Αμινοξέα Κεφάλαιο 3 Flashcards
Τι είναι τα αμινοξέα;
Πόσα συναντώνται στην φύση;
Τι είναι οι ομάδες R και ποια τα χαρακτηριστικά τους;
Τι είναι τα αμινοξέα;
Τα αμινοξέα είναι οργανικές ενώσεις που αποτελούν τα δομικά συστατικά των πρωτεϊνών. Κάθε αμινοξύ αποτελείται από ένα κεντρικό άτομο άνθρακα (C) που συνδέεται με τέσσερις διαφορετικές ομάδες: μια ομάδα αμίνης (–NH₂), μια καρβοξυλική ομάδα (–COOH), ένα άτομο υδρογόνου (–H) και μια πλευρική αλυσίδα ή ομάδα R. Η ομάδα R διαφέρει από αμινοξύ σε αμινοξύ και καθορίζει την ταυτότητα και τις χημικές ιδιότητες του αμινοξέος.
Στη φύση, υπάρχουν 20 βασικά αμινοξέα που συνθέτουν τις πρωτεΐνες των ζωντανών οργανισμών. Αυτά τα 20 αμινοξέα είναι κοινά σε όλους τους οργανισμούς και ονομάζονται “πρωτεϊνικά” αμινοξέα, γιατί συμμετέχουν στη δομή των πρωτεϊνών.
Η ομάδα R (ή πλευρική αλυσίδα) είναι η χημική ομάδα που συνδέεται με το κεντρικό άτομο άνθρακα του αμινοξέος, και είναι αυτή που διαφοροποιεί τα αμινοξέα μεταξύ τους. Η ομάδα R μπορεί να είναι απλή, όπως ένα άτομο υδρογόνου στην περίπτωση της γλυκίνης, ή πιο περίπλοκη, όπως μια αλυσίδα υδρογονανθράκων ή μια ομάδα που περιέχει θείο.
Τα χαρακτηριστικά της ομάδας R καθορίζουν τις χημικές ιδιότητες του αμινοξέος, όπως η πολικότητα, η υδρόφιλη ή υδρόφοβη συμπεριφορά και η οξύτητα ή βασικότητα. Αυτά τα χαρακτηριστικά επηρεάζουν την τρισδιάστατη δομή και λειτουργία των πρωτεϊνών.
Τι είναι τα στερεοισομερη στα αμινοξέα
Ποια η Σημασία των στερεοϊσομερών;
Τα στερεοϊσομερή στα αμινοξέα είναι μορφές του ίδιου αμινοξέος που διαφέρουν ως προς τη διάταξη των ατόμων τους στον τρισδιάστατο χώρο. Αυτό συμβαίνει λόγω της ασυμμετρίας του κεντρικού ατόμου άνθρακα, το οποίο συνδέεται με τέσσερις διαφορετικές ομάδες (η ομάδα αμίνης, η καρβοξυλική ομάδα, το άτομο υδρογόνου και η πλευρική αλυσίδα ή ομάδα R).
Αυτή η ασυμμετρία του κεντρικού άνθρακα δημιουργεί δύο διαφορετικές χωρικές διατάξεις, γνωστές ως στερεοϊσομερή ή εναντιομερή (enantiomers). Τα εναντιομερή είναι σαν αντικατοπτρισμοί το ένα του άλλου, όπως το δεξί και το αριστερό χέρι, και δεν μπορούν να υπερτεθούν, δηλαδή δεν μπορείς να τα ευθυγραμμίσεις πλήρως το ένα πάνω στο άλλο.
- L-μορφή (L-isomer): Αυτή είναι η μορφή που συναντάται συνήθως στη φύση και χρησιμοποιείται στη βιοσύνθεση των πρωτεϊνών στα ζωντανά κύτταρα.
- D-μορφή (D-isomer): Αυτή η μορφή είναι λιγότερο συχνή στη φύση και δεν χρησιμοποιείται στη σύνθεση των πρωτεϊνών. (Μερικά αντιβιοτικά)
Η διαφορά μεταξύ L και D μορφής καθορίζεται από τον προσανατολισμό των ομάδων γύρω από το κεντρικό άτομο άνθρακα, σύμφωνα με το σύστημα διάκρισης που βασίζεται στη γλυκεραλδεΰδη (ένα άλλο χημικό μόριο).
