Zellbiologie, Biochemie Flashcards
Nenne Beispiele für gleiche biochemische Prinzipien
bei (fast) allen Lebewesen auf der Erde (5)
Proteine als universelle Zellbausteine
Aufbau der Zellmembranen (Lipiddoppelschicht)
Nukleinsäure als Genom in jeder Zelle
Glykolyse als universelle Energiegewinnung
ATP als „Energiewährung“ in jeder Zelle
Was ist die Grundlage des Lebens?
Grundlage des Lebens: Die Zelle
Unterschiede Pro-& Eukaryont. Was besitzen Pflanzenzellen noch?
Unterschiede zum Prokaryont: - Kern - Organellen - Größe Pflanzenzellen besitzen noch: - Chloroplasten - Vakuole - Zellwand - Plasmodesmen
Beschreibe den Aufbau der Tierzelle
Jede Zelle ist kompartimentiert und von einer Zell(Plasma)-Membran umgeben. Im Zytoplasma sind Organellen eingelagert: • Zellkern • Ribosomen • Mitochondrien • ER • Golgi • Lysosomen • Peroxisomen
Definition für Leben
Definition für Leben
Lebewesen bestehen aus organischen Substanzen
und zeichnen sich aus durch
- Stoffwechsel („katabol“)
- Wachstum („anabol“)
- Reproduktion/Teilung
(Mitose –> Pro-/Ana-/Meta-/Telophase; Meiose)
Was ist ein Tier?
- ein Vielzeller
- ein Lebewesen mit Bewegungsvermögen
- Zellen besitzen keine Zellwand
- benötigt Sauerstoff (oxidativer Stoffwechsel)
- ein heterotropher Organismus (abhängig von Nahrung)
Was sind Aminosäuren (AS)?
Aminosäuren => Amino-Carbon-Säuren Grundstruktur: • zentrales C-Atom (C-alpha) • Aminogruppe (NH2) • Carboxylgruppe (COOH) • Wasserstoff-Atom (H) • Seitenkette / Rest (R)
Aminosäuren sind ..
Grundbau-Bausteine der Proteine (Aminosäure-Polymere)
N-Lieferanten
Vorstufen von Signalstoffen
Was ist besonders an proteinogene AS?
Proteinogene AS (20/22 AS)
werden bei der Proteinbiosynthese (Translation) direkt in Proteine eingebaut
=> proteinogene AS sind immer L - a(Alpha) – Aminosäuren!
Was sind Nichtproteinogene AS?
Nichtproteinogene AS (>200)
- wurden posttranslational d. h. im Protein modifiziert (Hydroxy-Prolin im Kollagen)
- treten bei Stoffwechselreaktionen (Ornithin + Citrullin im Harnstoffzyklus)
- AS-Derivate als Signalstoffe (biogene Amine = Adrenalin, Histamin)
Nenne ein Biologisches AS-Nachweisverfahren
Phenylketonurie-Test:
Mikrobiologische Mengenbestimmung von Phenylalanin im Blut Neugeborener
(Prinzip: Wachstum auxotroper Bakterienstämme)
-> Auxotropes Bacillus wächst nur bei Anwesenheit von Phe
->Korrelation der Phenylalanin-Menge zum Hofdurchmesser
Eigenschaften von Proteinen
Erkläre die Mesomerie der Peptid-Bindung
Mesomerie der Peptid-Bindung:
-> partielle Doppelbindung
-> Versteifung zwischen C-N
-> eingeschränkte Drehbarkeit
Die Kombinations-Möglichkeit der 20 Aminosäuren ist nahezu unbegrenzt !
Berechnungsformel: 20^Kettenlänge
d. h. für ein 100 AS langes Protein ergeben sich:
20100 = 1,27 x 10130 Kombinationsmöglichkeiten
Dazu kommen noch posttranslationale Modifikationen (P, S, KH, Lipide etc.)
Aminosäurenketten (Peptide, Proteine) sind in der Regel unverzweigt mit einem Amino(N)- sowie Carboxy(C) -terminalen
Nenne die Ebenen der Protein-Architektur und ihre Funktion
- Primärstruktur ->Abfolge der AS
- Sekundärstruktur -> räumliche Organisation
zwischen Peptid-Bindungen - Tertiärstruktur -> dreidimensionale Organisation,
Seitenketten-Interaktion - Quartärstruktur -> Organisation zwischen
verschiedenen Untereinheiten
Primärstruktur: Kette von AS; Peptid <100 AS, Protein >100 AS
Beispiele: Oxytocin + Insulin = Peptide; Kollagen + FSH = Proteine
Besonderheiten der Sekundärstruktur von Proteinen
beschreibt räumliche Anordnung eines Peptids aufgrund der Ausbildung von H-Brücken zwischen benachbarten Peptidsträngen (H-Brücken bilden sich zwischen „O“ und „H“ der Peptidbindung!)
