1 kolokwium Flashcards
Ile frakcji wyróżnia się w proteinogramie surowicy:
a) trzy frakcje
b) cztery frakcje
c) pięć frakcji
d) sześć frakcji
c) pięć frakcji
(albuminy, a1-globuliny, a2-globuliny, b-globuliny, y-globuliny)
Co bierze udział w odkładaniu się amyloidu?
a) sekretaza alfa i beta,
b) sekretaza beta i delta,
c) sekretaza alfa i delta,
d) żadna z odpowiedzi
d) żadna z odpowiedzi
Ja bym dała tę odpowiedź, ponieważ amyloid jest formą nieprawidłową prawidłowego białka. To białko powstaje na drodze amylogennej , z obrazka widać że sekretaza Beta i Gamma. Zresztą amyloid nazywa się A-Beta więc pasi.
- Kluczowy etap syntezy hemu w wątrobie
a) zachodzi w mitochondrium, przy udziale enzymu ALAS1
b) zachodzi w cytozolu przy udziale ALAS1
a) zachodzi w mitochondrium, przy udziale enzymu ALAS1
Na etapie koproporfirynogenu III proces wraca z cytozolu do mitochondrium
- Która z frakcji białek wędruje w kierunku katody w elektroforezie żelowej?
a) gamma globuliny
b) alfa1 globuliny
c) beta globuliny
d) albuminy
a) gamma globuliny
Należy pamiętać że słowo “wędrują” są lekkim nadużyciem, ponieważ one po prostu zostają bliżej katody, bo są zasadowe
- Zaznacz zdanie fałszywe o ciśnieniu onkotycznym
a) Ciśnienie onkotyczne zależy od albuminy
b) jest rodzajem ciśnienia osmotycznego
c) jest wyższe w tkankach niż w osoczu
d) jeśli jest niższe w tkankach niż w osoczu, to powoduje obrzęki
c) jest wyższe w tkankach niż w osoczu
- Która frakcja dominuje w osoczu
a) albuminy
b) alfa1 globuliny
c) białka ostrej fazy
d) gamma globuliny
a) albuminy
- Wydzielanie CO2:
a) zakwasza środowisko i zmniejsza powinowactwo hemoglobiny do tlenu
b) zakwasza środowisko i zwiększa powinowactwo hemoglobiny do tlenu
c) nie wpływa na stopień powinowactwa pomiędzy hemoglobiną a tlenem
a) zakwasza środowisko i zmniejsza powinowactwo hemoglobiny do tlenu
- CO:
a) stabilizuje formę T i jest to forma karboksyhemobiny
b) stabilizuje formę R i jest to forma karboksyhemobiny
c) stabilizuje formę T i jest to forma methemoglobiny
d) stabilizuje formę R i jest to forma methemoglobiny
b) stabilizuje formę R i jest to forma karbooksyhemobiny
CO wiąże się silnie, lecz odwracalnie z F2+ Hb, powstaje karboksyhemoglobina. Powinowactwo CO do hemu jest 200 x większe niż tlenu.
Związany z jedną cząsteczką hemu CO powoduje przejście w formę R-relaxed i zwiększenie powinowactwa reszty grup hemowych do tlenu. To z tego powodu Hb nie może uwalniac tlenu w tkankach
- W elektroforezie o pH zasadowym białka gamma globuliny
a) idą do anody
b) idą do katody
c) nie ruszają się
d) ścinają się
c) nie ruszają się
z prezki : “zostają bliżej katody”
natomiast trudno powiedzieć czy zostają, czy ruszają się wolniej…
- Jakie aminokwasy najczęściej występują w alfa helisie
a) Gly, Asn, Pro
b) Glu, Ala, Leu
c) inne kombinacje
b) Glu, Ala, Leu
- Które białko transportuje Fe2+ przez błonę apikalna enterocytu?
