Zellbiologie, Biochemie

Question 1

Nenne Beispiele für gleiche biochemische Prinzipien

bei (fast) allen Lebewesen auf der Erde (5)

Answer 1

Proteine als universelle Zellbausteine
Aufbau der Zellmembranen (Lipiddoppelschicht)
Nukleinsäure als Genom in jeder Zelle
Glykolyse als universelle Energiegewinnung
ATP als „Energiewährung“ in jeder Zelle

Question 2

Was ist die Grundlage des Lebens?

Answer 2

Grundlage des Lebens: Die Zelle

Question 3

Unterschiede Pro-& Eukaryont. Was besitzen Pflanzenzellen noch?

Answer 3

Unterschiede zum Prokaryont:
- Kern
- Organellen
- Größe
Pflanzenzellen besitzen noch:
- Chloroplasten
- Vakuole
- Zellwand
- Plasmodesmen

Question 4

Beschreibe den Aufbau der Tierzelle

Answer 4

Jede Zelle ist kompartimentiert und von einer Zell(Plasma)-Membran umgeben.
Im Zytoplasma sind Organellen eingelagert:
• Zellkern
• Ribosomen
• Mitochondrien
• ER
• Golgi
• Lysosomen
• Peroxisomen

Question 5

Definition für Leben

Answer 5

Definition für Leben
Lebewesen bestehen aus organischen Substanzen
und zeichnen sich aus durch
- Stoffwechsel („katabol“)
- Wachstum („anabol“)
- Reproduktion/Teilung
(Mitose –> Pro-/Ana-/Meta-/Telophase; Meiose)

Question 6

Was ist ein Tier?

Answer 6

• ein Vielzeller
• ein Lebewesen mit Bewegungsvermögen
• Zellen besitzen keine Zellwand
• benötigt Sauerstoff (oxidativer Stoffwechsel)
• ein heterotropher Organismus (abhängig von Nahrung)

Question 7

Was sind Aminosäuren (AS)?

Answer 7

Aminosäuren => Amino-Carbon-Säuren
Grundstruktur:
• zentrales C-Atom (C-alpha)
• Aminogruppe (NH2)
• Carboxylgruppe (COOH)
• Wasserstoff-Atom (H)
• Seitenkette / Rest (R)

Question 8

Aminosäuren sind ..

Answer 8

Grundbau-Bausteine der Proteine (Aminosäure-Polymere)
N-Lieferanten
Vorstufen von Signalstoffen

Question 9

Was ist besonders an proteinogene AS?

Answer 9

Proteinogene AS (20/22 AS)
werden bei der Proteinbiosynthese (Translation) direkt in Proteine eingebaut
=> proteinogene AS sind immer L - a(Alpha) – Aminosäuren!

Question 10

Was sind Nichtproteinogene AS?

Answer 10

Nichtproteinogene AS (>200)

• wurden posttranslational d. h. im Protein modifiziert (Hydroxy-Prolin im Kollagen)
• treten bei Stoffwechselreaktionen (Ornithin + Citrullin im Harnstoffzyklus)
• AS-Derivate als Signalstoffe (biogene Amine = Adrenalin, Histamin)

Question 11

Nenne ein Biologisches AS-Nachweisverfahren

Answer 11

Phenylketonurie-Test:
Mikrobiologische Mengenbestimmung von Phenylalanin im Blut Neugeborener
(Prinzip: Wachstum auxotroper Bakterienstämme)
-> Auxotropes Bacillus wächst nur bei Anwesenheit von Phe
->Korrelation der Phenylalanin-Menge zum Hofdurchmesser

