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SBM-1004 (intro à la génétique moléculaire) > 10- La traduction de l'ARN et le code génétique > Flashcards

10- La traduction de l'ARN et le code génétique Flashcards

1
Q

Combien existe-t-il de combinaisons possibles de nucléotides entre l’anticodon de ARNt et le codon de l’ARNm?

A

444=64 combinaisons possibles.

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2
Q

Quels sont les 3 codons stop?

A

UAA
UAG
UGA

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3
Q

Combien de codons codent pour des acides aminés?

A

61

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4
Q

Vrai ou Faux. Plusieurs acides aminés sont codés par plus d’un codon.

A

Vrai. On peut donc dire que le code génétique est dégénéré.

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5
Q

Nommez les AA aillant 1 codon.

A

Met, Trp

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6
Q

Nommez les AA aillant 6 codons

A

Arg, Leu, Ser

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7
Q

Nommez les AA aillant 4 codons

A

Val, Pro, Thr, Ala, Gly

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8
Q

Nommez les AA aillant 3 codons

A

Ile

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9
Q

Nommez les AA aillant 2 codons

A

Phe, Tyr, His, Gln, Asn, Lys, Asp, Glu, Cys

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10
Q

Vrai ou Faux. Les 5 acides aminées qui sont encodés par 4 codons sont 2 fois dégénérés.

A

Faux. Ils sont 4 fois dégénérés.

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11
Q

Vrai ou Faux. Lorsque les 2 premiers nucléotides sont identiques, le 3e peut souvent être n’importe lequel.

A

Vrai pour des acides aminés codant pour 4 codons.
Faux pour des AA codant pour 1,2,3 ou 6 codons.

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12
Q

Que sont les acides aminés codants pour les codons où il y a une pyrimidine (C ou U) en 2e position?

A

Hydrophobes, sauf pour la sérine et la théonine

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13
Q

Dans la plupart des cas, quand une purine (____, ____) est en position 2 sur le codon, les acides aminés seront ____.

A

(A, G)
polaires

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14
Q

Comment peut-il y avoir 40 ARNt pour 61 codons seulement?

A

Il n’y a pas assez d’ARNt pour tous les codons. Ainsi, l’hypothèse émise est l’ appariement bancal.

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15
Q

Pourquoi est-ce la base 34 qui subit l’appariement bancal et pas les bases 35 ou 36?

A

Car les bases 35 et 36 sont emprisonnées. En effet, il y a un empilement de bases de 34 à 37. C’est pourquoi la base 34 tolère mieux l’appariement bancal.
- La base 34 a ainsi plus de liberté dans l’espace.
- Elle peut lier le même ARNt avec des codons différents.

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16
Q

Décrivez l’appariement canonique (Watson-Crick)

A
  • Entre les paires de bases en position 35 et 36 de l’ARNt et le codon de l’ARNm
  • Pyrimidine avec une purine (U+A, A+U, C+G ou G+C)
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17
Q

Décrivez l’appariement non-canonique (appariement bancal)

A
  • Interactions entre nucléotides distinct des appariements de base classique de type Watson-Crick
  • Seulement pour la base en position 34.
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18
Q

Nommez les appariements possibles selon le concept de l’appariement bancal. (5 possibilités)

A

G avec U ou C
C avec G
A avec U
U avec A ou G
I avec A, U ou C

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19
Q

Vrai ou Faux. Les appariement tolérés dans le modèle bancal sont ceux qui conservent une distance entre deux riboses similaire à celle existant dans les appariement standards.

A

vrai

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20
Q

Vrai ou Faux. L’inosine n’est pas seulement présente dans l’ARNt.

A

faux

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21
Q

Comment se forme une inosine?

A
  • Par désamination de l’adénine par l’ADAR.
  • Modification post-transcriptionnelle.
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22
Q

Avec quel acide aminé est ce que l’inosine ne peut pas s’apparier ?

A

avec la guanine

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23
Q

Vrai ou Faux. Grâce à l’inosine en première position de l’anticodon, un seul ARNt peut lier 3 codons différents.