Σημασία των στερεοϊσομερών:
Τα στερεοϊσομερή παίζουν σημαντικό ρόλο στη βιοχημεία, γιατί η διάταξη των ατόμων στον τρισδιάστατο χώρο μπορεί να επηρεάσει δραστικά την βιολογική δραστηριότητα του αμινοξέος. Για παράδειγμα, τα ένζυμα και οι υποδοχείς συχνά αναγνωρίζουν και αλληλεπιδρούν μόνο με την L-μορφή των αμινοξέων, γεγονός που καθιστά τα στερεοϊσομερή κρίσιμα για τις βιολογικές λειτουργίες.
Τι ξέρεις για τον τρόπο που κατατάσσουμε τα αμινοξέα σε ομαδες
Οι ομάδες R (ή πλευρικές αλυσίδες) των αμινοξέων είναι οι χημικές δομές που διαφοροποιούν τα αμινοξέα μεταξύ τους και καθορίζουν τις χημικές και φυσικές τους ιδιότητες. Ας δούμε τις διαφορετικές κατηγορίες ομάδων R:
- Μη Πολικές Αλειφατικές Ομάδες R
Οι μη πολικές αλειφατικές ομάδες R αποτελούνται από αλυσίδες υδρογονανθράκων που δεν έχουν πόλους (δηλαδή, δεν έχουν θετικά ή αρνητικά φορτισμένα άκρα). Αυτές οι ομάδες είναι υδρόφοβες, πράγμα που σημαίνει ότι δεν διαλύονται καλά στο νερό και τείνουν να αποφεύγουν το υδάτινο περιβάλλον, συγκεντρώνοντας σε περιοχές όπως το εσωτερικό των πρωτεϊνών.
Παράδειγμα: Η βαλίνη, η λευκίνη και η ισολευκίνη έχουν μη πολικές αλειφατικές πλευρικές αλυσίδες.
- Αρωματικές Ομάδες R
Οι αρωματικές ομάδες R περιέχουν δακτυλίους με συζυγείς διπλούς δεσμούς που ονομάζονται αρωματικοί δακτύλιοι. Αυτοί οι δακτύλιοι έχουν μοναδικές ιδιότητες, όπως η δυνατότητα να απορροφούν φως σε συγκεκριμένα μήκη κύματος. Οι αρωματικές ομάδες μπορεί να είναι είτε πολικές είτε μη πολικές, ανάλογα με τα υποκατάστατα που φέρουν.
Παράδειγμα: Η φαινυλαλανίνη, η τυροσίνη και η τρυπτοφάνη έχουν αρωματικές ομάδες R.
- Πολικές Μη Φορτισμένες Ομάδες R
Οι πολικές μη φορτισμένες ομάδες R περιέχουν άτομα όπως το οξυγόνο, το άζωτο ή το θείο, που δίνουν στις πλευρικές αλυσίδες μια μικρή διαφορά φορτίου (δηλαδή, μια μικρή πόλωση), αλλά χωρίς καθαρό θετικό ή αρνητικό φορτίο. Αυτές οι ομάδες μπορούν να σχηματίζουν δεσμούς υδρογόνου με το νερό ή με άλλες πολικές ομάδες.
Παράδειγμα: Η σερίνη και η θρεονίνη έχουν πολικές μη φορτισμένες πλευρικές αλυσίδες.
- Θετικά Φορτισμένες Ομάδες R
Οι θετικά φορτισμένες ομάδες R είναι πολικές και έχουν θετικό φορτίο σε φυσιολογικό pH (περίπου 7). Αυτές οι πλευρικές αλυσίδες είναι βασικές, πράγμα που σημαίνει ότι μπορούν να απορροφήσουν ένα πρωτόνιο (H⁺) από το περιβάλλον και να γίνουν θετικά φορτισμένες. Συχνά συμμετέχουν σε ιοντικούς δεσμούς και αλληλεπιδράσεις με αρνητικά φορτισμένες ομάδες.
Παράδειγμα: Η λυσίνη και η αργινίνη έχουν θετικά φορτισμένες πλευρικές αλυσίδες.
- Αρνητικά Φορτισμένες (Όξινες) Ομάδες R
Οι αρνητικά φορτισμένες ομάδες R είναι επίσης πολικές και έχουν αρνητικό φορτίο σε φυσιολογικό pH. Αυτές οι πλευρικές αλυσίδες είναι όξινες, πράγμα που σημαίνει ότι μπορούν να αποβάλουν ένα πρωτόνιο (H⁺) και να αποκτήσουν αρνητικό φορτίο. Συμμετέχουν σε ιοντικούς δεσμούς με θετικά φορτισμένες ομάδες.
