Τρισδιαστατη Πρωτεινη Κεφάλαιο 4 Flashcards
Τι είναι η δευτεροταγής δομή των πρωτεϊνών και ποια είναι τα κύρια στοιχεία της;
Η δευτεροταγής δομή είναι τοπική διάταξη του πολυπεπτιδίου σε συγκεκριμένα μοτίβα, σταθεροποιημένα μέσω δεσμών υδρογόνου. Τα κύρια στοιχεία της είναι οι άλφα-έλικες και τα βήτα-πτυχωτά φύλλα.
Τι είναι η τριτοταγής δομή των πρωτεϊνών
Η τριτοταγής δομή είναι η συνολική τρισδιάστατη διάταξη όλων των ατόμων σε μια πρωτεΐνη, που καθορίζει τη λειτουργία της
Ποιες μη ομοιοπολικές αλληλεπιδράσεις σταθεροποιούν τη δομή της πρωτεΐνης;
Οι μη ομοιοπολικές αλληλεπιδράσεις περιλαμβάνουν δεσμούς υδρογόνου, ιοντικές αλληλεπιδράσεις, υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις και αλληλεπιδράσεις van der Waals.
Ποιος είναι ο ρόλος της αλληλουχίας των αμινοξέων στη δομή της πρωτεΐνης;
Η αλληλουχία των αμινοξέων (πρωτοταγής δομή) καθορίζει πώς η πρωτεΐνη θα αναδιπλωθεί και ποια θα είναι η τρισδιάστατη της διάταξη.
Τι είναι το β-πτυχωτό φύλλο;
Το β-πτυχωτό φύλλο είναι ένα μοτίβο δευτερογενούς δομής όπου αλυσίδες πολυπεπτιδίων διατάσσονται παράλληλα ή αντιπαράλληλα, σχηματίζοντας πτυχές με δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των αλυσίδων.
Ποιες είναι οι άλφα-έλικες και πώς σχηματίζονται;
Οι άλφα-έλικες είναι ελικοειδείς δομές που σχηματίζονται μέσω δεσμών υδρογόνου ανάμεσα σε κάθε τέταρτο αμινοξύ της αλυσίδας πολυπεπτιδίου.
Τι είναι η τεταρτοταγής δομή μιας πρωτεΐνης;
Η τεταρτοταγής δομή αφορά τη διάταξη και την αλληλεπίδραση πολλαπλών πολυπεπτιδικών αλυσίδων (υπομονάδων) σε μια πρωτεΐνη.
Τι ρόλο παίζουν οι δεσμοί υδρογόνου στη δομή της πρωτεΐνης;
Οι δεσμοί υδρογόνου σταθεροποιούν τόσο τη δευτεροταγή όσο και την τριτοταγή δομή, εξασφαλίζοντας την αλληλεπίδραση ανάμεσα σε πολυπεπτιδικές αλυσίδες και ομάδες.
Πώς συμβάλλουν οι υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις στην αναδίπλωση των πρωτεϊνών;
Οι υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις αναγκάζουν τις μη πολικές πλευρικές ομάδες των αμινοξέων να συγκεντρώνονται στο εσωτερικό της πρωτεΐνης, οδηγώντας την αναδίπλωση.
Ποιος είναι ο ρόλος των αλληλεπιδράσεων van der Waals στη δομή της πρωτεΐνης;
Οι αλληλεπιδράσεις van der Waals συμβάλλουν στη σταθεροποίηση της δομής της πρωτεΐνης μέσω αδύναμων, μη ομοιοπολικών δυνάμεων μεταξύ κοντινών ατόμων.
Ποιος είναι ο ρόλος των ιοντικών αλληλεπιδράσεων στη δομή της πρωτεΐνης;
Οι ιοντικές αλληλεπιδράσεις, ή αλληλεπιδράσεις αλάτων, συμβαίνουν μεταξύ φορτισμένων πλευρικών ομάδων και βοηθούν στη σταθεροποίηση της δευτεροταγούς και τριτοταγούς δομής.
Τι είναι οι βήτα στροφές (β-καμπές);
Οι βήτα στροφές είναι σύντομες περιοχές που επιτρέπουν σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα να αλλάξει κατεύθυνση και συνήθως σταθεροποιούνται από δεσμούς υδρογόνου.