A

vrai

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24
Q

La base 34 correspond à la ____e position de l’anticodon (5’ vers 3’). La base 34 correspond à la ____e position du codon (5’ vers 3’).

A

1e
3e

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25
Q

Donnez tous les types d’appariement bancal. Pourquoi ces appariements sont tolérés?

A

Ces appariements sont tolérés, car ils conservent la même distance qu’un appariement A:U ou G : C
U:G
U:A
I:C I:U I:A G:C

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26
Q

Expliquez l’empilement aromatique des nucléotides.

A
  • Les bases 35 et 36 sont toutes deux encadrées par 37 et 34. Elles ont moins de liberté.
  • La base 34 en 5’ tolère mieux l’appariement bancal puisqu’elle n’est pas encadrée.
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27
Q

Nommez les trois règles gouvernant le code génétique.

A
  1. Les codons sont lus de l’extrémité 5’ vers 3’.
  2. Les codons ne se chevauchent pas et le message ne contient aucun espace.
  3. Le message est traduit dans un cadre de lecture fixe imposé par le codon d’initiation et la fin est imposée par le codon stop.
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28
Q

Nommez les trois types de mutations ponctuelles qui altèrent le code génétique.

A
  1. Faux sens
  2. Non sens (stop)
  3. Par décalage du code de lecture
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29
Q

Décrire ce qu’est un faux sens + nommez exemple

A

changement d’un AA pour un autre. Ex. Anémie falciforme

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30
Q

Décrire ce qu’est un non sens (stop)

A

Création d’un codon de terminaison (ARNm dégradé).

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31
Q

Décrire ce qu’est un décalage du code de lecture

A

Délétion ou insertion de bases. Si on ajoute 3 bases, il n’y a pas tant de problème, parce qu’on va avoir un AA de plus qui n’est généralement pas trop problématique. Mais quand on ajoute 1 ou 2 bases, ça décale le cadre de lecture.

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32
Q

Vrai ou Faux. La mutation silencieuse ne modifie pas l’acide aminé qui sera ultimement ajouté dans la protéine.

A

Vrai. Les bases modifiés ne changent pas l’AA qui sera ajouté.

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33
Q

Vrai ou Faux. Le code génétique est presque universel.

A

vrai

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34
Q

Vrai ou Faux. La traduction est un des processus les plus conservés parmi les organismes et les plus coûteux en énergie pour la cellule.

A

Vrai. Jusqu’à 80% de l’énergie cellulaire des bactéries en croissance est consacrée à la synthèse des protéines.

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35
Q

À quoi servent les aminoacyl-ARNt synthétases?

A

À charger le bon AA sur les ARNt spécifiques à un codon.

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36
Q

Vrai ou Faux. Il y a beaucoup moins d’aminoacyl-ARNt synthétases qu’il y a d’acides aminés.

A

Faux. Il y en a autant parce qu’ils sont spécifiques à chaque AA (20 AA, donc 20 aminoacyl-ARNt synthétase).

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37
Q

Décrivez l’acteur principal de la traduction.

A

Le ribosome est une machinerie de plusieurs MDa. Il est composé de protéines et d’ARN.

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38
Q

Rôles des ribosomes

A
  • Place l’ARNm au bon endroit et place par le fait même l’ARNt au bon endroit. On peut dire qu’il coordonne la reconnaissance de l’ARNm par chaque ARNt.
  • Catalyse la formation des liens peptidiques.
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39
Q

Qu’est-ce que le cadre de lecture ouvert?

A

C’est une partie d’un cadre de lecture susceptible d’être traduit en protéine ou en peptide. C’est une suite de codons comprenant le codon start et le codons stop, généralement UAA, UAG ou UGA.

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40
Q

Vrai ou Faux. Chez les eucaryotes, le cadre de lecture ouvert mène à la formation d’un polypeptide.

A

Faux. C’est chez les procaryotes! Chez les eucaryotes, il peut y avoir plus d’une protéine par ARNm.

