4

Question 1

Kaç a.a vardır?

Answer 1

300 a.a. var doğada. Fakat 22 tanesi standart aa olarak bilinen DNA tarafından kodlanan uygun tRNA antikodonları bulunan…

Question 2

İlk a.a. keşfi

Answer 2

1806 Asparagin

Question 3

1938-1986 arası 20 a.a. biliyordu.

Answer 3

1986 yılında 21. a.a. Selenosistein keşfi

Question 4

Pirolizin ve Selenosistein kodları?

Answer 4

Pirolizin UAG, selenosistein UGA

Question 5

A.a.ler isimlerini keşfedildikleri kaynaklara göre almışlardır. ÖRNEĞİN…

Answer 5

asparagin asparaggusta
glutamat buğday gluteninde
tyrosine peynirde
glycine tatlı tadından dolayı glykos’dan

Question 6

Nadir a.alere örnek?

Answer 6

bitki duvarında bulunan 4-hidroksiprolin, prolinin türevi
kollajen doku ve fibriller bağ dokuda bulunan 5-hidroksilizin, lizin türevidir

Question 7

Üre siklusunda ve arjinin biyosentezinde ara metabolitler nelerdir?

Answer 7

ornithine ve citruline

Question 8

22 aminoasit neden alfa a.a. olarak adlandırılmaktadır?

Answer 8

fonksiyonel grupları olan karboksik ve amino grupları alfa karbona bağlı olduğu için.

Question 9

Polarize ışığı sağa çeviren D mi L mi?

Answer 9

Sağa çeviren D, sola çeviren L.

Question 10

Optkiçe aktif bileşiklerin optik izomeri sayısı?

Answer 10

2^n formülüyle bulunur.Optik izomerlerin hemen hemen tüm kimyasal fiziksel özellikleri aynıdır.

Question 11

Btikisel ve hayvansal aminoasitler hangi izomer?
Bakteriyel hücre duvarı?

Answer 11

Btikisel ve hayvansal aminoasitler L
Bakteriyel hücre duvarı D

Question 12

RS adlandırma öncelik sıralaması

Answer 12

-OCH2>-OH>-NH2>-COOH>-CHO>-CH2OH>-CH3>-H

Question 13

Bazik aminoasitler?

Answer 13

lisin, arjinin, histidin

Question 14

HİDROFOBİK etkileşim ile protein yapılarını stabilize eden R grupları içeren a.a.ler?

Answer 14

Alanin,Valin, lösin, izolösin, glisin, prolin, metiyonin

Question 14

Asidik a.a.?

Answer 14

aspartik asitler, glutamik asit

Question 15

S içeren a.a.ler?

Answer 15

metiyoninve sistein

Question 16

Prolinin yapısı?

Answer 16

halkasal yapıda bir yan zincir.
yapısında imino grubu. esnekliği azaltarak kırılgan bir konformasyona sebep olur.

Question 17

göreceli hidrofobik olan a.aler?

Answer 17

fenilalanin, tirosin, triptofan

Question 18

OH grubu ve indol halkası içeren a.a.ler? ve bu neye sebep oluyor?

Answer 18

triozinin, triptofan
Bu yüzden fenilalanine göre daha da polar halde.

Question 19

Aromatik gruplar Uv ışığı…

Answer 19

Aromatik gruplar Uv ışığı absorblar. Böylece çoğu protein 280 nm boyunda güçlü bir absorbans gösterir.

Question 20

Polar a.a.ler neden polar?

Answer 20

Su ile H bağı sayesinde.
Ama aynı zamanda taşıdıkları OH,sülfidril ve amid grupları sayesinde de polar özellik.

Question 21

Asparagin ve glutamin, aspartat ve glutamatın neyi?

Answer 21

Asparagin ve glutamin, aspartat ve glutamatın amid formu.

Question 22

Sisteinin yapısı nasıl?

Answer 22

Kolavent bağlı dimerik a.a.
Kolayca okside olabilmekte.

Question 23

İzoelektrik nokta nedir?

Answer 23

Şimdi aminoasitler suda çözündüklerinde -COOH grubundan bir proton (yani H) NH2 grubuna gidiyor ve karboksil grubu negatif yüklenirken amonyum grubu pozitif yükleniyor. aminoasidin genel yükü değişmiyor da
Ortamın o andaki pH’ı aminoasidin izoelektrik noktasını gösteriyormuş (pI) İzoelektirk alanda aminoasit elektrik alanda hareketsiz kalır bu özellikteki dipolar iyonlara zwitterion denir. amfoter de denir
Aminoasitler bu özelliklerinden dolayı karakteristik titrasyon eğrileri ile tanımlanırlar.
bir de şöyle bir formül var
pI=pH=1/2(Pk1+pK2)

Question 24

Titrasyon nedir?

Answer 24

Kademeli olarak ortama proton eklenmesi ya da
çıkarılmasıdır.

Question 25

Glisinin titrasyonundan ne öğrenebiliriz?