Πώς επηρεάζουν οι στερικοί περιορισμοί τις γωνίες φ και ψ στη δευτεροταγή δομή;
Οι στερικοί περιορισμοί περιορίζουν τις γωνίες φ και ψ που μπορούν να πάρουν τα πεπτιδικά επίπεδα, καθορίζοντας ποιες δευτεροταγείς δομές είναι δυνατές.
Τι δείχνει το διάγραμμα Ramachandran για τις γωνίες φ και ψ;
Το διάγραμμα Ramachandran δείχνει τις ευνοϊκές και απαγορευμένες περιοχές για τις γωνίες φ και ψ, βοηθώντας στην πρόβλεψη της αναδίπλωσης των πρωτεϊνών.
Τι είναι οι δεσμοί Η σε άλφα-έλικα;
Στις άλφα-έλικες, οι δεσμοί υδρογόνου σχηματίζονται ανάμεσα στον δεσμο Ν-Η και στο Ο=C τέσσερις θέσεις μπροστά στην αλυσίδα.
Ποια είναι η διαφορά μεταξύ παράλληλου και αντιπαράλληλου βήτα-πτυχωτού φύλλου;
Στα παράλληλα βήτα-πτυχωτά φύλλα οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες κινούνται στην ίδια κατεύθυνση, ενώ στα αντιπαράλληλα κινούνται σε αντίθετες κατευθύνσεις.
Ποια είναι η λειτουργία των πρωτεϊνικών συνοδών στην αναδίπλωση των πρωτεϊνών;
Οι πρωτεΐνες συνοδοί βοηθούν την αναδίπλωση των πρωτεϊνών, αποτρέποντας λανθασμένες διαμορφώσεις και συσσωματώσεις.
Ποια είναι η επίδραση των δεσμών υδρογόνου στις αλυσίδες των βήτα-πτυχωτών φύλλων;
Οι δεσμοί υδρογόνου σταθεροποιούν τις παράλληλες ή αντιπαράλληλες αλυσίδες του βήτα-πτυχωτού φύλλου.
Ποια είναι η σημασία των φ και ψ γωνιών στην πρωτεϊνική αναδίπλωση;
Οι γωνίες φ και ψ καθορίζουν τη διαμόρφωση των πεπτιδικών δεσμών και, συνεπώς, επηρεάζουν τη δευτεροταγή δομή της πρωτεΐνης.
Πώς βοηθά η υδροξυπρολίνη στη σταθεροποίηση του κολλαγόνου;
Η υδροξυπρολίνη, που προέρχεται από την προλίνη, σταθεροποιεί τη δομή της τριπλής έλικας του κολλαγόνου μέσω επιπλέον δεσμών υδρογόνου.
Τι είναι η τριπλή έλικα του κολλαγόνου και πώς σταθεροποιείται;
Η τριπλή έλικα του κολλαγόνου αποτελείται από τρεις αλληλένδετες πολυπεπτιδικές αλυσίδες. Σταθεροποιείται μέσω δεσμών υδρογόνου μεταξύ των αλυσίδων και της υδροξυπρολίνης.
Τι είναι οι αμφίφιλες α-έλικες;
Οι αμφίφιλες α-έλικες έχουν μία πλευρά υδρόφοβη και μία υδρόφιλη, κάτι που επιτρέπει στις έλικες να ενσωματωθούν σε λιπίδια ή να αλληλεπιδράσουν με διαλύτες.
Ποια είναι η λειτουργία των σφαιρικών πρωτεϊνών;
Οι σφαιρικές πρωτεΐνες είναι συνήθως υδατοδιαλυτές και εμπλέκονται σε ποικίλες λειτουργίες όπως η μεταφορά, η κατάλυση και η ρύθμιση.
Τι είναι το μοτίβο συνεστραμμένου σπειράματος και σε ποιες πρωτεΐνες εμφανίζεται;
Το μοτίβο συνεστραμμένου σπειράματος (coiled-coil) αποτελείται από δύο ή περισσότερες α-έλικες τυλιγμένες η μία γύρω από την άλλη και εμφανίζεται σε δομικές πρωτεΐνες όπως η κερατίνη.