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41
Q

Vrai ou Faux. Les codons ne se chevauchent pas.

A

Vrai

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42
Q

Le codon d’initiation 5’-AUG-3’ code pour quel AA?

A

La méthionine.

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43
Q

En absence d’un codon d’initiation, ____ cadres de lecture sont possibles.

A

3

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44
Q

Vrai ou Faux. Il y a un seul bon cadre de lecture ouvert par ARNm chez les eucaryotes.

A

Vrai. Ainsi, on peut dire qu’ils sont monocistroniques

45
Q

Quels sont les 3 codons stop? À quoi servent-ils?

A

UAG
UGA
UAA

Spécifient la fin de la synthèse peptidique

46
Q

Quelle est la différence entre les eucaryotes et les procaryotes en ce qui concerne l’ARNm?

A

Les ARNm eucaryotes ont une coiffe 5’ et une queue poly-A

47
Q

À quoi sert la coiffe 5’ dans la traduction?

A

Elle est requise pour le recrutement du ribosome. Après sa liaison, le ribosome scanne de 5’ vers 3’ jusqu’à AUG.

48
Q

À quoi sert la séquence de Kozak? Et qu’est-ce?

A

G/A en amont et G en aval du codon d’initiation (AUG) augmente l’efficacité de la traduction en augmentant l’affinité de liaison entre l’ARNm et le ribosome. Cette séquence est donc d’une importance majeure.

49
Q

À quoi sert la queue poly-A lors de la traduction?

A

Favorise un recyclage efficace des ribosomes.

50
Q

Vrai ou Faux. Il y a seulement un ARNt par AA.

A

Faux. Il y a au moins un ARNt par AA. Seulement 2 AA ont un seul codon. L’arginine en a 6.

51
Q

Vrai ou Faux. Les ARNt contiennent de nombreux nucléotides modifiés après la transcription.

A

Vrai. S’ils n’en ont pas, leur vitesse de croissance est réduite. Ils contiennent des uridines, pseudouridines ou des dihydrouridine.

52
Q

Que retrouve-t-on sur l’extrémité 3’ des ARNt?

A

Le site CCA situé sur le bras accepteur de l’ARNt qui permet l’attachement de l’AA sur l’adénine. La fin du bras accepteur où se trouve le site CCA est simple brin.

53
Q

La boucle de l’____ de l’ARNt permet la liaison du codon.

A

l’anticodon

54
Q

Décrivez la structure tige-boucle de l’ARNt.

A
  • Contient des segments d’autocomplémentarité.
  • Bras accepteur
  • Boucle ψU
  • Boucle D
  • Boucle de l’anticodon
  • Boucle variable: taille de 3 à 21 bases.
  • Forme réelle en L
55
Q

Que contient la boucle ψU ?

A

la pseudoruridine

56
Q

Que contient la boucle D ?

A

la dihydrouridine

57
Q

Que reconnaît la boucle de l’anticodon?

A

le codon

58
Q

Que va lier le bras accepteur ?

A

fait la liasion avec l’AA, contient le CCA simple brin.

59
Q

Comment se produit le chargement de l’AA sur l’ARNt par les aminoacyl-ARNt synthétase? (3 étapes)

A
  1. L’acide aminé doit d’abord être adénylylé. L’AA brise une molécule d’ATP pour se lier à l’AMP.
  2. Le 3’-OH ou le 2’-OH de l’adénine du site CCA de l’ARNt fait une attaque nucléophile sur l’AA adénylylé. Implique un PPi.
  3. Cela produit le chargement de l’AA sur l’ARNt et libère l’AMP. Entre l’AA et l’ARNt, il y a une liaison riche en énergie.
60
Q

Vrai ou Faux. La liaison riche en énergie entre l’AA et l’ARNt produite lors du chargement par les aminoacyl-ARNt synthétases permet de charger les AA de manière spécifique.

