определения к зачету 2 Flashcards

1
Q

полиморфизм

A

Полиморфи́зм — способность существовать в состояниях с различной внутренней структурой или в разных внешних формах.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

канонические аминокислоты

A

20 основных аминокислот

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

цвиттер-ион

A

Цвиттер-ион — молекула, которая, являясь в целом электронейтральной, в своей структуре имеет части, несущие как отрицательный, так и положительный заряды.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

изоэлектрическая точка белка

A

Изоэлектрическая точка (pI) — кислотность среды (pH), при которой определённая молекула или поверхность не несёт электрического заряда. Амфотерные молекулы (цвиттер-ионы) содержат как положительные, так и отрицательные заряды, наличием которых определяется pH раствора.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

посттрансляционная модификация

A

Посттрансляционная модификация — это ковалентная химическая модификация белка после его синтеза на рибосоме.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

убиквитин

убиквитинилирование

A

Убиквити́н (от англ. ubiquitous — вездесущий) — небольшой (8.5 кДа) консервативный белок эукариот, участвующий в регуляции процессов внутриклеточной деградации других белков, а также их функций.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

коллаген

A

Коллаген — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

тропоколлаген

A

Тропоколлаген (Tropocollagen): структурная единица коллагена

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

конфирмация белка

A

Расположение полипептидной цепи в пространстве.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

мотив

A

специфическая последовательность нуклеотидов ДНК

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

домен

A

элемент третичной структуры белка.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

аллостерия

A

Аллостерия является механизмом, при помощи которого различные свойства большой белковой молекулы могут изменяться при ее соединении с малой молекулой.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

кооперативность

A

Кооперативность — это явление в биохимии, характерное для ферментов или рецепторов, которые имеют множественные сайты связывания.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Опыт Анфинсена

A

в опыте Анфинсена рибонуклеаза в результате рефолдинга восстановила свою ферментативную активность, то есть стала вновь хорошо катализировать биохимическую реакцию. Для того чтобы этот фермент работал, в единый каталитический центр (один кусочек пространства) должны из совершенно разных мест белковой цепи собраться пять аминокислотных остатков

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Парадокс Левинталя

A

Для цепи из 100 остатков число возможных конформаций ~10100, и их полный перебор занял бы ~1080 лет, если один переход осуществлять за ~10−13 секунды. Поэтому сложность проблемы заключается в том, что данный вопрос нельзя решить экспериментально, так как придётся ждать ~1080 лет.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Изоформа белка

A

Изоформа белка — любая из нескольких разных форм одного и того же белка.

17
Q

Шапероны

A

Шаперо́ны (англ. chaperones) — класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной нативной третичной или четвертичной структуры белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов.

18
Q

белки теплового шока

A

Белки теплового шока — это класс функционально сходных белков, экспрессия которых усиливается при повышении температуры или при других стрессирующих клетку условиях

19
Q

Простые белки

A

Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

20
Q

сложные

A

Сло́жные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

21
Q

холобелок

A

белок с присоединенной группой

22
Q

апобелок

A

Белок без простетической группы

23
Q

кофактор

A

Кофактор — небелковое (и не производное от аминокислот) соединение (часто ион металла), которое нужно белку для его биологической деятельности.

24
Q

кофермент

A

Коферменты, или коэнзимы — малые молекулы небелковой природы, специфически соединяющиеся с соответствующими белками, называемыми апоферментами, и играющие роль активного центра или простетической группы молекулы фермента.

25
Q

Простетическая группа

A

Простетическая группа — небелковый (и не производный от аминокислот) компонент, ковалентно связанный с белком, который выполняет важную роль в биологической активности соответствующего белка.