a) Dcytb
b) DMT1
c) HCP1
d) FST
b) DMT1
- W wiązaniu między cząsteczka ubikwityny a białkiem biorą udział:
A) 48 lys i c końcowa glicyny
B ) 84 lys i c końcowa glicyny
C) 28 lys i c końcowa glicyny
D) 48 lys i n końcowa glicyny
A) 48 lys i c końcowa glicyny
- Kooperatywny wiązaniem tlenu charakteryzuje się ?
a) Mioglobina
b) Hemoglobina
c) Oba
d) Żadna
b) Hemoglobina
Mechanizm kooperatywny, to taki, gdzie tlen pełni rolę efektora allosterycznego dodatniego. Tzn ze najtrudniej Hb przyłączyć pierwszą cząsteczkę tlenu, a każda kolejna przyłącza się już coraz łatwiej
- …………. wiązanie tlenu do hemoglobiny zwiększa powinowactwo hemoglobiny do
kolejnych cząsteczek tlenu
a) kompetencyjne
b) kooperatywne
c) allosteryczne ujemne
b) kooperatywny
Mechanizm kooperatywny, to taki, gdzie tlen pełni rolę efektora allosterycznego dodatniego. Tzn ze najtrudniej Hb przyłączyć pierwszą cząsteczkę tlenu, a każda kolejna przyłącza się już coraz łatwiej
- HbF wykazuje……….. powinowactwo do tlenu porównaniu do HbA matki, która w
większym stopniu wiąże się z 2,3-BFG:
A. Większe
B. Mniejsze
C. takie samo
D. brak prawidłowej odpowiedzi
A. Większe
- Krzywa wiązania hemoglobiny-
a) sigmoidalna związana z kooperatywnym wiązaniem tlenu
b) hiperboliczna, co jest związane z kooperatywnym wiązaniem tlenu
a) sigmoidalna związana z kooperatywnym wiązaniem tlenu
- Co tłumaczy zmianę konformacji w hemoglobinie podczas utlenowania
a) Hem i Fe leżą w jednej płaszczyźnie
b) Dimer 1 (alfa1beta1) zmienia położenie względem dimeru 2 (alfa2beta2)
c) 4 grupy hemowe leżą blisko siebie
d) wszystkie odpowiedzi są poprawne
b) Dimer 1 (alfa1beta1) zmienia położenie względem dimeru 2 (alfa2beta2)
W formie utlenowanej część wiązań jonowych i kowalencyjnych pomiędzy dwoma dimerami zostaje zerwana, dimery oddalają się od siebie
- H+ i 2-3 BPG są efektorami allosterycznymi
a) stabilizującymi formę T hemoglobiny i zmniejszające jej powinowactwo do tlenu
b) stabilizującymi formę R hemoglobiny i zwiększające jej powinowactwo do tlenu
c) stabilizującymi formę R hemoglobiny i zmniejszające jej powinowactwo do tlenu
d) stabilizującymi formę T hemoglobiny i zwiększające jej powinowactwo do tlenu
a) stabilizującymi formę T hemoglobiny i zmniejszające jej powinowactwo do tlenu
- 2 - letnie dziecko trafiło do lekarza pediatry z powodu dolegliwości żołądkowo -jelitowych i apatii obserwowanej przez rodziców od kilku ostatnich tygodni. W badaniach
laboratoryjnych wykazano niedokrwistość mikrocytarną niedobarwliwą i zwiększone stężenie ołowiu we krwi. Który enzym ma ponadnormatywną aktywność w wątrobie?
