1 - Enzymologie Flashcards
Catalyseur :
Agent chimique ou enzymatique qui modifie la vitesse d’une réaction sans être altéré par celle-ci.
Synonyme de catalyseur :
Enzyme.
Les 2 types de catalyseurs :
Enzymatique (plus efficace) que chimique.
Enzyme :
Macromolécule généralement de nature protéique, servant de catalyseur et qui est très contrôlé.
Qu’est-ce qui diminue l’énergie d’activation que doivent possèder les réactifs pour se transformer en produits :
Des enzymes.
Cinétique :
Les mouvements/étude de la vitesse.
Régulation :
Empêche de fonctionner en inhibant, ou accélère en activant; selon les besoins.
Lorsque un site de liaison d’un enzyme est modifié pour promouvoir les besoins de la cellule.
Une enzyme diminue la barrière énergétique grâce à 4 facteurs :
Positionnement du substrat.
Catalyse covalente.
Catalyse ionique.
Effet de tension.
Positionnement du substrat :
L’enzyme sert au rapprochement et à l’orientation des réactifs.
Catalyse covalente :
Formation liens covalents entre enzyme et substrat.
Stabilise, donc le substrat ne bouge plus une fois dans le site actif.
Catalyse ionique :
AA facilement ionisables qui peuvent intervenir dans des processus de catalyse acide ou basique.
Effet de tension :
Changement de conformation lorsque le site actif et le substrat se lient ensemble; ce qui permet le rapprochement de groupements fonctionnels.
Protéine :
Macromolécules constituées d’un ou de plusieurs polypeptides.
Ribozymes :
ARN s qui ont des activités enzymatiques (agissant comme une enzyme).
ARN s :
Bout d’ARN souvent retrouvés dans les virus.
Apoenzyme :
Partie protéique d’une enzyme responsable de la spécificité de l’enzyme, car elle contient le site actif.
Site actif :
Partie spécifique d’une enzyme qui se lie au substrat et qui forme un sillon dans lequel se déroule la réaction catalytique.
Qu’est-ce qui est complémentaire au substrat :
Site actif.
Qu’est qui est souvent inactive seule :
Site actif.
Qui est dans une poche hydrophobe :
Site actif.
Cofacteur :
Partie non protéique nécessaire au fonctionnement d’une enzyme.
Qu’est-ce qui peut se lier fortement au site actif (permanent) ou faiblement (réversible) :
Cofacteur.
Ions inorganiques :
S’accocie par des liens ioniques avec les AA des apoenzymes.
Souvent des oligoéléments.
Oligoéléments :
Éléments chimiques qui doivent être présents dans l’alimentation en faible quantité.
Coenzyme :
Cofacteur organique qui sont souvent du groupe B.
2 types de coenzymes :
Ceux responsables des réactions d’oxydoréduction et ceux responsables de transférer des groupements.
Groupement prosthétiques :
Coenzymes attachés par des liens covalents à l’apoenzyme.
Cosubstrat :
Coenzyme attaché par des liens plus faibles (ioniques ou hydrogène) à l’apoenzyme.
Isoenzyme/Isozyme :
2 enzymes du même nom qui catalysent une même réaction, mais qui diffèrent par leur structure.
Polyenzyme :
Complexes formés de plusieurs enzymes et coenzymes qui doivent être associées ensemble pour faire leur catalyse.
Proenzyme/zymogène :
Précurseurs inactifs de certaines enzymes qui doivent être clivés pour être activés.
Km :
Conc. du substrat à V=1/2 Vmax.
Renseigne sur l’affinité de l’enzyme pour le substrat.
Inhibiteur réversible :
Si enlève inhibiteur, l’enzyme continue de fonctionner comme avant.
Inhibiteur irréversible :
Détruisent l’enzyme et ses fonctions.
Enzyme allostérique (régulation) :
Enzyme n’ayant pas une cinétique michaelienne, et dont le site de régulation est différent du site actif.
Phénomène de coopération :
Entre les sous-unités, en présence d’un activateur.
Les 2 modèles du phénomène de coopération :
Séquentiel, dont les protomères changent de conformation les uns après les autres.
Concerté, dont c’est fait simultanée.
Les 2 formes de l’enzyme à l’équilibre :
Tendue et relachée
Rétroinhibition :
Inhibition allostérique dans laquelle le produit final d’une voie métabolique devient l’inhibiteur de la 1ere enzyme de la voie.
Synonyme de inhibiteur et activateur :
Effecteur négatif et positif.
Ion des kinases :
Mg 2+
Ions des cytochromes et aconitase :
Fe 2+ et Fe 3+
Ion des carboxypeptidase et anhydrase carbonique :
Zn 2+
Ion du pyruvate carboxylase :
Mn 2+
Ion de ATPase des membranes cytoplasmiques :
Na 2+
EC :
Caractéristiques de l’enzyme qui permet l’identification.
Types de coenzymes :
Oxydoréduction et transfert.
Pincipaux membres de l’oxydoréduction :
NAD, NADP, FAD, Ubiquinone, Cytochrome.
Principaux membres de transfert :
Coenzyme A.
Oxydoréductases :
Transfert d’électrons.
Transférases :
Transfert de gr. fonctionnels.
Hydrolases :
Hydrolyse/coupe avec H2O.
Lyases :
Coupure lien covalent (sans H2O).
Isomérases :
Transpositions intramoléculaires (isomérisation).
Ligases :
Formation de nouveaux liens covalents avec ATP.
Axes de Lineweaver-Burk :
x = 1/conc. y = 1/V
Facteurs qui influencent la cinétique :
Température.
pH.
Inhibiteurs.
Ki :
Constante d’inhibition.
Même V max et Km différent :
Inhibiteur compétitif.
V max différent et même Km :
Inhibiteur non compétitif.
(Vrai ou faux)
Les coenzymes sont des cofacteurs organiques qui proviennent majoritairement des vitamines du groupe B.
Vrai.
Nous sommes des coenzymes d’oxydoréduction.
A. Cytochrome, phosphate de pyridoxal (PLP) et NADH.
B. FAD, NADPH et thiamine pyrophosphate (TPP).
C. Acide lipoïque, NADH et tétrahydrofolate(THF).
D. FAD, cytochrome et NADPH
D.
Quelle représentation graphique doit-on utiliser pour déterminer le type d’inhibiteur ?
Lineweaver-Burk
Nous sommes tous des composés riches en énergie sauf un, lequel ? A. ATP B. NADH C. Créatine phosphate D. Phosphoénolpyruvate(PEP) E. Carbamylphosphate
B