Achtung: Seitenketten-Interaktionen werden nicht berücksichtigt !
Exklusive Beispiele für reguläre Sekundärstrukturen:
a(Alpha)-Helix und b(beta)-Faltblatt
Besonderheiten der Protein-Tertiärstruktur
Anordnung der Strukturelemente eines kompletten
Proteins im Raum unter Berücksichtigung der SeitenkettenWechselwirkungen: H-Brücken, Ionenbindung, van der Waals-Kräfte,
hydrophobe Wechselwirkungen Disulfid-Brücken (5 WW).
Erkläre das Beispiel: Kollagen-Struktur
häufigstes und wichtiges tierisches Strukturprotein des Bindegewebes (Basallamina)
rechtsgängige (!) Tripelhelix aus linksgängigen Helices (Sonderfall!)
kovalente interhelikale Querverbindungen über Lys und His
sehr langes Molekül (ca. 300 nm), das immer Hydroxyprolin enthält.
wichtiger Grundstoff der Lebensmittelindustrie => Gelatine
Praxis-Exkurs Proteinstruktur
Durch Protein-Fehlfaltung verursachte Krankheiten:
Alzheimer-Krankheit (Amyloid-Plaques)
Creutzfeld-Jacob-Syndrom
Scrapie
BSE
fehlgefaltete Proteine sind dysfunktionell !
Irreversible Denaturierung von Proteinen zum Zweck der Desinfektion von Oberflächen und Lösungen in der Medizin
Störung der Protein-Funktion durch chemisch physikalische Agenzien wie z. B. Temperatur, Strahlen, Druck, Gas, H2O2, Phenol, Alkohol, Tenside etc.
Meist in Kombination!
Beispiele: Autoklavieren, Händedesinfektion (Mucaseptã)
Nenne Besonderheiten der Quartärstruktur
Räumliche Zusammenlagerung von unterschiedlichen Polypeptidketten
Merke: Quartärstruktur-Proteine sind mindestens aus
2 Untereinheiten (2 Peptidketten = Dimere) aufgebaut!!
Wie wirkt ein Enzym?
Prinzip der energetischen Kopplung:
Ermöglicht lebenswichtige endergone Stoffwechselschritte.
Exergone Reaktion (z. B. ATP) liefert Energie für endergone Reaktion
Biokatalysator (Enzym) vs. chemischer Katalysator
Die meisten Enzyme sind Proteine
-> Funktion gekoppelt an die native Raumstruktur (milde Bedingungen)
Wie kann man Enzyme regulieren?
Regulation von Enzymen auf unterschiedliche Weisen: - Hemmung (diverse) - Aktivierung (PO) - Expression (Menge) - Pro-Formen (Verdauung)
Welche Effekte entstehen bei Substratzugabe?
Effekte bei Substratzugabe: à hyperbole (Michaelis-Menten) à sigmoide Enzyme (allosterisch) Beste Regulation ist bei allosterischen Enzymen möglich => Stoffwechsel
Nenne alles Wissenswerte rund um Kohlenhydrate
dienen als Energiespeicher und Energielieferanten
Glukose = wichtiger Brennstoff zur Energieerzeugung (ATP)
Glykogen = Speicherform der Glukose
sind Bestandteile der Nukleinsäuren (Ribose in DNA + RNA)
–> Speicherung und Expression der genetischen Information
sind Strukturelemente in den Zellwänden von Bakterien & Pflanzen
sowie dem Außenskelett von Arthropoden (Chitin)
Kohlenhydrate sind in vielen Strukturen mit Proteinen
und Lipiden kovalent eingebunden (Glykokonjugate)
–> z. B. Schlüsselrolle bei der Zell-Zell-Kommunikation
und der Vermittlung von zellulären Signalen
Struktur der KH: Allgemeine Merkmale
- Kohlenstoff-Kette aus mindestens 3 C-Atomen (n ³ 3)
- Allgemeine Formel: Cn(H2O)n
- Enthalten eine Carbonylgruppe (Aldehyd- oder Ketogruppe)
- Alle weiteren C-Atome besitzen eine OH-Gruppe und ein H-Atom (H-C-OH)
Glukose kann entweder zu (Fruktose) oder Glukose zyklisieren
Was ist Cellulose?
Cellulose – das häufigste
organische Polymer auf der Erde
(Polysaccharide sehr wichtig!)