Παράδειγμα: Το ασπαρτικό οξύ και το γλουταμινικό οξύ έχουν αρνητικά φορτισμένες πλευρικές αλυσίδες
Με λίγα λόγια:
• Μη πολικές αλειφατικές: Δεν τους αρέσει το νερό, αποφεύγουν την υγρασία. • Αρωματικές: Έχουν δακτύλιο και μοναδικές ιδιότητες. • Πολικές μη φορτισμένες: Φίλες με το νερό, αλλά ουδέτερες. • Θετικά φορτισμένες: Έχουν “συν” φορτίο, βασικές. • Αρνητικά φορτισμένες: Έχουν “πλην” φορτίο, όξινες.
Τι ξέρεις για τον τρόπο που κατατάσσουμε τα αμινοξέα σε ομάδες
Οι ομάδες R (ή πλευρικές αλυσίδες) των αμινοξέων είναι οι χημικές δομές που διαφοροποιούν τα αμινοξέα μεταξύ τους και καθορίζουν τις χημικές και φυσικές τους ιδιότητες. Ας δούμε τις διαφορετικές κατηγορίες ομάδων R:
- Μη Πολικές Αλειφατικές Ομάδες R
Οι μη πολικές αλειφατικές ομάδες R αποτελούνται από αλυσίδες υδρογονανθράκων που δεν έχουν πόλους (δηλαδή, δεν έχουν θετικά ή αρνητικά φορτισμένα άκρα). Αυτές οι ομάδες είναι υδρόφοβες, πράγμα που σημαίνει ότι δεν διαλύονται καλά στο νερό και τείνουν να αποφεύγουν το υδάτινο περιβάλλον, συγκεντρώνοντας σε περιοχές όπως το εσωτερικό των πρωτεϊνών.
Παράδειγμα: Η βαλίνη, η λευκίνη και η ισολευκίνη έχουν μη πολικές αλειφατικές πλευρικές αλυσίδες.
- Αρωματικές Ομάδες R
Οι αρωματικές ομάδες R περιέχουν δακτυλίους με συζυγείς διπλούς δεσμούς που ονομάζονται αρωματικοί δακτύλιοι. Αυτοί οι δακτύλιοι έχουν μοναδικές ιδιότητες, όπως η δυνατότητα να απορροφούν φως σε συγκεκριμένα μήκη κύματος. Οι αρωματικές ομάδες μπορεί να είναι είτε πολικές είτε μη πολικές, ανάλογα με τα υποκατάστατα που φέρουν.
Παράδειγμα: Η φαινυλαλανίνη, η τυροσίνη και η τρυπτοφάνη έχουν αρωματικές ομάδες R.
- Πολικές Μη Φορτισμένες Ομάδες R
Οι πολικές μη φορτισμένες ομάδες R περιέχουν άτομα όπως το οξυγόνο, το άζωτο ή το θείο, που δίνουν στις πλευρικές αλυσίδες μια μικρή διαφορά φορτίου (δηλαδή, μια μικρή πόλωση), αλλά χωρίς καθαρό θετικό ή αρνητικό φορτίο. Αυτές οι ομάδες μπορούν να σχηματίζουν δεσμούς υδρογόνου με το νερό ή με άλλες πολικές ομάδες.
Παράδειγμα: Η σερίνη και η θρεονίνη έχουν πολικές μη φορτισμένες πλευρικές αλυσίδες.
- Θετικά Φορτισμένες Ομάδες R
Οι θετικά φορτισμένες ομάδες R είναι πολικές και έχουν θετικό φορτίο σε φυσιολογικό pH (περίπου 7). Αυτές οι πλευρικές αλυσίδες είναι βασικές, πράγμα που σημαίνει ότι μπορούν να απορροφήσουν ένα πρωτόνιο (H⁺) από το περιβάλλον και να γίνουν θετικά φορτισμένες. Συχνά συμμετέχουν σε ιοντικούς δεσμούς και αλληλεπιδράσεις με αρνητικά φορτισμένες ομάδες.
Παράδειγμα: Η λυσίνη και η αργινίνη έχουν θετικά φορτισμένες πλευρικές αλυσίδες.
