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Fisiología Celular > 4to parcial > Flashcards

4to parcial Flashcards

2dos mensajeros

1
Q

Formas de señales para la activación celular.

A

Autócrina, parácrina y endócrina.

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Q

¿Cuál es la diferencia de la parácrina y la endocrina?

A

La endocrina es a través de la transmisión de hormonas por el torrente sanguíneo hacia un sitio en específico y la parácrina es hacia la célula de a lado.

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3
Q

Tipos de mensajeros.

A

Mensajeros Primarios y Segundos mensajeros.

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4
Q

Son mensajeros primarios.

A 
Gases
Esteroides
Eicosanoides
Aminoácidos
Derivados de aminoácidos
Proteínas
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5
Q

Pertenecen al grupo de los Eicosanoides (primeros mensajeros)

A

Leucotrinos
prostaglandinas
Trombocitos

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6
Q

¿Dónde se localiza el receptor de los primeros mensajeros?

A

A nivel transmembrana.

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7
Q

¿Cómo se unen al receptor los primeros mensajeros?

A

a través de un ligando.

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8
Q

Una vez unido el primer mensajero a su receptor menciona los dos caminos que este va a tomar.

A
  1. se fosforila y por acción de un receptor intracelular se activa al núcleo.
  2. se forma un efector el cual genera la formación de segundos mensajeros los cuales llegaran a un receptor intracelular el cual activará al núcleo.
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9
Q

Son tareas que pude desarrollar el núcleo de acuerdo al mensaje que reciba.

A
  • síntesis del DNA
  • síntesis proteica
  • aumento o disminución de la movilidad celular
  • apoptosis
  • supervivencia celular
  • cambios genéticos
  • configuración o desconfiguración del citoesqueleto
  • alteración de la permeabilidad celular.
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10
Q

Son receptores de segundos mensajeros.

A
  • Tyrosin quinasa
  • Receptor linfocitario
  • Receptor para hormonas esteroideas
  • Receptor de unión con ligando
  • Receptor de proteína G
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11
Q

Número de hélices que contiene un receptor de proteína G

A

7 hélices alfa transmembrana.

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12
Q

subunidades que se encuentran entre el receptor de proteína G y el efector.

A

Alfa
Beta
Gama

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13
Q

Estructura inicial del receptor de Proteína G.

A

1 Receptor de 7 hélices alfa transmembrana con su efector y 3 subunidades de proteínas alfa beta y gama.

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14
Q

¿Qué ocurre una vez que el ligando se une al receptor?

A

las 3 subunidades se unen al receptor con la finalidad de que a la subnidad alfa se le agregue un GDP+p’ para formar GTP.

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15
Q

Formado el GTP en la subunidad alfa, ¿qué ocurre?

A

La subunidad alfa se separa de las otras dos y se adhiere al efector.

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16
Q

Finalidad de la unión de la subunidad alfa con su GTP al efector.

A
  1. Utilizar ATP para la formación de AMPc

2. Formar Adenilato ciclasa.

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17
Q

¿A través de que enzima la subunidad alfa se separa del efector?

A

A través de una GTPasa

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18
Q

¿Cómo se inactiva el receptor de la proteína G?

A

A través de una bifosforilación, se le adhiere una arrestina y de esta manera se desensibiliza al receptor.

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19
Q

¿Quiénes se encargan de la bifosforilación del receptor de la proteína G?

A

GRK (Kinasa del Receptor de proteína G)

ATP

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20
Q

Funciones de la Arrestina

A

desensibilizar e internalizar al receptor de la proteína G

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21
Q

Proteína que transporta al receptor de proteína G al endosoma.

A

+AP2

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22
Q

¿Cuáles son los dos caminos que puede tener el receptor de la proteína G cuando este llega al endosoma?

A
  1. Que el endosoma lo mande al lisosoma para que este lo destruya.
  2. Que el endosoma lo libere y este se adhiera nuevamente a la membrana y ahí se destruya su ligando.
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23
Q

Subunidades de la proteína G y sus funciones.

A

PGi –> Inhibidor
PGs –> Activa al Adenilato ciclasa
PGq –> Activa la fosfolipasa C-Beta (hidroliza el el bifosfato de Fosfatidilinositol.
PG12/13 –> se activa en las células que hacen diferienciacion excesiva

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24
Q

Los canales de calcio se encuentran regulados por.

A

voltaje

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25
Q

Abierto el canal de calcio ¿a dónde viaja el calcio?

A

Al retículo endoplasmático

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26
Q

Nombre del canal de calcio en el retículo endoplasmático.

A

Rianulina.

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27
Q

¿Cuál es la función del canal Rianulina?

A

Al abrirse libera el calcio que se encuentra almacenado en el retículo endoplasmático (liberación de calcio inducida por calcio)

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28
Q

Una vez liberado el calcio en el citoplasma, cuales son los dos caminos que puede tomar para que el citoplasma regrese a sus concentraciones normales de Calcio.

