?

A

Elle catalyse la formation ou la rupture de ponts disulfures et s’assure que les liens S-S soient bien faits, avant que la protéine ne quitte le RER

77
Q

Que fait une ancre lipidique de GPI (glycosyl phosphatidyl inositol)?

A

Elle peut être ajoutée sur les protéines par le complexe enzymatique transmidase.

78
Q

Où se retrouvent les protéines GPI?

A

Dans les radeaux lipides et peuvent être libérées par une phospholipase.

79
Q

Que fait une oligosaccharide transférase?

A

Elle ajoute une unité préformée dde sucre sur le résidu asparagine.

80
Q

Vrai ou faux: l’unité de sucre ajoutée par une oligosacchardie transférase est toujours la même.

A

Vrai, un oligosaccharide de 14 sucres

81
Q

Durant la maturation de la protéine (RER et Golgi), qu’est-ce qui arrive au sucre ajouté par l’oligosaccharide transférase?

A

Elle sera modifiée et taillée pour finir avec un modèle de base de 5 sucres

82
Q

La modification des sucres = ?

A

contrôle qualité

83
Q

Qui vérifie la forme de la protéine?

A

Les 2 glucoses terminaux sont enlevés à la fin de la traduction et c’est les différentes chaperonnes qui vérifient la forme de la protéine.

84
Q

Si la protéine est de bonne forme, qu’est-ce qui arrive?

A

Le dernier glucose est clivé et elle sort du RE par vésicule vers le Golgi

85
Q

Si la protéine est mal repliée, qu’est-ce qui se passe?

A

Une glucosyl transférase lui ajoute un glucose et la proéine doit repasser par les chaperonnes qui essayeront de la plier correctement.

86
Q

Par quoi sont liés les compartiments cellulaires entourés par une membrane?

A

Par le trafic vésiculaire

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