A

vrai

61
Q

Vrai ou Faux. La même aminoacyl-ARNt synthétase peur charger deux AA différents sur le même ARNt.

A

Vrai. Parce qu’il existe un ou plusieurs ARNt par acide aminé.

62
Q

La classe ____ des aminoacyl-ARNt synthétases chargent l’AA au 2’-OH de l’adénine. Sa structure quaternaire est soit monomérique ou dimérique.
La classe ____ des aminoacyl-ARNt synthétases chargent l’AA au 3’-OH de l’adénine. Sa structure quaternaire est soit dimérique ou tétramérique.

A

I
II

63
Q

Qu’est-ce que la base discriminante du bras accepteur?

A

Se trouve juste après la séquence CCA et aise à la reconnaissance de l’ARNt par les aminoacyl-ARNt synthétases. L’enzyme peut alors discriminer les différents ARNt.

64
Q

Donnez des exemples de la spécificité des ARNt synthétases pour un AA.

A
  • Erreur de chargement: moins de 1/1000
  • Discrimination de Tyr et Phe grâce à la liaison H avec le OH de la tyrosine qui permet à l’enzyme des les différencier.
  • Il se produit un encombrement stérique de l’isoleucine pour la valinyl-ARNt synthétase. L’isoleucine ne pourra pas entrer dans le site de liaison, il n’y aura pas de place pour le méthyl supplémentaire. Mais pour l’isoleucyl-ARNt synthétase, la valine peut entrer sans problème. L’erreur de fidélité est de 1% ce qui est énorme. Il faut un mécanisme pour diminuer le taux d’erreur.
65
Q

Comment fait-on pour augmenter la spécificité de l’isoleucyl-ARNt synthétase pour l’isoleucine et pour diminuer le taux d’erreur provoqué par l’entrée de la valine?

A

Il y a une poche d’édition à côté de la cavité catalytique. L’ AMP-valine qui entre dans l’enzyme va aller dans la poche d’édition à la place d’aller sur le site catalytique. Dans la poche d’édition, l’AMP-valine est hydrolysée en valine et en AMP. L’AMP-isoleucine ne peut pas entrer dans cette poche d’édition, elle va pouvoir entrer dans le site catalytique. La spécificité devient très grande (taux d’erreur de 0.01%).

66
Q

Vrai ou Faux. Le ribosome ne distingue pas les ARNt incorrectement chargés.

A

Vrai. Le ribosome ne différencie pas le Ala-ARNt Cys (AA mal apparié) du Cys-ARNt Cys.

67
Q

Qui est responsable de la fidélité de la séquence des AA?

A

Les ARNt synthétases parce que le ribosome ne reconnait pas les ARNt chargé avec un mauvais AA.

68
Q

Qu’est-ce qui joue un rôle majeur dans la sélection du bon AA par l’ARNt?

A

Les ARNt synthétases.

69
Q

Décrivez le ribosome.

A

4 molécules d’ARN et plus de 80 protéines.
4.2 MDa chez les eucaryotes
Synthèse des protéines chez les eucaryotes. 2-4 AA/sec

70
Q

Comment peut-on séparer les composantes du ribosome?

A

Par ultracentrifugation sur gradient de sucrose.
- Les sous-unités ribosomiques sédimentent à une vitesse (unités Svedberg: S) qui dépend de leur taille. Elles vont migrer où leur densité est égale à la densité en sucrose.

71
Q

Quelle est la composante majeure du ribosome?

A

L’ARNr qui fait le 2/3 de la masse. Contient beaucoup de protéines, mais correspondent à un poids moyen de 15 kDa (1/3 de la masse).

72
Q

Le ribosome ____ est composé de deux sous-unités de 30S et 50S faisant au total 70S.
Le ribosome ____ est composé de deux sous-unités de 40S et de 60S faisant au total 80S.

A

procaryote
eucaryote

73
Q

Qu’est-ce qu’un polyribosome ou un polysome?