- Αρνητικά Φορτισμένες (Όξινες) Ομάδες R
Οι αρνητικά φορτισμένες ομάδες R είναι επίσης πολικές και έχουν αρνητικό φορτίο σε φυσιολογικό pH. Αυτές οι πλευρικές αλυσίδες είναι όξινες, πράγμα που σημαίνει ότι μπορούν να αποβάλουν ένα πρωτόνιο (H⁺) και να αποκτήσουν αρνητικό φορτίο. Συμμετέχουν σε ιοντικούς δεσμούς με θετικά φορτισμένες ομάδες.
Παράδειγμα: Το ασπαρτικό οξύ και το γλουταμινικό οξύ έχουν αρνητικά φορτισμένες πλευρικές αλυσίδες
Με λίγα λόγια:
• Μη πολικές αλειφατικές: Δεν τους αρέσει το νερό, αποφεύγουν την υγρασία. • Αρωματικές: Έχουν δακτύλιο και μοναδικές ιδιότητες. • Πολικές μη φορτισμένες: Φίλες με το νερό, αλλά ουδέτερες. • Θετικά φορτισμένες: Έχουν “συν” φορτίο, βασικές. • Αρνητικά φορτισμένες: Έχουν “πλην” φορτίο, όξινες.
Τι ξέρεις για τα πεπτίδια και τον πεπτίδιο δεσμό.
Ποια η λειτουργική σημασία;
Τα πεπτίδια είναι μόρια που αποτελούνται από αλυσίδες αμινοξέων συνδεδεμένων μεταξύ τους με πεπτιδικούς δεσμούς. Ένα πεπτίδιο μπορεί να αποτελείται από δύο αμινοξέα (διπεπτίδιο) μέχρι και πολλές δεκάδες ή εκατοντάδες αμινοξέα. Αν η αλυσίδα είναι πολύ μεγάλη, το μόριο ονομάζεται πρωτεΐνη.
(Όταν είναι λίγα αμινοξέα, ολιγόλεπτο δικό, όταν είναι πολλά πολύ πεπτίδιο)
Πάνω από 10.000 πεπτίδια το ονομάζουμε πρωτεΐνη.
Ο πεπτιδικός δεσμός είναι ένας ειδικός τύπος χημικού δεσμού που σχηματίζεται μεταξύ του καρβοξυλικού άκρου (–COOH) ενός αμινοξέος και της αμινομάδας (–NH₂) του επόμενου αμινοξέος στην αλυσίδα. Κατά τη διάρκεια αυτού του σχηματισμού, αποβάλλεται ένα μόριο νερού (μια διαδικασία γνωστή ως αφυδάτωση ή συμπύκνωση), με αποτέλεσμα τη δημιουργία του πεπτιδικού δεσμού.
Αυτός ο δεσμός είναι ιδιαίτερα σταθερός και αποτελεί τη βασική χημική σύνδεση που συγκρατεί τα αμινοξέα στην πρωτοταγή δομή μιας πρωτεΐνης ή ενός πεπτιδίου.
Τα πεπτίδια παίζουν κρίσιμο ρόλο σε πολλές βιολογικές διαδικασίες. Ανάλογα με την αλληλουχία και τον αριθμό των αμινοξέων, τα πεπτίδια μπορούν να λειτουργούν ως ορμόνες, ένζυμα, αντισώματα ή μόρια σηματοδότησης στο σώμα. Για παράδειγμα, η ινσουλίνη είναι ένα πεπτίδιο που ρυθμίζει τα επίπεδα σακχάρου στο αίμα.
Οι πεπτιδικοί δεσμοί είναι ανθεκτικοί, αλλά μπορούν να διασπαστούν μέσω χημικών αντιδράσεων, όπως η υδρόλυση, όπου προστίθεται νερό για να “σπάσει” τον δεσμό, απελευθερώνοντας έτσι τα αμινοξέα.
Συνοψίζοντας, τα πεπτίδια είναι σημαντικά βιομόρια που αποτελούν βασικά δομικά συστατικά των πρωτεϊνών και παίζουν ζωτικό ρόλο στη λειτουργία των ζωντανών οργανισμών. Ο πεπτιδικός δεσμός είναι η χημική σύνδεση που επιτρέπει τη δημιουργία αυτών των αλυσίδων αμινοξέων.