Answer 25

1) Iyonize olabilen her iki grubun pKa
değerini biliriz
2) Amino asidin tamponlama bölgelerini
tespit ederiz. pK1 ve pK2
3) Amino asidin net yükü ve çözeltinin
pH’ı arasındaki ilişki hakkında bilgi
edinilir.

Question 26

Yapıda C-N bağı varsa neden daha kırılgan?

Answer 26

C ve N atomları arasında yüksek hızda gerçekleşen e- rezonansıyla kısmi çift bağlar oluşur. bu yüzden daha az esnek daha kırılgan.

Question 27

multisubunit nedir?

Answer 27

protein tek bir polipeptit zinicirniden oluşmuyorsa birden fazla zincirdense..

Question 28

Oligopeptitler kaç a.a. oluşur? örnekler ver.

Answer 28

2-20 a.a.
oksitosin, amanitin, aspartam, bazı antibiyotikler

Question 29

Dalton nedir? 1 a.a. kaç daltondur?

Answer 29

Dalton ağırlık birimi. g/mol.
110 D

Question 30

prostetik grup nedir?

Answer 30

proteinin a.a.sız kısmı

Question 31

Proteinin 3D yapısında nasıl katlanacağını ne belirler?

Answer 31

Primer yapı belirler.
Primer yapıdaki farklılık(yük, hidrofobiklik,aromatiklik vs) proteinin yapı ve işlevini belirler.

Question 32

Aminoasit dizi bilgisi—>protein yapı fonksiyonu
Bizi bu sonuca götüren nedir?

Answer 32

*farklı fonksiyonlara ait proteinler farklı a.a. dizilerine sahiptirler.
*birçok genetik hastalık hatalı protein sentezi sonucu. (primer yapımında hata)
*farklı türlerden benzer işlevli proteinler karşılaştırıldığında a.a dizi bilgisi benzer görülmüş (ubiqutin sıradışı)

Question 33

Amino grup ile reaksiyona giren molekül nedir ve Sanger işaretleme için kullanmıştır?

Answer 33

1,2,4-florodinitrobenzen

Question 34

Proteinin a.a. dizisini bilmemiz ne sağlae?

Answer 34

1. moleküler evrimini 2. hücresel lokasyonunu 3. fonksiyonunu 4. 3D yapısını

Question 35

Proteinin doğal konformasyonunu koruyan kuvvetler nelerdir?

Answer 35

Nonkovalent etkileşimler ve disülfid bağları. Disülfid bağları normalde daha kuvvetli olsa da bir araya gelen nonkovalent etkileşimler protein yapısının korunmasında daha önemli katkı.

Question 36

Sekonder yapılar?

Answer 36

alfa heliks, beta sheet, beta turn, random coil

Question 37

Alfa heliksin diğer yapılardan daha çok görülme nedeni?

Answer 37

İnternal H bağlarının daha optimal olmasından.

Question 38

alfa heliks yapısının nadir görüldüğü a.a.ler?

Answer 38

prolin. çünkü N atomunun yanında H bağı yapacak H yok.
glisin. molekül küçük çünkü.
Glu residularında (- yükler birbirini iteceğinden)
Arg-Lys residularında (+yükler iteceğinden)

Question 39

yan yana bulunduğunda sıklıkla alfa heliks oluşturan 4 aa?

Answer 39

Asn, Ser, Thr ve Cys
asparajin, serin, treonin, sistein)7

Question 40

beta turn ve loop yapısı?

Answer 40

Alfa heliks ve Beta konformasyon yapıları birbirine bağlayan sekonder yapılardır.
Genellikle globular proteinlerde ve yüzeyde bulunarak su ile H bağı yaparlar.

Question 41

Fibriler proteinler?globular proteinler?
Yapıları?

Answer 41

uzun strandlar ya da sheetler olaraksa fibriler. yuvarlak biçimdeyse globular.

Question 42

Fibriler proteinlerin özellikleri?

Answer 42

*tek tip sekonder yapı
*destek yapı, koruma, dayanıklılık ve esneklik
* iç kısım ve yüzeydeki hidrofobik aa.ler
*kovalent disülfid çapraz bağlarıyla dayanıklıkları arttırılr.

Question 43

Globular protein P o l i p e p t i d zinciri
üzerindeki bükülmelerin
yeri, yönü ve açıları nasıl belirlenmektedir?

Answer 43

Pro,
Thr, Ser ve Gly gibi
bükülme oluşturabilen
spesifik amino asitlerin
konumu ve sayıları
t a r a f ı n d a n
belirlenmektedir.

Question 44

Tersiyer yapısının karmaşıklığı düşünüldüğünde motifler baz alınarak karmaşıklığın azaltılması
düşünülmektedir. Bu düşünce baz alınarak araştırmacılar yapıların hiyerarşik seviyelerine göre bir
veri bankası oluşturmuştur?

Answer 44

Structural Classification of Proteins (SCOP) Database.

Protein yapısı 4 sınıfa ayrılır
1. Tüm alfa
2. Tüm beta
3. Alfa/beta
4. Alfa +beta