2- Cytosquelette, protéines motrices, liaison protéine-ligand

Question 1

À quoi sert le cytosquelette ?

Answer 1

Il sert à maintenir la structure des cellules eucaryotes.

Question 2

De quel monomère sont composés les microfilaments ?

Answer 2

L’actine G ou globulaire.

Question 3

Quel nucléotide intervient dans la polymérisation de l’actine F (filamenteuse) ?

Answer 3

L’ATP.

Question 4

À quel niveau de structure correspond l’actine G ?

Answer 4

Structure tertiaire.

Question 5

Comment l’actine F est-elle formée ?

Answer 5

L’actine G lié à un nucléotide (ATP ou ADP) se polymérise en actine F de manière dynamique, c-à-d que l’allongement ou la désintégration d’un filament se fait aux deux extrémités. Un côté est réservé à l’ATP-actine, qui se polymérise plus rapidement que l’autre, réservé à l’ADP-actine.

Question 6

Quel est le niveau de structure de l’actine F ?

Answer 6

Structure quaternaire.

Question 7

Quel est le monomère qui compose les microtubules ?

Answer 7

La tubuline.

Question 8

Comment se forment les microtubules.

Answer 8

Deux monomères de tubuline liés au GTP forment un dimère où une molécule de GTP est accessible et l’autre se cache entre les deux monomères. Ensuite, les dimères se lient ensemble grâce à l’hydrolyse du GTP accessible et forment des protofilaments. Plusieurs protofilaments se collent ensemble pour former un tube. La polymérisation des microtubules est dynamique, c-à-d qu’elle se fait aux deux extrémités.

Question 9

Quel nucléotide intervient dans la polymérisation des microtubules ?

Answer 9

Le GTP.

Question 10

Nommer un rôle des microtubule dans la cellule.

Answer 10

Ils s’occupent de la séparation du matériel génétique (chromosomes) lors de la mitose. La polymérisation des microtubules les allongent pour qu’ils attrapent les chromosomes et la dépolarisation les raccourcissent pour qu’ils puissent les séparer.

Question 11

Où se trouvent les filaments intermédiaires ?

Answer 11

Dans la matrice extracellulaire (ils sont connectés aux microfilaments et aux microtubules).

Question 12

Quel est le “monomère” des filaments intermédiaires ?

Answer 12

Des hélices composés de 7 a.a. dont l’a.a. 1 et 4 ont une CL hydrophobe.

Question 13

Quel est le nucléotide impliqué dans la formation des filaments intermédiaires ?

Answer 13

Aucun.

Question 14

Comment se forment les filaments intermédiaires ?

Answer 14

Les hélices forment des dimères par effet hydrophobe, donc les a.a 1 et 4 de chaque hélice s’attirent pour limiter leur contact avec l’eau. Ensuite, les dimères d’hélices s’empilent et forment une double hélice. Encore par effet hydrophobe, les polymères d’hélices s’attirent et se collent ensemble de manière à créer une paroi partiellement hydrophobe entre eux.

Question 15

Donner un exemple de filament intermédiaire.

Answer 15

La kératine.

Question 16

Qu’est-ce qu’une protéine motrice ?

Answer 16

Une protéine ayant la capacité de créer un mouvement à la suite d’un changement dans sa conformation par l’hydrolyse d’un nucléotide (ATP ou GTP).

Question 17

Dans quelle type de cellule se trouve la myosine ?

Answer 17

Dans les cellules musculaires.

Question 18

Quels sites de liaison se trouve sur la tête de la myosine.

Answer 18

Un pour l’ATP et l’autre pour l’actine.

Question 19

À l’aide de quelle structure cytosquelettique la myosine génère-t-elle un mouvement ?

Answer 19

Les microfilaments.

Question 20

Décrivez les étapes du mouvement de la myosine.

Answer 20

1- Liaison de la tête à l’ATP cause la réduction de son affinité pour l’actine et ainsi son détachement du microfilament.
2- Hydrolyse de l’ATP en ADP + P cause un changement de conformation, le cou s’allonge. L’affinité de la tête pour l’actine devient plus forte.
3- Liaison plus éloignée au microfilament cause la libération du P + l’ADP. Redonne à la myosine sa conformation initiale, ce qui génère un mouvement le long du microfilament.

Question 21

Qu’est-ce qu’un ligand ?

Answer 21

Un composé chimique qui lie sa protéine cible de manière spécifique et réversible à l’aide de forces non-covalentes. Cette liaison cause généralement un changement de conformation de la protéine et donc de sa fonction.

Question 22

Qu’est-ce que l’affinité moléculaire ?

Answer 22

La force de liaison entre un ligand et sa protéine cible.

Question 23

Quel est le niveau de structure de la myoglobine ?

Answer 23

Structure tertiaire. C’est sa forme fonctionnelle.

Question 24

Qu’est-ce que l’hème ?

Answer 24

Un groupement prosthétique, c-à-d un composé non formé d’a.a, qui est essentiel à la fonction de la protéine et dont la synthèse est indépendante de la synthèse des protéines.

Question 25

À quoi sert l’hème.

Answer 25

Il permet la liaison réversible d’une molécule d’O2 à une protéine.

Question 26

Quel est le niveau de structure de l’hémoglobine ?

Answer 26

Structure quaternaire.

Question 27

Quel est le lieu d’action des myoglobines ?

Answer 27

Les tissus musculaires.

Question 28

Quel type de régulation allostérique est exploité par l’Hb ?

Answer 28

La coopérativité positive.

Question 29

Expliquez la régulation allostérique faite par l’Hb.

Answer 29

Quand une première molécule de O2 se lie à un des 4 sites de Hb, l’affinité des autres sites pour leur ligand augmente, ce qui promut la saturation de Hb en oxygène quand elle se trouve dans les poumons et assure un transfert d’O2 efficace.

Question 30

Comment les échanges d’oxygène entre une mère et un foetus est possible ?

Answer 30

La mère et le foetus n’ont pas le même type de Hb. Celle du foetus a une affinité plus grande pour l’O2, ce qui permet le transfert de l’oxygène des Hb de la mère aux Hb du bébé.

Question 31

Quel changement de configuration se produit lorsque qu’une molécule de O2 se lie à un site ?

Answer 31

Le site passe de la configuration T (tendue) à R (relâchée), qui à une plus grande affinité pour l’O2 que T.

Question 32

Quel est le but de la régulation allostérique de Hb ?

Answer 32

Ça permet l’oxygénation dans les poumons ou la désoxygénation dans les tissus complète de Hb, donc assure une efficacité maximale dans le transport d’O2.

Question 33

Qu’est-ce que le 2,3-BPG ?

Answer 33

Un effecteur allostérique de Hb diminue l’affinité de Hb pour son ligand et qui stabilise la conformation T de Hb, donc favorise sa forme désoxygénée.

Question 34

À quoi et quand se lie le 2,3-BPG ?

Answer 34

Aux CL positives des sous-unités bêta au centre de Hb. Il se lie uniquement quand Hb est sous sa forme désoxygénée (conformation T) et quand Hb est dans les tissus (il se dissocie de Hb dans les poumons).

Question 35

Comment le 2,3-BPG aide dans les transfert d’oxygène pendant une grossesse ?

Answer 35

Les Hb du foetus ne se lie pas au 2,3-BPG, car ils n’ont pas assez de CL positives pour permettre la liaison. AInsi, l’affinité de HbF est plus élevée que celle de Hb de la mère dans les tissus, ce qui permet le transfert d’O2 maternel via le placenta.