Πώς σχετίζονται τα άκρα των αμινοξέων με τη διάρκεια ζωής του πεπτιδικού δεσμού και ποια είναι η διαδικασία της υδρόλυσης του δεσμού;
Τα άκρα των αμινοξέων περιλαμβάνουν την αμινομάδα (–NH₂) και την καρβοξυλική ομάδα (–COOH). Ο πεπτιδικός δεσμός σχηματίζεται μεταξύ της αμινομάδας ενός αμινοξέος και της καρβοξυλικής ομάδας του επόμενου αμινοξέος, με απομάκρυνση ενός μορίου νερού. Αυτός ο δεσμός είναι σταθερός αλλά μπορεί να διασπαστεί μέσω της υδρόλυσης, όπου προστίθεται νερό, διασπώντας τον δεσμό και απελευθερώνοντας τα αμινοξέα. Η υδρόλυση του πεπτιδικού δεσμού μειώνει τη διάρκεια ζωής του, αφού μετατρέπει το πεπτίδιο σε μεμονωμένα αμινοξέα.
Στις περισσότερες ενδοκυτταρικές συνθήκες οι πεπτιδικοι δεσμοί έχουν μέσο χρόνο ημιζωής 7 έτη.
Πώς διακρίνονται τα πεπτίδια με βάση την ικανότητά τους να σχηματίζουν ιόντα όταν διαλύονται στο νερό, με πολύ απλά λόγια;
Τα πεπτίδια διακρίνονται με βάση την ικανότητά τους να σχηματίζουν ιόντα όταν διαλύονται στο νερό. Αυτό εξαρτάται από το αν τα πεπτίδια έχουν θετικά ή αρνητικά φορτισμένα μέρη ή αν είναι ουδέτερα.
- Ουδέτερα Πεπτίδια: Αυτά δεν έχουν συνολικό φορτίο όταν είναι διαλυμένα στο νερό. Τα αμινοξέα που τα απαρτίζουν έχουν εξισορροπημένα θετικά και αρνητικά φορτία.
- Θετικά Φορτισμένα Πεπτίδια: Έχουν τμήματα που προσθέτουν θετικό φορτίο στο διάλυμα. Αυτά τα πεπτίδια συνήθως περιέχουν αμινοξέα με βασικές ομάδες που μπορούν να κερδίζουν πρωτόνια (H⁺).
- Αρνητικά Φορτισμένα Πεπτίδια: Έχουν τμήματα που προσθέτουν αρνητικό φορτίο στο διάλυμα. Περιέχουν αμινοξέα με όξινες ομάδες που αποβάλλουν πρωτόνια.
Με λίγα λόγια, η διαφορά στα φορτία των πεπτιδίων καθορίζει τη συμπεριφορά τους όταν διαλύονται στο νερό.
Πώς μπορούν μικρές ποσότητες πεπτιδίων να έχουν ισχυρές βιολογικές επιδράσεις;
Ακόμα και πολύ μικρά ή πολύ μικρές ποσότητες πεπτιδίων μπορούν να έχουν μεγάλες βιολογικές επιδράσεις.
Παράδειγμα είναι ορμόνες ή ακόμα και ορισμένα δηλητηριώδη μανιτάρια ή και αντιβιοτικά.
Ποιες είναι οι βασικές διαφορές μεταξύ ολιγομερών και πρωτομερών πρωτεϊνών;
Οι πρωτεΐνες διακρίνονται σε διάφορες κατηγορίες ανάλογα με τη δομή και τη λειτουργία τους. Δύο σημαντικοί τύποι πρωτεϊνών είναι οι ολιγομερείς και οι πρωτομερείς.
Ολιγομερείς πρωτεΐνες είναι πρωτεΐνες που αποτελούνται από περισσότερες από μία πολυπεπτιδικές αλυσίδες ή υπομονάδες. Αυτές οι υπομονάδες είναι συνδεδεμένες μεταξύ τους και συνεργάζονται για να σχηματίσουν τη λειτουργική πρωτεΐνη. Κάθε υπομονάδα μπορεί να είναι ξεχωριστή πολυπεπτιδική αλυσίδα, και η συνεργασία μεταξύ τους είναι απαραίτητη για την πλήρη λειτουργία της πρωτεΐνης.
Παράδειγμα: Η αιμοσφαιρίνη, η οποία μεταφέρει οξυγόνο στο αίμα, είναι μια ολιγομερής πρωτεΐνη που περιέχει τέσσερις υπομονάδες (δύο αλφα και δύο βήτα αλυσίδες).
