11 - Metalloenzymes Flashcards
Quel métal est principalement associé à la biominéralisation dans l’organisme?
Le calcium (Ca++).
Comment est-ce qu’informations peuvent être tirées concernant l’information sur ls métaux dans le corps?
Faire des -omics pour en faire des métallomes.
Quelle proportion des protéines contient des ions métalliques selon les sources?
Selon les sources, 30 à 50% des protéines contiennent des ions de métaux.
Quel est le rôle des ions métalliques comme Na++ et K+ dans l’organisme?
Ils participent à l’équilibre des charges et agissent comme électrolytes, influençant le potentiel électrochimique des membranes. Fonction de tampon aussi observée.
Comment le magnésium (Mg++) est-il impliqué dans le métabolisme de l’énergie?
Le magnésium est essentiel pour l’emmagasinage d’énergie et le métabolisme de l’énergie, notamment en relation avec l’ATP.
Quel métal est impliqué dans les réactions rédox, le transfert d’électrons et le transfert de groupes chimiques?
Le fer (Fe++/+++).
Autre que la biominéralisation, quel est le rôle du calcium (Ca++) dans la signalisation intracellulaire?
Le calcium agit comme un messager second dans la signalisation intracellulaire.
Quelle est l’utilité d’incorporer des ions de métaux dans des protéines?
Leur grande force ionique permet:
- Stabilisation de la structure tertiaire des protéines;
- Permettent des réactions enzymatiques autrement non possibles;
- Relayage d’électrons dans des chaînes de transfert.
Vrai ou faux? Plusieurs des métaux utilisés sont des éléments de transition qui forment facilement de différents degrés d’oxydation, mais cela n’est pas utile à rien.
Faux, les différents degrés d’oxydation sont utiles pour la réactivité et le délayage d’électrons.
Comment faire pour intégrer un ion métallique dans une structure protéique?
Processus de chélatation. EDTA est un élément chélateur.
Quel est le rôle de la configuration de la couche électronique dans la chélation?
Elle joue un rôle majeur dans la reconnaissance d’un ion par une «pince».
Les pinces de chélation peuvent-elles être sélectives?
Oui, elles peuvent être sélectives ou non, avec un pouvoir de discrimination pouvant atteindre un ordre de magnitude de x1000.
Comment les chaînes latérales d’acides aminés interagissent-elles avec les ions métalliques dans les protéines?
Les chaînes latérales d’acides aminés peuvent chélater des ions de métaux, facilitant ainsi leur incorporation dans des protéines.
Pourquoi les différents métaux ont-ils des préférences différentes pour certains acides aminés en tant que chélateur?
Les préférences des métaux pour certains acides aminés en tant que chélateurs sont dues à la structure chimique et aux propriétés spécifiques de chaque métal, qui influencent leur interaction avec les groupes fonctionnels des acides aminés.
Vrai ou faux? Certains métaux forment des interactions très stables avec les protéines, ce qui peut servir à des fins structurales.
Vrai. Des interactions labiles sont utiles, comme dans la signalisation cellulaire transitoire dynamique.
Pourquoi la réactivité forte des métaux de transition est-elle importante?
La réactivité forte des métaux de transition, notamment les changements de valence, est utile dans des réactions redox et des chaînes de transport d’électrons.
Qu’est-ce que la main EF et quel est son rôle?
La main EF est une structure protéique qui détecte le flux de calcium dans la signalisation intracellulaire (donc dite comme étant dynamique). Un changement de conformation est observé par la calmoduline.
Quel est le rôle du doigt de zinc dans les protéines?
Le doigt de zinc agit comme un composant structurel et conformationnel, stabilisant la structure des protéines.
Pourquoi le lien Zn-S (de la cystéine) ne dissocie-t-il pas dans des conditions biologiques?
Puisqu’il est statique. Le lien ne se dissocie pas, ce qui stabilise la structure.
Pourquoi l’incorporation de métaux aux sites actif est important pour certaines réactions enzymatiques?
La réactivité forte de l’ion incorporé permet des réactions efficaces (qui ne sont parfois pas possibles).
Quels types d’enzymes contiennent des métaux dans leurs sites actifs?
Des enzymes comme les métalloprotéases et l’anhydrase carbonique contiennent des métaux dans leurs sites actifs.
Quel est le rôle d’un cofacteur dans une protéine?
Un cofacteur peut porter un ion métallique et être accueilli dans la protéine en tant que cofacteur (donc pas d’incorporation directe de l’ion dans la protéine).
Quels sont les avantages d’utiliser un cofacteur plutôt que d’incorporer directement un ion métallique? (2)
1) Utilisation versatile du même cofacteur dans des protéines différentes;
2) Potentiellement plus économe d’échanger un cofacteur que de re-synthétiser une protéine..
Quel est un exemple de cofacteur ayant incorporé un ion utilisé dans les réactions enzymatiques?
L’hème.
Quel est le rôle de l’ion métallique dans la chaîne de respiration?
L’ion métallique est clé pour la réaction et son rôle peut être divers.
Quels sont des exemples de complexes ayant des ions métalliques à leur centre? (5)
1) Photosystèmes I et II;
2) Facteur F430;
3) Cobalamine;
4) Cytochrome p450;
5) Uroporphinogène III.
Vrai ou faux? La base pour la chelation par cofacteur est toujours basé sur le facteur F430.
Faux, c’est basé sur l’uroporphinogène.
Quelle est la seule biomolécule présentant le cobalt?
La cobalamine (Vitamine B12).
Quelles sont les deux réactions essentielles nécessitant la cobalamine?
La production de succinyl-CoA et le métabolisme du folate et de la méthionine
Vrai ou faux? Vu que la cobalamine est synthétisée par les bactéries et archers, il est possible de conclure que l’utilisation de cofacteurs pour chalutage est ancien du point de vue évolutionniste.
Vrai.
Qu’est-ce que les centres fer-soufre et quelle est leur composition de base?
Les centres fer-soufre contiennent deux, trois, ou davantage d’atomes de fer en complexe avec des ions de soufre. La configuration la plus simple est Fe2S2.