A

Cela correspond à de multiples ribosomes associés à un ARNm pour effectuer la traduction.
- 1 ribosome tous les 80 nucléotides de l’ARNm
- Si l’ORF est de 1000 bases: 10 ribosomes peuvent synthétiser la protéine en même temps.
- Habituellement, la majorité des ribosomes sont engagés dans la traduction en tout temps.

74
Q

Vrai ou Faux. Le ribosome catalyse la formation de la liaison peptidique entre le peptidyl-ARNt (en position P) et l’aminoacyl-ARNt (en position A).

A

Vrai. Le peptide est ainsi transféré du peptidyl-ARNt à l’aminoacyl-ARNt, car les extrémités 3’ sont mises en contact. L’ amine de l’aminoacyl-ARNt attaque le carbonyle du peptidyl-ARNt.

75
Q

Quelle composante est responsable des fonctions clés du ribosome?

A

L’ARNr correspond au centre peptidyltransférase. Les protéines sont plutôt situées en périphérie du ribosome.

76
Q

Quels sont les 3 sites de liaison pour les ARNt à l’intérieur du ribosome?

A

Site A: aminoacyl-ARNt
Site P: peptidyl-ARNt
Site E: exit

A → P → E

77
Q

Vrai ou Faux. Les sites de liaison des ARNt sont situés à l’interface entre les sous-unités du ribosome.

A

vrai

78
Q

Quel est le nom du site où se produit le transfert du peptide du peptidyl-ARNt vers l’aminoacyl-ARNt?

A

Le centre peptidyl-transférase (grande sous-unité)

79
Q

Quel est le nom du site où passe l’ARNm simple brin dans la petite sous-unité ribosomale?

A

Le centre de décodage.

80
Q

Qu’est-ce qui empêche l’accès de l’ARNt aux codons de l’ARNm des autres sites?

A

C’est à cause de l’ angle entre les deux sites de liaison.L’ARNt en position A ne peut pas passer en position P sans être poussé comme dans le processus d’élongation.

81
Q

Vrai ou Faux. La taille du tunnel de sortie ne permet que la formation de feuillets bêta.

A

Faux. Seulement la formation de feuillets alpha en raison de sa petite taille. La structure 3D du peptide peut seulement être acquise à l’extérieur du ribosome.

82
Q

Où se trouve le centre de décodage?

A

Dans la petite sous-unité du ribosome.

83
Q

Comment est initiée la traduction en général? (3 étapes)

A
  1. Recrutement de la petite sous-unité du ribosome sur l’ARNm.
  2. Insertion de l’ARNt initiateur au site P.
  3. Positionnement précis du ribosome au site d’initiation de l’ARNm.
84
Q

Expliquez l’initiation de la traduction chez les eucaryotes au niveau de l’ARNm (4 étapes)

A
  1. eIF4E reconnaît le coiffe 5’.
  2. eIF4G et eIF4A se lient à l’ARNm.
  3. eIF4G se lie à eIF4E.
  4. Lorsque eIF4B se lie à l’ARNm, ça stimule l’activité hélicase de eIF4A. Cette enzyme va donc désagréger les structures secondaires de l’ARNm pour permettre son passage dans le centre de décodage du ribosome (petite s-u).
85
Q

Expliquez l’initiation de la traduction chez les eucaryotes au niveau du ribosome (3 étapes)

A
  1. 4 facteurs se lient à la petite sous-unité du ribosome: eIF1, eIF1A, eIF3, eIF5.
  2. eIF2 est un trimère liant le GTP. L’ARNt initiateur (chargé avec méthionine) est convoyé dans le site P par eIF2-GTP.
  3. Formation du complexe de préinitiation 43S,
86
Q

Expliquez la formation du complexe de préinitiation 48S (2 étapes)

A
  1. Recrutement de la petite sous-unité du ribosome sur l’ARNm.
  2. Interaction entre les facteurs eIF4ABEG-ARNm-ARNt-eIF1,1A,2,3,5
87
Q