Πρωτομερείς πρωτεΐνες αναφέρονται σε πρωτεΐνες που αποτελούνται από μόνο μία πολυπεπτιδική αλυσίδα. Δεν έχουν πολλές υπομονάδες που συνεργάζονται, αλλά η δομή και η λειτουργία τους προκύπτουν από την αλληλουχία των αμινοξέων στην ίδια αλυσίδα.
Παράδειγμα: Η μυογλοβίνη, μια πρωτεΐνη που αποθηκεύει οξυγόνο στους μυς, είναι μια πρωτομερής πρωτεΐνη που αποτελείται από μία μόνο πολυπεπτιδική αλυσίδα.
- Ολιγομερείς Πρωτεΐνες: Αποτελούνται από περισσότερες από μία πολυπεπτιδικές αλυσίδες ή υπομονάδες.
- Πρωτομερείς Πρωτεΐνες: Αποτελούνται από μία μόνο πολυπεπτιδική αλυσίδα.
Τι ξέρεις σχετικά με την υδροληση των πρωτεϊνών;
Η υδρόλυση των απλών πρωτεϊνών είναι η διαδικασία κατά την οποία οι πρωτεΐνες διασπώνται σε μικρότερα συστατικά, κυρίως σε αμινοξέα, με τη βοήθεια νερού. Αυτή η διαδικασία συνήθως συμβαίνει με τη χρήση ενζύμων ή χημικών παραγόντων.
-
Διαδικασία Υδρόλυσης:
- Ο πεπτιδικός δεσμός μεταξύ των αμινοξέων σπάει όταν προστίθεται νερό.
- Ο ενζυματικός καταλύτης, όπως η πεψίνη στο στομάχι ή η τρυψίνη στο έντερο, επιταχύνει αυτή τη διαδικασία.
-
Προϊόντα Υδρόλυσης:
- Τα προϊόντα της υδρόλυσης περιλαμβάνουν μικρότερα πεπτίδια και τελικά αμινοξέα, τα οποία μπορούν να απορροφηθούν και να χρησιμοποιηθούν από τον οργανισμό.
-
Χημική Υδρόλυση:
- Σε εργαστηριακές συνθήκες, η υδρόλυση μπορεί να επιτευχθεί με τη χρήση ισχυρών οξέων ή βάσεων, όπως το υδροχλωρικό οξύ ή το υδροξείδιο του νατρίου.
- Η υδρόλυση είναι κρίσιμη για την πέψη των πρωτεϊνών στο σώμα και την απορρόφηση των αμινοξέων.
- Σε βιομηχανικές διαδικασίες, η υδρόλυση χρησιμοποιείται για την παραγωγή υδρολυμένων πρωτεϊνών, που χρησιμοποιούνται σε διάφορα τρόφιμα και συμπληρώματα διατροφής.
Συνοπτικά, η υδρόλυση των απλών πρωτεϊνών είναι η διάσπαση τους σε αμινοξέα μέσω της προσθήκης νερού, και είναι σημαντική για τη διαδικασία πέψης και βιομηχανικής παραγωγής.
Ποιες μέθοδοι χρησιμοποιούνται για τον διαχωρισμό και την απομόνωση πρωτεϊνών από μείγματα και ποια είναι η σημασία τους;
Ο διαχωρισμός και η απομόνωση των πρωτεϊνών είναι διαδικασίες που χρησιμοποιούνται για να πάρουμε μια συγκεκριμένη πρωτεΐνη από ένα μείγμα άλλων πρωτεϊνών ή ουσιών. Αυτές οι διαδικασίες είναι σημαντικές για τη μελέτη, τη χρήση ή την παραγωγή πρωτεϊνών σε καθαρή μορφή.
Οι μέθοδοι για τον διαχωρισμό εκμεταλλεύονται ιδιότητες των πρωτεϊνών όπως το μέγεθος τους, το φορτίο τους, τις ιδιότητες πρόσδεσης τους.
- Κατάκτηση: Αυτή η μέθοδος βασίζεται στη διαφορά στο βάρος ή στην κίνηση των πρωτεϊνών σε έναν σωλήνα δοκιμής όταν υποβάλλονται σε φυγοκέντρηση (δηλαδή, περιστροφή με μεγάλη ταχύτητα).
