1.3 Les enzymes Flashcards
Enzymes et réactions biologiques
Les enzymes sont des catalyseurs protéiques qui régulent de nombreuses réactions métaboliques
La plupart des enzymes sont nommés de la réaction qu’ils catalysent et leurs noms se terminent par “ase”
Structure des enzymes
Le substrat doit s’adapter précisément dans le site actif pour que la réaction se déroule
Toutes les enzymes sont hautement spécifique
Le site actif de l’enzyme a une structure 3-D spécifique qui lui permet seulement de se lier à un substrat spécifique
Chaque enzyme est impliquée dans des réactions biochimiques spécifiques au sein de la cellule. Chacun spécialisé pour une fonction particulière.
Modèle d’ajustement induit
Les substrats interagissent avec les groupes fonctionnels au sein du site actif de l’enzyme. Cela contribue à affaiblir les liaisons dans le substrat et à augmenter la vitesse de réaction.
Lorsque le substrat et l’enzyme interagissent, l’enzyme change de forme et devient mieux s’adapter au substrat.
Énergie dans l’enzyme
Les interactions au sein du complexe enzyme-substrat permettent aux liaisons d’être affaibli et facilement cassé sans augmenter l’énergie d’activation de la réaction
État de transition - l’enzyme change conformation pour mieux s’adapter au substrat. À cet état, les liaisons sont affaiblies et l’énergie d’activation est abaissée.
Cycle enzymatique
En fin de réaction, seul le substrat change définitivement de forme
L’enzyme reste le même et est recyclé dans le cytoplasme
Environnement qui peuvent affecter le fonctionnement des enzymes
Toutes les enzymes fonctionnent dans un environnement optimal.
Toute modification de ces conditions peut modifier la vitesse de réaction.
Facteurs affectant l’activité enzymatique :
-température
-pH
-concentration enzymatique
-concentration du substrat
Facteurs affectant l’activité enzymatique - Température
à haute température la vitesse de réaction augmente, jusqu’à ce que les obligations soient perturbé et l’enzyme est dénaturé
Facteurs affectant l’activité enzymatique - pH
les liaisons entre les groupes fonctionnels qui maintiennent la protéine ensemble sont sensible à la concentration en H+
le pH dans l’environnement peut dénaturer les enzymes
Facteurs affectant l’activité enzymatique - Concentration enzymatique
plus il y a d’enzymes dans la solution, plus elles sont susceptibles d’entrer en collision avec le substrat
Augmentation de la concentration enzymatique augmente la vitesse de réaction jusqu’à ce qu’il atteint un point de saturation
Facteurs affectant l’activité enzymatique - Concentration du substrat
Plus la concentration du substrat est élevée, plus la réaction est rapide jusqu’à ce qu’elle atteigne un point de saturation
Le point de saturation est le point où tous les sites actifs sont pleins. En ajoutant plus de substrat, cela n’aura plus d’effet sur la vitesse de réaction car toutes les enzymes sont occupées
Mécanismes de régulation :
L’activité enzymatique peut également être régulée par divers facteurs
-cofacteurs/coenzymes
-inhibiteurs compétitifs
-inhibiteurs non-compétitifs
-changements allostériques
-la rétro-inhibition
Cofacteurs/coenzymes
Un cofacteur/coenzyme est placé dans le site actif de l’enzyme et aide à attirer les électrons à partir des molécules de substrat
Inhibiteur compétitif
L’inhibiteur a une forme similaire au substrat et se lie au site actif
plus la concentration d’inhibiteur est élevée, moins il est probable qu’une réaction se produise
Inhibiteur non-compétitif
Un inhibiteur se lie à un autre site (site allostérique) de l’enzyme qui modifie sa conformation et empêche le substrat de se lier
En augmentant la concentration du substrat, la vitesse de réaction ne change pas car la forme a changé et ne se liera donc pas
changements allostériques
changement allostérique : lorsque la forme d’un enzyme change lorsqu’un activateur/inhibiteur se lie au site allostérique
lorsque l’activateur se lie - tous les sites actifs sont ouverts et l’enzyme est dans un état actif
lorsque l’inhibiteur se lie - tous les sites actifs sont fermés et l’enzyme est dans un état inactif
Rétro-inhibition
Le produit d’une réaction devient le substrat d’une autre réaction enzymatique
Chaque enzyme est hautement spécifique au nouveau produit dans le cycle
Le produit formé dans la dernière étape de la voie peut devenir un inhibiteur
Nos cellules utilisent ce processus pour empêcher un surproduction d’un certain produit. C’est un mécanisme utilisé par les humains pour contrôler quelle quantité de substance est produit
