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Biochemie 3 > 1 Blut - Teil 1 > Flashcards

1 Blut - Teil 1 Flashcards

0
Q

Welche Zellen entwickeln sich aus den myolischen bzw, lymphatischen Stammzellen?

A
  • myolische Stammzellen: Erythrozyten, Thrombozyten, Monozyten, Granulozyten
  • lymphatische Stammzellen: Lymphozyten
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Q

Wie groß sind die Zahlen folgender Blutzellen pro mikroliter:

  • Erythrozyten
  • Leukozyten
  • Thrombozyten
A
  • Erythrozyten: 4,3 bis 5,7 Mio.
  • Leukozyten: 4000 bis 10.000
  • Thrombozyten: 140.000 bis 450.000
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Q

Aus den myeloischen Stammzellen entstehen…

A

Colony forming Units (CFU)

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3
Q

Wie viele Erythrozyten befinden sich im Gesamtblut?

A

25 Bio.

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4
Q

Wie viele Erythrozyten werden pro Sekunde gebildet?

A

2,4 Mio.

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5
Q

Was sind die Eigenschaften der Retikulozyten?

A
  • kernlos

- Reste ribosomaler RNA und einige Zellorganellen

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6
Q

Wie hoch ist der Anteil der Retikulozyten?

A

0,8 bis 2,5%

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7
Q

Wann ist die Anzahl der Retikulozyten erhöht?

A
  • bei Hämolyse

- nach akuten Blutverlusten

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8
Q

Wo wird EPO gebildet?

A
  • Niere: 90%

- Leber: 10%

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9
Q

Die Synthese des Epo wird induziert durch…

A

Den TF HIF

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10
Q

Wie wirkt Epo?

A

Bindet an membranständigen Rezeptor und steigert die Erythropoese im Km

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11
Q

Wo werden alte Erythrozyten abgebautb

A
  • Milz, KM, Leber
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12
Q

Der Stoffwechsel der Erythrozyten ist auf 2 Stoffwechsel beschränkt:

A
  • anaerobe Glykolyse

- PPW (Bildung von NADPH für Gluthation-Reduktase)

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13
Q

Wie viel ATP kann im Erythrozyten aus 1 mol Glucose gewonnen werden?

A
  • prinzipiell 2 ATP (anaerobe Glykolyse)

- aber: teilweise wird 1,3-BPG zu 2,3-BPG (damit keine Substratkettenphosphorylierung über 1,3-BPG)

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14
Q

Wie wird die Glucose in den Erythrozyten aufgenommen?

A

Über GLUT-1

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15
Q

Wofür wird das ATP in den Erythrozyten benötigt?

A
  • Na-K-ATPase

- Gluthationsynthede

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16
Q

Wofür wird das NADPH im Erythrozyten benötigt?

A

Reduktion von Gluthation

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17
Q

Welche Stoffe können bei einem Glucose-6P-DH-Mangel die Symptome dieser Erkrankung verschlimmern?

A
  • Antimalaria-Mittel

- Fava-Bohnen

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18
Q

Welcher Vorteil besteht für Patienten mit Glc-6-P-DH-Mangel?

A

Gewisser Schutz gegen Malaria

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19
Q

Wie hoch ist die Thrombozytenzahl pro Mikroliter?

A

150.000-450.000

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20
Q

Wie wird die Thrombozytenbildung stimuliert?

A
  • durch Thrombopoetin (wird in Leber gebildet?)
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21
Q

Was sind die Eigenschaften von Thrombozyten?

A
  • keinen Zellkern
  • Mitochondrien, Lysosomen
  • mitochondriale DNA + RNA (damit Proteinsynthese)
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22
Q

Welche Stoffwechselprozesse finden im Thrombozyten statt?

A
  • Glykolyse
  • Citratzyklus
  • Atmungskette
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23
Q

Woraus besteht ein Erythrozyt?

A
  • Wasser (65%)
  • Hb (34%)
  • Enzyme und Proteine (1%)
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24
Q

Wie ist das Hb-Molekül aufgebaut?

A
  • tetrameres Protein
  • Molekülmasse: 64500
  • jede der vier Proteinketten werden durch nicht-kovalente Kräfte zusammengehalten
  • 2 alpha und 2 beta-Ketten (HbA1) bzw. 2 alpha und 2 gamma (HbF)
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25
Q

Wodurch unterscheidet sich HbF vom HbA1?