- Ηλεκτροφόρηση: Στην ηλεκτροφόρηση, οι πρωτεΐνες μετακινούνται μέσω ενός πηκτώματος όταν περνάνε ηλεκτρικό ρεύμα. Αυτός ο τρόπος διαχωρισμού βασίζεται στη φόρτιση και στο μέγεθος των πρωτεϊνών.
- Χρωματογραφία: Χρησιμοποιεί ειδικούς χώρους ή στήλες για να διαχωρίσει τις πρωτεΐνες με βάση διάφορα χαρακτηριστικά, όπως το μέγεθος ή η χημική σύνθεση.
- Εκχύλιση: Αφορά την απομάκρυνση μιας πρωτεΐνης από ένα μείγμα χρησιμοποιώντας ειδικά χημικά που διαλύουν ή αντιδρούν μόνο με τη συγκεκριμένη πρωτεΐνη.
- Αυτές οι μέθοδοι βοηθούν στην απομόνωση συγκεκριμένων πρωτεϊνών για μελέτη, έρευνα ή βιομηχανική χρήση.
- Είναι απαραίτητες για την παραγωγή καθαρών πρωτεϊνών για φάρμακα, συμπληρώματα ή άλλες εφαρμογές.
Με λίγα λόγια, ο διαχωρισμός και η απομόνωση των πρωτεϊνών περιλαμβάνουν τεχνικές για να απομονώσουμε και να καθαρίσουμε συγκεκριμένες πρωτεΐνες από μείγματα.
Ποιες μέθοδοι χρησιμοποιούνται για τον διαχωρισμό και την καθαρισμό πρωτεϊνών και πώς η ηλεκτροφόρηση συμβάλλει σε αυτό;
Οι πρωτεΐνες διαχωρίζονται και καθαρίζονται με βάση διαφορές στις ιδιότητές τους, όπως το μέγεθος, το φορτίο και οι ιδιότητες πρόσδεσης. Η προσθήκη αλάτων μπορεί να προκαλέσει καθίζηση επιλεγμένων πρωτεϊνών. Χρησιμοποιούνται επίσης χρωματογραφικές διαδικασίες για διαχωρισμό βάσει αυτών των διαφορών. Η ηλεκτροφόρηση διαχωρίζει τις πρωτεΐνες με βάση τη μάζα ή το φορτίο τους. Η ηλεκτροφόρηση σε πηκτή μετά από κατεργασία με SDS και η ισοηλεκτρική εστίαση μπορούν να συνδυαστούν για καλύτερο διαχωρισμό. Όλες οι μέθοδοι απομόνωσης απαιτούν τεχνικές για την ποσοτικοποίηση της πρωτεΐνης-στόχου και την εκτίμηση της πρόοδου μέσω της ειδικής ενεργότητας.
Πώς επηρεάζει η αλληλουχία αμινοξέων την πρωτοταγή δομή και τη λειτουργία των πρωτεϊνών, και ποιοι κίνδυνοι συνδέονται με σφάλματα στην αλληλουχία;
Η αλληλουχία αμινοξέων αναφέρεται ουσιαστικά στην πρωτοταγη δομή.
Πρωτεΐνες με διαφορετική αλληλουχία έχουν πάντα και διαφορετική λειτουργία.
Οι πρωτεΐνες με παρόμοια αλληλουχία τείνουν να έχουν παρόμοια λειτουργία.
Επίσης σε περίπτωση που έχουμε σφάλμα στην αλληλουχία, υπάρχει κίνδυνος για εμφάνιση νοσημάτων. Παράδειγμα: μια αλλαγή στην αλληλουχία των αμινοξέων προκαλεί δρεπανοκυτταρική αναιμία, μια έλλειψη μεγάλης αλυσίδας μυική δυστροφια.
Το 20-30% των πρωτεϊνών στον άνθρωπο είναι πολύμορφες, δηλαδή εμφανίζουν παραλλαγές στην αλληλουχία. Πολλές παραλλαγές μπορεί να έχουν μικρή ή και καμία επίπτωση στην λειτουργία της πρωτεΐνης.
Ωστόσο, τυπικά υπάρχουν περιοχές κρίσιμης σημασίας όπου είναι απαραίτητο να είναι αναλλοίωτες για την σωστή λειτουργία της πρωτεΐνης
Ποιοι είναι οι τρόποι να αποκτήσουμε ένα πεπτίδιο;
3 τρόπο:
1) αμεση απομόνωση από ιστούς, συχνά δύσκολο λόγω της απειροελάχιστης συγκέντρωσης ορισμένων πεπτιδίων
2) Γενετική μηχανική
3) άμεση χημική σύνθεση.