Quelle protéine impliquée dans l’initiation de la traduction chez les eucaryotes possède une activité hélicase?
a) eIF4A
b) eIF4B
c) eIF4E
d) eIF4F
e) eIF4G

A

a) eIF4A

88
Q

Quel facteur de l’initiation de la traduction chez les eucaryotes bloque le site A?
a) eIF1
b) eIF1A
c) eIF2-GTP
d) eIF3
e) eIF5

A

b) eIF1A

89
Q

Comment se fait la recherche du codon d’initiation? (4 étapes)

A
  1. Balayage de l’ARNm 5’ → 3’ par la petite sous-unité jusqu’au codon d’initiation. Ce processus est stimulé par l’activité hélicase de eIF4A.
  2. Appariement des bases de l’anticodon de l’ARNt initiateur avec le codon: modifie la conformation du complexe 43S. eIF5 change de conformation et cela stimule l’hydrolyse de eIF2-GTP par eIF2. AInsi, eIF2-GDP, eIF1, eIF3, eIF4B et eIF5 se dissocient de l’ARNt. Seulement, eIF1A reste en place.
  3. eIF5B-GTP se lie à l’ARNt initiateur. Cela stimule l’association des deux sous-unités 40S et 60S.
  4. À quoi sert la configuration circulaire de l’ARNm?
90
Q

À quoi sert la configuration circulaire de l’ARNm?

A

Permet d’optimiser la traduction. La petite sous-unité 40s pourra être rapidement utilisé pour redémarrer la traduction. La queue poly-A contient des protéines la liant qui sont complémentaires à certaines parties du facteur d’initiation eIF4G.

91
Q

Décrivez la première étape de l’élongation. (4)

A
  1. L’aminoacyl-ARNt est convoyé vers le site A par EF-Tu-GTP (facteur d’élongation.
  2. EF-Tu-GTP masque l’AA de l’ARNt. Va protéger l’AA en recouvrant la portion 3’ de l’ARNt. La liaison de EF-Tu-3. GTP à l’AA se fait seulement lorsqu’il est sous la forme GTP.
  3. Lorsque l’appariement est correct (entre le codon et l’anticodon), le facteur d’élongation qui se lie au centre de liaison des facteurs.
  4. Cette liaison stimule l’activité GTPase de EF-Tu qui se dissocie. Il subit un changement conformationnel et il est libéré sous forme de EF-Tu-GDP.
92
Q

Quels sont les 3 mécanismes pour garantir un appariement correct?

A
  1. En plus des liaisons H codon-anticodon, des liaisons H se font avec 2 adénines de l’ARNr 16S. Les adénines ont des intéraction H avec le codon et l’anticodon essentiellement avec les bases du côté 3’.
  2. Hydrolyse du GTP par EF-Tu seulement lorsque l’appariement est correct.
  3. L’ARNt doit pivoter vers le centre peptidyl-transférase de 7 nm pour faire le transfert du peptide du site P vers le site A. Seuls ceux correctement appariés peuvent résister à ce pivotement.
93
Q

Qu’est-ce qui catalyse la formation du lien peptidique?

A

L’ARNr de la grande sous-unité.

94
Q

Vrai ou Faux. Si la grande sous-unité ne contenait plus aucune protéines, il serait impossible de former les liens peptidiques.

A

Faux. Ce serait possible parce que c’est l’ARNr de la grande sous-unité qui s’en charge.

95
Q

À quoi servent les protéines qui composent le ribosome?

A

Elles jouent un rôle dans la structure globale des sous-unités du ribosome.

96
Q

Vrai ou Faux. Si on retire les protéines des sous-unités ribosomales, la vitesse de traduction est grandement diminuée.

A

vrai

97
Q

Quel est le mécanisme proposé de la formation de la liaison peptidique par l’ARNr -ARNt?

A

Ce seraient des attaques nucléophiles en chaîne.

98
Q

Que se passe-t-il si une mutation élimine le 2’-OH de l’ARNt au site P?

A

La vitesse de catalyse est réduite de 10^6 fois.