Question 12

Eigenschaften von Proteinen

Erkläre die Mesomerie der Peptid-Bindung

Answer 12

Mesomerie der Peptid-Bindung:
-> partielle Doppelbindung
-> Versteifung zwischen C-N
-> eingeschränkte Drehbarkeit
Die Kombinations-Möglichkeit der 20 Aminosäuren ist nahezu unbegrenzt !
Berechnungsformel: 20^Kettenlänge
d. h. für ein 100 AS langes Protein ergeben sich:
20100 = 1,27 x 10130 Kombinationsmöglichkeiten
Dazu kommen noch posttranslationale Modifikationen (P, S, KH, Lipide etc.)
Aminosäurenketten (Peptide, Proteine) sind in der Regel unverzweigt mit einem Amino(N)- sowie Carboxy(C) -terminalen

Question 13

Nenne die Ebenen der Protein-Architektur und ihre Funktion

Answer 13

1. Primärstruktur ->Abfolge der AS
2. Sekundärstruktur -> räumliche Organisation
   zwischen Peptid-Bindungen
3. Tertiärstruktur -> dreidimensionale Organisation,
   Seitenketten-Interaktion
4. Quartärstruktur -> Organisation zwischen
   verschiedenen Untereinheiten

Primärstruktur: Kette von AS; Peptid <100 AS, Protein >100 AS
Beispiele: Oxytocin + Insulin = Peptide; Kollagen + FSH = Proteine

Question 14

Besonderheiten der Sekundärstruktur von Proteinen

Answer 14

beschreibt räumliche Anordnung eines Peptids aufgrund der Ausbildung von H-Brücken zwischen benachbarten Peptidsträngen (H-Brücken bilden sich zwischen „O“ und „H“ der Peptidbindung!)
Achtung: Seitenketten-Interaktionen werden nicht berücksichtigt !

Exklusive Beispiele für reguläre Sekundärstrukturen:
a(Alpha)-Helix und b(beta)-Faltblatt

Question 15

Besonderheiten der Protein-Tertiärstruktur

Answer 15

Anordnung der Strukturelemente eines kompletten
Proteins im Raum unter Berücksichtigung der SeitenkettenWechselwirkungen: H-Brücken, Ionenbindung, van der Waals-Kräfte,
hydrophobe Wechselwirkungen Disulfid-Brücken (5 WW).

Question 16

Erkläre das Beispiel: Kollagen-Struktur

Answer 16

häufigstes und wichtiges tierisches Strukturprotein des Bindegewebes (Basallamina)
rechtsgängige (!) Tripelhelix aus linksgängigen Helices (Sonderfall!)
kovalente interhelikale Querverbindungen über Lys und His
sehr langes Molekül (ca. 300 nm), das immer Hydroxyprolin enthält.
wichtiger Grundstoff der Lebensmittelindustrie => Gelatine

Question 17

Praxis-Exkurs Proteinstruktur

Answer 17

Durch Protein-Fehlfaltung verursachte Krankheiten:
Alzheimer-Krankheit (Amyloid-Plaques)
Creutzfeld-Jacob-Syndrom
Scrapie
BSE
fehlgefaltete Proteine sind dysfunktionell !
Irreversible Denaturierung von Proteinen zum Zweck der Desinfektion von Oberflächen und Lösungen in der Medizin
Störung der Protein-Funktion durch chemisch physikalische Agenzien wie z. B. Temperatur, Strahlen, Druck, Gas, H2O2, Phenol, Alkohol, Tenside etc.
Meist in Kombination!
Beispiele: Autoklavieren, Händedesinfektion (Mucaseptã)

Question 18

Nenne Besonderheiten der Quartärstruktur

Answer 18

Räumliche Zusammenlagerung von unterschiedlichen Polypeptidketten
Merke: Quartärstruktur-Proteine sind mindestens aus
2 Untereinheiten (2 Peptidketten = Dimere) aufgebaut!!

Question 19

Wie wirkt ein Enzym?

Answer 19

Prinzip der energetischen Kopplung:
Ermöglicht lebenswichtige endergone Stoffwechselschritte.
Exergone Reaktion (z. B. ATP) liefert Energie für endergone Reaktion
Biokatalysator (Enzym) vs. chemischer Katalysator
Die meisten Enzyme sind Proteine
-> Funktion gekoppelt an die native Raumstruktur (milde Bedingungen)

Question 20

Wie kann man Enzyme regulieren?