Ποια είναι η σημασία της οριακής σταθερότητας των σφαιρικών πρωτεϊνών;
Η οριακή σταθερότητα επιτρέπει στις σφαιρικές πρωτεΐνες να είναι αρκετά ευέλικτες ώστε να πραγματοποιούν λειτουργικές αλλαγές διαμόρφωσης.
Πώς συνδέεται η λειτουργία των πρωτεϊνών με τη δομή τους;
Η λειτουργία των πρωτεϊνών εξαρτάται άμεσα από τη δομή τους, καθώς η τρισδιάστατη διάταξη καθορίζει τη δραστικότητά τους και την ικανότητα αλληλεπίδρασης με άλλα μόρια.
Τι είναι το τροποκολλαγόνο και ποια η δομή του;
Το τροποκολλαγόνο είναι η βασική μονάδα του κολλαγόνου, αποτελούμενη από τρεις πολυπεπτιδικές αλυσίδες, η καθεμία με περίπου 1000 υπολείμματα αμινοξέων.
Ποιες δυνάμεις σταθεροποιούν την τριτοταγή δομή των σφαιρικών πρωτεϊνών;
Η τριτοταγής δομή σταθεροποιείται από ασθενείς μη ομοιοπολικές δυνάμεις όπως οι υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις, οι ιοντικές αλληλεπιδράσεις, οι δεσμοί υδρογόνου και οι δυνάμεις van der Waals.
Ποια είναι η σημασία των υπομονάδων στην τεταρτοταγή δομή μιας πρωτεΐνης;
Οι υπομονάδες είναι μεμονωμένες πολυπεπτιδικές αλυσίδες που συνεργάζονται για να σχηματίσουν τη λειτουργική πρωτεΐνη, ενώ οι αλληλεπιδράσεις μεταξύ τους σταθεροποιούν την τεταρτοταγή δομή.
Ποια είναι η λειτουργία των αμινοξέων στην σταθεροποίηση της α-έλικας;
Ορισμένα αμινοξέα, όπως η αλανίνη και η γλυκίνη, ευνοούν τον σχηματισμό της α-έλικας, ενώ άλλα, όπως η προλίνη, το αποτρέπουν λόγω της ακαμψίας της δομής τους.
Τι είναι το ενεργειακό τοπίο της πρωτεϊνικής αναδίπλωσης;
Το ενεργειακό τοπίο της πρωτεϊνικής αναδίπλωσης είναι μια μεταφορά που περιγράφει τις διάφορες καταστάσεις αναδίπλωσης μιας πρωτεΐνης, όπου η αναδίπλωση οδηγεί σε χαμηλότερες ενεργειακές καταστάσεις μέχρι να φτάσει στη φυσική της διαμόρφωση.
Πώς επηρεάζουν οι υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις την αναδίπλωση των πρωτεϊνών;
Οι υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις προκαλούν τη συγκέντρωση των μη πολικών πλευρικών αλυσίδων στο εσωτερικό της πρωτεΐνης, μειώνοντας την επαφή τους με το νερό και βοηθώντας στην αναδίπλωση.
Ποιοι παράγοντες επηρεάζουν την αναδίπλωση της πρωτεΐνης;
Η αναδίπλωση της πρωτεΐνης επηρεάζεται από την αλληλουχία αμινοξέων, τους δεσμούς υδρογόνου, τις υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις και τη δράση των πρωτεϊνικών συνοδών.
Τι είναι οι πρωτεΐνες συνοδοί (chaperones);
Οι πρωτεΐνες συνοδοί είναι εξειδικευμένες πρωτεΐνες που βοηθούν στην αναδίπλωση άλλων πρωτεϊνών, αποτρέποντας λανθασμένες αναδιπλώσεις και συσσωματώσεις.
Ποια είναι η σημασία του πειράματος του Anfinsen για την αναδίπλωση των πρωτεϊνών;
Το πείραμα του Anfinsen απέδειξε ότι η αλληλουχία αμινοξέων καθορίζει τη δομή μιας πρωτεΐνης και ότι όλες οι πληροφορίες για τη σωστή αναδίπλωση περιέχονται στην πρωτοταγή δομή.