A
  1. Regresa al retículo endoplasmático a través de una bomba de calcio.
  2. El calcio es liberado al espacio extracelular a través de una bomba de sodio calcio.
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29
Q

¿Cuántas moléculas de Na+ entran a la célula por cada molécula de Ca+ que sale.

A

3:1

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30
Q

Cuando se agota el calcio en el RE ¿de qué manera vuelve a almacenar más?

A

El RE se acerca a la membrana celular y se une a un receptor (en la membrana) llamado Ora1 a través de su receptor llamado STEM 1, los canales se abren y el calcio se almacena en el RE, este proceso se llama “Entrada de Ca++ operado por reserva”

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31
Q

precursora del Oxido Nítrico (NO)

A

L-Arginina

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32
Q

Componentes requeridos para la formación de NO

A

oxigeno
NADPH
Sintasa de NO

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33
Q

¿Qué tipo de canales abre la Acetilcolina en el endotelio?

A

Canales de Calcio

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34
Q

Una vez estando el calcio en el endotelio ¿a qué enzima se encarga de estimular para la formación de NO?

A

A la sintasa de NO que a su vez estimulara al oxigeno y al NADPH para hacer reacción con la L-Arginina y formar NO

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35
Q

¿En qué lugar se lleva a cabo la formación del NO?

A

En el endotelio.

36
Q

¿De qué manera se transporta el NO al musculo?

A

Por difusión simple.

37
Q

Estando el NO en el musculo activara a:

A

La guanilciclasa.

38
Q

¿Cuál es la función de la guanilciclasa en el musculo?

A

Permite la entrada de GTP para la formación de GMPc lo cual reduce la entrada de calcio con el fin de relajar el musculo y la pared del endotelio.

39
Q

¿En done se encuentra localizado el Fosfatidilinositol?

A

En la membrana intracelular.

40
Q

Enzimas que activan el Fosfatidilinositol.

A

Fosfatasa de lípido
Fosfolípido kinasa
Fosfolipasa

41
Q

Enzima que transforma el Fosfatidilinositol a Fosfatidilinositol 4 Fosfato.

A

4 quinasa PI

42
Q

El Fosfatidilinositol 4,5- bifosfato se forma a partir de la enzima

A

5 quinasa PI

43
Q

Menciona los dos caminos del Fosfatidilinositol 4,5 bifosfato y sus enzimas que actúan.

A
  1. Formación de PI (3,4,5) P3 a partir de la 3 quinasa PI

2. Formación de Diacilglicerol (DAG) o formación de Fosfatidilinositol (1,4,5) P3 a partir de la Fosfolipasa C-Beta

44
Q

Enzima que activa el diacilglicerol (DAG)

A

La proteiquinasa C (PKC)

45
Q

Funciones de la proteiquinasa C.

A

Movilidad Celular.
Muerte Celular.
Diferenciación Celular.
Crecimiento Celular.

46
Q

Función del Fosfatidilinositol (1,4,5) P3

A

Movilizar calcio para la contracción muscular, para la coagulación, para la activación plaquetaria.

47
Q

Responsable de la activación de la proteiquinasa A

A

AMPc

48
Q

Funciones de la proteiquinasa A

A
  1. sintetizar glucógeno.
  2. Proveer glucosa a través de la fosforilasa quinasa
  3. Activar a los CREB (Proteína de unión del elemeto de respuesta del AMPc) 2 CREB + 1 CRE activan la transcripción para la gluconeogénesis.
49
Q

Ejemplos de sustancias que utilizan Adenilato ciclasa.

A

Vasopresina
Paratohormona
Glucagón
Adrenalina

50
Q

Cantidad total y distribución de los aminoácidos de la insulina.

A

51 aa en dos cadenas.
cadena A 21 aa
cadena B 30 aa

51
Q

¿Cómo se mantienen unidas las cadenas de la insulina?

A

por enlaces de sulfuro

52
Q

Se encargan de cortar la cadena original de la insulina.

A

Insulinasas.

53
Q

Ubicación de los enlaces de sulfuro.

A

1er enlace entre los aa 7A y 7B
2do enlace entre los aa 20A y 19B
3er enlace entre los aa 6A y 11A

54
Q

¿Cómo se llama al sobrante de la cadena de insulina?

A

Péptido C

55
Q

Función del péptido C

A

Es una forma indirecta para medir cuanta insulina tenemos en sangre.

56
Q

Receptor específico de la insulina.

A

Tyrosin quinasa

57
Q

¿por qué el receptor de la insulina es un heterotetrámero?

A

Porque contiene 4 subunidades diferentes, 2 alfa y 2 beta.

58
Q

Porciones de la subunidad beta del receptor Tyrosin quinasa.

A

Extracelular
Transmembrana
Intracelular

59
Q

Regiones de la porción intracelular de la subunidad Beta.

A
  1. Yuxtamebrana intracelular
  2. Región reguladora
  3. Región con sitio de fosforilación.
60
Q

Zona donde se encuentra el sitio de unión de ATP en el receptor Tyrosin quinasa.

A

En la parte final de la porción intracelular de la subunidad beta.

