1 - Enzymologie

Question 1

Catalyseur :

Answer 1

Agent chimique ou enzymatique qui modifie la vitesse d’une réaction sans être altéré par celle-ci.

Question 2

Synonyme de catalyseur :

Answer 2

Enzyme.

Question 3

Les 2 types de catalyseurs :

Answer 3

Enzymatique (plus efficace) que chimique.

Question 4

Enzyme :

Answer 4

Macromolécule généralement de nature protéique, servant de catalyseur et qui est très contrôlé.

Question 5

Qu’est-ce qui diminue l’énergie d’activation que doivent possèder les réactifs pour se transformer en produits :

Answer 5

Des enzymes.

Question 6

Cinétique :

Answer 6

Les mouvements/étude de la vitesse.

Question 7

Régulation :

Answer 7

Empêche de fonctionner en inhibant, ou accélère en activant; selon les besoins.
Lorsque un site de liaison d’un enzyme est modifié pour promouvoir les besoins de la cellule.

Question 8

Une enzyme diminue la barrière énergétique grâce à 4 facteurs :

Answer 8

Positionnement du substrat.
Catalyse covalente.
Catalyse ionique.
Effet de tension.

Question 9

Positionnement du substrat :

Answer 9

L’enzyme sert au rapprochement et à l’orientation des réactifs.

Question 10

Catalyse covalente :

Answer 10

Formation liens covalents entre enzyme et substrat.

Stabilise, donc le substrat ne bouge plus une fois dans le site actif.

Question 11

Catalyse ionique :

Answer 11

AA facilement ionisables qui peuvent intervenir dans des processus de catalyse acide ou basique.

Question 12

Effet de tension :

Answer 12

Changement de conformation lorsque le site actif et le substrat se lient ensemble; ce qui permet le rapprochement de groupements fonctionnels.

Question 13

Protéine :

Answer 13

Macromolécules constituées d’un ou de plusieurs polypeptides.

Question 14

Ribozymes :

Answer 14

ARN s qui ont des activités enzymatiques (agissant comme une enzyme).

Question 15

ARN s :

Answer 15

Bout d’ARN souvent retrouvés dans les virus.

Question 16

Apoenzyme :

Answer 16

Partie protéique d’une enzyme responsable de la spécificité de l’enzyme, car elle contient le site actif.

Question 17

Site actif :

Answer 17

Partie spécifique d’une enzyme qui se lie au substrat et qui forme un sillon dans lequel se déroule la réaction catalytique.

Question 18

Qu’est-ce qui est complémentaire au substrat :

Answer 18

Site actif.

Question 19

Qu’est qui est souvent inactive seule :

Answer 19

Site actif.

Question 20

Qui est dans une poche hydrophobe :

Answer 20

Site actif.

Question 21

Cofacteur :

Answer 21

Partie non protéique nécessaire au fonctionnement d’une enzyme.

Question 22

Qu’est-ce qui peut se lier fortement au site actif (permanent) ou faiblement (réversible) :

Answer 22

Cofacteur.

Question 23

Ions inorganiques :

Answer 23

S’accocie par des liens ioniques avec les AA des apoenzymes.

Souvent des oligoéléments.

Question 24

Oligoéléments :

Answer 24

Éléments chimiques qui doivent être présents dans l’alimentation en faible quantité.

Question 25

Coenzyme :

Answer 25

Cofacteur organique qui sont souvent du groupe B.

Question 26

2 types de coenzymes :

Answer 26

Ceux responsables des réactions d'oxydoréduction et ceux responsables de transférer des groupements.

Question 27

Groupement prosthétiques :

Answer 27

Coenzymes attachés par des liens covalents à l'apoenzyme.

Question 28

Cosubstrat :

Answer 28

Coenzyme attaché par des liens plus faibles (ioniques ou hydrogène) à l'apoenzyme.

Question 29

Isoenzyme/Isozyme :

Answer 29

2 enzymes du même nom qui catalysent une même réaction, mais qui diffèrent par leur structure.

Question 30

Polyenzyme :

Answer 30

Complexes formés de plusieurs enzymes et coenzymes qui doivent être associées ensemble pour faire leur catalyse.