99
Q

Comment se passe la translocation des ARNt et de l’ARNm?

A

Tout doit se produire en même temps: l’ARNt du site P doit se déplacer au site E et celui du site A au site P. L’ARNm doit se déplacer de 3 nucléotides.

  1. Extrémité 3’ de l’ARNt du site A se retrouve dans le site P et celle du site P se retrouve dans le site E.
  2. Liaison du EF-G-GTP au centre de liaison des facteurs. Cela stimule l’activité GTPase de EF-G.
    (Changement conformationnel) EF-G-GTP s’hydrolyse.
  3. EF-G-GDP n’est plus sous la même conformation. Cela permet la translocation de l’ARNt du site A vers le site P qui tire l’ARNm.
  4. Dissociation de EF-G-GDP et de l’ARNt du site E.
100
Q

Vrai ou Faux.
Le ribosome a un rôle à jouer dans la translocation.

A

Vrai. La petite sous-unité du ribosome fait une rotation dans le sens contraire des aiguilles d’une montre.

101
Q

Quelle est la différence entre le EF-G-GDP et EF-Tu-GTP?

A
  • Ce sont des mimes moléculaires.
  • EF-G-GDP imite la structure de EF-Tu-GTP, donc il n’y a plus de place pour l’ARNt dans le site A.
102
Q

Décrivez le facteur de terminaison de la traduction. (4 choses)

A
  • Reconnaissance des codons stop par l’eRF1.
  • Active la séparation du polypeptide du peptidyl-ARNt.
  • Le facteur de terminaison eRF1 est lié au site A. Il contient un anticodon peptidique.
  • Contient un motif GGQ (gly-gly-glu) près du centre peptidyl-transférase dont le mécanisme est inconnu.
103
Q

Faites une comparaison entre la structure de eRF1 et d’un ARNt. (3 choses)

A
  • Anticodon et CCA aux extrémités de l’ARNt
  • Anticodon peptidique et GGQ aux extrémités de eRF1.
  • L’eRF1 est un mime structural de l’ARNt parce qu’il prend la même position dans l’espace dans le site du ribosome.
104
Q

Comment se produit la terminaison? (4 étapes)

A
  1. Liaison de eRF1 au codon stop et libération du polypeptide. Liaison subséquente de eRF3-GDP
  2. eRF1 et le ribosome changent de conformation. Cela stimule l’échange du GDP du eRF3 pour du GTP. eRF3- GTP a maintenant une forte affinité pour le ribosome et eRF1 se dissocie.
  3. Hydrolyse du GTP par eRF3.
  4. Changement conformationnel de eRF3 et dissociation du ribosome.
105
Q

Comment se fait le recyclage du ribosome? (6 étapes)

A
  1. Après la terminaison, le ribosome est lié à l’ARNm et à 2 ARNt désacylés.
  2. Liaison de RRF au site A (mime moléculaire de l’ARNt)
  3. RRF recrute EF-G-GTP.
  4. Hydrolyse du GTP par EF-G au centre de liaison des facteurs. Cela cause un changement conformationnel.
  5. Les ARNt, le RRF, le E-G-GDP et l’ARNm sont relâchés du ribosome.
  6. IF3 (facteur d’initiation) participe à la libération de l’ARNm et à la dissociation des sous-unités.
106
Q

Vrai ou Faux. EF-G-GTP est impliqué dans la translocation et le recyclage du ribosome.

A

vrai

107
Q

Vrai ou Faux. Un facteur d’initiation participe au recyclage du ribosome.

A

Vrai. IF3 participe à la libération de l’ARNm et à la dissociation des sous-unités.

108
Q

Vrai ou Faux. L’ARNm contient une séquence codant la protéine et les éléments de reconnaissance pour l’initiation et la terminaison de la traduction.

A

vrai

109
Q

Vrai ou Faux. Les ARNt servent d’interface entre les codons de l’ARNm et les acides aminés.

A

vrai

SBM-1004 (intro à la génétique moléculaire) (12 decks)

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