6. Retículo endoplsamático Flashcards
Características de RER
- Presenta ribosomas anclados en sus membranas.
- Los sacos planos se encuentran interconectados entre sí.
- Se encuentra en todas las células eucariotas, pero sobre todo en células secretoras (neuronas, pancreáticas…)
Funciones del RER
- Síntesis de proteínas
- Modificación de proteínas por glucosilación.
- Control de calidad de proteínas.
Características del REL
- No presenta ribosomas.
- Es una red de túbulos.
- Se encuentra menos desarrollado, excepto en hepatocitos (células del hígado lipoproteínas), células de Leydig (testosterona), células musculares esqueléticas (R. Sarcoplasmático).
Funciones del REL
- Síntesis de lípidos.
- Destoxificación celular (en hepatocitos): expulsión de las sustancias más hidrofílicas a través de la orina y el sudor.
- Reserva de Ca2+ (en células musculares esqueléticas).
¿Qué se sintetiza en el REL?
Fosfolípidos, ceramidas y derivados del colesterol.
¿Dónde se da la síntesis por parte del REL?
En la capa externa el REL
Cómo se incorporan los fosfolípidos del REL a mitocondrias y peroxisomas
Los fosfolípidos son hidrófobos por lo que no pueden transportarse por vesículas, así que llegan a través de proteínas intercambiadoras FL.
Cada uno es reconocido por un tipo de proteína de intercambio específica, la cual extrae el fosfolípido de la membrana del RE y difunde por el citoplasma hasta que encuentra otra membrana, momento en que se produce la descarga del fosfolípido en la misma.
Cómo se incorporan los fosfolípidos del REL a la membrana plasmática.
Salen vesículas hacia los orgánulos donde se fusionarán, incorporando nuevos fosfolípidos.
Una vez llega una vesícula que se incorpora a la mb plasmática, ésta pierde su asimetría. La enzima flipasa (gasten ATP- bomba ABC) se encarga de intercambiar los fosfolípidos de forma que la mb plasmática vuelva a ser asimétrica. Algunos fosfolípidos van a la monocapa citosólica o al revés).
Cómo se incorporan los fosfolípidos del REL al Aparato de Golgi, endosomas y lisosomas.
A través de vesículas que se fusionan e incorporan fosfolípidos en el interior de los orgánulos.
Síntesis de proteínas de la luz del RE
- La proteína SRP reconoce la proteína de señal.
SRP-GTP se une a la secuencia señal de la proteína y se detiene la síntesis de ésta. - La SRP-GTP y la proteína se unen en el receptor SRP de la membrana del RER.
- Este receptor se encuentra unido a un canal (Sec61) que se abre.
- El ribosoma y el mRNA quedan unidos en el canal. (Se da la translocación de la proteína)
- La enzima peptidasa (se encuentra en la membrana del RER) corta la secuencia señal.
- La proteína es sintetizada a la luz del RER.
SRP y su receptor se disocian a través de la hidrólisis de SRP-GTP en forma de SRP-GDP y la de Sec61. - Pliegue de la proteína. Después es enviada a su destino o si ha habido un mal plegamiento se envía a las chaperonas.
Translocación
Proceso de liberación del ribosoma a la superficie de los orgánulos y la introducción de la proteína “inmadura” en su interior.
Síntesis de proteínas transmembrana
- Inicio de la translocación y eliminación de la seq. señal de RER que indica el inicio de translocación.
- Aparición de una secuencia de aminoácidos hidrofóbica que indica el paro de la translocación.
- Se detiene el canal de translocación y se expulsa.
- Se inserta la proteína en la membrana (transmembrana), donde queda la secuencia hidrófoba, porque tanto fuera como dentro es acuoso.
- Cierre del canal y continuación síntesis sin translocación dentro del RER
- Finalización de la síntesis
Síntesis de proteínas multipaso
Durante la síntesis de proteínas transmembrana, a veces aparece otra secuencia de reinicio de translocación, formando así las proteínas transmembrana multipaso.
Adición oligasacáridos n-ligados
La enzima oligosacárido transferasa es capaz de añadir oligosacáridos N ligados en el aminoácido asparagina (Asn) a medida que se sintetiza la proteína en el RER.
Chaperonas que intervienen en la translocación
- Calnexina: Su papel es unirse a proteínas traducidas normalmente N-glicosiladas para plegarlas.
- BIPs: Unión transitoria a regiones hidrófobas que facilitan la translocación de la proteína, evitando que una vez dentro, vuelva a salir.