Answer 20

Regulation von Enzymen
auf unterschiedliche Weisen:
- Hemmung (diverse)
- Aktivierung (PO)
- Expression (Menge)
- Pro-Formen (Verdauung)

Question 21

Welche Effekte entstehen bei Substratzugabe?

Answer 21

Effekte bei Substratzugabe:
à hyperbole (Michaelis-Menten)
à sigmoide Enzyme (allosterisch)
Beste Regulation ist bei allosterischen
Enzymen möglich => Stoffwechsel

Question 22

Nenne alles Wissenswerte rund um Kohlenhydrate

Answer 22

dienen als Energiespeicher und Energielieferanten
Glukose = wichtiger Brennstoff zur Energieerzeugung (ATP)
Glykogen = Speicherform der Glukose
sind Bestandteile der Nukleinsäuren (Ribose in DNA + RNA)
–> Speicherung und Expression der genetischen Information
sind Strukturelemente in den Zellwänden von Bakterien & Pflanzen
sowie dem Außenskelett von Arthropoden (Chitin)
Kohlenhydrate sind in vielen Strukturen mit Proteinen
und Lipiden kovalent eingebunden (Glykokonjugate)
–> z. B. Schlüsselrolle bei der Zell-Zell-Kommunikation
und der Vermittlung von zellulären Signalen

Question 23

Struktur der KH: Allgemeine Merkmale

Answer 23

1. Kohlenstoff-Kette aus mindestens 3 C-Atomen (n ³ 3)
2. Allgemeine Formel: Cn(H2O)n
3. Enthalten eine Carbonylgruppe (Aldehyd- oder Ketogruppe)
4. Alle weiteren C-Atome besitzen eine OH-Gruppe und ein H-Atom (H-C-OH)
   Glukose kann entweder zu (Fruktose) oder Glukose zyklisieren

Question 24

Was ist Cellulose?

Answer 24

Cellulose – das häufigste
organische Polymer auf der Erde
(Polysaccharide sehr wichtig!)

Question 25

Homopolysaccharide sind z.B.?

Answer 25

Homopolysaccharide: Stärke, Cellulose, Glykogen, Chitin

Question 26

Lipide + Membranaufbau wichtige Informationen

Answer 26

Lipide/Fette => sehr heterogene Stoffklasse
-> chemische Eigenschaft: gute Löslichkeit in organischen unpolaren
Lösungsmitteln (z. B. Chloroform, Aceton)
-> vielfältige Funktionen:
• Nahrungsbestandteil (Energielieferanten, essentielle Fettsäuren, fettlösliche Vitamine)
• Signalstoffe (Hormone, second messenger z. B. DAG, IP3)
• Baustoffe (Zellmembranen, Körperfett, mechanischer und thermischer Schutz)
Zu den wichtigsten Lipiden gehören:
Fettsäuren, Neutralfette (TAG), Wachse, Phospholipide,
Glykolipide, Steroide, Eicosanoide.
Fettsäuren können ungesättigt und essentiell sein

Question 27

Wichtige Eigenschaften von Lipiden

Answer 27

TAG (Ester aus Fettsäuren und Glycerin):
Schmelzpunkt ist abhängig von
Kettenlänge (C12-24) und
Sättigungsgrad der FS

Question 28

Grundwissen Lipide

Answer 28

1. Fettsäuren à gesättigt, ungesättigt, essentiell
2. Lipide teilen sich in Speicherlipide und Membranlipide auf. Membranlipide unterteilen sich in Phospholipide und Glykolipide. Phospholipide teilen sich in Glycerophospholipide & Sphingphospholipide auf. Glykolipide teilen sich in Cerebroside als Sphingoglykolipide & Glycerophospholipide auf.

Question 29

Aufbau & Funktion biologischer Membranen

Answer 29

Fluidität der Membran:

je kürzer und je weniger gesättigt die FS umso größer die Fluidität; unter Cholesterin-Einfluss.