A. Syntaza delta - aminolewulinową
B. UDP - glukuronozylotransferazę bilirubinową
C. Ferrochelatazę
D. Oksygenazę hemową
E. Syntazę portobilinogenową
A. Syntaza delta - aminolewulinową
enzym ten jest bardzo wrażliwy na działanie metali ciężkich, zatrucie np ołowiem powoduje podwyższenie niezużytego delta-aminolewulinianu, a obniża przy tym zawartość porfobilinogenu w kom. Zostaje upośledzony szlak wytwarzania hemu - mniejsza ilość hemoglobiny i anemia
- B- zwrot jaka to konformacja białka - \
a) I rzędowa,
b) II rzędowa
c) III rzędowa
d) Naddrugorzędowa
b) II rzędowa
Potwierdzony u budzyniowej
- Czym się różni białko PRP S od PRP SC
a) w PRP Sc występuje głównie forma Beta
b) w PRP Sc występuje dominująca forma Alfa
a) w PRP Sc występuje głównie forma Beta
- Ubikwityna… co wykazuje aktywność izopeptydazową
a) ta część 20s
b) część 19s
c) część 26s
d) podjednostki beta w rdzeniu katalitycznym 20s
b) część 19s
Części regulatorowe - podstawa i wieczko- mają aktywność ATP-azy i izopeptydazy
- Jakie są najbardziej prawdopodobne kąty phi i psi w alfa-helisie?
a) -60 i -40 stopni
b) -90 i 130
c) -90 i 60
d) -60 i 130
a) -60 i -40 stopni
- zaznacz prawdziwe o HSP70
a) ma właściwości ATPazy
b) łączy się z powstającymi łańcuchami polipeptydowymi mostkami di-siarczkowymi
a) ma właściwości ATPazy
- Zaznacz fałsz:
a) Hemoglobina tetramer mający możliwość kooperatywnego przyłączenia tlenu
b) Mioglobina to monomer i… chyba dalej to co w odp dotyczącej hemoglobiny
c) Jon Fe2+ może wiązać tlen wiązaniami kooperacyjnymi
d) Coś logicznego znaczy się prawda jakaś
- Pomiędzy jakimi aminokwasami może być wiązanie jonowe
a) kwas glutaminowy i lizyna
b) różne inne wersje połaczeń
a) kwas glutaminowy i lizyna
- Pierwszy etapem powstawania fibryny jest…
a) przy pomocy trombiny oddzielenie od fibrynogenu 2 cząstek FPA i 2 cząstek FPB,
co prowadzi do powstania monomeru fibryny
b) powstawanie kowalencyjnych wiązań krzyżowych dzięki czynnikowi XIIIa
c) coś tam jeszcze z tych etapów
a) przy pomocy trombiny oddzielenie od fibrynogenu 2 cząstek FPA i 2 cząstek FPB,
co prowadzi do powstania monomeru fibryny
- W jakiej postaci jest transportowana bilirubina do jelita?
a) w kompleksie z albumina wiązaniem kowalencyjnym
b) w kompleksie z albuminą wiązaniem niekowalencyjnym
c) diglukuronid bilirubiny (sprzężona z 2 cz B-glukuronianiu)
a) w kompleksie z albumina wiązaniem kowalencyjnym - ponownie pani potwierdziła, pytałam po kolokwium , - to sie chyba jej cos pojebało bo z albumina do watroby a nie do jelita
- W przypadku niedokrwistości sierpowatej powstaje HbS na skutek zamiany kwasu
glutaminowego na walinę w łańcuchu aminokwasów, CO POWODUJE (odnośnie tej HbS):
a) dysocjację
b) rozpuszczanie
c) jonowanie
d) polimeryzację
d) polimeryzację
- Coś tam coś tam… ze względu na przechowywanie krwi do transfuzji spada z czasem poziom BFG w erytrocytach. Dlaczego jest to niebezpieczne?
a) bo dochodzi do wybuchu tlenowego
b) bo erytrocyty bez BFG nie chcą oddawać tlenu do tkanek
c) inne opcje z tym BFG
b) bo erytrocyty bez BFG nie chcą oddawać tlenu do tkanek
oznacza to, ze taka hemoglobina ma zbyt wysokie powinowactwo do tlenu - jets to pułapka tlenowa, a nie wybuch tlenowy
