ZOOM sur les protéines Flashcards
Protides
Famille de biomolecules:
Peptides + protéines
Assemblage d’aa
Cbn d’aa chez les Peptides
Nb d’aa< 50
Cbn d’aa chez les protéines
> 50
Qu’est ce que la structure primaire
L’enchaînement des acides aminés dans un ordre précis
1e niveau d’organisation protéique
Cbn de protéines
20
Comment appelle t on Les AA qui participent à la synthèse peptidique ?
AA protéinogènes
AA essentiels
Provenant de l’alimentation
AA non essentiels
Produits par la cellule
Quelle est la masse moyenne d’un AA?
110 Dalton
Qu’est ce que le Carbonne alpha
Le C sur lequel est fixé le grpmt amine -NH2 et le groupement acide carboxylique -COOH
Que signifie : caractère amphotère
Un AA est amphotère c’est a dire qu’il a à la fois une fonction basique ( NH2) et une fonction acide ( cooH)
Que ce passe-t-il a l’Aa quand le pH est acide
Fonction COOH n’est pas ionisée
La fonction NH2 est ionisée (+)
Que ce passe-t-il a l’Aa a pH basique
Fonction COOH est ionisée (-)
Fonction NH2 pas ionisée
Que ce passe t il a pH neutre pour l’Aa
Les 2 groupement sont ionisés
NH3+
COO-
Au lieu de NH2 et cooH
Comment nommer la structure primaire d’une protéine ?
Écrire séquence d’aa de l’extrémité Nter a Cter
AA+suffixe -yl sauf pour le dernier dont le nom est en entier
Comment classifier les AA
En fonction de
- l’encombrement stérique ( dépend de la taille de R)
- le caractère polaire ou apolaire de R
Qu’est ce qu’un AA apolaire non ionisable
Ne peut pas interagir avec les molécules d’eau
Les AA apolaires non ionisables se regroupent entre eux quand ils sont en solution
Interactions hydrophobes-> lien avec architecture des protéines
Quelles sont les 2 types de chaînes chez les AA apolaires?
Aliphatique
Aromatique
Nommer Les AA apolaires à chaînes latérales aliphatiques
Faible hydrophobicité : Glycine Alanine Forte hydrophobicité: Valine Leucine Isoleucine Méthionine ( Relativement hydrophobe) Proline
AA apolaires a chaîne laterale aromatique
Phénylalanine ( très hydrophobe)
Tryptophane ( pas très hydrophobe)
Caractère des AA polaires
Ionisables
Caractère hydrophile
AA polaires chargé - ( acides)
AA polaires chargés + ( basiques)
AA polaires non chargés ( neutres)
Nommer les AA polaires neutres
(Chaîne lateral A fonction alcool) Sérine Thréonine Tyrosine (Chaîne laterale soufrée) Cystéine (Chaîne laterale a fonction amide) Asparagine Glutamine
AA polaires ionisables
Chaîne laterale à fonction acide Aspartate Glutamate A fonction basique Histidine Lysine Arginine
Le pHi=
pH de l’Aa auquel sa charge est nulle ( AA électroniquement neutre)
pHi=
(pKa + pKb)/2
Si pH ( di milieu) < pHi ( de l’Aa)
Alors AA est chargé+
Si pH > pHi de l’Aa
Alors l’Aa est chargé-
Si pH = pHi
Alors AA neutre
Isomères:
Molécules de composition identique mais d’organisation différente
Enantiomeres
Molécules qui sont images l’une à l’autre dans un miroir plan mais pas superposables
Même propriété physique mais par rotatoire différents
Domaine d’absorption des AA aromatiques
Absorbent UV entre 260 et 280 nm
Ordre d’absorption des AA aromatiques
Tryptophane> Tyrosine> Phenylalanine
(280->260)nm
Classement par hydrophobicité des AA
Hydrophobes:
Valine leucine isoleucine phénylalanine
Neutres
Cystéine Méthionine Glycine Alanine
Hydrophiles:
Aspartate glutamate lysine arginine histidine
Tryptophane sérine thréonine tyrosine asparagine et glutamine
Qui fait de la glycosylation
Asparagine
Qui fait de la phosphorylation
Sérine tyrosine et thréonine
Au bar on sert tire et trinque
Qui fait de l’iodation
Tyrosine
Qu’est ce que le pont disulfure
Liaison covalente entre 2 atomes de soufre et 2 cysteines
Ou se trouve l’angle phy ( o)
Entre C alpha et N
Où se trouve L’angle psy ( Y)
Entre Calpha et C
Angle entre C et N
1,33 Angst
Angle entre N et Calpha
1,45 Ang
Angle entre C et O
1, 23 Angst
Torsion autour d’une liaison C N
Soit 0° ( CIS)
Soit 180° ( trans)
Généralement on est en trans car plus stable ( pas d’encombrement)
Endopeptidase:
coupe au milieu de la chaîne d’AA
Exopeptidase
Coupe en n ter ou en c ter
Structure primaire basée sur quel type de liaisons?
Covalentes
