2- Les niveaux de structures protéiques

Question 1

Qu’est-ce que la structure primaire des protéines ?

Answer 1

L’enchaînement de ces a.a.

Question 2

Qu’est-ce que le lien peptidique ?

Answer 2

Liaison entre le C=O (carboxyle) et le N-H (amine) du C alpha de 2 a.a. Il y a libération d’une molécule d’eau (condensation).

Question 3

Quelle est la convention pour la représentation des polypeptides ?

Answer 3

On commence toujours par l’extrémité N-terminale jsuqu’aà l’extrémité C-terminale.

Question 4

Comment se nomment les a.a. faisant partie d’un polypeptide ?

Answer 4

Des résidus.

Question 5

Quelle est la particularité du glutathion (GSH) ?

Answer 5

Un tripeptide ayant un lien peptidique impliquant la CL de l’acide glutamique (carboxyle) et la cystéine.

Question 6

Quelle est la conformation favorisée du lien peptidique et pourquoi ?

Answer 6

La conformation trans est favorisée, car elle crée moins d’encombrement stérique. Les C alphas sont de côtés opposés du lien, alors il y a plus de distance entre eux et il y a une alternance de la direction des CL.

Question 7

Qu’est-ce que la conformation cis ?

Answer 7

Les C alphas sont du même côté de la liaison peptidique.

Question 8

Qu’est-ce que l’angle phi ?

Answer 8

L’angle entre le N (amine) et le C alpha dans un lien peptidique.

Question 9

Qu’est-ce que l’angle psi ?

Answer 9

L’angle entre le C alpha et le C du groupement carboxyle dans un lien peptidique.

Question 10

À quoi sert le graphique de Ramachadran ?

Answer 10

À savoir les paires d’angles phi et psi qui engendre le moins d’encombrement stérique, donc qui sont le plus stables et favorisées.

Question 11

Quelle est la particularité structurelle de la proline ?

Answer 11

La CL forme un cycle avec le groupement amine du C alpha, donc son angle phi est fixe. Ainsi, ces conformations cis et trans sont identiques et on retrouve les deux dans les protéines.

Question 12

Qu’est-ce que la structure secondaire d’une protéine ?

Answer 12

Le repliement local de plusieurs acides aminés pour former des motifs maintenus par des interactions non-covalentes.

Question 13

Quels facteurs peuvent causés la dénaturation d’une protéine ?

Answer 13

Tous changements dans les conditions physiologiques habituelles. Ex. le pH, la T°, la [sel], etc.

Question 14

Comment se forme une hélice alpha ?

Answer 14

Des liaisons entre le H du groupement amine d’un a.a. et le O du groupement carboxyle (alpha) de l’a.a. à la position n-4.

Question 15

Qu’est-ce qu’une hélice alpha ?

Answer 15

C’est une chaîne polypeptidique en forme de solénoide maintenue par des liaisons H.

Question 16

Quelle configuration des hélices est en abondance dans les protéines ?

Answer 16

Les hélices droites (respectent la règle de la main droite).

Question 17

Quels a.a. ne se retrouvent pas dans les hélices alphas ? Pourquoi ?

Answer 17

La proline : n’a pas de H sur son groupement amine alpha, donc ne peut pas faire de liaison H avec l’a.a. n-4. La forme cyclique de la CL rend son angle phi fixe, ce qui crée une contrainte de mouvement trop forte et cause une distorsion dans l’hélice.
La glycine : a seulement un H comme CL, donc la contrainte sur les angles phi et psi est trop faible. L’a.a. est trop flexible.
Elles peuvent se retrouvées aux extrémités.

Question 18

Dans quel intervalle doivent se trouver les angles phi et psi pour former une hélice alpha ?

Answer 18

Entre -50 et -60°.

Question 19

Qu’est-ce qu’un feuillet plissé bêta ?

Answer 19

Motif maintenu par des liaisons H entre le H (amine alpha) et le O (carboxyle alpha).

Question 20

Quelle est la différence entre les feuillets plissés parallèles et antiparallèle ?

Answer 20

Parallèle : toutes les extrémités N-terminales et C-terminales sont du même côtés. (C-C-C… ou N-N-N…)
Antiparallèle : il y a une alternance entre les extrémités N-terminales et C-terminales. (N-C-N-C…)

Question 21

Quelle configuration des feuillets plissés bêta est favorisée ? Pourquoi ?

Answer 21

La configuration antiparallèle est favorisée parce qu’elle cause moins d’encombrement stérique et la distance entre les atomes H et O est moins grande, donc les liaisons H sont plus fortes.

Question 22

Qu’est-ce que la structure tertiaire des protéines ?

Answer 22

Le repliement global 3D des polypeptides. À ce niveau de structure, certaines protéines peuvent être fonctionnelles biologiquement.

Question 23

Quels facteurs (4) influencent le repliement 3D d’une protéine ?

Answer 23

Les liaisons H
Les interactions électrostatiques L’effet hydrophobe
Les ponts disulfures

Question 24

Comment l’effet hydrophobe intervient dans la structure tertiaire d’une protéine ?

Answer 24

Les domaines (ou CL) non polaires se rassemblent au centre de la protéine pour limiter leur contact avec l’eau.

Question 25

Comment se forment les ponts disulfures ?

Answer 25

C’est une liaison entre deux cystéines : l’oxydation de leur groupement sulfhydryle (SH). Réaction réversible.

Question 26

Qu’est-ce que la structure quaternaire des protéines ?

Answer 26

L’assemblage de plusieurs domaines protéiques pour former la structure finale de la protéine.

Question 27

Quelle est la différence entre un homodimère et un hétérodimère ?

Answer 27

L’homodimère a deux sous-unités identiques tandis que l’hétérodimère a deux sous-unités différentes.

Question 28

À quel type de muscle est associé la CK MM ?

Answer 28

Les muscle squelettiques.

Question 29

À quel type de muscle est associé la CK MB ?

Answer 29

Les muscles cardiaques.

Question 30

À quel type de muscle est associé la CK BB ?

Answer 30

Les muscles du tube digestif et des structures cérébrales.

Question 31

Quelle est l’avantage d’avoir plusieurs type de créatine kinase ?

Answer 31

Cela permet de déterminer l’endroit d’une lésion musculaire en identifiant le type de CK libéré dans le sang.

Question 32

Quelle est une cause des maladies dégénératives liée à la structure des protéines ?

Answer 32

La formation de prions, soit des agrégats de protéines mal repliées ; les feuilles plissées s’empilent et forment des fibres indestructibles par la protéase cellulaire (structure secondaire).

Question 33

Quelle est la cause de l’anémie falciforme ?

Answer 33

Une mutation dans la séquence des a.a. de l’Hb bêta cause la formation de polymères d’Hb.