A
  • 2,3-BPG bindet schlechter an HbF

- höhere O2-Affinität

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26
Q

Was versteht man unter Glykierung?

A
  • nicht enzymatische Anhängung verschiedener Kohlenhydrate an den N-terminalen Enden der beta-Ketten im HbA1
27
Q

Wie hoch ist die normale Konzentration von HbA1c im Körper?

A

5-7%

28
Q

Beschreiben Sie den Aufbau des Häm

A
  • prosthetische Gruppe des Hb
  • Porphyringerüst aus vier Pyrrolringen. Die über Methinbrücken verbunden sind
  • über 4 Stickstoffatome in Mitte ist Fe2+ gebunden
  • an dieses bindet O2 (Oxygenierung)
29
Q

Wo wird Häm gebildet?

A

85% werden im KM gebildet

- ein geringer Teil in der Leber

30
Q

Beschreiben Sie die Reaktionsschritte der Häm-Synthese

A

-

31
Q

Was sind die Ausgangssubstanzen der Hämbildung?

A
  • Glycin

- Succinyl-CoA

32
Q

Was ist die Schrittmacherreaktion der Hämsynthese?

A
  • Reaktion der delta-Aminolävulinatsynthase
  • PALP
  • spontane Decarboxylierung
33
Q

Welche Folgen haben Porphyrien?

A
  • Verminderte Hämsynthese
  • damit unterliegt die delta-Aminolävulinatsynthase keiner Feedback-Hemmung mehr
  • Akkumulation von Zwischenstufen der Häm-Synthese (Porphyrine)
  • neurologische Symptome, Hauterscheinungen, erhöhte Fotosensibilität
34
Q

Welche Formen der Porphyrien gibt es?

A
  • akute intermittierende Porphyrie: PBG-Desaminase-Mangel

- Porphyria cutanea tarda: Uroporphyrinogen-Decarboxylase

35
Q

Wie erfolgt der Abbau des Hb, das z.B. nach einer Hämolyse im Blut freigesetzt wird?

A
  • wird im Blut an Haptoglobin gebunden (Komplexbildung)
  • Transport in die Leber
  • Abbau des Häm in Globin und den Hämanteil
  • Globin wird vollständig zu den entsprechenden AS zerlegt
36
Q

Beschreiben Sie den Hämabbau

A

Hämoxygenase:

  • Tetrapyrrolring wird über die Methinbrücken geöffnet, benötigt werden 3 O2, 3 NADPH| es entstehen 3H2O, 3NADP, CO, Fe und Biliverdin
  • Fe: für Einbau in weiterm Häm
  • CO: Ausatmung

Biliverdinreduktase:

  • Biliverdin + NADPH -> Bilirubin + NAD
  • unkonjugiertes Bilirubin, schlecht wasserlöslich

Transport zur Leber

37
Q

Welche Formen des Ikterus gibt es?

A
  • prähepatischer Ikterus
  • intrahepatischer Ikterus
  • posthepatischer Ikterus
38
Q

Was ist die Ursache des prähepatischen Ikterus?

A
  • Hämolyse mit vermehrtem Hämabbau

- Konzentration des unkonjugierten (indirekten) Bilirubin steigt

39
Q

Wann liegt eine Hyperbilirubinämie vor?

A

Bilirubin > 2 mg/dl (normal: 1 mg/dl Gesamtbilirubin)

40
Q

Was ist die Ursache einer intrahepatischen Ikterus?

A
  • Leberschädigung mit eingeschränktem Bilirubinabbau

- Konzentration von direktem oder indirektem Bilirubin gestiegen

41
Q

Was ist Ursache einer posthepatischen Ikterus?

A
  • Abfluss der Gallenflüssigkeit gestört (Gallenstein)

- Konzentration des direkten Bilirubin erhöht

42
Q

Was ist die Ursache eines NG-Ikterus?

A

Leber noch nicht ausgereift:

- Aktivität der UDP-Glucuronisyltransferase zu gering

43
Q

Bei der Anlagerung des Sauerstoffs an das Hb wird manchmal..,,

A

Das Eisen zu Fe3+ oxidiert

44
Q

Überprüfen Sie folgende Aussage: Met-Hb kann keinen O2 mehr transportieren

A

Richtig

45
Q

Wie kann das Fe3+ im Met-Hb wieder reduziert werden?