61
Q

La insulina es una hormona que proviene de las:

A

Proteínas

62
Q

En la parte final de la porción intracelular de la subunidad beta se encuentran regiones de aminoácidos de lisina, ¿en qué posición se localizan?

A

Posición 1030

63
Q

¿En dónde se localizan los residuos de Tyrosina de la región de Yuxtamembrana intracelular?

A

En las posiciones 972 y 965 de esta región.

64
Q

Posición de los residuos de Tyrosina en la región reguladora.

A

1162, 1163 y 1158

65
Q

Posición de los residuos de Tyrosina en la región con sitio de fosforilación.

A

1334 y 1328

66
Q

¿Como se activa el receptor Tyrosin quinasa de la insulina?

A

Con la unión de una insulina en su porción extracelular en la subunidad alfa.

67
Q

Menciona los dos caminos de la insulina una vez activado el receptor Tyrosin quinasa.

A

Activar la MAPk

Activar la fosfatidilinositol 3k

68
Q

Función de la MAPk

A

Síntesis proteica. Se activa cuando el organismo se encuentra en actividad física (ejercicio, deporte, etc)

69
Q

Función de la fosfatidilinositol 3k

A

Metabolismo de lípidos y de glucosa. Cuando el organismo se encuentra en reposo (lípidos) o situaciones de estrés (glucosa)

70
Q

Menciona la secuencia de las proteínas activadas sí el receptor de la insulina decide irse por la activación de la MAPk.

A

Shc -> Grb2+SOS -> Ras -> Raf1 -> MEK -> ERK 1/2 -> Envía info. al núcleo para la activación de la transcripción para síntesis proteica.

71
Q

Proteína que ocupa energía (GTP) en la activación de la la MAPk

A

RAS

72
Q

Porción quinasa de la MAPk

A

MEK

73
Q

Cuando no hay Shc para la activación de la vía de la MAPk ¿qué proteína es la que activa la subunidad beta del receptor tyrosin quinasa de la insulina?

A

Sustrato de receptor de la Insulina (IRS)

74
Q

De los 4 tipos de Sustrato de receptor de la Insulina (IRS) ¿cuál es el mas usado por el receptor tyrosin quinasa de la insulina?

A

El tipo 4

75
Q

¿Qué se necesita para que se active la via del fosfatidilinositol 3k?

A

Que la subunidad alfa del receptor tyrosin quinasa de la insulina se fosforile.

76
Q

una vez fosforilada la subunidad alfa del receptor tyrosin quinasa ¿que proteína se activa y en que subunidad?

A

Se activa Sustrato de receptor de la Insulina (IRS) en la porción intracelular de la subunidad beta.

77
Q

¿En que momento se activa la pleckstrina y cuál es su función?

A

Se activa cuando el sustrato de receptor de la insulina se fosforila, tiene como función hacer la unión entre el IRS y la insulina de manera fuerte.

78
Q

Subunidades que se activan por medio de la plextrina.

A

P85 (reguladora) y P110 (catalítica)

79
Q

activadas las subunidades P85 y P110 ¿qué ocurre en la membrana?

A

Se activa el fosfatidilinositol 4 fosfato y el fosfatidilinositol 4,5 bifosfato.

80
Q

Resultado del fosfatidilinositol 4 fosfato y el fosfatidilinositol 4,5 bifosfato despues de ser activados.

A

fosfatidilinositol 3,4 bifosfato y el fosfatidilinositol 3,4,5 trifosfato.

81
Q

Menciona el complejo triproteico se forma después de la formación de fosfatidilinositol 3,4 bifosfato y fosfatidilinositol 3,4,5 trifosfato en el citoplasma.

A

PDK1
Akt
PDK2

82
Q

Funciones de la Akt al activarse en el complejo triproteico.

A 
Activa:
m-Tor = sintesis proteica.
Fox-0 = adipogenesis
Sintasa de NO
Glucogeno sintasa
Fosfofructoquinasa-2
Proteina antiapoptótica agonista de BcL2 (BAD)
Caspasa 9
Fosforila residuos de Ser/Thr
83
Q

Proteína que se activa si la Akt Fosforila residuos de Ser/Thr

A

AS160

84
Q

Funciones de la proteina AS160

A

Activar a las proteikinasas atípicas

Activar el Rab

85
Q

Función del Rab

A

Translocar el Glut-4 a la membrana celular para permitir el paso de glucosa al citoplasma.

86
Q

Cuando no hay Akt en la celula ¿de que manera se transloca el Glut 4?

A

A partir de la formacion de fosfatidilinositol 3,4,5 trifosfato se activan 3 proteinas en conjunto llamadas CbL, ASP y CAP; CbL se separa y activa otras 2 proteínas llamadas Crk II y C3G que a su vez activan la TC-10, esta proteína activa a las proteikinasas átipicas y a otras 2 proteinas (PAR3/6) que en conjunto se van a encargar de translocar al Glut 4

87
Q

Se encarga de mantener firme a la CbL en el citoplasma y la acompaña.

A

La flotilina.

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