Question 31

Proenzyme/zymogène :

Answer 31

Précurseurs inactifs de certaines enzymes qui doivent être clivés pour être activés.

Question 32

Km :

Answer 32

Conc. du substrat à V=1/2 Vmax. | Renseigne sur l'affinité de l'enzyme pour le substrat.

Question 33

Inhibiteur réversible :

Answer 33

Si enlève inhibiteur, l'enzyme continue de fonctionner comme avant.

Question 34

Inhibiteur irréversible :

Answer 34

Détruisent l'enzyme et ses fonctions.

Question 35

Enzyme allostérique (régulation) :

Answer 35

Enzyme n'ayant pas une cinétique michaelienne, et dont le site de régulation est différent du site actif.

Question 36

Phénomène de coopération :

Answer 36

Entre les sous-unités, en présence d'un activateur.

Question 37

Les 2 modèles du phénomène de coopération :

Answer 37

Séquentiel, dont les protomères changent de conformation les uns après les autres. Concerté, dont c'est fait simultanée.

Question 38

Les 2 formes de l'enzyme à l'équilibre :

Answer 38

Tendue et relachée

Question 39

Rétroinhibition :

Answer 39

Inhibition allostérique dans laquelle le produit final d'une voie métabolique devient l'inhibiteur de la 1ere enzyme de la voie.

Question 40

Synonyme de inhibiteur et activateur :

Answer 40

Effecteur négatif et positif.

Question 41

Ion des kinases :

Answer 41

Mg 2+

Question 42

Ions des cytochromes et aconitase :

Answer 42

Fe 2+ et Fe 3+

Question 43

Ion des carboxypeptidase et anhydrase carbonique :

Answer 43

Zn 2+

Question 44

Ion du pyruvate carboxylase :

Answer 44

Mn 2+

Question 45

Ion de ATPase des membranes cytoplasmiques :

Answer 45

Na 2+

Question 46

EC :

Answer 46

Caractéristiques de l'enzyme qui permet l'identification.

Question 47

Types de coenzymes :

Answer 47

Oxydoréduction et transfert.

Question 48

Pincipaux membres de l'oxydoréduction :

Answer 48

NAD, NADP, FAD, Ubiquinone, Cytochrome.

Question 49

Principaux membres de transfert :

Answer 49

Coenzyme A.

Question 50

Oxydoréductases :

Answer 50

Transfert d'électrons.

Question 51

Transférases :

Answer 51

Transfert de gr. fonctionnels.

Question 52

Hydrolases :

Answer 52

Hydrolyse/coupe avec H2O.

Question 53

Lyases :

Answer 53

Coupure lien covalent (sans H2O).

Question 54

Isomérases :

Answer 54

Transpositions intramoléculaires (isomérisation).

Question 55

Ligases :

Answer 55

Formation de nouveaux liens covalents avec ATP.

Question 56

Axes de Lineweaver-Burk :

Answer 56

``` x = 1/conc. y = 1/V ```

Question 57

Facteurs qui influencent la cinétique :

Answer 57

Température. pH. Inhibiteurs.

Question 58

Ki :

Answer 58

Constante d'inhibition.

Question 59

Même V max et Km différent :

Answer 59

Inhibiteur compétitif.

Question 60

V max différent et même Km :

Answer 60

Inhibiteur non compétitif.

Question 61

(Vrai ou faux) | Les coenzymes sont des cofacteurs organiques qui proviennent majoritairement des vitamines du groupe B.

Answer 61

Vrai.

Question 62

Nous sommes des coenzymes d’oxydoréduction. A. Cytochrome, phosphate de pyridoxal (PLP) et NADH. B. FAD, NADPH et thiamine pyrophosphate (TPP). C. Acide lipoïque, NADH et tétrahydrofolate(THF). D. FAD, cytochrome et NADPH

Answer 62

D.

Question 63

Quelle représentation graphique doit-on utiliser pour déterminer le type d’inhibiteur ?

Answer 63

Lineweaver-Burk

Question 64

``` Nous sommes tous des composés riches en énergie sauf un, lequel ? A. ATP B. NADH C. Créatine phosphate D. Phosphoénolpyruvate(PEP) E. Carbamylphosphate ```

Answer 64

B