Question 30

Funktion: Kompartimentierung

Answer 30

Membranen wirken als Diffusionsbarriere

Und kontrollieren den Stofftransports

Question 31

Woraus bestehen Nukleotide, an welchen Prozessen sind sie beteiligt?

Answer 31

Nukleotide:
• Bausteine (Monomere) der Nukleinsäuren
• Beteiligung an metabolen Prozessen
- Energietransfer (ATP)
- Redoxreaktionen (NAD+)
- Gruppenübertragung (Coenzym A)
- Signalstoff (cAMP)

Question 32

Nenne die Aufgabe von den Nukleinsäuren DNA & RNA (Phosphodiester-kondensierte Polynukleotide)

Answer 32

Nukleinsäuren DNA & RNA (Phosphodiester-kondensierte Polynukleotide):
• Speicherung genetischer Information (DNA)
• Übermittlung und Übersetzung (RNA) dieser Information
• Katalysatoren („RNA“-Enzyme)

Question 33

Was sind die Struktur-Unterschiede zwischen RNA & DNA

Answer 33

A.) 2´ OH-Gruppe
B.) Basentausch UT
C.) Doppel-/Einzelstrang
=> Superhelix

Question 34

Nenne Wichtige DNA-Eigenschaften

Answer 34

Basenpaarungs-Regel
A T = 2 H-Brücken C G = 3H-Brücken (stabiler)
5 Basen und 2 Ribosen bilden 8 verschiedene Nukleotid-Bausteine
DNA bildet in der Regel eine rechts-gewundene Doppelhelix, mit 10,5 bp pro Windung und kleiner und großer Furche (B-Form)

Question 35

Was ist die Besonderheit von Chromosomen? Was passiert bei einer Mutation?

Answer 35

Chromosomen stellen die höchste Packungsstufe von DNA dar (10.000-fache Packungsdichte im Vergleich zur Doppelhelix; Mitose!)

Chromosomen-Mutation:
Trisomie 21 => überzähliges 21. Chromosom

Question 36

Nenne die 3 generellen Vorgänge in der DNA- Replikation

Was hat es mit der kontinuierlichen bzw. diskontinuierlichen Synthese auf sich?

Answer 36

DNA-Replikation - Verdopplung der DNA-Helix
Vor jeder Zellteilung muss eine Replikation stattfinden (Mitose S-Phase)
Eine kontinuierliche und diskontinuierliche
Synthese der Einzelstränge ist bedingt
durch die 5´->3´ Syntheserichtung
der DNA-Polymerasen.

Drei generelle Vorgänge:

1. Initiation => Schmelzen des Doppelstrangs => Einzelstränge
2. Elongation => Vervollständigung der Einzelstränge (Polymerasen)
3. Termination => Beendigung der Synthese

Question 37

Nenne RNA-Funktionen, sowie markante Besonderheiten und ziehe einen Vergleich zur DNA

Answer 37

RNA-Funktionen
RNA-Formen:
rRNA - ribosomale
tRNA - transfer
mRNA - messenger
weitere meist kurze RNAs wie sn-, hn- und mi-RNA
Markante Besonderheiten:
RNA ist höher konzentriert, meist cytoplasmatisch im Vergleich zu DNA
RNA ist viel labiler, kurzlebiger als DNA (RNAsen, Uracil)
eukaryontische mRNA wird gespliced, hat G-Cap und 3´-Polyadenylierung

Hypothese: RNA-Welt vor DNA (RNA first)

Question 38

Gib einen kurzen Überblick über die Stoffwechselwege und deren Komponenten

Answer 38

Anabol < = > Katabol
Energie-/ Strukturaufbau

Komponenten:

• KH-Stoffwechsel
• Lipid-Stoffwechsel
• Citratzyklus
• Atmungskette
• Verdauung (Selbststudium)

Question 39

Was ist Glukose?

Answer 39

Glukose - Schlüsselsubstanz des Stoffwechsels