A
  • über die Met-Hb-Reduktase

- das NADH stammt von Glykolyse

46
Q

Wie kommt es zur Radikalentstehung?

A
  • bei Oxidation des Hb entsteht auch reaktives Superoxidanion (O2-)
47
Q

Wie können Radikale im Erythrozyten (und auch in anderen Zellen) unschädlich gemacht werden?

A
  • Superoxiddismutase (Zn und Cu): O2- verbindet sich mit 2H+ zu 2H2O2
  • Katalase: 2H2O2 -> 2H2O + O2
  • Glutathion-Reduktase: 2 GSH + H2O2 -> GSSG + 2H2O
48
Q

Die Katalase enthält…,

A

Häm

49
Q

Die Gluthation-Reduktase enthält…

A

Selenocystein

50
Q

Welche Folge hat eine Überlastung Schutzmechanismen gegen oxidativen Stress?

A
  • Peroxidanion kann weiteres Elektron aufnehmen
  • zerfällt spontan in O- und O2-
  • O2- reagiert mit 2H+ zu H2O
  • O- reagiert mit durch Protonenaufnahme in OH- (sehr reaktives Hydroxylradikal)
51
Q

Wie wird Gluthation gebildet?

A

Im Erythrozyten:

  • Glutamat, Cystein und Glycin reagieren unter 2ATP-Verbrauch zu Gluthation
  • Reaktion wird von 2 Ligasen katalysiert
  • nicht am Ribosom, da diese nicht im Erythrozyten
52
Q

Was sind die besonderen Bindungsverhältnisse im Gluthation?

A

Aminogruppe des Cystein ist mit der gamma-Carboxylgruppe (und nicht alpha!) verbunden

53
Q

Das wichtige Antioxidans im Erythrozyten ist..,

A

Gluthation

54
Q

Was sind die Eigenschaften von Antioxindanzien?

A
  • sind leicht oxidierbar

- schützen aufgrund ihres niedrigen Redoxpotenzials andere Stoffe vor Oxidation

55
Q

Wie sind die Ladungsverhältnisse im Gluthation bei pH = 7?

A
  • zwei negative und eine positive Ladung

- reaktive Gruppe ist die SH-Gruppe

56
Q

Wie sind die Ladungsverhältnisse im GSSG bei pH = 7?

A
  • vier negative (COO-) und zwei positive Ladungen (NH3+)
57
Q

Woher stammt das für die Reduktion von Gluthation benötigte NADPH?

A

Aus dem PPW

58
Q

Wie entsteht Carboxyhämoglobin und wie kann die Bildung rückgängig gemacht werden?

A
  • CO bindet über das Eisenatom an die Hämgruppe
  • O2 kann nicht binden, da CO höhere Affinität hat
  • durch O2 im Überschuss kann CO verdrängt werden (kompetitive Hemmung)
59
Q

Wodurch kommen die Puffereigenschaften des Hb zustande?

A
  • enthalten zahlreiche Histidyl- und Sulfhydrilreste

- wichtigster Nichtbicarbonatpuffer im Blut

60
Q

Welche Form des Hb kann besser puffern?

A
  • Desoxy-Hb
61
Q

Warum kann Desoxy-Hb Protonen besser puffern als Oxy-Hb?

A
  • Desoxy-Hb hat höheren pK-Wert als Oxy-Hb (8,25, 6,95)
62
Q

Welche Ursache hat die Sichelzellanämie?

A
  • Gen der beta-Kette des Hb ist durch eine Punktmutation verändert
  • das mutierte Gen ist ein Allel des normalen (betaA)
  • polares Glutamat an Pos. 6 ist gegen unpolares Valin ausgetauscht
63
Q

Wie ist die Sauerstoffbindung bei der Sichelzellanämie verändert?

A

Ist unbeeinflusst

64
Q

Welche Folge hat die Genmutation bei der Sichelzellanämie?

A
  • nach O2-Abgabe polymerisieren die Hb-Moleküle zu Fibrillen und die Erythrozyten nehmen Sichelzellform an

Biochemie 3 (4 decks)

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