Συνήθως η άμεση σύνθεση.
Πώς επηρεάζει η διαφορά στην αλληλουχία των αμινοξέων τη λειτουργία των πρωτεϊνών;
Διαφορές στη σύσταση και την αλληλουχία των αμινοξέων μπορεί να προκαλέσουν διαφορές στην πρωτεϊνική λειτουργία. Ορισμένες παραλλαγές της αλληλουχίας είναι ανεκτές και δεν επηρεάζουν σημαντικά τη λειτουργία της πρωτεΐνης.
Ποιες είναι οι βασικές μέθοδοι για την ανάλυση της αλληλουχίας των αμινοξέων σε πρωτεΐνες;
Η ανάλυση της αλληλουχίας των αμινοξέων περιλαμβάνει την κατάτμηση των πολυπεπτιδίων σε μικρότερα πεπτίδια, την καθορισμένη αλληλουχία με τη μέθοδο Edman, και την ταυτοποίηση της σειράς των πεπτιδικών κλασμάτων. Επιπλέον, η αλληλουχία μπορεί να προσδιοριστεί μέσω της αλληλουχίας νουκλεοτιδίων στο αντίστοιχο γονίδιο ή με φασματομετρία μάζας.
Πώς συντίθενται τα μικρά πεπτίδια και πρωτεΐνες με λιγότερα από 100 αμινοξέα;
Τα μικρά πεπτίδια και πρωτεΐνες συντίθενται χημικά με διαδοχικούς κύκλους αντιδράσεων, προσθέτοντας ένα αμινοξύ ανά κύκλο, ενώ το πεπτίδιο παραμένει προσδεδεμένο σε ένα στερεό υπόστρωμα.
Πώς η πρωτεϊνική αλληλουχία μπορεί να αποκαλύψει πληροφορίες για την εξέλιξη της ζωής;
Η πρωτεϊνική αλληλουχία παρέχει πληροφορίες για τη δομή και τη λειτουργία των πρωτεϊνών και μπορεί να χρησιμοποιηθεί για την ανάλυση της εξέλιξης της ζωής μέσω της μελέτης των βραδείας αλλαγών στην αλληλουχία των αμινοξέων ομόλογων πρωτεϊνών.
Ποιοι είναι οι τρόποι ανάλυσης των αλληλουχιών αμινοξέων σε πρωτεΐνες και πώς συνδέονται με τις γονιδιακές αλληλουχίες;
Οι αλληλουχίες αμινοξέων αναλύονται με κατάτμηση σε μικρότερα πεπτίδια, προσδιορισμό της αλληλουχίας με τη μέθοδο Edman, και ανάλυση φασματομετρίας μάζας. Επίσης, η αλληλουχία των πρωτεϊνών μπορεί να ταυτοποιηθεί μέσω της αλληλουχίας νουκλεοτιδίων του αντίστοιχου γονιδίου στο DNA.
Τι είναι η πρωτοταγής δομή των πρωτεϊνών;
Η πρωτοταγής δομή αναφέρεται στην αλληλουχία των αμινοξέων σε μία πρωτεΐνη
Ποιες είναι οι τέσσερις κύριες δομικές μορφές των πρωτεϊνών;
Οι τέσσερις κύριες δομικές μορφές είναι: πρωτοταγής, δευτεροταγής, τριτοταγής και τεταρτοταγής δομή.
Τι καθορίζει την δευτεροταγή δομή μιας πρωτεΐνης;
Η δευτεροταγής δομή καθορίζεται από τοπικές δομές που σταθεροποιούνται μέσω υδρογονικών δεσμών, όπως οι α-έλικες και τα β-φύλλα.
Πώς διαφοροποιούνται οι σφαιρικές από τις ινώδεις πρωτεΐνες με βάση το σχήμα και τη λειτουργία τους;
Οι σφαιρικές πρωτεΐνες έχουν σφαιρικό σχήμα και είναι συνήθως υδατοδιαλυτές, ενώ οι ινώδεις πρωτεΐνες έχουν γραμμικές δομές και συνήθως λειτουργούν ως δομικά συστατικά.
